Тізбек жазылдаы, бірақ коваленттік құрылымы бұзылмайды.

Табиғи қалпына келтіруге балады, мұны денатурация деп атайды. Мысалы денатурацияланған трипсин ферментін жайлап бөлме температурасына дейін суытса ол қайтадан өзінің каталитикалық қасиетіне ие болады.

Белок оптикалық активті зат, өзі арқылы өткен полярланған сәулені не оңға, не солға бұрады. Барлық белоктар ультракүлгін сәулені сіңіреді (190, 250, 280 нм толқын ұзындығында). Бұл қасиеті оның құрамыңдағы ароматты амин қышқылдарына (тирозин, фенилаланин, триптофан), белок молекуласындағы α-спиральдағы сутектік байланыстарға және белоктағы пептидтік байланыстарға тәуелді. Белоктың осы қасиетіне сүйене отырып, оның мөлшерін спектрофотометрлік әдіспен анықтауға болады.

Белок макромолекулалары қарапайым амин қышқылдарынан тұрады. Белоктарды түзетін амин қышқылдарының құрылысын мынадай түрде көрсетуге болады.

R – CH – COOH

NH₂

Амин қышқылдары түрлі белок молекулаларын түзетін мономерлі жеке заттар. Адам ағзасында 70 жуық амин қышқылдары бар екені белгілі, бірақ олардың 20 ғана белок молекуласы құрамына кіреді. Бұлар протеиногенді амин қышқылдары.

Кейбір белоктардың құрамында жоғарыда көрсетілген амин қышқылдармен қатар аз мөлшерде минорлы амин қышқылдар болады.

Минорлы амин қышқылдары — радикалдарды түрлендірудің нәтижесінде пайда болған протеиногенді амин қышқылдарының туындылары. Минорлы амин қышқылдарына мысалретінде мына төмендегілерді келтіруге болады.

Аденилилтирозин, Ацетиллизин, Гидроксилизин, Гидроксипролин, Гликозиласпартат, Гликозилсерин

Гликозилтреонин, Гликозилгидроксилизин, Гликозилгидроксипролин, Десмозин и изодесмозин

(лизиннің туындысы), Карбоксиглутамат, Метиларгинин, Метилгистидин Метиллизин

Монойодтирозин, Дийодтирозин, Трийодтиронин, Тетрайодтиронин, Сульфотирозин, Фосфосерин

Фосфотреонин, Цистин

Глициннен басқа амин қышқылдарына оптикалық активтілік тән. Протеиногенді амин қышқылдары тек L- формада ғана болады, бірақ тірі табиғатта D-амин қышқылдардың бар екені байқалады, олар ұзындығы қысқа пептидтер құрамында немесе бос жеке күйде болуы мүмкін.

Амин қышқылдары молекуласында карбоксильдік (- СООН) топ та, аминдік (- NH₂) топ та бар. Амин қышқылдары молекуласында аминдік топ α,- β,- γ- жағдайында және басқа да түрінде болуы мүмкін. Табиғи белоктардан тек α-амин қышқылдары ғана табылған. Олардың биологиялық маңызы зор, себебі олардан белок молекулалары құралады. Амин қышқылдарының құрамында R-радикал бүйірдегі топтарды көрсетеді. Радикал құрамында ашық, жабықта тізбек және әр түрлі фуңкциялық топтар болуы мүмкін.

Амин қышқылдарының жіктелуі

Табиғатта кездесетін барлық амин қышқылдарға жалпы қасиет амфотерлік, яғни әрбір амин қышқылының құрамында кем дегенде бір қышқылдық бір негіздік топтарының болуымен сипатталады.

Жалпы формулада көрсетілгендей амин қышқылдары бір-бірінен R-радикалының химиялық табиғатымен ерекшеленеді. Барлық α -амин және α -карбоксил топтары белок молекуласындағы пептидті тізбек түзуге қатысады. Осы кезде олар өздерінің амин қышқылдарына еркін сәйкес қышқылды-негізді касиетін жоғалтады.

Сондықтан да белок молекулаларының құрылымының түрлі ерекшеліктері және қызметі оның химиялық табиғатына және амин қышқыл радикалдарының физико-химиялық қасиеттеріне байланысты. Осыған байланысты белоктар бірқатар өзіне негізделген ерекшеліктерімен және басқа биополимерлерге тән емес химиялық жекешелігімен ерекшеленеді. Баска принциптер ұсынылғанына қарамай, амин қышқылдарының радикалдарының химиялық құрылыс негізіне байланысты амин қышқылдарын бөледі. Амин қышқылдарын ароматты және алифатгы деп бөледі, сонымен қатар күкірт және гидроксил топтары бар амин қышқылдары деп атайды. Көбіне бөліну амин қышқылының зарядының табиғатына негізделген. Егер радикал нейтрал болса, онда олар нейтрал амин қышқылы деп аталады. Көбіне мұндай қышқылдарда бір амин, бір карбоксил тобы болады. Егер амин қышқылының құрамында амин немесе карбоксил топтары болса, онда олар сол қасиетке сәйкес кышқылды немесе негізді деп аталады. Амин қышқылдарының қазіргі рационалды бөлінуі радикал полярлығына негізделген, яғни олардың сумен әрекеттесу қабілетіне байланысты. Ол амин қышқылының 4 класын, біріктіреді:

1) полярсыз-гидрофобты,

2) полярлы-гидрофильді-зарядталмаған

3) теріс зарядталған,

4) оң зарядталған.

Протеиногенді амин қышқылдарын радикалдарының қалдығына байланысты 4-топқа бөледі.

І. Полярсыз радикалды аминоқышқылдар немесе полярсыз (гидрофобты)

аминоқышқылдар.

H₂N­–CH–COOH H₂N­–CH–COOH H₂N­–CH–COOH H₂N­–C–COOH

│ │ │ │

CH₃ CH CH₂ CH– CH ₃

аланин (ала) │ │

CH₃ CH₃ CH CH₂

валин (вал) │

CH₃ CH₃ CH₃

лейцин (лей) изолейцин (иле)

H₂N­–CH–COOH H₂N­–CH–COOH H₂N­–CH–COOH HN­–C–COOH

│ │ │

CH₂ CH₂ CH₂

│ │ │ пролин (про)

CH₂

│

S–CH₃ │

метионин (мет) NH фенилаланин (фен)

триптофан (три)

1. Зарядталмаған полярлы радикалды аминоқышқылдар немесе полярлы

(гидрофильді) зарядталмаған аминоқышқылдар.

H₂N­–CH–COOH H₂N­–CH–COOH H₂N­–CH–COOH H₂N­–CН–COOH

│ │ │

CH₂OH CH–OH CH₂

Глицын (гли) серин (сер) │ │

CH₂

треонин (тре)

│

ОН

тирозин (тир)

H₂N­–CH–COOH H₂N­–CH–COOH H₂N­–CH–COOH

│ │ │

CH₂SH CH₂ CH₂

цистейн (цис) │ │

O=C–NH₂ CH₂

аспарагин (асп) │

O=C–NH₂

глутамин (глу)

2. Теріс зарядталған полярлы радикалды аминоқышқылдар немесе теріс

зарядталған (қышқылды) аминоқышқылдар.

H₂N­–CH–COOH H₂N­–CH–COOH

│ │

CH₂ CH₂

│ │

COOH CH₂

аспартат (асп) │

COOH

глутамат (глу)

3. Оң зарядталған полярлы радикалды аминоқышқылдар немесе оң

зарядталған (негізді) аминоқышқылдар.

H₂N­–CH–COOH H₂N­–CH–COOH H₂N­–CH–COOH

│ │ │

(CH₂)₄ (CH₂)₃ CH₂

│ │ │

NH₂ NH =C–NH₂

лизин (лиз) аргинин (арг)

NН

гистидин (гис)

Амин қышқылдарының қышқылды-негізді қасиеттері белоктардың көптеген физико-химиялық және биологиялық 4 қасиеттерін анықтайды. Амин қышқылдарын бөлу және идентификациялау осы қасиеттерге негізделген. Амин қышқылдар суда тез ериді. Олар судың нейтрал ерітінділерінде, биполярлы ион (цвиттерион) формасында кристалданады. Барлық амин қышқылдары физиологиялық рН мәнінде цвиттерион құрылымында болады).

R R

׀ ׀

H – C – NH₂ H – C – NH₃⁺

׀ ׀

COOH COO¯ цвиттерион

Кристалды аминқышқылын еріткенде, мысалы: аланинді суда еріткенде ол қышқыл тәрізді (протон беруші донор)

NH₃ – CH – COO¯ NH₂ – CH – COOH

׀ ׀

CH₃ CH₃

немесе негіз сияқты (протон қосып алушы):

N⁺H₃CH(CH₃)COO¯ + H⁺ N⁺H₃CH(CH₃)COOH

Амин қышқылдарының амфотерлік ерекшелігі болғандықтан, олар күшті негіздермен де, күшті қышқылдармен де әрекеттесіп тұз түзеді:

R – CH – COOH + NaOH R – CH – COONa + H₂O

׀ ׀

NH₂ NH₂

R – CH – COOH + HCl R – CH – COOH

׀ ׀

NH₂ NH₃Cl

рН белгілі мәнінде амин қышқылы молекуласының электрлік заряды нольге тең және ол изоэлектрлік нүктеден не анодка не катодка жылжымайды. рН-тың мұндай мәні изоэлектрлік нүкте деген ат алады және рI-деп белгіленеді.

Амин қышқылдарының изоэлектрлік нүктесі, қосымша қышқылды немесе сілтілік топтармен байланыспайтын, екі рК мәнінің арасындағы қосындының орта санына тең.

Белоктардың амин қышкылдық құрамын зерттеу үшін бірінші қышқылды (НСІ), сілтілі (NaОН) және жиірек ферментативті гидролизді пайдаланады.

Белоктың аминқышқылды құрамы XX гасырдың 30-шы жылдарында ғана анықталды. 1871 жылы Н.И.Любавин (орыс оқымыстысы) өзінің зерттеулерінде ас қорыту сөлі ферментінің әсерінен белоктардың аминқышқылына дейін ыдырайтынын анықтады. Осы жасалған тәжірибелер белок құрамын анықтауда басты роль атқарды. Осыдан кейін А.Данилевский мен Э.Фишер амин қышқылдарының бір-бірімен пептидті байланысып, тізбектесіп тұратынын айтты.

Осы екі зерттеулерден екі маңызды тұжырым жасалған: біріншіден - белок құрамына амин қышқылдары кіреді, ал екіншіден - гидролиз әдісімен белоктардың химиялық және амин қышқылды құрамы зерттеледі.

Таза белокты гидролиздегенде, егер оның ешқандай қоспасы болмаса, онда 20 түрлі α – амин қышқылдары бөлініп шығады. Басқа да көптеген өсімдіктер, микроағзалар, жануарлар ұлпасындағы амин қышқылдары табиғатта еркін түрде және қысқа пептид түрінде немесе басқа да органикалық заттармен қосылыс түрінде кездеседі.

Пептидтер

Амин қышқылдардың маңызды қасиеті олардың бір-бірімен әрекеттесіп пептидті байланыс түзуі.

O R₂

║ │

H₂N­–CH–COOH + H₂N­–CH–COOH H₂N­–CH– C–N– CH–COOH

│ │ │ │

R₁ R₂ H₂O R₁ H

пептидті байланыс дипептид

Амин қышқылдардың поликоңденсациялануы нәтижесінде пептидтер түзіледі.

Пептидтер — дегеніміз полимерлі қосылыстар, кұрылым бірлігі ретінде амин қышқылдар қалдықтары алынады.

H₂N­–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–…

│ │ │ │ │

R₁ R₂ R₃ R₄ R₄

полипептид

Бұлардың бүйір радикалдары әр түрлі, ал пептидтік байланыс универсалды. Екі амин қышқылы қосылатын болса, онда дипептид түзіледі, үш амин қосылатын болса – трипептид түзіледі. Осылайша көптеген амин қышқылдары қосылуынан полипептид пайда болады. Амин қышқылдары қалдықтарының арасында байланыс: - С – N –

׀ ׀׀

O H

түзіледі, бұл пептидтік байланыс деп аталады.

Табиғи белок полипептид болып саналады, ол бірнеше жүздеген амин қышқылдары буындарынан тұрады. Полипептидтер кейбір қасиеттері бойынша белоктарға жақындайды, бірақ белоктардың қасиетін толық қайталамайды, мысалы, полипептидтер шөгіп тұнбаға түспейді және денатурация құбылысына ұшырамайды, себебі полипептидтерде кеңістік құрылым болмайды.

Пептидті байланысты түзуге тек α - амино-және α -карбоксилді топтар катысады, пептидтер тармақталмаған.

Полипептидтің қаңқасы (хребеті) үнемі қайталанып отыратын кұрылымдық элементтерден тұрады.

– NH ­– CH – CO –

│

R

Пептидті тізбекте олар ретпен орналаскан N- соңы мен С- соңына байланысты, пептидтер векторлы болып келеді. N-соңында бос амин тобы, ал, С-соңында бос карбоксил тобы орналасқан. Тізбек N – соңынан → С – соңына қарай бағытталған.

Поликонденсация коэффициенті пептид құрамына кіретін амин қышқыл калдықтарының санын көрсетеді. К=2 (олигопептидтер)

1-ден 20-ға дейін (ди, три, тетра), 20-50 дейін (полипептидтер). Пептидтердің мол массалары 200-ден 6000 диапазонда, орташа массасы 110.

Дәріс

Тақырыбы: Белок молекуласының құрылысы, құрылымдары

Жоспар: 1.Белоктың бірінші деңгейдегі құрылымы

2. Белоктың екінші деңгейдегі құрылымы

3. Белоктың үшінші деңгейдегі құрылымы

4. Белоктың төртінші деңгейдегі құрылымы

Полипептидтік теорияға сәйкес белок молекуласы кұрамында ондаған, жүздеген амин қышқылдарының калдықтары бар үлкен полипептид. Мысалы клупеин деген белок молекуласының құрамында — 30, лизоцимде — 129, миоглобинде — 155, трипсиногенде - 234 т.б. амин ќышќылдарының ќалдықтары бар.

Белок молекуласындағы амин қышқылдары бір-бірімсн пептидтік байланыспен байланысқан. Ол байланыс бір амин қышқылының амин тобымен екінші амин қышқылының карбоксил тобы байланысып су молекуласын бөліп шығару арқылы түзіледі.

СН₃–СН-СООН+COOH-СН₂-СН-СООН СН₃-СН- |СО-НN| -СН-СН₂-СООН

| | | |

NH₂ NH₂ NH₂ COOH

Аланин Аспарагин кышқылы Аланил-аспарагин дипептиді

Реакция нєтижесінде дипептид - аланил-аспарагин түзіледі. Пептидтердін аталуы бір-бірімен байланысқан амин қышкылдарының атауымен аталады. Әдетте карбоксил тобымен рсакцияға түскен амин қышқылының атына -ил жалғауы қосылады да, амин тобымен реакцияласқан амин қышқылының өзі аты сақталады.

Белок молекуласының осындай ќұрылысына мынадай дәлелдер бар.

1. Табиғи белоктарағы бос карбоксил тобы мен амин тобтарының саны көп емес, өйткені олар полипептидтік байланыстарды түзуге жұмсалған.

2. Барлық белоктар биурет реактивінің єсерінен көк-күлгін түске боялады, бұл олардың құрамындағы пептидтік байланыстарға негізделген реакция.

3.Қарапайым белок-инсулиннің полипептидтік табиғаты оны лабораториялық жолмен синтездей отырып дєлелденген.

4.Белок құрлысына рентгенструктуралық талдау жасай отырып сол белокқа тєн амин ышқыл қалдықтарының тізбектеліп полипептидтік тізбек бойыңда орналасып жатќанын байќауға болады. Полипептидтік тізбек белоктың құрылымыдық негізі болғандықтан, полипептидтік тізбектің құрылысы жан-жакты зерттелген. Полипептидтік тізбектің негізін жасайтын —СО- NН- фрагменттегі атомдар арасындағы қашықтықтар, соны мен қатар осы фрагменттердегі көміртегі, оттегі, азот жєне сутегі атомдары арасыңдағы бұрыштар анықталған ол төменгі суретте көрсетілген.

2-cурет. Пептидтік байланысты атомдар аралық

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: