Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Элементарный акт мышечного сокращения.




Миозин, как хемиомеханический преобразователь энергии в мышечном сокращении

Скольжение толстых (миозиновых) и тонких нитей друг относительно друга совершается за счет энергии, выделяемой при гидролизе АТФ до AДФ и фосфата. АТФазную активность миозина открыли в 1939 г. и В.А. Энгельгардт и М.Н. Любима, которые показали, что препараты миозина способны расщеплять АТФ на AДФ и Фн (АТФ + Н2О = AДФ+ Фн). Ими было также показано, что добавление АТФ к белковому препарату, состоящему из нитей миозина, влияет на его механические свойства. Примечательно, что сам по себе миозин плохо расщепляет АТФ, но в присутствии актина его активность возрастает приблизительно в 200 раз. Это, например, происходит при снятии тропонином тропомиозиновой блокады с актиновых нитей, ведущей к взаимодействию актина и миозина. В покоящейся мышце миозиновые мостики не проявляют АТФазной активности, поскольку тропомиозин и белки тропонинового комплекса препятствуют взаимодействию головок миозина с нитью актина.

Модель скользящих нитей

В начале 1950-х гг., Эндрю и Хью Хаксли, Р.Нидергерк и Ж.Хэнсон, исследовавшие мышечные волокна методами рентгеноструктурного анализа, оптической и электронной микроскопии, независимо пришли к модели скользящих нитей. В основе этой модели лежат следующие постулаты:

– при сокращении мышцы длины толстых и тонких нитей саркомера не изменяются;

– саркомер укорачивается за счет перекрывания толстых и тонких нитей, которые скользят друг относительно друга во время сокращения мышцы; это проявляется в том, что при сокращении мышцы полосы Н и I укорачиваются (рис. 2, в);

– сила, развиваемая мышцей, создается в процессе движения соседних нитей.

Благодаря снятию ионами кальция тропомиозиновой блокады активных центров актина с ними взаимодействуют миозиновые головки - они совершают гребковые движения к центру саркомера. Головка временно прикрепляется к актиновой нити и наклоняется на своем стебельке (рисунок 4), смещая миозиновую нить вдоль актиновой (как локомотив тянет железнодорожный состав по рельсам) на один шаг. Вместе с тем актин активирует способность миозина в качестве АТФазы гидролизовать АТФ. Следовательно, головки молекул миозина обеспечивают как связывание толстых нитей с тонкими, так и гидролиз АТФ. В конце гребка миозиновой головки по актиновой нити к молекуле миозина присоединяется новая молекула АТФ, что приводит к отделению головки от актина. При последующем гидролизе АТФ происходит восстановление исходной конформации миозиновой молекулы, благодаря чему ее головка может снова присоединиться к актиновой нити, но уже ближе к центру саркомера, чем при предыдущем взаимодействии с ней.

Рисунок 4. Механизм скольжения - продольного перемещения микрофиламентов относительно центральной миозиновой нити:

 

Однократное прикрепление миозиновой головки к актиновому филаменту укорачивает саркомер на 1% его первоначальной длины и развивает силу в 3 - 5 пиконьютонов с КПД примерно 20%. При многократном актин-миозиновом взаимодействии, что и происходит в естественном мышечном сокращении, каждый саркомер укорачивается пропорционально укорочению всей мышцы. Сокращение мышцы не приводит к изменению собственной длины ни толстых, ни тонких нитей. Сохраняя свои размеры и характер упаковки образующих их субъединиц, они скользят друг относительно друга. При уменьшении длины саркомера укорачивается только I-диск, тогда как А-диск не изменяет своих размеров.

Для максимального сокращения саркомера миозиновые мостики должны совершить примерно 50 гребков. Дискретность процесса скольжения обеспечивает дозирование степени сокращения. Оно определяется количеством одновременно замкнутых поперечных мостиков, тогда как его скорость зависит от частоты их замыкания (от числа замыкаемых мостиков в единицу времени).

При тренировке силы (способности совершать значительную работу за короткое время, т. е. работать с высокой мощностью) требуется увеличение числа миозиновых мостиков, которые могут синхронно включаться в сократительный акт. Это качество, необходимое, например, штангистам, достигается главным образом путем значительного утолщения мышечных волокон за счет увеличения количества актиновых и миозиновых протофибрилл в волокне. Сами миоциты дифференцированы и не способны к делению. При нагрузке развивается их гипертрофия, а не гиперплазия.

vikidalka.ru - 2015-2018 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных