Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Сухие вещества и влажность




Вода – одно из самых распространенных веществ на земле, она является необходимым условием жизни и входит в состав всех пищевых продуктов и материалов.

Вода, не являясь собственно питательным веществом, жизненно необходима как стабилизатор температуры тела, переносчик нутриентов (питательных веществ) и пищеварительных отходов, реагент и реакционная среда в ряде химических превращений, стабилизатор конформации биополимеров и, наконец, как вещество, облегчающее динамическое поведение макромолекул, включая проявление ими каталитических (энзиматических) свойств.

Вода – важнейшая составляющая пищевых продуктов. Она присутствует в разнообразных растительных и животных продуктах как клеточный и внеклеточный компонент, как диспергирующая среда и растворитель, обусловливая консистенцию и структуру. Вода влияет на внешний вид, вкус и устойчивость продукта при хранении. Благодаря физическому взаимодействию с белками, полисахаридами, липидами и солями, вода вносит значительный вклад в структуру пищи.

Содержание влаги (%) в пищевых продуктах изменяется в широких пределах: фрукты, овощи – 70-95; мясо – 65-75; молоко – 87; сыр – 37; хлеб – 35;; джем – 28; мука – 12-14; сухое молоко – 4.

Общая влажность продукта указывает на количество влаги в нем, но не характеризует ее причастность к химическим и биологическим изменениям в продукте. В обеспечении его устойчивости при хранении важную роль играет соотношение свободной и связанной влаги.

Связанная влага – это ассоциированная вода, прочно связанная с различными компонентами – белками, липидами и углеводами за счет химических и физических связей.

Свободная влага – это влага, не связанная полимером и доступная для протекания биохимических, химических и микробиологических реакций.

Содержание влаги (сухого вещества) в пищевых продуктах определяют прямыми и косвенными методами. Прямыми методами из продукта извлекают влагу и устанавливают ее количество; косвенными (высушиванием, рефрактометрией, по плотности и электропроводности раствора) – определяют содержание сухих веществ (сухого остатка). К косвенным относят также метод, основанный на взаимодействии воды с определенными реагентами.

Определение содержание влаги высушиванием до постоянной массы (арбитражный метод) основано на выделении гигроскопической влаги из исследуемого объекта при определенной температуре. Высушивание производят до постоянной массы или ускоренными методами при повышенной температуре в течение заданного.

Высушивание образцов, спекающихся в плотную массу, производят с прокаленным песком, масса которого должна быть в 2-4 раза больше массы навески. Песок придает навеске пористость, увеличивает поверхность испарения, препятствует образованию на поверхности корочки, затрудняющей удаление влаги. Высушивание производят в фарфоровых чашках, алюминиевых или стеклянных бюксах в течение 30 минут, при определённой температуре, зависящей от вида продукта.

Массовую долю сухих веществ (Х, %) вычисляют по формуле

Х = , (3.4)

 

где m – масса бюксы со стеклянной палочкой и песком, г;

m1 – масса бюксы со стеклянной палочкой, песком и

навеской до высушивания, г;

m2 – масса бюксы со стеклянной палочкой, песком и навеской

после высушивания, г.

Высушивание в аппарате ВЧ производится за счёт инфракрасного излучения в аппарате, состоящем из двух соединённых между собой массивных плит круглой или прямоугольной формы (рисунок 3.1).

 

Рисунок 3.1 – Аппарат ВЧ для определения влажности

1 – рукоятка; 2 – верхняя плита; 3 – блок управления; 4 - нижняя плита; 5 – электроконтактный термометр

В рабочем состоянии между плитами устанавливают зазор 2-3 мм. Температура греющей поверхности контролируется двумя ртутными термометрами. Для поддержания постоянной температуры прибор снабжён контактным термометром, включённым последовательно с реле. На контактном термометре устанавливается заданная температура. Прибор включают в сеть за 20…25 мин до начала высушивания для нагревания до заданной температуры.

Навеску продукта высушивают в пакете из роторной бумаги размером 20х14 см в течение 3 мин при определённой температуре, охлаждают в эксикаторе 2-3 мин и быстро взвешивают с точностью до 0,01 г.

Влажность (Х, %) рассчитывают по формуле

Х = , (3.5)

где m – масса пакета, г;

m1 – масса пакета с навеской до высушивания, г;

m2 – масса пакета с высушенной навеской, г.

Рефрактометрический метод применяют для производственного контроля при определении содержания сухих веществ в объектах богатых сахарозой: сладких блюдах, напитках, соках, сиропах. Метод основан на зависимости между коэффициентом преломления исследуемого объекта или водной вытяжки из него и концентрацией сахарозы. Коэффициент преломления зависит от температуры, поэтому замер производят после термостатирования призм и исследуемого раствора.

Массу сухих веществ (Х, г) для напитков с сахаром рассчитывают по формуле

Х = , (3.6)

где а – массовая для сухих веществ, определённая

рефрактометрическим методом, %;

Р – объём напитка, см3.

 

для сиропов, плодово-ягодных и молочных киселей и др. по формуле

Х = , (3.7)

где а – массовая доля сухих веществ в растворе, %;

m1 – масса растворённой навески, г;

m – масса навески, г.

 

Кроме этих распространённых методов определения сухих веществ применяется ещё ряд методов, позволяющих определить содержание как свободной, так и связанной влаги

Дифференциальная сканирующая колориметрия. Если образец охладить до температуры меньше 0оС, то свободная влага замёрзнет, связанная – нет. При нагревании замороженного образца в колориметре можно измерить тепло, потребляемое при таянии льда. Незамерзающая вода определяется как разница между общей и замерзающей водой.

Диэлектрические измерения. Метод основан на том, что при 0оС значения диэлектрической проницаемости воды и льда примерно равны. Но если часть влаги связана, то её диэлектрические свойства должны сильно отличаться от диэлектрических свойств объёмной воды и льда.

Измерение теплоёмкости. Теплоёмкость воды больше, чем теплоёмкость льда, т.к. с повышением температуры в воде происходит разрыв водородных связей. Это свойство используют для изучения подвижности молекул воды. Значение теплоёмкости, в зависимости от её содержания в полимерах, даёт сведения о количестве связанной воды. Если при низких концентрациях вода специфически связана, то её вклад в теплоёмкость мал. В области высоких значений влажности её в основном определяет свободная влага, вклад которой в теплоёмкость примерно в 2 раза больше, чем льда.

Ядерно-магнитный резонанс (ЯМР). Метод заключается в изучении подвижности воды в неподвижной матрице. При наличии свободной и связанной влаги получают две линии в спектре ЯМР вместо одной для объёмной воды.

Активность воды

Состояние воды в продуктах определяется различными характеристиками, среди которых: водосвязывающая способность, энергия вязи влаги и др. В последнее время все большее значение приобретает показатель «активность воды» (αw) как наиболее перспективный и информативный. Это показатель, введенный в 1950-х годах В.И.Скоттом и Х.Салвином, характеризует состояние воды в пищевых продуктах, используемой микроорганизмами для их жизнедеятельности.

По мнению ряда зарубежных авторов, измерение активности воды является одним из необходимых видов контроля качества продуктов, без которого в настоящее время не может обойтись ни одно предприятие пищевой промышленности.

По этой причине показатель активности воды ЕЭС с 1976 г. введен как обязательно для оценки качества пищевых продуктов, а в США он включен в инструкцию Управления по контролю за качеством пищевых продуктов и лекарственных препаратов.

Согласно современной классификации пищевые продукты по величине активности воды делятся на три группы:

- продукты с высокой влажностью (αw = 0,9-1,0);

- продукты с промежуточной влажностью ( αw = 0,6-0,9);

- продукты с низкой влажностью (сухие) (αw = 0,6).

Среди многообразия известных методов определения активности воды (αw) часто используется косвенный метод, отличающийся простотой измерения и отсутствием дорогостоящих приборов. Это гравиметрический метод, модифицированный Х.М.Феттом, который предложил измерять αw при помощи эксикаторов. Для этого проводят серию опытов, ставя параллельно 6 (не менее) эксикаторов, в которые заливают насыщенные растворы веществ, имеющие известные значения активности, близкие к ожидаемому значению в продукте. В эксикаторы над растворами на одном и том же уровне помещают сетки из полимерного материала, на которые кладут точно взвешенные образцы продукта (массой около 15-20 г). Эксикаторы помещают в термостат с температурой 250С на 24 ч, после чего образцы быстро вынимают и взвешивают, определяя степень уменьшения или увеличения массы, т.е. степени сорбции и десорбции проб.

Затем по полученным данным путем графической интерполяции устанавливают αw образца, т.е. величину, при которой наступает равновесное состояние между раствором и образцом без изменения массы последнего.

Представленная методика достаточно проста, надежна и доступна любой исследовательской лаборатории.

 

Белок

Белки – высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

В природе существует примерно от 1010 до 1012 различных белков, содержание которых в биологических объектах зависит от ряда факторов – климатических условий, урожайности, биологических особенностей. Белки в питании человека занимают особое место. Они выполняют ряд специфических функций, свойственных только живой материи. Белковые вещества наделяют организм пластическими свойствами, заключающимися в построении структур субклеточных включений (рибосом, митохондрий и т.д.), и обеспечивают обмен между организмом и окружающей внешней средой. В обмене веществ участвуют как структурные белки клеток и тканей, так и ферментные и гормональные системы. Белки регулируют и координируют все то многообразие химических превращений в организме, которое обеспечивает функционирование его как единого целого.

Эффективность обмена белков в значительной степени зависит от количественного и качественного состава пищи. При поступлении белков (с пищей) ниже рекомендуемых норм, в организме начинают распадаться белки тканей (печени, плазмы крови и т.д.), а образующиеся аминокислоты – расходоваться на синтез ферментов, гормонов и других, необходимых для поддержания жизнедеятельности организма, биологически активных соединений. Повышенное содержание белков в составе пищи значительного влияния на обмен веществ в организме человека не оказывает, при этом избыток продуктов азотистого обмена выводится с мочой.

Состояние белкового обмена в большей степени зависит от недостатка или отсутствия незаменимых аминокислот. Клетки организма человека не могут синтезировать необходимые белки, если в составе пищи отсутствует хотя бы одна незаменимая кислота.

Средне суточная физиологическая потребность в белке в течении более чем ста лет постоянно исследуется и периодически отражается в решениях ВОЗ, ФАО и национальных организаций различных стран. Эти величины носят ориентировочный характер, так как они находятся в стадии постоянного уточнения в зависимости от возраста человека, пола, климата, индивидуальных и национальных особенностей и степени загрязнения окружающей среды. В соответствии с рекомендациями ВОЗ и ФАО величина оптимальной потребности в белке составляет 60-100 г в сутки или 12-15 % от общей калорийности пищи. В пересчёте на 1 кг массы тела потребность белка в сутки для детей, в зависимости от возраста, колеблется от 1,05 до 4,00 г.

По своему строению белки представляют собой высокомолекулярные соединения, состоящие из аминокислот. Соединенные амидной (пептидной) связью (-СО - NH) аминокислоты образуют полипептиды простого (протеина) и сложного (протеида) строения. В состав протеидов дополнительно входят небелковые вещества (липиды, углеводы и т.д.).

Известно, что в состав белков входят двадцать различных аминокислот, причем восемь из них не могут синтезироваться в организме человека и поэтому являются незаменимыми (валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин).

Полузаменимые аминокислоты синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. К таким аминокислотам относятся аргинин, тирозин, гистидин (последняя аминокислота не синтезируется в организме детей).

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме в достаточном количестве. Они представлены девятью аминокислотами, хотя некоторые из них можно отнести к условнозаменимым (например, тирозин образуется в организме только из фенилаланина и при поступлении последнего в недостаточном количестве может оказаться незаменимым; цистин и цистеин могут образовываться из метионина, но необходимы при недостатке этой аминокислоты).

В среднем белковые молекулы содержат (50-54) % углерода; (15-18) % азота; (20-23) % кислорода; (6-8) % водорода и (0,3-2,5) % серы.

Несмотря на огромное разнообразие аминокислотного состава белков, каждому индивидуальному белку характерен только для него строго определенный аминокислотный состав, что обусловлено генетическим кодом, сформированным в процессе эволюции.

Все протеиногенные аминокислоты являются, α – аминокислотами с характерной для них общей структурной особенностью – наличием карбоксильной и аминной групп, связанных с атомом углерода в α – положении.

Часть структуры всех аминокислот одинакова, однако функциональная группа (R – остаток) не одинаков по структуре, электрическому заряду и растворимости. От соответствующего сочетания этих групп зависят свойства белковых молекул.

В зависимости от химических свойств R-групп все протеиногенные аминокислоты подразделяются на четыре основных класса:

- неполярные (гидрофобные);

- полярные;

- отрицательно заряженные;

- положительно заряженные.

По своей стехиометрической конфигурации все аминокислоты, за исключением глицина, имеют ассиметричный атом углерода в α – положении, с которым связаны четыре разные группы (радикал, атом водорода, карбоксильная группа и аминогруппа). Таким образом, аминокислоты обладают оптической активностью (дисперсией оптического вращения).

Присутствие аминокислот, содержащих основные (- NH2) и кислые (-СООН), обуславливает амфотерные (амфолитные) свойства. Они обуславливают высокую буферность водных растворов белков, а следовательно, постоянное значение рН живой клетки. Эти свойства положены в основу методов разделения, идентификации и количественного анализа аминокислот, нашедших широкое использование при определении аминокислотного состава в белковой молекуле.

В таблице 3.1 приведены свойства протеиногенных L- α-аминокислот. Свойства аминокислот определяют функциональные свойства белков, под которыми принято понимать физико-химические характеристики, определяющие их поведение при переработке в пищевые продукты, а так же обеспечивающие желаемую структуру, технологические и потребительские свойства пищевых продуктов.

Эта область научных интересов имеет центральное значение для развития технологии переработки белка в новые формы пищи.

Таблица 3.1- Физико-химические свойства протеиногенных L- α- аминокислот




Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2019 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных