Состав, количество и физико-химические свойства крови

Состав крови
Кровь состоит из жидкой части — плазмы и взвешенных в ней форменных элементов: эритроцитов (красных кровяных телец), лейкоцитов (белых кровяных телец) и кровяных пластинок.
Если кровь, к которой добавлено противосвертывающее вещество, налить в пробирку и подвергнуть центрифугированию, то форменные элементы как более тяжелые осядут на дно. При этом кровь разделится на два слоя: нижний — красного цвета, состоящий из форменных элементов, и верхний — прозрачный, бесцветный или слегка желтоватый, представляющий собой плазму крови. Так как лейкоциты имеют меньший удельный вес, чем эритроциты, они располагаются между эритроцитами и плазмой, образуя тонкую пленку белого цвета.
При центрифугировании крови в гематокрите — специальном капилляре с делениями — можно определить, что объем плазмы составляет 55— 60% объема крови, остальные 40—45% приходятся на долю форменных элементов.

23. Белки плазмы крови и их биологическая роль. Нарушения белкового состава плазмы крови.

Значение белков плазмы крови многообразно. 1. Белки обусловливают возникновение онкотического давления (см. ниже), величина которого важна для регулирования водного обмена между кровью и тканями. 2. Белки, обладая буферными свойствами, поддерживают кислотно-щелочное равновесие крови. 3. Белки обеспечивают плазме крови определенную вязкость, имеющую значение в поддержании уровня артериального давления. 4. Белки плазмы способствуют стабилизации крови, создавая условия, препятствующие оседанию эритроцитов. 5. Белки плазмы играют важную роль в свертывании крови. 6. Белки плазмы крови являются важными факторами иммунитета, т. е. невосприимчивости к заразным заболеваниям.
В плазме крови содержится.несколько десятков различных белков, которые составляют три основные группы: альбумины, глобулины и фибриноген. Для разделения белков плазмы с 1937 г. применяется метод электрофореза, основанный на том, что различные белки обладают неодинаковой подвижностью в электрическом поле. С помощью электрофореза глобулины разделены на несколько фракций: α1-, α2-, β- и ү-глобулины. Электрофоретическая диаграмма белков плазмы крови приведена на рис. 1.
Гамма-глобулины имеют важное значение в защите организма от вирусов, бактерий и их токсинов. Это обусловлено тем, что так называемые антитела являются в основном ү-глобулинами. Введение их больным повышает сопротивляемость организма по отношению к инфекциям. В последнее время в плазме крови найден белковый комплекс, играющий аналогичную роль,— пропердин.
Соотношение между количеством различных белковых фракций при некоторых заболеваниях изменяется и поэтому исследование белковых фракций имеет диагностическое значение.
Главным местом образования белков плазмы крови является печень. Она синтезирует альбумины и фибриноген. Глобулины же синтезируются не только в печени, но и в костном мозгу, селезенке, лимфатических узлах, т. е. в органах, относящихся к ретикуло-эндотелиальной системе организма. Во всей плазме крови содержится примерно 200—300 г белков. Обмен их происходит быстро благодаря непрерывному синтезу и распаду.

Уровень протеинемии является результатом соотношения процессов протеосинтеза и протеолиза в различных тканях и органах, В норме содержание белков в плазме крови составляет 7% её массы (альбумины около 56%, а глобулины - примерно 44%). В состав каждой фракции входят белки, выполняющие различные функции (транспортную, ферментативную, иммунную и др.).

Типовые формы нарушения содержания белков в плазме крови - диспротеинемии, к которым относятся гиперпротеинемии, гипопротеинемии и парапротеинемии.

Различают следующие виды гиперпротеинемий:

1. Гиперсинтетическая (истинная, протеосинтетическая). Гиперпротеинемия является результатом гиперпродукции белка (например, Ig), парапротеинов (например, при B-лимфоцитарных лейкозах, плазмоцитомах, миеломной болезни);

2. Гемоконцентрационная (ложная). Гиперпротеинемия этого вида развивается в результате гемоконцентрации без усиления протеосинтеза (например, при ожоговой болезни, диарее, повторной рвоте, длительном усиленном потоотделении).

Известны следующие виды гипопротеинемий:

1. Гипосинтетическая (истинная) гипопротеинемия может быть двух видов.

А) Первичной (наследственной или врождённой; например, гипопротеинемия при болезни Брутона).

В) Вторичной (приобретённой, симптоматической; например, при печёночной недостаточности, белковом голодании, почечной недостаточности, гипоаминоацидемии различного генеза, ожоговой болезни).

2. Гемодилюционная (ложная). Гипопротеинемия обусловлена гиперволемией (например, при гиперальдостеронизме или почечной недостаточности).

Парапротеинемии наблюдают при:

1. Миеломной болезни: опухолевые плазмоциты продуцируют аномальные лёгкие или тяжёлые цепи молекулы Ig;

2. Лимфомах (лимфоцитарных или плазмоцитарных): синтезируются аномальные IgM, обладающие повышенной агрегируемостью.

Биологическая роль белков плазмы

Альбумины участвуют в поддержании коллоидно-осмотического давления и сохранении объема циркулирующей крови (ОЦК), а также используются для построения белка, то есть выполняют пластическую функцию и частично транспортную (переносят кальций, магний, тироксин, билирубин и др). Альфа – и бета-глобулины выполняют в основном транспортную функцию. Они образуют комплексные соединения с липидами, витаминами, гормонами, лекарственными веществами. Например, белок трансферрин является перносчиком железа, церулоплазмин - меди. В составе гамма-глобулиновой фракции циркулируют иммуноглобулины, выполняющие защитную функцию, а также антитела, определяющие групповую совместимость крови. Белки плазмы принимают также участие в регуляции кислотно-основного состояния (КОС). Общее количество белков в плазме колеблется от 65 до 85 г/л, из них 60,5% составляют альбумины, 35,5% - глобулины и всего 4% - фибриноген. Альбумино-глобулиновый коэффициент (А/Г) колеблется от 1,5 до 2,3. Количественные и качественные изменения в белковом составе плазмы (ДИСПРОТЕИНЕМИИ) могут проявляться в виде:
Ø Гипопротеинемии
Ø Гиперпротеинемии
Ø Парапротеинемии
ГИПОПРОТЕИНЕМИЯ - характеризуется пониженным содержанием белков; ГИПЕРПРОТЕИНЕМИЯ - повышенным. Однако эти показатели не всегда отражают имеющиеся изменения в белковом составе. В случаях разнонаправленных изменений белковых фракций, а также при дефектах синтеза отдельных белков, концентрация которых в плазме невелика, несмотря на выраженные клинические проявления, суммарное содержание белков остается неизменным. В связи с этим получил широкое распространение термин ДИСПРОТЕИНЕМИЯ. Этот термин используется не только для оценки суммарного количества белков в крови, но и при изменении соотношения в содержании отдельных белковых фракций и характеризуется нарушением А\Г коэффициента. Проявление в крови белков с измененной структурой, не свойственной здоровому организму, обозначается как ПАРАПРОТЕИНЕМИЯ.
ПРИЧИНЫ гипопротеинемий - недостаточное поступление белка в организм при голодании, повреждения желудочно-кишечного тракта, при гиповитоминозах (В2 и В 6 и др.), заболевания печени, приводящих к снижению синтеза альбумина, альфа-глобулина, фибриногена, протромбина: врожденное или приобретенное нарушение синтеза отдельных белков (антигемофильного глобулина и др.), ускоренный распад белков при лихорадке, злокачественных новообразованиях, потеря белков в результате повышения сосудистой проницаемости при ожогах, воспалении, при нефрозах и нефритах. При выраженной гипопротеинемии возможно образование отеков.
Характер клинических симптомов при ДИСПРОТЕИНЕМИЯХ обусловлен недостаточным содержанием тех или иных белков, выполняющих специфическую функцию. Например, недостаток АГГ приводит к развитию гемофилии, недостаток трансферрина - к железодефицитной анемии, недостаток трансферрина - к железодефицитной анемии, недостаток церулоплазмина нарушает транспорт меди, что приводит к развитию болезни Вильсона-Коновалова, характеризующейся отложением меди в мозгу и в печени. Болезнь характеризуется слабоумием и жировой дистрофией печени. Недостаточное содержание гамма-глобулинов приводит к иммунодефицитным состояниям.
Относительная ГИПЕРПРОТЕИНЕМИЯ наблюдается при сгущении крови. Абсолютная гиперпротеинемия чаще всего обусловлена повышением гамма-глобулинов, что бывает в период выздоровления после инфекционных заболеваний и как компенсаторная реакция при нарушении синтеза альбумина. Гиперпротеинемия с появлением аномальных белков парапротеинов наблюдается при плазмацитоме или миеломной болезни, которая относится к опухолевым заболеваниям крови и костного мозга - гемобластозам. Пролиферирующие в костном мозге клетки продуцируют остеокластактивирующий фактор, что приводит к разрушению костного вещества. Содержание белка в плазме крови возрастает до 120-180г/л, в большинстве случаев ускоряется СОЭ (60-80 мм\час).
При миеломной болезни значительно страдают почки (парапротеинемический синдром). Возникает упорная протеинурия и явления почечной недостаточности, в основе которой лежит реабсорбция парапротеинов и выпадение их в канальцах. Это наиболее частое и серьезное проявление парапротеинемии.
ПАРАПРОТЕИНЕМИЯ бывает при макроглобулинемии Вальденстрема, наблюдающейся при гиперплазии лимфоидного аппарата в костном мозге, печени, селезенке, лимфатических узлах и накоплением в сыворотке крови высокомолекулярных JgМ. Молекулярная масса макроглобулина свыше 1 000 000, что ведет к повышению вязкости крови и затруднению работы сердца. Первым и ведущим признаком болезни часто бывает геморрагический синдром. Избыток макроглобулина блокирует гемостаз на разных этапах, ингибируя факторы свертывания крови. Повышенная вязкость крови может приводить к парапротеинемической коме, связанной с нарушением кровоснабжения в артериолах и капиллярах головного мозга. К парапротеинам относятся С-реактивный белок, который дает реакцию преципитации??с полисахаридом пневмококков. Этот белок появляется в крови в острой стадии ревматизма, при инфаркте миокарда, острых панкреатитах и является реакцией клеток системы фагоцитирующих макрофагов на продукты распада тканей.
Криоглобулин, выпадающий в осадок при температуре ниже 400С, появляется в крови при миеломе, нефрозе, циррозе печени, аутоиммунных заболеваниях и злокачественных новообразованиях. Появление в крови этого белка и выпадение его в осадок способствует тромбообразованию и представляет опасность для жизнедеятельности организма.

24 Белки острой фазы – это белки которые в норме в плазме крови обнаруживаются в незначительных концентрациях, а при патологии их концентрация возрастает в несколько раз. Например: С-реактивный белок, альфа1-кислый гликопротеид, антитрипсин, гаптоглобин, церуллоплазмин, фибриноген.

В ответ на инфекцию или повреждение тканей резко увеличивается концентрация некоторых белков плазмы крови, имеющих общее название "белки острой фазы". К этим белкам относятся C-реактивный белок (CRP, от англ. C-reactive protein), сывороточный амилоидный A-белок, альфа1- антитрипсин, альфа2-макроглобулин, фибриноген, церулоплазмин, компонент комплемента C9 и фактор B, лактоферрин. белок SAA. Основным белком этой группы является С-реактивный белок. Этот белок, взаимодействуя с фосфорилхолином бактериальной стенки, выступает и как опсонин и как индуктор классического пути активации системы комплемента.

CRP человека состоит из пяти идентичных, нековалентно связанных полипептидных цепей, образующих замкнутый пентамер. Важное свойство CRP - способность связываться при участии кальция с некоторыми микроорганизмами, у которых в состав мембраны входит фосфорилхолин. Образовавшийся комплекс активирует систему комплемента (по классическому пути). Это приводит к связыванию C3b с поверхностью микроба, и в результате последний опсонизируется (гр. opsoneum-делать съедобным), т.е. подготавливается к фагоцитозу.

Белок, связывающий маннозу, является еще одним белком острофазного ответа. Его структура напоминает C1 -компонент комплемента. В противоинфекционном ответе он выполняет две функции: выступает в качестве опсонина, взаимодействуя с маннозой бактериальных стенок, и активирует протеолитический белковый комплекс, который расщепляет C4 и C2 компоненты комплемента с тем, чтобы инициировать развитие классическогго пути активации системы комплеменнта.