Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Четвертичная структура. Четвертичной (олигомерной) структурой обладают белки, построенные из двух и более полипептидных цепей




 

Четвертичной (олигомерной) структурой обладают белки, построенные из двух и более полипептидных цепей, каждая из которых уложена в соответствующую третичную структуру. Олигомерная организация белка стабилизируется водородными связями, электростатическими и гидрофобными взаимодействиями между аминокислотными остатками, находящимися на поверхности индивидуальных полипептидных цепей. Полипептидные цепи, соответствующие каждому из олигомеров белка получили название мономеров или субъединиц. Субъединицы, формирующие четвертичную структуру олигомерного белка, могут быть одинаковыми или разными, другими словами они могут иметь одинаковую молекулярную массу и обладать одинаковой третичной организацией, а могут отличаться друг от друга по указанным параметрам. В тоже время под протомером понимают наименьшую повторяющуюся часть олигомера. Многие олигомерные белки состоят из двух или четырех субъединиц и называются, соответственно, димерами или тетрамерами. Однако довольно часто встречаются олигомеры, содержащие более четырех субъединиц. Это особенно характерно для регуляторных белков.

 

 

Рис. 2.9. Принцип формирования гомоолигомеров.

 

Олигомерные белки играют особую роль во внутриклеточной регуляции: их протомеры способны циклически (т.е. обратимо) изменять взаимную ориентацию, что приводит к изменению свойств всего олигомера. Наиболее изученным примером олигомерного белка является гемоглобин.

Роль первичной структуры в формировании более высоких уровней структурной организации белков трудно переоценить. Действительно, вторичная и третичная структуры белков, формирующиеся самопроизвольно, определяются последовательностью аминокислот в полипептидных цепях. Эти процессы детерминируются химическими группами, соединенными с a-углеродными атомами аминокислотных остатков. Таким образом, можно сказать, что не существует независимого генетического контроля по формированию уровней структурной организации белков выше первичного, поскольку первичная структура специфически определяет и вторичную, и третичную, и четвертичную структуры. Нативной конформацией белка, по-видимому, следует считать термодинамически наиболее устойчивую структуру в конкретных условиях.

 

vikidalka.ru - 2015-2018 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных