Гидрофобные и гидрофильные взаимодействия

Гидрофобное взаимодействие, сильное притяжение в воде между неполярными частицами (молекулами, остатками сложных молекул, частицами дисперсной фазы и т. п.). Причина гидрофобного взаимодействия - большая энергия водородной связи между молекулами воды, превосходящая энергию их взаимод. с неполярными частицами. Термодинамич. невыгодность контакта воды с неполярными веществами (рассматриваемая как гидрофобность) и предопределяет сильное притяжение их молекул друг к другу.Гидрофобное взаимодействие между неполярными атомными группами (углеводородными, галогенуглеродными и т.п.), входящими в состав большинства орг. молекул, определяет особые св-ва их водных растворов, в т. ч. способность к мицеллообразованию и солюбилизацию (резкое повышение растворимости неполярных веществ типа масел в мицеллярных растворах). Взаимод. между неполярными группами, входящими в состав полимерных молекул, оказывает решающее влияние на их конформационное состояние в воде. В частности, устойчивость нативной конформации белковых молекул обусловлена определенной последовательностью расположения гидрофобных аминокислотных остатков в полипептидной цепочке. Гидрофобное взаимодействие обеспечивает специфич. взаимод. ферментов с субстратами, самосборку и разл. аспекты функционирования биомембран и др. надмолекулярных структур.

Гидрофильные в-ва интенсивно взаимодействуют с молекулами воды. Гидрофильность характеризуется величиной адсорбционной связи. B-B с молекулами воды, образованием с ними неопределённых соединений и распределением кол-ва воды по величинам энергии связи. Гидрофильность преимущественно определяется величиной энергии связи адсорбционного монослоя, т. к. последующие слои связаны с в-вом гораздо слабее. Гидрофильность может выражаться теплотой адсорбции водяного пара или теплотой смачивания, а также работой смачивания единицы поверхности в-ва.

Абсолютно гидрофобных ("водоотталкивающих") в-в нет; даже наиболее гидрофобные - углеводородные и фторуглеродные - поверхности адсорбируют воду. Поэтому гидрофобность рассматривают как малую степень гидрофильности.

Гидрофильными являются вещества с полярными хим. связями: галогениды, оксиды и их гидраты, карбонаты, сульфаты, фосфаты, силикаты и алюмосиликаты (глины, стекла), а также клеточные мембраны. Чистые поверхности металлов, углерода,полупроводников, вещества, состоящие из слабо полярных молекул, листья растений, кожа животных, хитиновый покров насекомых гидрофобны. Все полярные группы, входящие в состав молекул ПАВ - поверхностно-активных веществ - COOH, -NH2,-SO3Na и др., гидрофильны; связанные с ними углеводородные радикалы - гидрофобны.

Функции белков

1 Структурная функция

Белки входят в состав всех клеточных органелл: мембранных - плазмалемма, ядерная оболочка, эндоплазматическая или ретикулярная сеть (ЭР), комплекс Гольджи, лизосомы, пероксисомы, вакуоль, митохондрии, пластиды - и немембранных - хромосомы, рибосомы, клеточный центр (центриоли), реснички и жгутики, микрофиламенты.

2. Каталитическая функция.

Все ферменты - белки. Эта функция в 1982 году перестала считаться уникальной. Выяснилось, что некоторые РНК тоже обладают каталитической активностью. Их называют РНКзимами.

3. Защитная функция.

Антитела - это белки. Иммуноглобулины "склеивают" антигены и образуется преципитат.

4. Регуляторная функция.

На клеточном уровне: белки - репрессоры и белки - активаторы транскрипции.

На организменном уровне: некоторые гормоны - белки.

5. Трансформация энергии.

Белки сечатки глаза родопсин и ретинен трансформируют световую энергию в электрическую. Актино-миозиновые комплексы в мышцах преобразуют энергию химических связей в механическую.

6. Транспортная функция.

Гемоглобин осуществляет транспорт О2, СО2.

Трансферрин - транспорт железа.

Системы пермеаз - это мембранные белки, которые переносят полярные соединения через мембрану как по, так и против градиента концентрации.

7. Энергетическая функция.

11 из 20 аминокислот, входящих в состав белков, в организме человека "сгорают" с выделением энергии. Это - заменимые аминокислоты. Они могут быть синтезированы в клетке из продуктов расщепления углеводов и липидов.

8. Питательная функция.

а) Поставка незаменимых аминокислот. У человека 9 из 20 аминокислот не могут быть синтезированы в организме. Они должны поступать извне.

б) Запасные белки для развития зародыша и вскармливания младенца. Например, казеин - белок молока, овальбумин - яичный белок, глиадин - белок зерен пшеницы.

9. Буферная функция.

Любой белок - амфотерный полиэлектролит. Белки способствуют поддержанию определенных значений рН в разных отсеках клетки, обеспечивая этим компартментализацию.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: