Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Строение ферментов.




Общая характеристика ферментов.

 

В нормальных физиологических условиях биохимические реакции в организме протекают с высокими скоростями, что обеспечивается биологическими катализаторами белковой природы – ферментами.

Их изучением занимается наука энзимология – наука об энзимах (ферментах), специфических белках – катализаторах, синтезируемых любой живой клеткой и активирующих различные биохимические реакции, протекающие в организме. Некоторые клетки могут содержать до 1000 различных ферментов.

 

Строение ферментов.

 

Ферменты – это белки с высокой молекулярной массой. Как всякие белки, ферменты имеют первичный, вторичный, третичный и четвертичный уровни организации молекул. Первичная структура представляет собой последовательное соединение аминокислот и обусловлена наследственными особенностями организма, именно она в значительной степени характеризует индивидуальные свойства ферментов. Вторичная структура ферментов организованна в виде альфа – спирали. Третичная структура имеет вид глобулы и участвует в формировании активного и других центров. Многие ферменты имеют четвертичную структуру и представляют собой объединение нескольких субъединиц, каждая из которых характеризуется тремя уровнями организации молекул различающихся друг от друга, как в качественном, так и в количественном соотношении.

Если ферменты представлены простыми белками, т. е. состоят только из аминокислот, их называют простыми ферментами. К простым ферментам относят пепсин, амилазу, липазу (практически все ферменты ЖКТ).

Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой частей. Белковая часть фермента называется - апоферментом, небелковая – коферментом. Кофермент с апоферментом образуют холофермент. Кофермент может соединятся с белковой частью или только на время реакции, или связываться друг с другом постоянной прочной связью (тогда небелковая часть называется – простетической группой). В любом случае небелковые компоненты принимают непосредственное участие в химических реакциях путем взаимодействия с субстратом. Коферменты могут быть представлены:

§ Нуклеозидтрифосфатами.

§ Минеральными веществами (цинк, медь, магний).

§ Активными формами витаминов (В1 входит в состав фермента – декарбоксилазу, В2 – входит в дегидрогеназу, В6 – входит в трансферазы).

Основные функции коферментов:

§ Участие в акте катализа.

§ Осуществление контакта между ферментом и субстратом.

§ Стабилизация апофермента.

Апофермент, в свою очередь усиливает каталитическую активность небелковой части и определяет специфичность действия ферментов.

В каждом ферменте выделяют несколько функциональных центров.

Активный центр – зона молекулы фермента, которая специфически взаимодействует с субстратом. Активный центр представлен функциональными группами нескольких остатков аминокислот, именно в нем происходит присоединение и химическое превращение субстрата.

Аллостерический центр или регуляторный – это зона фермента ответственная за присоединение активаторов и ингибиторов. Данный центр участвует в регуляции активности фермента.

Эти центры находятся на разных участках молекулы фермента.

 







Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2021 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных