Главная

Популярная публикация

Научная публикация

Случайная публикация

Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Белки. Биологическая ценность. Изменение белков при кулинарной обработке продуктов. Влияние данных процессов на качество кулинарной продукции.




Белки яв­ляются структурными элементами клеток; служат материалом для образования ферментов, гормонов и др.; влияют на усвоя­емость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д. Биологическая ценность белков определяется содержани­ем незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и перевариваемостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: трип­тофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в бел­ки нашего организма, называются полноценными (белки мяса, рыбы, яиц, молока). В растительных бел­ках, как правило, недостаточно лизина, метионина, трипто­фана и некоторых других. Усвояемость белков зависит от их физико-химических свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Белки — это природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью. По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна. По растворимости: растворимые в воде — альбумины; растворимые в солевых растворах — глобулины; растворимые в спирте — проламины; растворимые в щелочах — глютелины. По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небел­ковой частей. Четыре структуры организации белка: первичная — последовательное соединение аминокис­лотных остатков в полипептидной цепи; вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали; третичная — свертывание полипептидной цепи в гло­буллу; четвертичная — объединение нескольких частиц с тре­тичной структурой в одну более крупную частицу. Белки амфотерны, т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. Гидратация и дегидратация белков. Гидратацией, называется способность белков прочно связывать значитель­ное количество влаги. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофиль­ные группы притягивают мо­лекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличе­нию заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным ча­стицам слипаться и выпадать в осадок. От гидратации зависят сочность готовых изделий, способ­ность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать вла­гу. Дегидратацией называется потеря белками связан­ной воды при сушке, замораживаний и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т. д. Денатурация белков. Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механическо­го воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. естествен­ной пространственной структуры. Первичная структура, а сле­довательно, и химический состав белка не меняются.

При кулинарной обработке денатурацию белков чаще все­го вызывает нагревание. В глобулярных бел­ках при нагревании усиливается тепловое движение полипеп­тидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по новому. При этом полярные гидрофильные груп­пы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечиваю­щие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофоб­ные группы, не спо­собные удерживать воду. Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей индивидуальных свойств (например, измене­ние окраски мяса); потерей биологической активности (например, в карто­феле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при де­натурации белки-ферменты теряют активность); повышением атакуемости пищеварительными фермен­тами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продук­ты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче); потерей способности к гидратации (растворению, набу­ханию); Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрыва­ются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. Так дена­турируют белки соединительной ткани мяса и рыбы. Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные груп­пы с образованием летучих соединений. Накап­ливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аро­мата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептид­ная) связь разрывается с образованием растворимых азотис­тых веществ небелкового характера (например, переход кол­лагена в глютин). Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации тех­нологического процесса (использование ферментных препара­тов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, по­лучение белковых гидролизатов и др.). Пенообрааование. Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сме­таны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.

Важны и другие технологические свойства белков. Так, их используют в качестве эмульгаторов при производстве белково-жировых эмульсий, как наполнители для различных напитков. Напитки, обогащенные белковыми гидролизатами (например, соевыми), обладают низкой калорий­ностью и могут храниться длительное время даже при высо­кой температуре без добавления консервантов. Белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества. Этот процесс обусловливается как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, факторами окружающей среды. При длительном хранении происходит "старение" белков, при этом снижается их способность к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых после длительного хранения).

 






Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2024 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных