Проламины и глютелины.

Это группа растительных белков, которые содержатся исключительно в клейковине семян злаковых растений, где выполняют роль запасных белков. Характерной особенностью проламинов является то, что они не растворимы в воде, солевых растворах, щелочах, но растворимы в 70% растворе этанола, в то время как все другие белки выпадают в осадок. Наиболее изучены белки глиадин (пшеница) и зеин (кукуруза). Установлено, что проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15 % пролина. Эти белки, например, глиадин, в норме у человека расщепляются, но иногда при рождении фермент, расщепляющий этот белок, отсутствует. Тогда этот белок превращается в продукты распада, обладающие токсическим действием. Развивается заболевание целиакия - непереносимость растительных белков.

Глютелины – тоже растительные белки, не растворимые в воде, в растворах солей, этаноле. Они растворимы в слабых щелочах.

Протеиноиды.

Белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок), кератины - белки волос, рогов, копыт, коллагены - белки соединительной ткани, эластин - белок эластических волокон.

Все эти белки относятся к фибриллярным, не гидролизуются в желудочно - кишечном тракте. Коллаген составляет 25-33 % от общего количества белка организма взрослого человека или 6 % от массы тела. Пептидная цепь коллагена содержит около 1000 аминокислотных остатков, из которых каждая 3-я аминокислота – глицин, 20% составляют пролин и гидроксипролин, 10% аланин. При формировании вторичной и третичной структур этот белок не может давать типичных a-спиралей, поскольку аминокислоты пролин и оксипролин могут давать только одну водородную связь. Поэтому полипептидная цепь на участке, где находятся эти аминокислоты, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

Эластин – это основной структурный компонент эластических волокон, которые содержатся в тканях обладающих значительной эластичностью (кровеносные сосуды, связки, легкие). Свойства эластичности проявляются высокой растяжимостью этих тканей и быстрым восстановлением исходной формы и размера после снятия нагрузки. В составе эластина содержится много гидрофобных аминокислот (глицина, валина, аланина, лейцина, пролина).

СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ

Сложные белки кроме полипептидных цепей содержат в своем составе небелковую (простетическую) часть, представленную различными веществами. В зависимости от химической природы небелковой части выделяют следующие группы сложных белков:

· хромопротеины

ХРОМОПРОТЕИНЫ

Хромопротеины – это сложные белки, простетическая часть которых представлена окрашенным компонентом (от греч. Chromos – краска). К ним относятся биологически важные белки гемоглобин, миоглобин, а также некоторые ферменты: каталаза, пероксидаза, цитохромы, все они являются гемпротеинами, так как простетическая часть их содержит гем.

Гемоглобин (Нв).

Гемоглобин имеет четвертичную структуру, молекулярная масса его 66-68 тыс.Да. Как следует из названия Нв представляет собой соединение гема с белком глобином. Это олигомерный белок, состоящий из 4 субъединиц (протомеров), соединенных нековалентными связями (гидрофобные, ионные взаимодействия, водородные связи).

Субъединицы Нв «узнают» друг друга благодаря присутствию на их поверхности комплементарных по форме участков. Каждая из субъединиц или полипептидных цепей обозначается буквами, их 4 у Нв взрослого человека (Нв А), эти цепи называются альфа (a) и бета (b). Каждая молекула Нв А содержит по две a- и по две b-цепи. Они различаются первичной структурой и длиной полипептидной цепи: a - цепи содержат по 141 аминокислотному остатку, b - цепи по 146.

Каждый из протомеров гемоглобина представляет собой природный координационный комплекс. В нем комплексообразователем служит Fe ²⁺. Его координационное число равно 6. Поэтому ион железа связан с 6 лигандами. 4 лиганда являются пиррольными кольцами протопорфирина. Пятая связь затрачивается на соединение с белком глобином через аминокислоту гистидин, а 6 координационная связь используется для связывания с кислородом или другими газообразными веществами (СО₂, СО).

Строение гема.

Внутри каждого протомера имеется гидрофобный "карман", в котором располагается гем, способный присоединять кислород.

Схема молекулы гемоглобина.

Основная функция гемоглобина – перенос кислорода из легких к периферическим тканям. Первая молекула кислорода изменяет конформацию протомера, к которому она присоединилась. Поскольку этот протомер соединен многими связями с другими протомерами, изменяется конформация и сродство других протомеров к лигандам. Это явление называют кооперативностью изменения конформации протомеров. Изменение конформации таковы, что сродство гемоглобина ко 2-й молекуле кислорода увеличивается. В свою очередь присоединение 2-ой, а затем и 3-ей молекулы кислорода, так же изменяет конформацию и облегчает присоединение следующих молекул кислорода. Сродство гемоглобина к 4-ой молекуле кислорода примерно в 300 раз больше чем к 1-ой.

Модель молекулы гемоглобина.

Кроме кислорода, молекула гемоглобина может быть связана с другими лигандами. Например, при соединении Hb с оксидом углерода (II) (угарный газ СО), образуется карбоксигемоглобин (НвСО). Причем гемоглобин имеет большее сродство к угарному газу чем к кислороду. Поэтому если в воздухе содержится угарный газ, гемоглобин легче с ним связывается и теряет способность связывать кислород. Наступает смерть от удушья, от недостаточного снабжения тканей кислородом.

Возможно образование еще одного производного гемоглобина - карбгемоглобина, когда гемоглобин связывается с СО₂. Однако СО₂ связывается не с гемом, а присоединяется к NH₂ – группам глобина. Образование карбгемоглобина используется для выведения СО₂ из тканей к легким. Этим путем выводится 10-15% СО₂.

Типы гемоглобинов.

Гемоглобины могут различаться по белковой части. Различают физиологические и аномальные типы гемоглобинов. Физиологические типы образуются на разных этапах нормального развития организма, а аномальные - вследствие нарушения последовательности аминокислот в белке глобине физиологических типов гемоглобина.

Физиологические типы гемоглобинов отличаются друг от друга набором полипептидных цепей или субъединиц, образующихся на разных этапах развития организма человека – от эмбрионального до взрослого состояния. Различаются следующие физиологические типы гемоглобинов:

а) примитивный НвР, появляется на самых ранних стадиях развития эмбриона (1 – 2 недели) Эмбриональный гемоглобин – тетрамер

б) фетальный гемоглобин НвF (от лат. Fetus – плод). НвF является главным типом гемоглобина плода и составляет к моменту рождения 70% всего гемоглобина – это тетрамер (

в) гемоглобин взрослого НвА, НвА₂, НвА₃ (от лат. Adultus – взрослый). НвА появляется на более поздних стадиях развития плода, в крови взрослого человека примерно 95 – 96% НвА – это тетрамер (2?, 2?). Гемогловин А2 – тетрамер. Его содержание в эритроцитах взрослого человека равно 2%.

Аномальные гемоглобины. Их обнаружено более 200 и отличаются они составом цепей или заменой аминокислот в полипептидных цепях. Из аномальных гемоглобинов часто встречается HвS или серповидно-клеточный Нв. Он обнаруживается у больных серповидно-клеточной анемией. Это широко распространенное заболевание в странах Южной Америки, Африки и Юго-Восточной Азии. При этой патологии эритроциты в условиях низкого парциального давления кислорода принимают форму серпа. Гемоглобин S отличается по ряду свойств от нормального гемоглобина. После отдачи кислорода в тканях он превращается в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов. Последние деформируют клетку и приводят к массивному гемолизу.

Химический дефект при серповидно-клеточной анемии сводится к замене в белке одной аминокислоты на другую. В норме в b - субъединицах тетрамерной структуры гемоглобина в шестом положении со стороны N – конца находится глутаминовая аминокислота, боковая группа которой имеет отрицательный заряд и характеризуется высокой гидрофильностью. При серповидно-клеточной анемии глутаминовая аминокислота заменена на гидрофобную аминокислоту – валин. Однако одной этой замены оказалось достаточно не только для нарушения формы эритроцита, но и для развития болезни.

Миоглобин также относится к хромопротеинам. Это белок, имеющий третичную структуру. Вторичная и третичная структура миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны. Функции миоглобина и гемоглобина одинаковы. Оба белка участвуют в транспорте кислорода. Гемоглобин присоединяет кислород из альвеолярного воздуха и доставляет его в ткани. Миоглобин присоединяет кислород, доставленный гемоглобином и служит промежуточным звеном в транспорте кислорода внутри клетки к митохондриям, а также для запасания кислорода в тканях, создавая кислородный резерв, который расходуется по мере необходимости. В условиях интенсивной мышечной работы, когда парциальное давление кислорода в тканях падает, кислород освобождается из комплекса с миоглобином и используется в митохондриях клеток для получения энергии, необходимой для работы мышц.

УГЛЕВОД – БЕЛКОВЫЕ КОМПЛЕКСЫ

Это комплексы белков с небелковой частью, представленной углеводными компонентами.

Смешанные макромолекулы этого типа делятся на:

ГЛИКОПРОТЕИНЫ (ГП)

ПРОТЕОГЛИКАНЫ

ГП - это сложные белки, содержащие олигосахаридные (гликановые) цепи, ковалентно связанные с белковой основой. К этой группе химических соединений относятся многие белки внешней поверхности цитоплазматических мембран и большинство секретируемых белков. ГП могут содержать до 40% углеводов, но как правило, в молекуле преобладает белковая часть.

Короткие углеводные цепи ГП построены из глюкозамина, галактозамина, глюкозы, галактозы. Наиболее значимые моносахариды в составе ГП – N – ацетилглюкозамин, N – ацетилгалактозамин, N – ацетилнейраминовая (сиаловая) кислота.

Число коротких углеводных цепей в ГП может доходить до 300-800. Длина и степень разветвленности углеводных цепей значительно варьирует. В составе одной олигосахаридной цепи находится не более 15-20 моносахаридных остатков. ГП присутствуют во всех классах белков – ферментах, гормонах, транспортных, структурных белках. Представители ГП – коллаген, эластин, иммуноглобулины.

Углеводный компонент, даже небольшой по массе, сообщает качественно новые свойства молекуле белка гликопротеинов. Для гликопротеинов характерна термостабильность, в отличие от простых белков ГП выдерживают высокие и низкие температуры без изменения физико-химических свойств. ГП в отличие от других белков с трудом перевариваются протеолитическими ферментами.

Углеводная часть придает белку большую специфичность. Это своего рода векторные группы сложных белков, «узнающие» участки других структур (макромолекул, поверхности клеток). ГП быстрее выводятся из клетки и находятся, как правило, вне клетки.

Гликопротеины выполняют следующие функции:

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: