Обнаружение креатинина в моче

Креатинин - один из конечных продуктов азотистого обмена у человека и многих животных, является постоянной составной частью мочи. В норме его содержание составляет 4,5% общего азота мочи.

При мясной пище, богатой креатином, количество выводимого с мочой креатинина повышается, и в моче, кроме того, появляется креатин (креатинурия). В некоторых случаях креатинурия наблюдается и при отсутствии мяса в пищевом рационе и свидетельствует об усиленном распаде тканевых белков.

Для открытия креатинина в моче может служить реакция с нитропруссидом натрия.

Материалы, реактивы, оборудование. Моча, 3% раствор нитропруссида натрия, 10% раствор едкого натра, пробирки, пипетки, спиртовки, водяная баня.

Ход работы. К 2-3 мл мочи прибавить несколько капель свежеприготовленного 3% раствора нитропруссида натрия и затем подщелачивать жидкость несколькими каплями 10% раствора едкого натра. Вследствие образования изонитрозокреатинина жидкость окрашивается в красный цвет, быстро переходящий в желтый. Если же пробу подкислить уксусной кислотой и прокипятиь, то она приобретает зеленовато-синеватую окраску, вследствие образования железисто-синеродистой соли окиси железа.

Вопросы к семинару по модулю

«Обмен белков. Биосинтез белков в клетке»

1. Переваривание и всасывание белков в желудочно-кишечном тракте.

2. Ферменты гидролиза белков: пепсин, трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза, аминопептидаза.

3. Синтез протеолитических ферментов в виде неактивных предшественников. Биологический смысл этого явления. Панкреатит.

4. Типичные реакции метаболизма аминокислот. Роль пиридоксальфосфата в важнейших реакциях превращения аминокислот: переаминирования, декарбоксилирования.

5. Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот. Образование биологически активных аминов (гистамин, серотонин) и других биологически активных соеденений(ГАМК, β-аланин) в реакциях декарбоксилирования.

6. Образование биологически активных соеденений при деструкции радикалов некоторых протеиногенных аминокислот.

7. Механизм реакции переаминирования. Роль α-кетоглутаровой кислоты в этом процессе.

8. Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты. Глутаматдегидрогиназа и её коферменты.

9. Роль глутамина и аланина в транспорте аммиака.

10. Пути распада дезаминированных аминокислот.

11. Пути связывания и выведения избытка аммиака у животных. Связь форм выведения избытка аммиака со средой обитания.

12. Цикл мочевины.

13. Биосинтез аминокислот. Первичные, вторичные аминокислоты.

14. Типы РНК, участвующие в синтезе белка, структура, функции.

15. Химический состав, строение, функции рибосом.

16. Современные представления о структуре гена.

17. Свойства генетического кода: (триплетность, вырожденность, универсальность, непрерывность, неперекрывающийся характер кода).

18. Основные этапы синтеза белка.

19. Активирование аминокислот, образование аминоацил-тРНК комплекса.

20. Образование инициирующего комплекса.

21. Механизм элонгации (удлинения цепи).

22. Терминация синтеза. Терминирующие кодоны.

23. Посттрансляционная модификация белковых молекул.

24. Регуляция синтеза белков. Гипотеза оперона Жакоба и Моно.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: