Главная

Популярная публикация

Научная публикация

Случайная публикация

Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Уровни организации белковых молекул




Белки

Белки –это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты – низкомолекулярные амфотерные органические соединения, хорошо растворимые в воде, плохо- в органических растворителях;

содержащие -

1. амино – ( - NH2) группу;

2. карбоксильную – (-СООН) группу, которыесоединены с одним и тем же атомом углерода.

R (СН3) R – радикал,придающий каждой аминокислотесвои

определенные свойства

H2N--- С---- СООН

H Классификация аминокислот:

I. В зависимости от количества амино-, карбоксильных-групп:

· Нейтральные -АК, содержащие одну карбоксильную и одну аминогруппу(аланин).

· Основные - АК, содержащие более, чем одну аминогруппу (лизин).

· Кислые - АК, содержащие более, чем одну карбоксильную группу (глутаминовая).

II. По возможности синтезироваться ЖО:

§ Незаменимые АК -которые животные и человек не могут сами синтезировать и должны получать в готовом виде, с пищей. (перечислить См. эти АК)

III. От количества АК:

ü Дипептид – соединение, состоящее из 2-х молекул АК, соединенных пептидной связью;

ü Олигопептиды вкл. от 2 до 10 АК (гормоны гипофиза окситоцин, вазопрессин, брадикинин – пептид боли, опиаты – выполн. функцию обезболивания);

ü Полипептид - более 10АК (инсулин);

ü Белкиот 50 до несколько тыс. АК остатков, с мол. массой свыше 5000.

IV. По форме молекул:

v Фибриллярные – нерастворимые белки, склонны к образованию волокон (кератин - кожи, волос, ногтей; миозин - мышц; коллаген - сухожилий);

v Глобулярные – растворимые белки, требующие подвижности (транспортные; ферменты; защитные)

V. По составу:

o Простые -белки образованные только АК (сывороточный альбумин крови, фибрин, трипсин).

o Сложные – имеющие в своем составе компонент неаминокислотной природы (ионы металлов – металлопротеины, липиды - липопротеины; сахара – глико-протеины; нуклеотиды - нуклеопротеины) - иммуноглобулины.

Уровни организации белковых молекул

Название структуры Особенности структуры Характерные химические связи
Первичная (не менее 50 аминокислот) Цепочка аминокислот     Пептидные связи (ковалентные, прочные)  
Вторичная   Цепочка закручена в спираль – α – спираль; β – складчатый слой   Водородные связи(не­прочные) между NH-группами и СО-группами соседних витков  
Третичная   Дальнейшее «сворачивание» молекулы, образо­вание глобулы, специ­фичной для каждого бел­ка. Данной структурой определяется специфичность и биологическая активность белковых молекул.   Водородные (непроч­ные) и ковалентные связи между удаленны­ми друг от друга ради­калами. А также S-S (дисульфидными мостиками), аминокислота содержащая серу (цистеин)  
Четвертичная(есть не у всех белков)   Комплекс из нескольких белковых макромолекул с третичной структурой. Прочность обеспечивается за взаимодействием слабых межмолекулярных связей.  
Необратимая деструкция - после прекраще­ния действия фак­тора белок не вос­станавливается (разрушение вто­ричной и первич­ной структуры) -

Денатурация белка - нарушение природной структуры белка под дейст­вием природных факторов (температуры, радиации, химических веществ, и т.д.)

Обратимая - после прекращения действия фактора, белок восстанавливает свою структуру и свойства (разрушение только тре­тичной структуры)

Все белки живых организмов построены из 20 аминокислот.

Функции белков зависит от:

1. Состава,

2. Количества






Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2024 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных