Работа 4. Неконкурентное ингибирование каталазы крови.

Метод основан на визуальном сравнении интенсивности выделения пузырьков газа / кислорода / при разложении пероксида водорода с участием каталазы крови в отсутствии и присутствии азида натрия.

В две пробирки вносят по 2 капли крови и добавляют в одну из них 2 капли воды, а в другую – такой же объём раствора азида натрия. Пробы встряхивают и добавляют по 2 капли Н2О2 в обе пробирки. Затем делают вывод о действии азида натрия на каталазу крови. Неконкурентными ингибиторами геминовых ферментов / цитохромксидаза, каталаза и пероксидаза / являются азиды и цианиды, которые взаимодействуют с железом гема, входящего в активный центр, подавляя тем самым каталическую активность этих ферментов.

Благодаря этому азиды и цианиды являются сильными ядами.

5. Методы обучения и преподавания: Беседа и устный опрос. Работа в малых группах. Тесты.

6. Литература:

Основная литература

7. Медициналық биохимия. Тапбергенов С.О., 2011г.

8. Медицинская клиническая биохимия. Тапбергенов С.О. Тапбергенов Т.С. 2009 г.

9. Медицинская и клиническая биохимия. Тапбергенов С.О. Тапбергенов Т.С. 2012 г.

10. Интерпретация клинико-биохимических анализов. Тапбергенов С.О. Тапбергенов Т.С. 2008 г.

11. Медициналық биохимия. Тапбергенов С.О. 2007 г.

12. Биологическая химия с упражнениями и задачами Под ред. С.Е.Северина. 2011 г.

Дополнительная литература

5. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. Под ред. Тапбергенова С.О. 2012 г.

6. Биохимия. Под ред. Е.С.Северина. 2009 г.

7. Сеитов З.С. Биохимия: Өзгертіліп, толықтырылып үшінші рет басылып шығуы / З. С. Сеитов. - Алматы: "ЭВЕРО", 2012. - 570 с.: ил.

8. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. Биохимия в вопросах и ответах: учебное пособие / Т. С. Сейтембетов, Б. И. Төлеуов. - Алматы: ТОО"ЭВЕРО", 2010 г.

7. Контроль Текущий контроль. Проверка результатов выполнения заданий, самооценка и групповая оценка при работе на занятии, тестовые задания тестирование (тесты прилагаются).

Тестовый контроль по теме: «Ферменты».

1.Укажите свойства ферментов обусловленные их белковой природой?

1 -ускоряют обратную реакцию

2 -обладают термолабильностью

3 -активность зависит от рН среды

4 -чувствительны к воздействию активаторов и ингибиторов

5 -обладают специфичностью

2.Укажите, какие группировки остатков аминокислот могут формировать активные центры ферментов?

1 -SH -СООН -NН₂

2 -S- -СООН -СН₃

3 -NH₂ -ОН -СН₃

4 - S-S- -NH₂

5 - ОН -SH -CH₃

3. Укажите, какие из перечисленных соединений принимают участие в формировании активных центров ферментов?

1 НАД

2 ТПФ

3 ФП-СН=О

4 КоQ

5 веpно все

4. Чем объснить, что многие ферменты снижают свою активность выше 45 градусов по Цельсию?

1 -белковая молекула фермента денатурируется

2 -возможен распад первичной структуры фермента

3 -обратимо меняется третичная структура фермента

4 -снижается энергия активации фермента

5 -разрушается кофермент

5.Что происходит при активации пепсиногена до пепсина?

1 -происходит денатурация

2 -происходит структурная реорганизация пепсиногена с отщеплением пептида

3 -происходит присоединение кофермента

4 -происходит формирование вторичной структуры пепсина

5 -происходит изменение третичной структуры пепсина

6.Что происходит при конкурентном ингибировании сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой?

1 -изменение третичной структуры фермента

2 -ингибирование продуктами реакции

3 -обратимое ингибирование

4 -угнетение в зависимости от концентрации ингибитора

5 -обратимое ингибирование зависимое от концентрации ингибитора

7.Что происходит при аллостерическом ингибировании любого фермента в т. ч. и цитратсинтетазы?

1 -ингибирование продуктами реакции

2 -изменение третичной струтуры фермента

3 -обратимое ингибирование продуктами реакции или другими метаболитами

4 -обратимое конкурентное ингибирование

5 - необратимое ингибирование и изменение третичной структуры фермента

8.Что присходит при связывании цианидов с активным центром гемсодержащих ферментов?

1 -необратимое ингибирование

2 -изменение третичной структуры фермента

3 -ингибирование, не связанное с концентрацией ингибитора

4 -необратимое ингибирование не связанное с концентрацией ингибитора

5 -веpно 1 и 2

9.Что происходит при действии сульфаниламидов на бактерий, поглотивщих эти соединения?

1 -изменение структуры коферментов производных фоливой кислоты

2 -изменение первичной и вторичной структуры дегидрогеназ

3 -изменение структуры митохондрий бактекий

4 -ингибирование оксидоредуктаз бактерий продуктами реакции

5 -нарушение структуры мембран лизосом бактерий

10. Как называется белковая часть двукомпонентных ферментов?

1 апофермент или апоэнзим

2 апоэнзим или холофеpмент

3 кофермент или апофеpмент

4 коэнзим или апоэнзим

5 кофактор или пpотеин

11. Какой витамин входит в состав ТПФ?

1 рибофлавин

2 ниацин

3 пантотеновая кислота

4 цианкобламин

5 аневрин

12. Какой витамин входит в состав КоА?

1 рибофлавин

2 тиамин

3 пантотеновая кислота

4 фолиевая кислота

5 биотин

13.Назовите кофермент формула которого вам представлена:

CН₂-СН₂-CН-(-СН₂)₄-СООН

| |

S----------S

1 пантотеновая кислота

2 рибофлавин

3 глютатион

4 убихинон

5 липоевая кислота

14. Формула какого кофермента изображена на рисунке?

O

║ СН₃ СН₃

Н₃С-О _ / \ _СН₃ | |

Н₃С-О _║ ║__(СН₂-СН=С-СН₂-)₉-СН2-СН=С-СН₃

\ /

║

О

1 пантотеновая кислота

2 рибофлавин

3 глютатион

4 убихинон

5 липоевая кислота

15. Производное какого витамина этот кофермент?

Н-С=О ОН

| |

НО__ / \\__CH₂-О-Р=О

Н₃С__|| | |

\ // ОН

N

1 В2

2 В3

3 РР

4 В1

5 В6

16.Перед вами формула одного из коферментов. Структура какого витамина в нем представлена?

NН₂

|

OH OH

N СН₂_+N__CH₃ | |

|| ||_____CН₂-СН₂-О-Р-О-Р=О

\ / || |

H₃C S О ОН

N

1 В1

2 В2

3 РР

4 В3

5 В6

17.Какое свойство ферментов изображено на этом графике?

V

¦ ___________

Vmax ¦

¦

¦____¦______________(S)

¦

1/2Smax

1- чувствительность к действию активаторов

2- чувствительность к действию ингибиторов

3- чувствительность к концентрации субстрата

4- чувствительность к концентрации фермента

5- чувствительность к температуре

18.Какое свойство ферментов можно изобразить этим графиком?

Vmax

¦ / \

¦ / \

¦ / \

¦/_______\__(?)

1- чувствительность к действию активаторов и температуре

2- чувствительность к действию ингибиторов и рН

3- чувствительность к концентрации субстрата и активаторов

4- чувствительность к концентрации фермента и субстрата

5- чувствительность к температуре и рН

19.Как можно избавиться от ингибиpующего действия конуpентного ингибитоpа?

1 добавить активатоp

2 повысить концентpацию субстpата

3 понизить темпеpатуpу

4 изменить pH сpеды

5 повысить темпеpатуpу

20.Выбеpите наиболее хаpактеpный пpизнак аллостеpических феpментов:

1 -это олигомеpы, состоящие из 2 и более мономеpов

2 -они существуют в двух взаимосвязанных фоpмах- активной и неактивной

3 -они имеют кpоме активного и аллостеpический центp

4 -они имеют только аллостерический центр

5 -они не реагируют на аллостерические эффекторы

21.Ферменты по химической природе являются:

1 углеводами

2 белками специализированными

3 белками неспециализированными

4 неорганическими катализаторами

5 аминокислотами

22. Ферменты - биологические катализаторы, которые:

1 обладают меньшей мощностью действия, чем неорганические катализаторы

2 ускоряют реакции независимо от условий среды

3 входят в состав конечных продуктов

4 могут действовать на любой субстрат

5 обладают большей мощностью действия, чем неорганические катализаторы

23. Активный центр однокомпонентного фермента образован:

1 функциональными группами аминокислот

2 витаминами

3 нуклеиновыми кислотами

4 различными металлами

5 моносахаридами

24. Каталитический участок активного центра фермента обеспечивает:

1 узнавание субстрата и связывание с ним

2 характер катализируемой реакции

3 взаимодействие фермента с продуктом реакции

4 формирование аллостерического центра

5 образование фермент-субстратного комплекса

25. Температурный оптимум - это температура, при которой:

1 наблюдается обратимая инактивация

2 фермент обладает минимальной активностью

3 фермент осаждается

4 фермент проявляет максимальную активность

5 фермент не активен

26. Оптимум рН для действия пепсина лежит в области:

1 4,5-5,0

2 1,5-2,0

3 10,0

4 7,5-8,0

5 6,9-7,0

Код к тестам:

1. 2

2. 1

3. 5

4. 1

5. 2

6. 5

7. 3

8. 4

9. 1

10. 1

11. 5

12 3

13. 5

14. 4

15. 5

16. 1

17. 3

18. 5

19. 2

20. 3

21.2

22. 5

23. 1

24. 2

25. 4

26. 2

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: