Третичная структура. Третичной структурой белковых молекул называется трехмерная пространственная организация белка, формирующаяся и стабилизирующаяся за счет многих и различных

Третичной структурой белковых молекул называется трехмерная пространственная организация белка, формирующаяся и стабилизирующаяся за счет многих и различных по природе слабых взаимодействий между остатками аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в составе полипептидной цепи. К таким взаимодействиям относятся солевые мостики, водородные связи, гидрофобные взаимодействия, а также ковалентные дисульфидные связи (рис. 2.6).

Рис. 2.6. Связи и взаимодействия в третичной структуре белка.

Гидрофобные взаимодействия. Неполярные молекулы или части молекул не способные взаимодействовать с водой называются гидрофобными. К гидрофобным группам относятся алкильные и арильные (ароматические) радикалы ряда аминокислот. Гидрофобные радикалы аминокислотных остатков избегают контактов с водным окружением и стремятся собраться вместе внутри глобулярной структуры, где они формируют гидрофобное ядро.

Электростатические взаимодействия. К ним относятся ион-ионные, ион-дипольные и диполь-дипольные взаимодействия. Эти ионные связи возникают между разноименно заряженными группами боковых цепей аминокислот. Например, при физиологических значениях рН e-аминогруппа лизина несет заряд +1, а карбоксильная группа глутаминовой кислоты в составе боковой цепи несет заряд -1. Следовательно, боковые радикалы указанных аминокислот способны взаимодействовать друг с другом электростатически, дополнительно стабилизируя структуру белка, за счет образования солевых мостиков.

Дисульфидные мостики. Третичная структура ряда белков может стабилизироваться дисульфидными мостиками (—S— S—), образующимися за счет ковалентного взаимодействия SH-групп двух остатков цистеина (рис. 2.7). Принимающие участие в образовании (—S—S—)-мостиков остатки цистеинов могут быть линейно существенно разобщены в полипептидной цепи, однако при формировании третичной структуры SH-группы таких остатков цистеина оказываются пространственно сближенными и ковалентно сшивают два участка одной полипептидной цепи (или соседних цепей).

Рис. 2.7. Связи и взаимодействия в третичной структуре белка.

Водородные связи. В отличие от водородных связей поддерживающих вторичные структуры белков, водородные связи, участвующие в стабилизации третичной структуры более разнообразны (рис. 2.8). В этом случае водородные связи образуются:

- между боковыми R-группами аминокислот;

- между карбонильными атомами кислорода и атомами амидного водорода, принадлежащими пептидным группам остова;

- между поверхностными остатками полярных аминокислот белка и молекулами воды, расположенными в соседних петлях полипептидной цепи;

- между, например, гидроксильной группой остатка серина в одном участке полипептидной цепи и атомом азота в кольце остатка гистидина, находящегося в соседней петле той же цепи;

- между амидной группой глутамина в одном участке полипептидной цепи и остатком тирозина в другом участке.

Рис. 2.8. Различные варианты формирования водородных связей в третичной структуре белка.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: