Физико химическая класификация

По электрохимическим признакам белки делятся на

кислые (преобладают кислые функциональные группы; это полианионные белки),

основные (преобладают основные функциональные группы; это поликатионные белки)

нейтральные (число кислых и основных групп в молекуле белка сбалансировано).

По полярным признакам различают

полярные, или гидрофильные, белки (хорошо растворимы, содержат много полярных групп),

неполярные, или гидрофобные (почти нерастворимы, содержат много неполярных остатков),

амфипатические, или амфифильные (обладают двойственными признаками - одна часть молекулы неполярна, а другая полярна; как правило, это мембранные белки).ллярные и глобулярные белки. Физико-химические свойства белков.

ПРОСТЫЕ БЕЛКИ

К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и протеиноиды (или склеропротеины).

Гистоны (от греч. histos - ткань) - тканевые белки многоклеточных организмов, связанных с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы (11000-24000); по электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными признаками (изоэлектрическая точка у разных гистонов колеблется в пределах 9,5-12,0). Гистоны имеют только третичную структуру. Выделяют 5 главных типов или фракций гистонов: Н1, Н2а, Н2b, Н3, Н4. Деление основано на ряде признаков, главным из которых является соотношение лизина и аргинина во фракциях (табл. 1 [показать]).

Протамины - своеобразные биологические заменители гистонов, но качественно отличающиеся от них аминокислотным составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М 4000-12000), они обладают резко выраженными основными свойствами из-за большого содержания аргинина (до 80%). Как и гистоны, протамины - поликатионные белки; они связываются с ДНК в хроматине спермиев. Замена гистонов на протамины в хроматине спермиев наблюдается не у всех животных. Наиболее типично присутствие протаминов в составе нуклеопротамина в сперматозоидах рыб (в молоках). Отдельные протамины получили свое название по источнику получения: cальмин - протамин из молоки лосося; клупеин - из икры сельди; труттин - из молоки форели; скумбрин - из молоки скумбрии.

Проламины - группа растительных белков, содержащаяся в клейковине семян злаковых растений. Для проламинов характерна нерастворимость в воде, солевых растворах, кислотах и щелочах. Выделяют их экстракцией 70°-ным этанолом. Этот крайний случай растворимости связан, очевидно, с наличием у них неполярных аминокислот и пролина. Проламины получили названия по источнику выделения: глиадины - из зерна пшеницы и ржи; гордеины - из ячменя; авенины - из овса; зеин - из кукурузы и т.д.

Глютелины - тоже растительные белки, нерастворимые в воде, растворах солей и этаноле. Они растворимы в слабых щелочах, очевидно, потому, что в них значительно больше, чем в проламинах, содержится аргинина и меньше пролина.

Альбумины и глобулины - групповое название белков, высаливающихся при разном насыщении нейтральными солями (сульфатом аммония или натрия). При 50%-ном насыщении раствора соли выпадают в осадок глобулины, а при полном (100%-ном) насыщении - альбумины. Альбумины и глобулины содержатся в плазме крови, в клетках и биологических жидкостях организма. Каждая из этих двух групп белков настолько разнородна, что среди них имеются белки с самыми разнообразными функциями.

Альбумины - белки относительно небольшой молекулярной массы (15-70 тыс.); они имеют избыточный отрицательный заряд и кислые свойства (изоэлектрическая точка 4,7) из-за большого содержания глутаминовой кислоты. Это сильно гидратированные белки, поэтому они осаждаются только при большой концентрации водоотнимающих веществ. Характерным свойством альбуминов является высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы. Благодаря высокой неспецифической адсорбции различных веществ альбумины плазмы крови играют физиологически важную транспортную роль.

Глобулины - белки с большей, чем альбумины, молекулярной массой (свыше 100000). В отличие от альбуминов они нерастворимы в чистой воде; растворимы в слабых солевых растворах. Глобулины - слабокислые или нейтральные белки (изоэлектрическая точка лежит в интервале рН 6-7,3); содержат меньше, чем альбумины, кислых аминокислот. Это слабогидратированные белки, поэтому и осаждаются они в менее концентрированных растворах сульфата аммония. Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики), другие, как и альбумины, к неспецифическому связыванию липидорастворимых веществ.

Протеиноиды - белки опорных тканей (костей, хрящей, связок и сухожилий, ногтей, волос и т. д.). Все они относятся к фибриллярным белкам (фиброин, коллаген, кератин, эластин). Они растворимы только в специальных растворителях. Строение и физико-химические свойства этих фибриллярных белков рассмотрены ранее.

Фибриллярные белки — белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру, в которой отношение длинной оси молекулы к короткой (степень асимметрии) составляет от 80 до 150. Большинство фибриллярных белков не растворяется в воде, имеют большую молекулярную массу и высокорегулярную пространственную структуру, которая стабилизируется, главным образом, взаимодействиями (в том числе и ковалентными) между различными полипептидными цепями. Первичная и вторичная структура фибриллярного белка также, как правило, регулярна[1]. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

К фибриллярным белкам относят:

α-структурные фибриллярные белки (кератины, на долю которых приходится почти весь сухой вес волос и других роговых покровов, тропомиозин, белки промежуточных филаментов)

β-структурные фибриллярные белки (фиброин шёлка)

коллаген — белок сухожилий и хрящей.

Глобулярные белки́ — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры — глобулы (третичные структуры белка)

Глобулярная структура белков обусловлена гидрофобно-гидрофильными взаимодействиями: снаружи гидрофильные (имеющие водородные соединения с окружающей средой), а внутри гидрофобные (отталкивающие воду).

К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

У глобулярных белков отношение длинной оси молекулы к короткой (степень асимметрии) равна 3-5.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: