Главная

Популярная публикация

Научная публикация

Случайная публикация

Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






СВОЙСТВА ГЕМОГЛОБИНА. Все известные гемопротеиды (см




Все известные гемопротеиды (см. выше) имеют сходство в строении не только простетической группы, но и апопротеина. У них общий способ укладки полипептидной цепи вокруг гема плюс одинаковые аминокислоты в отдельных участках (инвариантность) разных нитей. В первую очередь, это касается гистидина, глицина (с помощью последнего обеспечивается тесный контакт между спиралями). Определённая общность в строении обусловливает и сходство в функционировании – взаимодействии с газами, в основном с кислородом.

Главное свойство гемоглобина - способность обратимо связывать в лёгких (до 94%) и эффективно отдавать в тканях кислород. На 1г Hb связывается 1,34 мл О2. Сродство гемоглобина к этому газу меньше, чем у других гемопротеидов. Но поистине уникальным для того белка является сочетание прочности связывания кислорода при высоких его парциальных напряжениях и лёгкости диссоциации этой связи в области пониженных давлений. Кроме того скорость распада оксигемоглобина зависит от температуры, pH среды. При накоплении углекислоты, лактата и других кислых продуктов происходит более быстрая отдача кислорода (эффект Бора). Также действует и лихорадка. При алкалозе, гипотермии следует обратное смещение, улучшаются условия насыщения Hb кислородом в лёгких, но полнота отдачи газа в тканях уменьшается. Подобное явление наблюдается при гипервентиляции, замерзании и т.д.

Попадая в условия острой гипоксии, эритроциты активируют гликолиз, что сопровождается увеличением содержания 2,3-ДФГК, которая снижает сродство гемопротеида к кислороду, активирует дезоксигенацию крови в тканях, что носит приспособительный характер. При уменьшении уровня дифосфоглицерата противоположный эффект делает насыщение гемоглобина кислородом в лёгких более активным. Молекула ДФГК, присоединяясь к дезоксиHb в его центральной полости и образуя солевой мостик между двумя бета-цепями, оказывает весьма сильное влияние на сродство белка к кислороду. В физиологических условиях это свойство определяется величинами парциального давления газа в лёгких. При нахождении в высокогорных районах концентрация дифосфоглицерата в эритроцитах возрастает, а сродство гемоглобина к О2 снижается.

Интересно, что фетальный гемоглобин с ДФГК не взаимодействует, сохраняя поэтому повышенное сродство к кислороду и артериальной, и венозной крови.

 

 

МЕТАБОЛИЗМ ЖЕЛЕЗА

Большая часть пула железа в организме локализуется в гемопротеидах, в первую очередь в гемоглобине. Поэтому необходимо кратко остановиться на судьбе ионов этого металла в организме. Железо, находясь в пищевых продуктах, может иметь различные формы: восстановленную и окисленную. Наиболее хорошо всасывается последняя в составе гемина из животных продуктов. Отсюда диеты, богатые мясом, сводят вероятность экзогенного железодефицита к минимуму. В растительных, особенно, зерновых продуктах, до 60% ионов переходного металла находится в трудноусвояемой форме, связанной с фитиновой кислотой. Следует заметить, что биодоступность железа невелика: всасывается в кишечнике не более 10% содержащегося в пище, в основном из продуктов животного происхождения. Особую роль при этом играют нормальная секреция соляной кислоты, протеаз, характер питания (способствуют усвоению сукцинат, аскорбиновая кислота), биогенные эффекторы (эритропоэтин из почек стимулирует абсорбцию железа).

В энтероцитах ферроионы связываются с апоферритином с образованием ферритина (Fe2+). Попавшие по vena porta в печень ионы металла включаются в гликопротеид трансферрин, с помощью которого транспортируются к органам и тканям. После взаимодействия со специфическим рецептором ретикулоцита железо высвобождается из трансферрина и попадает в клетку. Иногда этот процесс осуществляется путём пиноцитоза. В эритроидных клетках железо делится между митохондриями, где включается в гем, и белком ферритином, а в миелоидных – его существенная часть попадает в защитный белок – лактоферрин. Если происходит внутрисосудистый гемолиз, то выделившийся при этом гем связывается с гемопексином (это необходимо вследствие прооксидантных свойств данного порфина) и в таком виде транспортируется в печень, где распадается. После чего ионы железа или вновь используются, или откладываются, или выводятся.

Основным депо этого металла служит ферритин, который накапливается в селезёнке, печени, костном мозге, в меньшей степени – в мышечной ткани (одна молекула белка способна удерживать до 4500 атомов Fe2+). Избыточное количество железа может аккумулироваться в печени и других органах в составе гранул гемосидерина комплекса белков, полисахаридов, включающих до 3% кристаллов металла. Катаболическая фаза обмена ионов железа заключается в их выведении, в основном в составе желчи через желудочно-кишечный тракт (за сутки в среднем взрослый человек теряет его до 1,5 мг).

Нормой для здорового взрослого человека считается содержание железа в крови 12 – 30 мкмоль/л.

 






Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2024 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных