Главная
Популярная публикация
Научная публикация
Случайная публикация
Обратная связь
ТОР 5 статей:
Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия
Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века
Ценовые и неценовые факторы
Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка
Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы
КАТЕГОРИИ:
|
Структура и функции белков
Функции белков:
1) защитная (интерферон усиленно синтезируется в организме при вирусной инфекции);
2) структурная (коллаген входит в состав тканей, участвует в образовании рубца);
3) двигательная (миозин участвует в сокращении мышц);
4) запасная (альбумины яйца);
5) транспортная (гемоглобин эритроцитов переносит питательные вещества и продукты обмена);
6) рецепторная (белки-рецепторы обеспечивают узнавание клеткой веществ и других клеток);
7) регуляторная (регуляторные белки определяют активность генов);
8) белки-гормоны участвуют в гуморальной регуляции (инсулин регулирует уровень сахара в крови);
9) белки-ферменты катализируют все химические реакции в организме;
10) энергетическая (при распаде 1 г белка выделяется 17 кдж энергии).
Структура белков
Первичная структура белка
Под первичной структурой белка понимается последовательность аминокислот в полипептидной цепи (или цепях) и положение дисульфидных связей, если они имеются.
Вторичная структура белка
На этом структурном уровне описываются стерические взаимосвязи между расположенными близко друг к другу вдоль цеди аминокислотами. Вторичная структура может быть регулярной (альфа-спираль, складчатый бета-слой) или не обнаруживать никаких признаков регулярности (неупорядоченная конформация).
Третичная структура белка
Общее расположение, взаимную укладку различных областей, доменов и отдельных аминокислотных остатков одиночной полипептидной цепи называют третичной структурой данного белка. Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако под третичной структурой понимают стерические взаимосвязи между аминокислотными остатками, далеко отстоящими друг от друга по цепи.
Четвертичная структура белка
Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой. Такие агрегаты стабилизируются водородными связями и электростатическими взаимодействиями, между остатками, находящимися на поверхности полипептидных цепей. Подобные белки называют олигомерами, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи – протомерами, мономерами или субъединицами. Многие олигомерные белки содержат два или четыре протомера и называются димерами или тетрамерами соответственно. Довольно часто встречаются олигомеры, содержащие более четырех протомеров, особенно среди регуляторных белков (транскарбамоилаза). Олигомерные белки играют особую роль во внутриклеточной регуляции: их протомеры могут слегка менять взаимную ориентацию, что приводит к изменению свойств олигомера. Наиболее изученный пример – гемоглобин.
| Классификация белков
| Связи в белках
| Структура белков
| Денатурация белков
| Белки в питании
| Роль белков в питании
|
| Металлопротеиды
| | Роль первичной структуры в формировании более высоких уровней структурной организации белка
Вторичная и третичная структуры белка формируются самопроизвольно и определяются первичной структурой его полипептидной цепи. Параллельно синтезу цепи происходят ее локальное свертывание (образование вторичной структуры) и специфическая агрегация свернутых участков (формирование третичной структуры). Эти процессы детерминируются химическими группами, отходящими от атомов альфа-углерода соответствующих остатков.
|
Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:
|