Главная

Популярная публикация

Научная публикация

Случайная публикация

Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Волокна тваринного походження




 

До цієї групи волокон належать вовна і натуральний шовк. Основою волокон тваринного походження є білок, тому їх називають білковими. Всі білки, які носять назву протеїни, — це високомолекулярні речовини, що містять як обов'язкові елементи вуглець, водень, азот, а в окремих випадках — сірку, фосфор, залізо.

Будова білків

 

Мета: вивчити волокна тваринного походження; будову білків; білки як амфоліти; основні терміни.

 

План:

1. Будова білків.

2. Білки як амфоліти.

 

 

Вивчення хімічної будови білків почалась ще на початку XIX століття, однак на сьогодні питання про будову білкових речовин повністю не вирішене.

Усі білкові речовини руйнуються (гідролітичне розщеплення) під дією розчинів кислот, лугів, більшість з них — протеолітичними ферментами. В результаті розпаду утворюється ряд проміжних продуктів, кінцевим продуктом є амінокислоти. Отже, всі білки побудовані головним чином із амінокислот, і це є їх важливою хімічною характеристикою.

Багаточисельні дослідження свідчать, що одні і ті ж амінокислоти (приблизно 20) можуть бути структурними елементами всіх білкових речовин, але співвідношення цих компонентів різне.

Амінокислоти характеризуються загальною формулою:

Н2 N-СН-СООН

R

 

При всій різноманітності будови амінокислот структурна особливість кожної з них визначається природою радикала R. У найпростішої амінокислоти — гліцину радикал відсутній.

Згідно з теорією будови білків макромолекула білка характеризується наявністю пептидних (амідних) зв'язків — СО—NН—, які утворюються при синтезі білкових макромолекул із амінокислот:

 

 

R1 R2 Rn

 

H2N-CH-COOH + H2 N-CH-COOH +... +H2 N-CH-COOH

R1 R2 Rn

Н2N-СН-СО-NН-СН-СО-... -НN-СН-СООН+(n-1)Н2О

 

Основною формою зв'язку окремих амінокислот в білках є пептидний зв'язок, і білкова молекула може розглядатись як поліпептидний ланцюг.

Поліпептиди — це речовини, які складаються із двох і більше амінокислот, сполучених пептидним зв'язком за типом кислотних амідів.

Характерний для білків поліпептидний ланцюг утворюється шляхом повторювання елементарної ланки (мономера) — залишків амінокислот:

R

 

-НN -СН-СО-

 

Поліпептидний ланцюг характеризується не тільки основою, а й боковими ланцюгами (розгалуженнями), які складаються з радикалів R, що містять групи: -NН2, -СООН, —S—S— та інші.

Ступінь розгалуження поліпептидного ланцюга залежить від амінокислотного складу білка. Так, бокові ланцюги складають 19 % від маси фіброїну шовку і 45 % — кератину вовни.

Природою бокових ланцюгів значною мірою визначаються фізико-хімічні властивості білків (у т. ч. здатність до набрякання і розчинність).

Хімічні реакції, властиві білковим речовинам, визначаються наявністю активних функціональних груп у бокових розгалуженнях. Між боковими ланцюгами може виникати взаємодія, можуть утворюватись різного виду зв'язки, і тим самим обумовлювати певне просторове розташування поліпептидних ланцюгів.

Використання сучасних хімічних і фізичних методів дослідження дозволило встановити розміри (величину, форму) часток різних білків і близько підійти до пояснення їх внутрішньої будови.

В більшості випадків частки білків мають еліпсоїдну форму. Такі білки називаються глобулярними.

Частки деяких білків мають ниткоподібну форму, тобто довжина молекули значно (в сотні і тисячу разів) перевищує товщину, тому ці білки називаються фібрилярними. До них відносяться колаген (білок шкіри), кератин (білок вовни) і фіброїн (білок натурального шовку).

Розрізняють первинну, вторинну, третинну і четвертинну структури білкової молекули.

Під первинною структурою розуміють послідовність розташування амінокислотних залишків у поліпептидних ланцюгах, які складають молекулу білка.

Як амінокислотний склад, так і послідовність розташування амінокислотних залишків є важливими характеристиками кожного індивідуального білка.

Первинна структура волокнистих білків кератину і фіброїну встановлена частково.

Під вторинною структурою слід розуміти геометричну форму (конформацію), яка властива одиничному поліпептидному ланцюгу або окремим його ділянкам. Найбільш поширеною вторинною структурою поліпептидних ланцюгів є форма а-спіралі, яка найбільш стабільна і енергетичне вигідна. Така форма стабілізується водневими зв'язками, що виникають між -СО і -NH групами поліпептидних ланцюгів, розташованих на сусідніх витках спіралі (рис. 1.6)

Білки, які мають а-форму можливо перевести в β-форму. Це досягається розтягом у спеціальних умовах. β-форма білків нестійка і поступово переходить в α-форму, за виключенням фіброїну шовку, для якого через особливості амінокислотного складу і первинної структури в природних умовах характерна β-форма.

Під третинною структурою розуміють розташування в просторі одного або декількох поліпептидних ланцюгів, які складають молекулу білка.

Третинна структура визначає форму і розмір білкової молекули. Стабілізацію такої структури забезпечують міжмолекулярні, водневі і хімічні зв'язки, які виникають між залишками амінокислот.

Водневі зв'язки утворюються між карбонільною і амідною групами >С=О...НN< близьких ділянок поліпептидних ланцюгів.

Частка міжмолекулярного і водневого зв'язків невелика. Головну роль в утворенні третинної структури відіграють хімічні зв'язки: іонні і ковалентні.

Іонні зв'язки виникають за рахунок взаємодії позитив­них і негативних центрів залишків амінокислот:

 

3 NО ОС-

Серед ковалентних зв'язків суттєву роль відіграє цисти-новий зв'язок —S-S-, який утворюється за рахунок сульфгідрильних груп двох залишків амінокислоти цистину.

 

 

Рис. 1.6. Вторинна структура поліпептидних ланцюгів:

а — α-спіралі; б — β-форма

 

Четвертинна структура. Комплекси, утворені із третинних структурних сполук, називаються четвертинними структурами. В утворенні останніх можуть брати участь не тільки міжмолекулярні, а й хімічні зв'язки. Білки, в яких третинна і четвертинна структури стабілізовані лише нестійкими міжмолекулярними зв'язками, в певних умовах руйнуються: четвертинні структури - до третинних і навіть вторинних.

Білки як амфоліти

Всі білкові речовини, в тому числі і волокнисті — кератин і фіброїн містять кислотні і основні групи. В зв'язку з цим вони можуть іонізуватись як кислоти і як основи, взаємодіючи при цьому з основами і кислотами. Таким чином, проявляючи амфотерні властивості, білки є амфолітами.

У виявленні основних і кислотних властивостей основну роль відіграють аміно- і карбоксильні групи, які знаходяться в бокових відгалуженнях і на кінцях поліпептидних ланцюгів.

Так як білкові молекули знаходяться в іонізованому стані, то нейтральну молекулу правильно зображати у вигляді біполярного іона

H3N – R – COO

який має одночасно позитивно і негативно заряджені групи. Значення рН, при якому білки мають однакову іонізацію кислотних і основних груп, називається ізоелектричною зоною.

У більшості білкових речовин, у тому числі кератину і фіброїну, кислотні властивості перевершують основні. Щоб привести білок в ізоелектричний стан, подавляють іонізацію його карбоксильних груп введенням кислоти. Ізоелектрична зона кератину відповідає значенню рН 4,5-4,8; фіброїну - рН 3,5—4. При більш низьких значеннях рН білок отримує позитивний заряд, а при більш високих — негативний:

H

Н3 N - R - СОО Н3 N - R – СООН

OH

Н3 N - R – СОО Н2 N - R - СОО + Н2О


Вовна та її унікальні властивості

 

Мета: вивчити вовну та її унікальні властивості, основні терміни.

 

План:

1. Вовна та її унікальні властивості.

 

 

Вовна — це особливе текстильне волокно, яке має унікальну хімічну і фізичну структуру; її багаторазово намагались імітувати штучним шляхом, але завжди безрезультатно. Завдяки своїм унікальним властивостям вовна, на думку істориків, служить людству більше 12 тис. років.

У вічній мерзлоті Сибіру був знайдений вовняний килим, витканий 7 тис. років тому. За 4 тис. років до н. е. стародавні шумери носили одяг із вовни. В Біблії неодноразово згадується шерсть і вироби з неї.

Деякі із властивостей вовни здаються суперечливими: так шерсть відштовхує воду, але поглинає вологу більш активно, ніж інші природні волокна. Вовна зігріває взимку, але й дає прохолоду влітку; дихає сама і дає змогу дихати нашій шкірі. І все це — завдяки природній звитості волокон вовни і повітряним пустотам, які знаходяться між ними і надають одягу властивості "термоса", дають захист від спеки і від холоду.

Вовна може поглинати піт і знімати його з поверхні шкіри, перешкоджаючи виникненню почуття прілості. Добре переносить вологі випаровування тіла на зовнішню сторону одягу, де вони випаровуються в повітря.

Вовна найскладніше з існуючих у природі волокон. Це дозволяє створювати із вовни весь асортимент текстильних виробів — від найлегших і тонких камвольних до дуже важких килимів і щільних фетрів.

Вовна від природи пружна. Складна структура волокна, його еластичність пояснюють прекрасну здатність вовняних тканин до драпірування.

Природна звитість волокна забезпечує "ефект пружини" і дозволяє вовняній тканині "запам'ятати" свою початкову форму. Якщо дати вовняному одягу повисіти до ранку, то всі складки, які утворилися вдень, можуть зникнути безслідно.

Природа потурбувалась про простоту догляду за шерстяними виробами. Кожне окреме волокно покрите натуральною захисною оболонкою, завдяки якій вовна відштовхує від себе пил і бруд.

Вовна — "інтелігентне" волокно. Вона є природним кондиціонером повітря, добре поглинає вологу і залишається при цьому сухою. Вовна зберігає тепло краще ніж синтетика, має природні антибактерицидні і дезодоруючі властивості. Вона довговічна, забезпечує природний захист від ультрафіолетових променів, облагороджує змішані тканини, підвищує їх якість.

Вовна — сучасне волокно, так як дає можливість виготовляти широкий асортимент одягу, від строгого і формального до вільного і комфортного, в будь-який період року. В світі сучасної моди вовна найуніверсальніше волокно, здатне вирішувати сміливі задуми художника-модельєра.

На сьогодні в світі здійснюється ряд маркетингових програм, пов'язаних з відомими текстильними символами, які покликані підкреслити універсальні властивості вовни.






Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2024 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных