ТОР 5 статей: Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы КАТЕГОРИИ:
|
Формы связи аминокислот в белковой молекуле.
Аминокислоты могут объединяться в длинные цепи, образуя между собой пептидные связи. В построении пептидной связи одна из аминокислот участвует своей карбоксильной группой, а другая – аминной группой.
R – CH – CO – NH – CH2 NH2 пептидная СООН связь
2 аминокислоты образуют дипептид, если + 1аминокислот – трипептид. Пептиды содержат до 10 аминокислот – олигопептиды до 50 аминокислот – полипептиды Ø 100 – > белок. Пептидная связь довольно прочная, её можно разорвать, например, путем нагревания раствора белка + кислота и щелочь, которые активируют гидролиз этой связи. Гидролиз пептидной связи в клетках ускоряется при помощи ферментов (при гидролизе белки распадаются на составленные их аминокислоты). Формы связи аминокислот: 1. пептидная – прочная; 2. водородная – NH – слабая
ОС (гидрофобная связь) 3. ионная связь – между аминогруппой и карбоксильной группой. Пептиды Пептиды – органические молекулы, в состав которых входит несколько остатков аминокислот, связанных пептидной связью. В зависимости от количества остатков аминокислот и молекулярной массы различают: 1. Низкомолекулярные пептиды, содержащие в своем составе от двух до шести остатков аминокислот. Например, ди-, три-, тетра-, пента-пептиды и т.д. 2. Пептиды со средней молекулярной массой – от 500 до 5000 Д, так называемые «средние молекулы». 3. Высокомолекулярные пептиды с молекулярной массой от 5000 до 16000 Д.
В зависимости от характера действия и происхождения пептиды делят на: 1. Пептиды-гормоны: например, вазопрессин, окситоцин, глюкагон, кальцитонин, рилизинг-факторы и др. 2. Пептиды, участвующие в регуляции пищеварения: гастрин, секретин, панкреатический полипептид (ПП), вазоактивный интестинальный полипептид (ВИП) и др. 3. Пептиды крови: глутатион, ангиотензин, брадикинин, каллидин и др. 4. Нейропептиды: пептиды памяти, пептиды сна, эндорфины, энкефалины и др. 5. Пептиды, участвующие в сокращении мышц: анзерин, карнозин. 6. Пептиды «средние молекулы» - внутренние эндотоксины, образующиеся в организме в результате различных патологических процессов, обусловливающих тяжесть протекания заболевания.
Биологическое значение пептидов: Пептиды обладают значительной биологической активностью, являются регуляторами ряда процессов жизнедеятельности. Пептиды в организме присутствуют в небольших количествах. Примеры: · группа пептидов, которые содержат глутаминовую кислоту, образуют трипептид глутадион, который участвует в окислительно-восстановительных реакциях и обладает антиоксидантными свойствами; · пептиды-кинины – регуляторы тонуса сосудов(ангиотензины I и II); · пептиды – регуляторы функций гипофиза – либерины и статины (посредники между гипоталамусом и эндокринной системой); · нейтропептиды – секретируются нервными клетками оказывают обезболивающий эффект (энкефалины и эндофины), могут модулировать поведение (скотофобин – пептид, вызывает чувство страха от темноты); · пептиды – антибиотики (синтезирует микроорганизмы) используются в медицине в качестве регуляторов механизма синтеза белка, регулируют проницаемость мембран; · пептиды-токсины – из грибов и растений выделено большое количество пептидов, вызывают отравления у человека и животных (пептиды бледной поганки и т.д.). Исследование строения и функции биологических аминокислот пептидов позволяют понять регуляцию процессов жизнедеятельности организма.
Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:
|