Плазма крови и ее химический состав

После удаления из крови форменных элементов остается прозрачная вязкая соломенно-желтого цвета жидкость — плазма. В обычных условиях плазма свертывается. Для предотвращения свертывания плазмы к ней добавляют стабилизаторы (соли лимонной или щавелевой кислот, гепарин). После удаления из плазмы фибриногена оставшуюся жидкость называют сывороткой крови. Сыворотка удобна для анализов, так как содержит все вещества крови (кроме фибриногена и форменных элементов) и широко используется при биохимических и клинических исследованиях.

Несмотря на непрерывное поступление в кровь и выведение из нее различных веществ, химический состав плазмы доволь­но постоянный. Все случайные колебания в составе плазмы в здоровом организме быстро выравниваются. Напротив, при многих заболеваниях, особенно при нарушении функции почек, печени, поджелудочной железы и сердца, наблюдаются более или менее резкие сдвиги химического состава крови. В связи со сказанным биохимический анализ крови нередко играет очень важную роль при клиническом обследовании больного, а также при изучении воздействия на организм условий содержания и кормления.

Плазма крови составляет около 55—6O % объема всей крови. В ее составе 90—96 % воды и 4—10 % плотных веществ в следующем наборе:

Плазма крови

вода —90—96% плотный остаток — 4—10%

органические вещества минеральные вещества

9% 1%

Минеральные вещества. Постоянные минеральные вещества плазмы NaCl, КС!, СаС1₂, MgCl₂, NaHCO₃, СаСО₃, K₂HPO₄, Na₂SO₄, Ca₃(PO₄)₂. Кроме этих солей в плазме крови всегда содержится незначительное количество соединений железа, меди, иода, цинка, кобальта, марганца и некоторых других элементов (табл. 15).

Минеральные вещества в крови могут находиться в ионном и молекулярно-дисперсном состоянии, а также в составе сложных органических соединений (чаще в комплексе с белками). По-видимому, наиболее активны в обменных процессах минеральные вещества, связанные с белками крови, о чем можно заключить на основании значительного изменения содержания указанных веществ при различных физиологических состояниях организма. Так, количество минеральных веществ, связанных с белками крови, нарастает при беременности (иод); в процес­се яйцекладки у птиц и при секреции молока у млекопитающих (кальций); при интенсивном росте шерсти у овец (калий); при различных болезнях (ящур, болезнь Ауески и др.) наблюдается снижение количества натрия, кальция, железа и марганца в крови.

Таблица 15. Содержание анионов и катионов в плазме крови животных, мг %

Роль солей щелочных и щелочноземельных металлов в крови весьма разнообразна. Они обусловливают определенную, благоприятную для организма величину осмотического давления; создают состояние изотонии с внутриклеточным содержимым различных тканей. Соли крови находятся в определенных эквилибрированных соотношениях между собой, наиболее благоприятных для осуществления важнейших физиологических процессов.

Отдельные ионы крови имеют различное биохимическое значение. Так, ионы натрия повышают набухание тканей и в связи с этим увеличивают их проницаемость. Действие ионов кальция противоположно — он как бы уплотняет протоплазму клетки, уменьшает ее проницаемость, ослабляет экссудацию тканей. При недостатке в крови кальция происходит ослабление, сокращений желудочков сердца, а при его избытке — предсердий. Ионы магния вызывают состояние анестезии, а ионы кальция снимают его. Катионы крови оказывают влияние на активность многих ферментов (см. гл. «Обмен воды и солей»).

Изменения содержания минеральных веществ в плазме крови могут происходить при самых разнообразных заболеваниях.

Так, количество калия возрастает при распаде форменных элементов и других клеток при недостатке альдостерона. Наоборот, при избыточном образовании альдостерона в организме задерживаются вода и натрий, но удаляется калий.

Количество натрия в крови уменьшается при некоторых лихорадочных заболеваниях, при воспалениях легких, а увеличивается при паренхиматозном нефрите.

Содержание кальция и фосфора в крови может уменьшаться при рахите и остеомаляции, тетании, вызванной гипофункцией околощитовидных желез.

Особую роль в организме играет железо, причем основное его количество сосредоточено в эритроцитах. В плазме железо находится в составе трансферрина. Доставляемое в этой форме к костному мозгу, печени и селезенке, железо депонируется там в виде ферритина, а из него уже включается в состав гемоглобина и других гемсодержащих хромопротеидов, участвующих в окислительно-восстановительных процессах. Избыток железа откладывается в тканях в форме гемосидерина.

Белки плазмы и сыворотки крови. Сыворотка крови отличается от плазмы отсутствием в ней фибриногена. Плазма содержит в своем составе от 2,5 до 8 % белков, в том числе фибриногена около 0,4%. Ниже показано содержание белков в плазме крови животных:

Вид животных

Лягушки

Куры

Голуби

Собаки

Кролики

Овцы

Содержание белков, %

2,54

5,20

5,80

6,50

7,10

7,30

Вид животных

Верблюды

Коровы

Козы

Лошади

Свиньи (самки)

Свиньи (самцы)

Содержание белков, %

7,40

7,50

7,70

7,80

7,40

7,80

Таким образом, в крови преобладают сывороточные белки, содержание которых колеблется в широких пределах в зависимости от вида животных, их возраста, пола, физиологического состояния, продуктивных качеств. Так, у молодняка содержание белков в плазме меньше, чем у взрослых. Например, у цыплят (яичные породы кур) содержится от 2 до 3 % белков, а у взрослых кур 4,3—5,0%, причем с развитием яйцекладки их содержание постепенно уменьшается. У высокопродуктивных кур в период яйцекладки в крови больше белков, чем у низкопродуктивных.

Содержание белков в крови может снижаться против нормы (гипопротеинемия) при белковом голодании, приеме больших количеств жидкости, нарушении функции печени и почек, а также при неполноценном белковом питании (несбалансированность рациона по аминокислотам), нарушении всасывания аминокислот, повышенном распаде белков (лихорадка, тиреотоксикоз, злокачественные опухоли). При сильных поносах и рвотах концентрация белков в крови повышается (гиперпротеине-мия).

Белки неоднородны по своему составу, физико-химическим и биологическим свойствам. Методом электрофореза на бумаге или агар-агаре их можно разделить на четыре основные фракции: альбумины, а-, р- и у-глобулины (табл. 16). При электрофорезе на полиакриламидном геле каждая из фракций может быть разделена на ряд подфракций, количество которых достигает 30 и больше. По данным некоторых авторов в сыворотке содержится около 80 индивидуальных белков.

Альбумины — группа белков, характеризующихся повышенной электрофоретической подвижностью. Среди сывороточных белков они наиболее однородны и на 98 % состоят из аминокислот. Изоэлектрическая точка альбуминов при рН-4Д молекулярная масса 65000—70000, период полураспада 3,7сут. Они хорошо растворимы в воде. Преобладание в крови альбуминов, характеризующихся относительно низкой вязкостью, делает кровь более подвижной, что облегчает деятельность сердца по обеспечению быстрой ее циркуляции в кровеносной системе. В крови различных видов животных альбумины составляют 30—55 % от общего количества сывороточных белков. Синтезируются они в гепатоцитах печени, где образуется около 80 % всех белков плазмы крови.

Роль альбуминов весьма разнообразна. Так, они участвуют в регуляции водно-солевого обмена между кровью и окружающими тканями.

Альбумины относительно легко мигрируют через капиллярные стенки в ткани и после предварительного их гидролиза освобождающиеся аминокислоты используются для синтеза специфических тканевых белков, т. е. альбумины можно рассматривать как аминокислотный резерв организма. Кроме этого, на их молекулах адсорбируются свободные аминокислоты и в таком виде они легче проникают через мембранные барьеры в ткани.

Таблица 16. Содержание белков и их фракционный состав

в сыворотке крови здоровых животных, %

Благодаря высокой реакционной способности за счет многочисленных полярных группировок альбумины могут образовать комплексы с различными веществами (металлами, гормонами, желчными пигментами, витаминами, токсинами, лекарственными веществами) и обеспечивать транспорт последних в организме. Больше того, в составе этих комплексов многие биологически активные вещества и яды временно теряют свои свойства или, наоборот, их активность повышается, тем самым альбумины оказывают регулирующее влияние на метаболические процессы в организме.

Альбумины, как и другие белки плазмы, выступают в роли буферных веществ и вместе с другими буферными системами обеспечивают постоянство рН крови.

Глобулины. Общее содержание глобулинов в сыворотке крови большинства животных несколько больше, чем альбуминов, в отличие от человека, где это соотношение иного характера. В связи с этим и альбумин/глобулиновый коэффициент (А/Г) у них несколько меньше единицы. Глобулины подразделяют на три основные фракции — а-, β- и γ-глобулины.

α-Глобулины. Белки сыворотки крови, которые при электрофорезе перемещаются вслед за альбуминами, называются а-глобулинами. В зависимости от условий электрофореза (на бумаге, агар-агаре, полиакриламидном геле) они почти всегда четко разделяются на несколько подфракций (аг," <Х2-, аз-глобулины и т. д.). Молекулярная масса белков этой группы колеблется в пределах 16—200 тыс., их изоэлектрическая точка находится при рН = 4,7—5,2. Синтезируются они преимущественно в печени. Среди других белков а-глобулины наиболее быстро метаболизируемые (период их полураспада 0,6—0,8 сут.).

В крови а-глобулины специализированы как белки-носители, что объясняется их высокой реакционной способностью, обеспечивающей им возможность соединяться со многими веществами (липидами, углеводами, жирорастворимыми витаминами, желчными пигментами). Белки этой фракции особенно богаты углеводами (в них содержится до 25—35% всех связанных с белками крови углеводов). В составе а-глобулинов имеются специализированные углеводсодержащие белки — гаптоглобин и церулоплазмин, осуществляющие транспорт металлов. Так, гаптоглобин — переносчик железа, цинка и меди; церулоплазмин — переносчик меди с оксидазной активностью.

Во фракции а-глобулинов имеется небольшое количество антител (например, антитела против возбудителей дизентерии), а также белки, участвующие в свертывании крови, некоторые ферменты.

В период интенсивного роста животных, когда в крови наблюдается снижение содержания альбуминов, параллельно увеличивается относительное количество се-глобулинов. Новый подъем абсолютной и относительной концентрации а-глобули

нов наблюдается в период лактации у млекопитающих и в разгар яйцекладки у птиц.

Иммуноглобулины (Ig) синтезируются в лимфоидной ткани селезенки, костного мозга, лимфатических узлов, легких, слизистой кишечника и др. У новорожденных животных Ig почти отсутствуют и появляются лишь после приема первых порций молозива, т. е. с молоком матери (у человека Ig попадают в кровь на стадии плода через плаценту). Источником иммуноглобулинов у развивающегося эмбриона птиц служит яичный желток, где эти белки депонируются в период формирования яйца в яйцеводе. Активный синтез Ig у всех животных начинается только спустя три-четыре недели после рождения.

Ig являются гетерогенной семьей сывороточных глобулинов и объединяют все белки сыворотки крови, обладающие способностью специфически связываться с индуцировавшими их образование антигенами (чужеродными для организма белками).

Молекула всех Ig состоит как минимум из четырех полипептидных цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками. В каждой такой цепи может содержаться до 400 и больше аминокислотных остатков. В полипептидных цепях Ig различают константный участок — полипептид, построенный из генетически детерминированного набора аминокислот для каждого Ig, и вариабельный участок, начинающийся у М-конца полипептидной цепи до 107-й аминокислоты и являющийся одинаковым для всех полипептидных цепей Ig.

На основании различий в структуре и свойствах Ig разделяются на пять основных классов: IgG, IgA, IgM, IgD, IgE. Наиболее изучены IgG. Их молекула с массой в среднем 150 тыс. состоит из четырех полипептидных цепей (один мономер), в ней содержится 3 % углеводов. На долю IgG приходится.85 % всех иммуноглобулинов крови.

β-Глобулины. Белки этой фракции на электрофореграмме размещаются вслед за α-глобулинами. По своему составу они неоднородны. Среди них можно выделить относительно низкомолекулярные вещества с массой около 90 тыс. и крупнодисперсные молекулы с массой до 1,3 млн. Изоэлектрическая точка р-глобулинов находится при рН-4,4. Синтезируются они преимущественно в печени и частично в лимфоидной ткани других органов. Период полураспада р-глобулинов от 0,5 до 8 сут.

У р-глобулинов выражена способность к комплексообразованию со многими веществами крови, но больше всего это свойство проявляется у них по отношению к липидам. В этой фракции сконцентрировано до 70—75 % липидов крови.

Особое место среди р-глобулинов занимает железосодержащий белок трансферрин с молекулярной массой около 90 тыс. При электрофорезе на крахмале трансферрин разделяется на несколько подфракций. Трансферрин — основной резерв железа в плазме крови. В этой же фракции содержится белок проконвертин, участ­вующий в превращении протромбина в тромбин (через промбокиназу).

γ-Глобулины. Наименее подвижные белки на электрофоре-грамме сыворотки крови у-глобулины. Впервые они были выде­лены в 1937 г. Тизелиусом, указавшим на роль этих белков как защитных факторов организма. В составе у^глобулинов наряду с неспецифическими белками, синтез которых детерминирован генетически, содержатся специфические белки-антитела. По­следние образуются в организме в ответ на поступление в него чужеродных белков (антигенов) и обеспечивают иммунитет животных к инфекционным заболеваниям. Иммунные белки, большинство которых содержится в у-глобулиновой. фракции, называют иммуноглобулинами (Ig).

Рис. 39. Изменения электрофореграммы белков сыворотки крови при некоторых заболеваниях

С возрастом в крови всех животных постепенно снижается относительное содержание альбуминов и нарастает количество глобулинов преимущественно за счет у-глобулиновой фракции. В период лактации и в разгар яйцекладки в крови повышено как общее содержание белков, так и количество у-глобудинов. С затуханием яйцекладки и перед спариванием у лактирующих животных уменьшается концентрация общего белка и количе­ство у-глобулинов.

При переводе коров на зеленый корм содержание глобули­нов в крови увеличивается.

Содержание у-глобулинов резко увеличивается при актив­ной и пассивной иммунизации животных, хронических инфек­ционных заболеваниях. При многих заболеваниях возможно не только изменение соотношения между белковыми фракциями (диспротеинемия), но и появление в крови дополнительных отсутствующих у здоровых животных белков. Такое явление называют парапротеинемией. Так, при острых воспалительных процессах и некрозах (инфаркт миокарда, злокачественные опухоли, стрептококковые инфекции, ревматизм и др.) в крови появляется С-реактивный белок. В крови животных со злока­чественными заболеваниями его количество может достигать 2%. При электрофорезе этот белок обнаруживается на грани­це между а- и р-глобулинами.

Диспротеинемия возникает при лучевой болезни животных. В этом случае она проявляется устойчивым падением количе­ства альбуминов, изменением соотношения глобулинов и глико-протеидов, а также появлением макроглобулинов, отсутствую­щих в крови здоровых животных. В крови животных, больных лейкозом, нефритом, циррозом печени и некоторыми другими болезнями может появиться аномальный белок криоглобулин. Он обнаруживается по осадку в сыворотке крови при ее охлаж­дении до 4°С, растворяющемуся при последующем нагревании сыворотки до 37 °С.

В последние годы выявлен ряд заболеваний, в том числе и наследственных, при которых наблюдается гипо-, или аг амма-глобулинемия, что приводит к падению иммуно-реактивной устойчивости организма к различным заболеваниям. Живот­ные, выращиваемые в стерильных условиях (гнотобионты), ха­рактеризуются также пониженным содержанием в их крови иммуноглобулинов.

К специфическим белкам сыворотки крови, играющим за­щитную роль в организме, относятся пропердин и интерферон. Белок пропердин (лат. «pro» и «perdere»—подготавливать к разрушению) с молекулярной массой около 1000000 содер­жится в у-^гл°булиновой фракции, составляя около 0,3% от общего количества белков сыворотки крови. Это гликопротеид с высоким содержанием фосфора и углеводов при относитель­но низком количестве в нем азота (12,5—14,2%). Он предо­храняет организм от бактериемии и ряда инфекционных болез­ней. Наибольшая концентрация пропердина отмечается в кро­ви коров и крыс. Установлен отчетливый параллелизм между активностью пропердиновой системы и степенью резистентности организма.

При лучевой болезни содержание пропердина в крови по­нижается, что является одной из причин снижения при этом заболевании естественного иммунитета.

Другой специфический белок крови — интерферон — с отно­сительно низкой мол. массой (20000—100000, реже до 120000). Синтез интерферона индуцируют проникающие в организм ви­русы. Из клеток, где он синтезируется, интерферон легко попа­дает в кровяное русло и током крови распространяется по все­му организму, проникая вновь в ткани и клетки. Интерферон ингибирует размножение не только индуцировавшего его ви­руса, но также и ряд других не родственных с индуктором вирусов, т. е. является лишь относительно вирусоспецифическим.

Липопротеиды. В крови всегда обнаруживаются «растворимые» липиды. Способность к растворению липиды приобретают благодаря образованию комплексов с белками, называемые протеолипидами и липопротеидами. Так, например, альбумины способны образовывать растворимые комплексы со свободными жирными кислотами, витамином D, стеринами; р-глобулины — с фосфатидами, витамином А и каротином. Обычно протеолипидные комплексы нестойкие (рыхлые), в них по массе преобладает липидный компонент. Липопротеидные комплексы, наоборот, более стойкие. В виде комплексов липиды транспортируются к органам и тканям.

Различными физико-химическими методами (ультрацентрифугирование, электрофорез) липопротеиды крови разделяются на несколько фракций, из которых основные— '-а- и (3-липопротеиды, т. е. липопротеиды, перемещающиеся вместе с соответствующими фракциями протеинов. В а- и |3-липопротеидах неодинаково содержание липидного и протеинового компонентов. Так, а-липопротеид содержит 57 % липидов и 43 % протеина с молекулярной массой, близкой к 300000. В составе р-липопротеидов 77 % липидов и 23 % белка с молекулярной массой 1,3 млн, В качестве липидных компонентов в составе липопротеидов крови могут быть фосфатиды, непосредственно соединяющиеся с протеином; к ним могут присоединяться стериньт, триглицериды или другие липиды. Например, в составе р-липопротеида крови кроме белковой части содержится 666 молекул свободного и 1820 молекул связанного в виде эфиров холестерола, 920 молекул фосфатидов и около 380 молекул триглицеридов. Таким образом, в составе данного протеида преобладает холестерол — около 2,5 тыс. молекул. Поэтому увеличение содержания в крови р-липопротеидов можно рассматривать как результат накопления в ней холестерол а, что является одним из признаков развития атеросклероза.

Распределение липопротеидов по фракциям значительно изменяется при многих заболеваниях, причем в каждом случае изменения носят специфический характер (цирроз печени, микседема, механическая желтуха, липоидный нефроз, диабет и др.; рис. 40).

Гликопротеиды. В крови содержатся белки, в состав которых входят различные углеводы. Белки этой группы названы гликопротеидами. Выше упоминалось о таких гликопротеидах крови, как гаптоглобин, церулоплазмин, пропердин. Кроме этих веществ в крови имеются и другие гликопротеиды, причем их можно разделить, как и протеины, электрофорезом.

В составе гликопротеидов крови содержатся как хорошо изученные углеводы (галактоза, манноза, фукоза, гексозам ны), так и ряд малоизученных веществ (например, сиаловые кислоты). Общее количество связанных с белками углеводов у разных животных составляет от 120 до 500 мг %. Так, у кур в разгар яйцекладки их количество достигает 475—520 мг % н

новое увеличение этих веществ наблюдается в период линьки.

У млекопитающих количество углеводов, связанных с белками крови, значительно ниже, чем у птиц, и колеблется от 120 до 200 мг%. Их концентрация всегда повышается при пневмо, ниях, туберкулезе, бруцеллезе, полиомиелите, стрептококковых инфекциях и т. д. Перечисленные выше заболевания сопровож \ даются разрушением основного вещества соединительной ткани и выходом мукополисахаридов в кровь.

Гликопротеиды сыворотки крови представлены такими же фракциями, как и протеины. На электрофореграммах их обнаруживают после окисления углеводных компонентов йодной

Рис. 40. Изменения липопротеидных фракций сыворотки крови при некоторых патологических состояниях (к с. 649)

кислотой и последующего проявления реактивом Шиффа. У млекопитающих больше всего гликопротеидов в составе а- и -глобулинов, тогда как у птиц их много и в составе альбуминов.

К гликопротендам крови помимо выше перечисленных веществ относятся фибриноген; факторы свертывания крови (например, протромбин); ряд гормонов (например, гонадотропные), ферменты и др.

Металлостротеиды. Целый ряд белков крови способен связывать различные металлы (железо, медь, марганец, цинк, молибден и др.), образуя при этом специфические и неспецифические комплексные соединения. Одним из таких соединений является белок церулоплазмин с молекулярной массой около 150000. Каждая молекула церулоплазмина содержит 8 атомов меди, При заболеваниях печени, когда нарушается синтез церулоплазмина (болезнь Вильсона), кровь теряет способность связывать медь и последняя выделяется с мочой или откладывается в печени, почках, головном мозге. К металлопротеидам относится также трансферрин. В его составе на каждую молекулу приходится два атома негеминового железа.

Гаптоглобин, хотя и не является представителем металлапротеидов, может образовать комплексы с гемом, освобождающимся при распаде гемоглобина. Образование такого комплекса способствует удержанию тема в организме, что обеспечивает многократное использование железа для синтеза новых молекул гемсодержащих белков.

Ферменты крови. В плазме и сыворотке крови всегда имеется некоторое количество ферментов, причем одни из них являются постоянными, а другие попадают в кровь только при существенных нарушениях в отдельных органах и тканях. К числу первых относятся ферменты, участвующие в свертывании крови (протромбин, проакцелерин, проконвертин и др.), неспещь фическая холинэстераза, фосфатаза. Другие ферменты появляются в крови в результате распада отдельных клеток, повышения проницаемости клеточных мембран, а также ускоренного образования в условиях отсутствия специфических ингибиторов.

Так, при ряде заболеваний в крови резко повышается активность амилазы (при поражении поджелудочной железы), щелочной фосфатазы (при рахите и остеомаляции), кислой фосфатазы (при раке простатической железы), аминотрансферазы, дегидрогеназы, альдолазы (при инфаркте миокарда, заболеваниях печени, Е-авитаминозе), липазы (при панкреатитах, гепатитах, рахите).

Определение активности названных ферментов может представить значительный интерес в клинической практике. В ветеринарной практике нередко прибегают к определению протромбинового числа крови (скорость свертывания крови). Этот показатель характеризует функцию печени и при различных патологических состояниях может резко меняться. У здоровых коров, например, скорость свертывания крови (протромбиновое число) составляет 18—20 с, а у коров, страдающих маститом, оно удлиняется до 35 с. У яловых коров протромбиновое число еще больше и может достигать 65—70 с. Повышенное протромбиновое число наблюдается при болезнях печени, остеомиелитах, хроническом сепсисе, эндометритах и других болезнях. Во всех случаях, когда в крови повышено протромбшювое число, у них наблюдается резкое снижение продуктивности.

Наряду с белками-ферментами в крови обнаруживаются и белки-гормоны — инсулин, тиреоглобулин, гормоны гипофиза, глюкагон, липокаин, кальцитонин.

Небелковые азотистые вещества крови. В плазме крови всегда содержится целый ряд конечных и промежуточных продуктов обмена белков (табл. 17). Эти вещества не осаждаются вместе с белками и остаются в растворенном состоянии после

осаждения последних. Суммарный азот этих веществ называется остаточным. В группу веществ, составляющих остаточный азот, входят аминокислоты, полипептиды, мочевина, мочевая кислота, креатинин, азотистые основания, аллантоин, гиппуровая кислота и некоторые другие.

Содержание остаточного азота в плазме крови разных животных колеблется в пределах 20—60 мг%. Повышение его количества называется гиперазотемией.

Таблица 17. Содержание азотистых веществ в плазме крови животных, мг %

У животных сразу после рождения концентрация остаточного азота в крови бывает повышена, в то время как повышение содержания остаточного азота в крови взрослых животных свидетельствует об усилении распада тканевых белков и наблюда,ется при лихорадке, тяжелой физической нагрузке, а также может быть следствием нарушения функции почек (уремия).

Мочевина — главный компонент остаточного азота — составляет 40—50%, а по некоторым другим данным —до 70—80% его количества. При нарушении выделительной функции почек, когда повышается общее содержание остаточного азота, доля мочевины в нем возрастает до 90—95%. Количество мочевины увеличивается при распаде белков тканей (интоксикация, лучевая болезнь, злокачественные образования).

Аминокислоты в количественном отношении стоят на вто-jром месте после мочевины среди составных частей остаточного |азота. В числе свободных аминокислот преобладают глицин, Ьланин, аспарагиновая кислота, лейцин, глютаминовая кислота Ц глютамин.

У большинства животных общее количество аминокислот не ^превышает 10—25 мг % и только у свиней их в два раза боль[ ше — 23—46 мг %.

Полипептиды поступают в кровь преимущественно из тка"Ней и частично из кишечника. Содержание этих веществ в крови небольшое—1—6 мг % (по азоту). Некоторые органы и ткани могут использовать полипептиды крови для синтеза белков.

Мочевая кислота является главным конечным продуктом белкового обмена у птиц и ее содержание в крови у них составляет основную массу остаточного азота (8—9 мг % и больше). У млекопитающих мочевая кислота образуется при обмене пуриновых оснований. Подавляющее ее количество превращается в аллантоин, поэтому в крови мочевой кислоты мало (0,5—1,5 мг%). Только в крови плотоядных животных содержание этой кислоты достигает 2,5—4,5 мг%, что объясняется высоким удельным весом в их рационе продуктов животного происхождения, богатых нуклеиновыми кислотами.

Постоянной составной частью крови являются креатин и креатинин, возникающие при обмене глицина, аргинина и метионина. Усиление распада белков всегда сопровождается повышением содержания в крови креатина. У молодых животных количество креатина в крови всегда преобладает над количеством креатинина.

Кроме перечисленных выше веществ из группы «остаточного азота» в крови постоянно содержатся билирубин и биливердин (0,2—0,5 мг%), гиппуровая (у птиц орнитуровая) кислота, индикан, амиды кислот (глютамин, аспарагин), аммонийные соли, азотсодержащие гормоны (адреналин, тироксин), нервные медиаторы (ацетилхолин, норадреналин, гистамин, серотонин) и некоторые другие продукты азотистого обмена.

Безазотистые вещества крови. Среди безазотистых веществ крови основными являются углеводы, липиды и многочисленные продукты их обмена.

Углевод ы крови представлены моносахаридами (глюкоза, фруктоза, галактоза и некоторые пентозы) и гликогеном. Из продуктов обмена углеводов больше всего молочной и пирови-ноградной кислот. Ниже показано содержание безазотистых веществ в крови животных, мг % •

Содержание углеводов (глюкозы) в крови относительно постоянно для каждого вида животных. Это постоянство поддерживается сложным механизмом нейрогуморальной регуляции, включающими гормоны (инсулин, глюкагон, адреналин, глюкокортикоиды) и центр углеводного обмена в продолговатом мозгу.

Повышение количества глюкозы в крови, гипергликемия, может быть алиментарного происхождения — после разового приема большого количества углеводов, и патологического — заболевание печени, поджелудочной железы, начальные стадии гипертиреоза и др. Гипергликемия сопровождается выделением сахара с мочой (глюкозурая).

Гипергликемии противоположна гипогликемия (т. е. пониженное содержание сахара в крови), возникающая при заболевании почек, повышенном поступлении в кровь инсулина, во второй стадии развития гипертиреоза.

Постоянная составная часть крови — молочная кислота. Ее количество может увеличиваться в несколько раз в сравнении с нормой и достигать 100—150 мг % после тяжелой физической нагрузки, когда в организме окисляется большое количество гликогена.

В крови постоянно содержится в небольших количествах (0,5—1,6 мг%) пировиноградная кислота. Ее концентрация может существенно возрастать при В_гавитаминозе, когда ее количество увеличивается в несколько раз и может достигать 3,5—9,6 мг %. Подобное явление наблюдается и при сердечной недостаточности.

Липидов в крови содержится от 0,5 до 0,9 %, а в некоторых случаях достигает 1,5—2,0% (гиперлипемия). Повышение количества липидов в крови происходит преимущественно за счет нейтральных жиров и в норме это явление наблюдается после приема корма с избыточным содержанием указанных веществ. Однако причиной гиперлипемии может быть и усиленное разрушение тканей при ряде заболеваний (например, при туберкулезе). Нейтральные жиры представлены в крови в виде мельчайших капелек — хиломикронов, стабилизированных сывороточными белками. Из других липидов в крови имеются фосфолипиды (около 200—400 мг%), холестерол и его эфиры (100— 250 мг%).

Из промежуточных, продуктов обмена липидов в крови постоянно содержатся глицерин, свободные жирные кислоты, холин, кетоновые тела (ацетоуксусная кислота, р-оксимасляная кислота, ацетон). Содержание последних у разных животных составляет 1—10 мг%, однако при нарушении обмена веществ их количество повышается в несколько раз (190—500 мг%). Повышенное содержание кетоновых тел в крови носит название кетонемии. Чаще всего кетонемия встречается у высокопродуктивных коров после отела, при избытке в рационе белков и недостатке легкоперевариваемых углеводов.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: