ТОР 5 статей: Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы КАТЕГОРИИ:
|
Тематическая структураСОДЕРЖАНИЕ И СТРУКТУРА ТЕСТОВЫХ МАТЕРИАЛОВ
1. Задание {{ 1 }} ТЗ 1 Тема 1-0-0 Цветные реакции на белки позволяют судить о … + наличии белков в биологических жидкостях £ первичной структуре белка + наличии некоторых аминокислот в белках £ функциях белков 2. Задание {{ 2 }} ТЗ 2 Тема 1-0-0 Дополнительный отрицательный заряд имеют аминокислоты: + аспарагиновая кислота £ серин £ тирозин + глютаминовая кислота 3. Задание {{ 3 }} ТЗ 3 Тема 1-0-0 Дополнительный положительный заряд имеют аминокислоты: + лизин £ серин + аргинин + гистидин 4. Задание {{ 4 }} ТЗ 4 Тема 1-0-0 В образовании водородных связей участвуют радикалы аминокислот + асп £ асн + гли + глу + сер £ вал + лиз + гис £ глн 5. Задание {{ 5 }} ТЗ 5 Тема 1-0-0 Первичная структура белка это: £ Аминокислотный состав полипептидной цепи £ Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между радикалами аминокислот + Порядок чередования аминокислот, соединенных пептидными связями в белке £ Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова 6. Задание {{ 6 }} ТЗ 6 Тема 1-0-0 Определение вторичной структуры белка: £ Способ укладки протомеров в олигомерном белке £ Последовательность аминокислот в полипептидной цепи + укладка цепи в виде альфа спиралей и бета структур £ Объединение нескольких полипептидных цепей в фибрилярные структуры 7. Задание {{ 7 }} ТЗ 7 Тема 1-0-0 Третичная структура белка – это: £ Пространственная структура белка стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова + Конформация полипептидной цепи, обусловленная взаимодействиtм различных радикалов аминокислот £ Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи £ Способ укладки протомеров в олигомерном белке 8. Задание {{ 8 }} ТЗ 8 Тема 1-0-0 Определение четвертичной структуры: £ Способ укладки полипептидной цепи в пространстве £ Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибрилярных структур + Количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке £ Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи £ Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спиралей и бета-структур 9. Задание {{ 9 }} ТЗ 9 Тема 1-0-0 Под изменением конформации белка понимают: £ Изменение аминокислотной последовательности полипептидной цепи + Изменение вторичной и третичной структуры полипептидных цепей £ Замена одной простетической группы в сложном белке на другую простетическую группу + Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка 10. Задание {{ 10 }} ТЗ 10 Тема 1-0-0 Центры узнавания белка лигандом – это: + совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры £ межклеточные взаимодействия + фрагменты пептидного остова + простетическую небелковую группу + участок белка, комплементарный лигандов 11. Задание {{ 11 }} ТЗ 11 Тема 1-0-0 Способность белков к специфическим взаимодействиям с лигандами обусловлена: + образованием надмолекулярных структур клетки + транспортом веществ через биологические мембраны £ процессами денатурации белков + межклеточными взаимодействиями в тканях + упорядоченностью химических превращений в клетках 12. Задание {{ 12 }} ТЗ 12 Тема 1-0-0 Денатурация белка – это: £ уменьшение растворимости белка при добавлении солей щелочных или щелочноземельных металлов £ потеря биологической активности белка в результате его гидролиза + изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности £ конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами 13. Задание {{ 13 }} ТЗ 13 Тема 1-0-0 Растворимость белков в водной среде определяется: + ионизацией белковой молекулы + гидратацией белковых молекул при растворении + формой молекулы белка £ cпособностью связывать природные лиганды 14. Задание {{ 14 }} ТЗ 14 Тема 1-0-0 При высаливании изменяются следующие свойства белков: £ сумарный заряд + степень гидратации белков £ размер белковых молекул £ форма белковых молекул 15. Задание {{ 15 }} ТЗ 15 Тема 1-0-0 Отличительной особенностью гельфильтрации является... Правильные варианты ответа: молекулярная масса; 16. Задание {{ 16 }} ТЗ 16 Тема 1-0-0 Для идентификации С-концевой аминокислоты используются методы: £ Эдмана + ферментативный-карбоксипептидаза + Акабори 17. Задание {{ 17 }} ТЗ 17 Тема 1-0-0 Для идентификации N-концевой аминокислоты используются методы: + Сенжера + Эдмана £ Акабори 18. Задание {{ 18 }} ТЗ 18 Тема 1-0-0 В большом количестве в гистонах присутствуют аминокислотные остатки: £ аланин £ глутаминовая кислота £ валин + лизин £ треонин + аргинин 19. Задание {{ 19 }} ТЗ 19 Тема 1-0-0 Для фракционирования и очистки белков находит применение метод: + изоэлектрического очищения + кристализации + препаративного электрофореза + высаливания £ осаждения органическими растворителями 20. Задание {{ 20 }} ТЗ 20 Тема 1-0-0 Наибольшей степенью альфа -спирализации обладает пептидная цепь в молекуле: + миоглобин £ рибонуклеазы £ лизоцима £ химотрипсиногена £ пепсина 21. Задание {{ 21 }} ТЗ 21 Тема 1-0-0 В формировании третичной структуры белковой молекулы участвуют перечисленные связи: £ ионные связи + координационные связи £ водородные связи £ гидрофобные взаимодействия £ ковалентные связи 22. Задание {{ 22 }} ТЗ 22 Тема 1-0-0 Бета-структура полипептидной цепи ярко представлена в молекуле: £ сывороточного альбумина £ миоглобина £ парамиазина гемоглобина + фиброина шелка 23. Задание {{ 23 }} ТЗ 23 Тема 1-0-0 В составе белка постоянно встречаются: £ оксипролин + валин £ гамма -аминомаслянная кислота £ бета -аланин £ норадреналин 24. Задание {{ 24 }} ТЗ 24 Тема 1-0-0 Пептид который содержит остатки бета -аланина и гистидина, обнаруженный в мышцах всех позвоночных, является... Правильные варианты ответа: карнозин; 25. Задание {{ 25 }} ТЗ 25 Тема 1-0-0 Гидролиз белка до пептидов идет в присутствии: + трипсина £ аргиназы £ карбоксипептидазы £ уреазы 26. Задание {{ 26 }} ТЗ 26 Тема 1-0-0 Последовательностью (-гли-про-), характерной для белков, является белок... Правильные варианты ответа: коллаген; 27. Задание {{ 27 }} ТЗ 27 Тема 1-0-0 Аминокислоты, входящие в структуру гистонов: £ аланин £ глутаминовая кислота £ валин + лизин £ треонин + аргинин £ метионин 28. Задание {{ 28 }} ТЗ 28 Тема 1-0-0 Кетогенными аминокислотами являются: £ глицин £ серин £ аланин + лейцин + изолейцин 29. Задание {{ 29 }} ТЗ 29 Тема 1-0-0 Гликогенными аминокислотами являются: £ лейцин + аланин + глицин £ изолейцин + серин 30. Задание {{ 30 }} ТЗ 30 Тема 1-0-0 В состав белков входят незаменимые аминокислоты: £ глицин + валин £ аланин + метионин + лизин 31. Задание {{ 31 }} ТЗ 31 Тема 1-0-0 Сложными белками являются: £ протамины £ нуклеопротеиды + гликопротеиды + нуклеопротеиды + хромопротеиды 32. Задание {{ 32 }} ТЗ 32 Тема 1-0-0 Суточной потребностью человека в белках является... г. Правильные варианты ответа: 150; 33. Задание {{ 33 }} ТЗ 33 Тема 1-0-0 Изоэлектрической точкой белков является значение концентрации водородных ионов, при котором заряд белковой молекулы равен... Правильные варианты ответа: нулю; 34. Задание {{ 34 }} ТЗ 34 Тема 1-0-0 Ксантопротеиновую реакцию используют для: £ обнаружения серусодержащих аминокислот + обнаружения циклических аминокислот £ обнаружения дикарбоновых аминокислот £ обнаружения белков 35. Задание {{ 35 }} ТЗ 35 Тема 1-0-0 С помощью реакции Фоля можно обнаружить аминокислоты: £ треонин £ глицин £ аланин £ валин + цистеин 36. Задание {{ 36 }} ТЗ 36 Тема 1-0-0 Аминокислотами, входящими в состав организма человека являются... Правильные варианты ответа: альфа-аминокислоты; 37. Задание {{ 37 }} ТЗ 37 Тема 1-0-0 Основной функцией гемоглобина является... Правильные варианты ответа: транспортная; 38. Задание {{ 38 }} ТЗ 38 Тема 1-0-0 Простыми белками являются: + альбумин £ гемоглобин £ нуклеопротеиды + протамины + гистоны 39. Задание {{ 39 }} ТЗ 39 Тема 1-0-0 Реакция, способная обнаружить белок в растворе, называется... Правильные варианты ответа: биуретовой; 40. Задание {{ 40 }} ТЗ 40 Тема 1-0-0 Центр связывания белка с лигандом представляет собой: £ совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры £ фрагмент пептидного остова + участок поверхности белковой молекулы, комплементарный лиганду £ простетическую небелковую группу белка 41. Задание {{ 41 }} ТЗ 41 Тема 1-0-0 В изоэлектрической точке белок является... Правильные варианты ответа: электронейтральным; 42. Задание {{ 42 }} ТЗ 42 Тема 1-0-0 Дисульфидную часть содержат аминокислоты: £ метионин £ треонин £ серин + цистин £ аргинин 43. Задание {{ 43 }} ТЗ 43 Тема 1-0-0 Белки по химической природе бывают: £ гидрофобными + гидрофильными £ образуют истинные растворы + образуют коллоидные растворы 44. Задание {{ 44 }} ТЗ 44 Тема 1-0-0 Аминокислотой называетсмя... кислота Правильные варианты ответа: аминозамещенная карбоновая; 45. Задание {{ 45 }} ТЗ 45 Тема 1-0-0 К незаменимым факторам питания относятся: + ненасыщенные жирные кислоты + незаменимые аминокислоты £ заменимые аминокислоты + макро и микроэлементы 46. Задание {{ 46 }} ТЗ 46 Тема 1-0-0 Альбумины крови синтезируются в: + печени £ почках £ селезенке £ поджелудочной железе £ кишечнике 47. Задание {{ 47 }} ТЗ 47 Тема 1-0-0 Заряд белка зависит от: £ температуры + величины концентрации водородных ионов £ молекулярной массы £ количества пептидных связей 48. Задание {{ 48 }} ТЗ 48 Тема 1-0-0 Факторами устойчивости водного раствора белка являются + электрический заряд £ наличие дикарбоновых аминокислот + гидратная оболочка £ наличие серусодержащих аминокислот 49. Задание {{ 49 }} ТЗ 49 Тема 1-0-0 Соли щелочных и щелочноземельных металлов, применяемые при осаждении белков: + снимают электрический заряд + удаляют водную оболочку £ изменяют концентрацию водородных ионов £ вызывают денатурацию белка 50. Задание {{ 50 }} ТЗ 50 Тема 1-0-0 В лабораторной практики для обнаружения белков в биологических жидкостях используют … кислоту £ серную £ соляную £ азотную + сульфосалициловую + трихлоруксусную 51. Задание {{ 51 }} ТЗ 51 Тема 1-0-0 Содержание в норме общего белка сыворотки крови (г/л): £ 20-40 £ 45-50 £ 55-60 + 65-85 £ 90-100 £ 110-120 52. Задание {{ 52 }} ТЗ 52 Тема 1-0-0 Содержание в норме глобулина сыворотки крови (г/л): + 20-36 £ 40-50 £ 50-70 £ 70-100 53. Задание {{ 53 }} ТЗ 53 Тема 1-0-0 Содержание в норме альбумина сыворотки крови (г/л): £ 10-20 + 33-55 £ 60-70 £ 90-100 54. Задание {{ 54 }} ТЗ 54 Тема 1-0-0 Типы связей стабилизирующие третичную структуру белка: + водородные + ионные + гидрофобные + дисульфидные £ координационные 55. Задание {{ 55 }} ТЗ 55 Тема 1-0-0 Факторы вызывающие денатурацию белка: + высокая температура (более 50 градусов) £ температура 37 градусов + органические вещества (этиловый спирт, фенол) + концентрированные кислоты, щелочи + соли тяжелых металлов + радиация 56. Задание {{ 56 }} ТЗ 56 Тема 1-0-0 Денатурирующие агенты, применяемые в медицине: + трихлоруксусная кислота + фенол + крезол £ физраствор + сулема + ляпис 57. Задание {{ 57 }} ТЗ 57 Тема 1-0-0 Для серновидно-клеточной анемии характерен гемоглобин: £ гемоглобин А £ гемоглобин А2 + гемоглобин S £ гемоглобин F 58. Задание {{ 58 }} ТЗ 58 Тема 1-0-0 Белки можно классифицировать по: + форме + молекулярной массе + функциям + локализации в организме £ наличию активного центра 59. Задание {{ 59 }} ТЗ 59 Тема 1-0-0 В коллагене обязательно присутствуют аминокислоты: £ аргинин £ серин £ глютаминовая кислота + оксипролин + оксилизин 60. Задание {{ 60 }} ТЗ 60 Тема 1-0-0 Защитными свойствами обладают белки: £ альбумины + гамма -глобулины + фибриноген + тромбин 61. Задание {{ 61 }} ТЗ 61 Тема 1-0-0 Индивидуальные белки различаются по: + форме молекул + молекулярной массе + суммарному заряду + растворимости £ активности 62. Задание {{ 62 }} ТЗ 62 Тема 1-0-0 В основу хроматографических методов положены принципы + гель-фильтрации + ионного обмена + адсорбции + биологического сродства £ заряд 63. Задание {{ 63 }} ТЗ 63 Тема 1-0-0 Для получения индивидуальных белков требуются следующие операции: + дробление биологического материала + фракционирование органелл содержащих те или иные белки + экстракцию белков + разделение смеси белков £ осаждение концентрированными кислотами 64. Задание {{ 64 }} ТЗ 64 Тема 1-0-0 Для разрушения биологического материала используют методы: + гомогенизации ткани + попеременного замораживания и оттаивания + обработка клеток ультразвуком £ электрофореза 65. Задание {{ 65 }} ТЗ 65 Тема 1-0-0 Белковый состав организма зависит от: + состава пищи + режима питания + физиологической активности человека + биологических ритмов £ температуры 66. Задание {{ 66 }} ТЗ 66 Тема 1-0-0 Скорость движения белков при электрофорезе на бумаге зависит от: + заряда £ молекулярной массы £ концентрации водородных ионов £ растворимости 67. Задание {{ 67 }} ТЗ 67 Тема 1-0-0 Фибриллярные белки это - + кератины + коллагены + фибриллы шелка £ глобулины + эластины 68. Задание {{ 68 }} ТЗ 68 Тема 1-0-0 Глобулярные белки это - + альбумины + глобулины + гемоглобин £ кератины £ колаген 69. Задание {{ 69 }} ТЗ 69 Тема 1-0-0 Функции белков это - + транспортная + каталитическая + структурная + защитная + сократительная + регуляторная £ устойчивость к высокой температуре 70. Задание {{ 70 }} ТЗ 70 Тема 1-0-0 Гистоны, входящие в состав хроматина, содержат много: £ глицина £ серина £ метионина + аргинина + лизина 71. Задание {{ 71 }} ТЗ 71 Тема 1-0-0 Растворимость белков в воде зависит от: + количества гидрофильных групп + размеров и формы молекул + величины суммарного заряда £ адсорбции 72. Задание {{ 72 }} ТЗ 72 Тема 1-0-0 Аминокислоты с неполярными радикалами: + аланин + валин + лейцин + пролин £ аспарагиновая кислота 73. Задание {{ 73 }} ТЗ 73 Тема 1-0-0 Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами: + серин + треонин + тирозин + глутамин £ аланин 74. Задание {{ 74 }} ТЗ 74 Тема 1-0-0 Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами: + аспарагиновая кислота £ валин £ серин + глутаминовая кислота £ глутамин 75. Задание {{ 75 }} ТЗ 75 Тема 1-0-0 Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами: £ серин £ валин £ лейцин + лизин + аргинин 76. Задание {{ 76 }} ТЗ 76 Тема 1-0-0 Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот: + Сакагучи + Фоля + Нингидриновая + ксантопротеиновая £ Сенджера 77. Задание {{ 77 }} ТЗ 77 Тема 1-0-0 Расшифрована первичная структура белков: + лизоцима + рибонуклеазы + инсулина £ зеина 78. Задание {{ 78 }} ТЗ 78 Тема 1-0-0 Аминокислоты, имеющие гидроксильные группы: + тирозин £ валин + треонин + серин 79. Задание {{ 79 }} ТЗ 79 Тема 1-0-0 Аминокислоты, содержащие ароматические кольца: £ серин + фенилаланин + тирозин + триптофан 80. Задание {{ 80 }} ТЗ 80 Тема 1-0-0 Оптически неактивной аминокислотой является... Правильные варианты ответа: глицин; 81. Задание {{ 81 }} ТЗ 81 Тема 1-0-0 В составе белка постоянно встречаются: £ бета -аланин £ норлейцин £ гамма-аминомасляная кислота £ орнитин + валин 82. Задание {{ 82 }} ТЗ 82 Тема 1-0-0 Физико-химическими свойствами для белков являются: + незначительная диффузия + высокая вязкость + способность к набуханию + подвижность в электрическом поле + высокое онкотическое давление £ образование истинных растворов 83. Задание {{ 83 }} ТЗ 83 Тема 1-0-0 Растворы белков обладают: + очень низким осматическим давлением + высокой вязкостью + незначительной способностью к диффузии + способностью к набуханию в очень больших пределах £ значительной способностью к диффузии 84. Задание {{ 84 }} ТЗ 84 Тема 1-0-0 С коллоидным состоянием белков связаны ряд свойств: + явление светорассеивания, лежащие в основе количественного определения белков методом кефалометрии + молекулы белка не способны проходить через биомембраны £ образование истинных растворов 85. Задание {{ 85 }} ТЗ 85 Тема 1-0-0 Изоточка большинства белков животных тканей лежит в пределах концентрации водородных ионов от: £ 1,0 до 2,0 + 5,5 до 7,0 £ 8,0 до 10,0 £ 10 до 12,0 86. Задание {{ 86 }} ТЗ 86 Тема 1-0-0 Природные пептиды, обладающие гормональной активностью: + глюкагон £ адреналин + кальцитонин + окситоцин + вазопресин 87. Задание {{ 87 }} ТЗ 87 Тема 1-0-0 Природные пептиды, принимающие участие в процессе пищеварения: + гастрин + секретин £ глутатион £ брадикинин £ ангиотензин 88. Задание {{ 88 }} ТЗ 88 Тема 1-0-0 Пептиды, имеющие своим источником альфа2-глобулярные фракции сыворотки крови: + ангиотензин + брадикинин + каллидин £ глутатион £ гастрин 89. Задание {{ 89 }} ТЗ 89 Тема 1-0-0 Нейропептиды могут быть представлены: + эндорфинами + энкефалинами £ ангиотензинами £ секретинами £ брадикининами 90. Задание {{ 90 }} ТЗ 90 Тема 1-0-0 Дефект серповидно-клеточной анемии сводится к: + замене аминокислоты глутаминовой в шестом положении с N конца на валин в бета-цепях молекулы гемоглобина S £ замене аминокислоты лизин в пятом положении N конца на серин в альфа-цепях молекулы гемоглобина S £ замене аминокислоты тирозин в седьмом положении N конца на аланин в бета - цепях молекулы гемоглобина S 91. Задание {{ 91 }} ТЗ 91 Тема 1-0-0 Производными гемоглобина, содержащими трех-валентное железо является... Правильные варианты ответа: метгемоглобин; Ферменты 92. Задание {{ 92 }} ТЗ 92 Тема 2-0-0 Ферменты – биокатализаторы характеризируются следующими свойствами: + имеет большую молекулярную массу + термолабильностью + специфичностью £ устойчивостью к высокой температуре 93. Задание {{ 93 }} ТЗ 93 Тема 2-0-0 По химической природе ферменты являются: + простыми белками + сложными белками £ аминокислотами £ нуклеиновыми кислотами 94. Задание {{ 94 }} ТЗ 94 Тема 2-0-0 Специфичность ферментов может быть: £ кратковременной + абсолютной + относительной + стериохимической £ постоянной 95. Задание {{ 95 }} ТЗ 95 Тема 2-0-0 Ферменты, обладающие относительной специфичностью действуют: £ только на один субстрат + на группу сходных по своей структуре веществ + на определенный тип связи £ катализирует только одно превращение субстрата 96. Задание {{ 96 }} ТЗ 96 Тема 2-0-0 Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью действий: £ на сходные по своей структуре вещества + только на один субстрат £ только на один из изомеров £ на определенный тип связи 97. Задание {{ 97 }} ТЗ 97 Тема 2-0-0 Ферменты, обладающие стереохимической специфичностью действуют: £ на сходные по своей структуре субстраты £ катализируют только одно превращение субстрата + действует только на один из изомеров £ действуют на определенный тип связи 98. Задание {{ 98 }} ТЗ 98 Тема 2-0-0 Скорость ферментативной реакции зависит от: + температуры + присутствия ингибитора + присутствия активатора + количестве фермента + концентрации субстрата £ коферментов 99. Задание {{ 99 }} ТЗ 99 Тема 2-0-0 Белковую часть фермента называют:... Правильные варианты ответа: аноферментом; 100. Задание {{ 100 }} ТЗ 100 Тема 2-0-0 Небелковую часть фермента называют:... Правильные варианты ответа: коферментом; 101. Задание {{ 101 }} ТЗ 101 Тема 2-0-0 Коферменты могут быть представлены + витаминами £ белками £ никотинамиддинуклеотидами + флавинадениндинуклеотидами + неорганическими ионами £ липидами 102. Задание {{ 102 }} ТЗ 102 Тема 2-0-0 Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, относятся к классу £ гидролиз £ лигаз £ изомераз + оксидоредуктаз £ трансфераз 103. Задание {{ 103 }} ТЗ 103 Тема 2-0-0 Ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных групп атомов и радикалов, относятся к классу: £ оксидоредуктаз + трансфераз £ гидролиз £ лиаз £ изомераз 104. Задание {{ 104 }} ТЗ 104 Тема 2-0-0 Ферменты, катализирующие расщепление внутримолекулярных связей органических веществ, при участии молекулы воды, относятся к классу: + гидролаз £ лигаз £ оксидоредуктаз £ трансфераз £ изомераз 105. Задание {{ 105 }} ТЗ 105 Тема 2-0-0 Ферменты, катализирующие различные типы реакций изомеризации, относятся к классу: £ гидролаз + изомераз £ лиаз £ лигаз 106. Задание {{ 106 }} ТЗ 106 Тема 2-0-0 Ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ, относятся к классу: £ трансфераз + лигаз £ изомераз £ гидролиз £ лиаз 107. Задание {{ 107 }} ТЗ 107 Тема 2-0-0 Для активного центра фермента характерны положения: + это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе £ активный центр состоит только из неполярных аминокислот £ это участок фермента, участвующий только в катализе 108. Задание {{ 108 }} ТЗ 108 Тема 2-0-0 Протеолитические ферменты используют для + очистки ран от омертвевшей ткани £ лечение злокачественных заболеваний + внутреннего употребления при их недостаточности, в организме 109. Задание {{ 109 }} ТЗ 109 Тема 2-0-0 Наследственные энзимопатии обусловлены нарушением биосинтеза: £ углеводов £ холестерина £ фосфолипидов + того или иного фермента в организме 110. Задание {{ 110 }} ТЗ 110 Тема 2-0-0 Повышение активности амилазы сыворотки крови происходит при: + остром панкреатите + кисте поджелудочной железы + диабетическом ацидозе £ токсикозе беременности 111. Задание {{ 111 }} ТЗ 111 Тема 2-0-0 Снижение активности амилазы сыворотки крови происходит при: £ диабетическом ацидозе £ остром панкреатите + остром и хроническом гепатите + токсикозе беременности 112. Задание {{ 112 }} ТЗ 112 Тема 2-0-0 Повышение активности аминотрансфераз происходит при: + инфаркте миокарда + остром гепатите + циррозе печени + мышечной дистрофии £ беременности 113. Задание {{ 113 }} ТЗ 113 Тема 2-0-0 Снижение активности аминотрансфераз происходит при: £ циррозе печени + недостаточности витамина В6 £ мышечной дистрофии + почечной недостаточности + беременности 114. Задание {{ 114 }} ТЗ 114 Тема 2-0-0 Повышение активности лактатдегидрогеназы происходит при: + некрозе тканей £ серповидноклеточной анемии + инфаркте миокарда + инфекционном гепатите 115. Задание {{ 115 }} ТЗ 115 Тема 2-0-0 Фермент лактатдегидрогеназa катализирует £ переаминирование аминокислот £ фосфорилирование глюкозы £ гидролиз белков + окисление молочной кислоты 116. Задание {{ 116 }} ТЗ 116 Тема 2-0-0 Активность амилазы крови и мочи при остром панкреатите: £ не изменяется £ снижается + повышается в десять - тридцать раз £ незначительно увеличивается 117. Задание {{ 117 }} ТЗ 117 Тема 2-0-0 Ферментом, катализирующим переаминирование, называется... Правильные варианты ответа: аминотрансфераза; 118. Задание {{ 118 }} ТЗ 118 Тема 2-0-0 Коферментом никотинамиддинуклеотид–зависимых дегидрогеназ является:... Правильные варианты ответа: витамин РР; 119. Задание {{ 119 }} ТЗ 119 Тема 2-0-0 Коферментом флавинадениндинуклеотид-зависимых дегидрогеназ является:... Правильные варианты ответа: витамин В2; 120. Задание {{ 120 }} ТЗ 120 Тема 2-0-0 Ферменты, как и все белки, обладают рядом свойств, характерных для олигомерных соединений: + амфотерностью + электрофоретической подвижностью + не способны к диализу через полупроницаемые мембраны £ устойчивы к высокой температуре 121. Задание {{ 121 }} ТЗ 121 Тема 2-0-0 Различные физико-химические факторы приводят к денатурации ферментов: + рентгеновское излучение + ультразвук £ температура 37 градусов + оснащение минеральными кислотами + соли тяжелых металлов 122. Задание {{ 122 }} ТЗ 122 Тема 2-0-0 Коферментами могут выступать: + никотинадениндинуклеотид + флавинадениндинуклеотид + витамины В1, В2, В6, РР + металлы двух валентные магний, марганец, кальций £ липиды £ углеводы 123. Задание {{ 123 }} ТЗ 123 Тема 2-0-0 Ферменты катализируемые двухвалентным цинком: £ каталаза £ пероксидаза + лактатдегидрогеназа + карбоангидраза £ тирозиназа 124. Задание {{ 124 }} ТЗ 124 Тема 2-0-0 Ферменты катализируемые двух валентным железом: £ аргиназа £ фосфатаза + цитохрома + каталаза + пероксидаза 125. Задание {{ 125 }} ТЗ 125 Тема 2-0-0 Ферменты проявляют оптимальную активность при температуре … градусов С £ 25 + 37 £ 45 £ 100 126. Задание {{ 126 }} ТЗ 126 Тема 2-0-0 Примеры ферментов, используемых для диагностики заболеваний: + амилаза + лактатдегидрогеназа + щелочная фосфатаза £ миокиназа + креатинкиназа 127. Задание {{ 127 }} ТЗ 127 Тема 2-0-0 Ферменты отличаются от неорганических катализаторов: + высокой эффективностью действия + высокой специфичностью действия + мягкими условиями протекания ферментативных реакций £ высокая активность при t 100 градусов С + способностью к регуляции + способностью к денатурации 128. Задание {{ 128 }} ТЗ 128 Тема 2-0-0 Регуляция активности ферментов путем частичного протеолиза: + трипсин + пепсин + химотрепсин £ фосфофруктокиназа £ изоцитратдегидрогеназа 129. Задание {{ 129 }} ТЗ 129 Тема 2-0-0 Ферменты, регулирующие активность путем фосфорилирования и дефосфорилирования: + фосфорилаза гликогена + гликоген синтетазеа + тканевая липаза £ пепсин £ трипсин 130. Задание {{ 130 }} ТЗ 130 Тема 2-0-0 Для энзимодиагностики инфаркта миокарда проводят следующие биохимические анализы сыворотки крови на содержание ферментов: + лактатдегидрогеназ + аспартатаминотрансфераз + креатинкиназы £ аспарагиназы £ трипсина 131. Задание {{ 131 }} ТЗ 131 Тема 2-0-0 Используемыми ферментами в качестве аналитических реактивов являются: + глюкозооксидаза + холестеролоксидаза + липаза + уреаза £ стрептокиназа 132. Задание {{ 132 }} ТЗ 132 Тема 2-0-0 Оптимальным значениеми концентрации водородных ионов для аргиназы является... Правильные варианты ответа: pH 9; 133. Задание {{ 133 }} ТЗ 133 Тема 2-0-0 Основные принципы регуляции метаболических путей: £ наличие ферментов дыхательной цепи + регуляция количества фермента в клетке + регуляция скорости ферментативной реакции доступностью молекул субстрата и коферментов + регуляция каталитической активности ферментов 134. Задание {{ 134 }} ТЗ 134 Тема 2-0-0 Аллостерическая регуляция активности ферментов имеет место в следующих ситуациях: + при анаболических процессах + при катаболических процессах + для координации анаболических и катаболических путей + для координации параллельно протекающих и взаимосвязанных метаболических путей £ для синтеза мочевины 135. Задание {{ 135 }} ТЗ 135 Тема 2-0-0 Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов: + обычно это олигомерные белки, состоящие из нескольких протомеров £ аллостерический центр пространственно не удален от каталитического + эффекторы нековалентно присоединяются к ферменту в аллостерических центрах + аллостерические ферменты катализируют ключевые реакции данного метаболического пути 136. Задание {{ 136 }} ТЗ 136 Тема 2-0-0 В мембране аденилатциклаза функционирует в комплексе с другими белками: + рецептором гормона, выступающего во внеклеточную среду и взаимодействующего с гормонами + с джи - белком, занимающем промежуточное положение между рецептором и енилатциклазой £ с никотинамидзависимыми дегидрогеназами активирует ее 137. Задание {{ 137 }} ТЗ 137 Тема 2-0-0 Принципы энзимодиагностики основаны на следующих позициях: + при повреждении клеток увеличивается концентрация внутриклеточных ферментов £ количество фермента не достаточно для его обнаружения + активность фермента стабильна в течении длительного времени + ряд ферментов органоспецифичны 138. Задание {{ 138 }} ТЗ 138 Тема 2-0-0 Никотинамиддинуклеотид – зависимые дегидрогеназы катализируют следующие реакции: + дегидрирование гидроксильных групп £ гидролиз эфирных связей + дегидрирование альдегидных групп + дегидрирование аминогрупп 139. Задание {{ 139 }} ТЗ 139 Тема 2-0-0 Активный центр ферментов это: + участок непосредственно, взаимодействующий с субстратом и участвующим в катализе + между активным центром и субстратом имеется комплементарность + активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента + в активный центр входят только аминокислоты £ участок, сохраняющийся при денатурации 140. Задание {{ 140 }} ТЗ 140 Тема 2-0-0 Типы связей субстрата с активным центром фермента следующие: + гидрофобные + водородные + ионные + ковалентные £ эфирные 141. Задание {{ 141 }} ТЗ 141 Тема 2-0-0 Конформационную лабильность структуры ферментов обеспечивают: £ процессы денатурации + превращение субстрата в области активного центра + специфичность связывания субстрата в активной центре + выход продуктов из области активного центра + кооперативное взаимодействие субъединиц в олигомерном белке 142. Задание {{ 142 }} ТЗ 142 Тема 2-0-0 Субстратная специфичность ферментов обусловлена: £ набором определенных функциональных групп в активном центре £ химическим соответствием активного центра субстрату £ наличием кофермента £ пространственным соответствием активного центра субстрату + комплементарностью активного центра субстрату 143. Задание {{ 143 }} ТЗ 143 Тема 2-0-0 Свойства характерные для апофермента: £ представляет собой комплекс белка и кофактора £ обладает высокой каталичической активностью £ представляет собой неорганический ион или органическое соединение £ являющиеся производным витамина + обладает низкой активностью, часто вообще не активен 144. Задание {{ 144 }} ТЗ 144 Тема 2-0-0 Основной причиной изменения активности фермента является: + изменение конформации молекулы фермента при изменении температуры + изменение степени ионизации функциональных групп фермента при изменении концентрациии водородных ионов + гидролиз пептидных связей + нарушение слабых связей в молекуле фермента при изменении £ температура 100 градусов С 145. Задание {{ 145 }} ТЗ 145 Тема 2-0-0 Функции металлов в ферментативном катализе: + участвуют в связывании фермента с субстратом + способствуют образованию комплементарной субстрату конформации активного центра + учавствуют в связывании фермента с коферментом + стабилизируют четвертичную структуру фермента £ участвуют в реакциях обратимого ингибирования 146. Задание {{ 146 }} ТЗ 146 Тема 2-0-0 Неодинаковая скорость протекания одного и того же метаболического пути в разных органах может быть обусловлена различиями в определенных свойствах и строении ферментов: + количество ферментов + активность ферментов + изоферментный состав + ферментный состав £ наличие аллостерического центра 147. Задание {{ 147 }} ТЗ 147 Тема 2-0-0 Субстратная специфичность ферментов определяется: £ строением коферментов + строением субстратов £ витамином, входящим в структуру коферментов + апоферментом 148. Задание {{ 148 }} ТЗ 148 Тема 2-0-0 Гиперавитаминоз витамина В6 может возникнуть при длительном приеме сульфаниламидов, это обусловлено: £ нарушением включения витамина в кофермент £ недостатком витамина в пище £ нарушением всасывания витамина + подавлением микрофлоры кишечника 149. Задание {{ 149 }} ТЗ 149 Тема 2-0-0 Причины снижения активности ферментов после инкубации в течении десяти минут при 60 градусов С: + происходит разрыв липидных связей + происходит разрыв слабых связей (водородных, гидрофобных, ионных) + нарушается комплементарность активного центра и субстрата + изменяется конформация молекулы фермента £ происходит разрыв ковалентных связей 150. Задание {{ 150 }} ТЗ 150 Тема 2-0-0 Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается, это обусловлено: £ взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра £ взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра + конформационные изменения молекул фермента £ уменьшение количества фермент - субстратного комплекса £ взаимодействие ингибитора с функциональными группами аллостерического центра 151. Задание {{ 151 }} ТЗ 151 Тема 2-0-0 Возможные причины конформационных изменений, приводящих к активации аллостерических ферментов: + химическая модификация фермента + гидролиз пептидных связей + взаимодействие пространственно удаленных участков фермента £ разрыв связей между субъединицами £ кооперативное взаимодействие субъединиц 152. Задание {{ 152 }} ТЗ 152 Тема 2-0-0 Изменения происходящие при аллостерическом ингибировании активности ферментов: + уменьшается скорость ферментативной реакции + изменяется конформация фермента £ эффектор присоединяется в активном центре + изменяется конформация активного центра + нарушается комплементарность активного центра субстрату 153. Задание {{ 153 }} ТЗ 153 Тема 2-0-0 Количественное определение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях, используется для: + диагностики заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов + для контроля эффективности лечения ряда заболеваний + для приготовления ферментативных препаратов, используемых в качестве лекарств £ уменьшения скорости ферментативной реакции 154. Задание {{ 154 }} ТЗ 154 Тема 2-0-0 Каталаза относится к классу: + оксидоредуктаз £ трансфераз £ гидролаз £ лиаз £ изомераз 155. Задание {{ 155 }} ТЗ 155 Тема 2-0-0 Не относится к оксидоредуктазам: £ каталаза £ пероксидаза + холинэстераза + амилаза £ лактатдегидрогеназа 156. Задание {{ 156 }} ТЗ 156 Тема 2-0-0 Ферменты можно разделить методом: + высаливания + электрофореза £ диализа + ионообменной хроматографии £ Гель-фильтрацией 157. Задание {{ 157 }} ТЗ 157 Тема 2-0-0 Химотрипсин избирательно ускоряет гидролиз пептидных связей, образованных: £ дикарбоновыми аминокислотами £ аргинитом и лизином + ароматическими аминокислотами £ лейцином и глицином £ метианином и валином 158. Задание {{ 158 }} ТЗ 158 Тема 2-0-0 Серин и гистидин образует каталитический центр: £ лизоцима £ алкогольдегидрогеназы + химотрипсина £ Аспартат аминотрансферазы £ Цитохромоксидазы 159. Задание {{ 159 }} ТЗ 159 Тема 2-0-0 Фермент пируваткиназа относится к классу: £ лигаз £ оксидоредуктаз £ гидролаз + трансфераз £ изомераз 160. Задание {{ 160 }} ТЗ 160 Тема 2-0-0 Абсолютную специфичность к субстрату проявляет фермент: £ лизоцим £ карбоксипептидаза + уреаза £ химотрипсин £ панаин 161. Задание {{ 161 }} ТЗ 161 Тема 2-0-0 Формилтрансферазные реакции протекают при участии кофермента: £ пиридоксальфосфата £ тиаминнирофосфата + тетрагидрофолиевой кислоты £ флавинадениндинуклеотида 162. Задание {{ 162 }} ТЗ 162 Тема 2-0-0 Почти все реакции превращения аминокислот связаны с участием кофермента: £ тиаминнирофосфата + пиридоксаль фосфата £ биотина £ флавинадениндинуклеотида 163. Задание {{ 163 }} ТЗ 163 Тема 2-0-0 Фенилкетонурия сопровождается патологией фермента: £ тирозиназы £ оксидазы гомогентизиновой кислоты £ альдолазы + фенилаланин гидроксилазы 164. Задание {{ 164 }} ТЗ 164 Тема 2-0-0 Фермент лактатдегидрогеназа относится к классу: £ лиаз £ гидролаз £ рансфераз + оксидодегидрогеназ £ лигаз 165. Задание {{ 165 }} ТЗ 165 Тема 2-0-0 Ферменты как и другие химические катализаторы: + увеличивают скорость реакции, но не расходуются в ходе процесса + не изменяют состояние равновесия химической реакции, ускоряя как прямую, так и обратную реакцию + повышают скорость реакции, понижая энергию активации £ действуют при высокой температуре 166. Задание {{ 166 }} ТЗ 166 Тема 2-0-0 В переносе аминогруппы участвует кофермент: £ тиаминпирофосфат £ Биотин + фосфопиридоксоль 167. Задание {{ 167 }} ТЗ 167 Тема 2-0-0 Изоферменты отличаются от ферментов некоторыми свойствами: + аминокислотной последовательностью + молекулярной массой + электрофоретической последовательностью + составом субъединиц £ не входит в состав мембран 168. Задание {{ 168 }} ТЗ 168 Тема 2-0-0 Ферменты в отличии от белков: + не входят в состав мембран + являются биокатализаторами + имеют активный центр + могут быть представлены изоформами £ действуют при температуре 100 градусов С 169. Задание {{ 169 }} ТЗ 169 Тема 2-0-0 Виды регуляции активности ферментов: £ отсутствие активного центра + частичный протеолиз + присоединение или отщепление белков ингибиторов + фосфорилирование и дефосфорилирование + аллостерическая регуляция 170. Задание {{ 170 }} ТЗ 170 Тема 2-0-0 Ферменты, применяемые в качестве энзимотерапии: + пепсин + трипсин + химотрипсин + аспарагиназа £ уреаза 171. Задание {{ 171 }} ТЗ 171 Тема 2-0-0 Почти все ферменты организма функционируют внутриклеточно, исключение составляют: £ ферменты дыхательной цепи + пищевые ферменты + ферменты свертывающей системы крови 172. Задание {{ 172 }} ТЗ 172 Тема 2-0-0 Ферменты не могут быть локализованы в: + мембранах £ цитоплазме £ митохондриях £ ядре £ лизосомах 173. Задание {{ 173 }} ТЗ 173 Тема 2-0-0 Использование ферментов в терапии осложнено + антигенными свойствами белков + трудностями получения чистых ферментных препаратов + малой стабильностью ферментов £ высокой специфичностью 174. Задание {{ 174 }} ТЗ 174 Тема 2-0-0 При некрозе ткани в сыворотке крови могут быть обнаружены ферменты + митохондриальные £ не содержащиеся в ядре + лизосомальные + цитоплазматические 175. Задание {{ 175 }} ТЗ 175 Тема 2-0-0 Особенности состава и распределения ферментов в организме человека, используемые в энзимодиагностике: + низкая активность или полное отсутствие ферментов в сыворотке крови + существование тканеспецифичных ферментов £ внутриклеточная локализация большинства ферментов + выход в кровь ферментов при повреждении тканей 176. Задание {{ 176 }} ТЗ 176 Тема 2-0-0 Активность ферментов в клетке зависит от концетрации: + ингибиторов + активаторов + коферментов + субстратов £ аденозина 177. Задание {{ 177 }} ТЗ 177 Тема 2-0-0 Основу регуляции активности ферментов составляют следующие свойства + специфичность £ способность в равной степени катализировать как прямую, так и обратную реакцию + конформационная лабильность £ изменение концентрации фермента в ходе катализа 178. Задание {{ 178 }} ТЗ 178 Тема 2-0-0 Наследственные энзимопатии связаны с такими изменениями первичной структуры ферментов, при которых может произойти: + нарушение комплементарности активного центра к субстрату + нарушение структуры аллостерического центра + изменение ферментативной активности + изменение концентрации метаболитов в клетке £ процесс денатурации Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:
|