Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Кинетика ферментативных реакций.




Кинетика изучает изменение скорости ферментативной реакции во времени в зависимости отряда факторов.

· Концентрация фермента –прямо пропорциональна скорости реакции. Чем выше концентрация фермента, тем выше скорость реакции, она будет максимальной, когда ферменты полностью свяжутся в фермент-субстратный комплекс.

· Концентрация субстрата –также прямо пропорциональна скорости ферментативной реакции. С повышение концентрации субстрата будет повышаться и скорость реакции, пока не достигнет максимальной.

· Температура –так как ферменты белковые вещества, то они чутко реагируют на изменение температуры среды, проявляя оптимальную активность в ограниченных пределах. Для ферментов это 35 –450С. При температуре более 450С активность ферментов снижается, а при 70-800С происходит тепловая денатурация молекулы фермента, т. е. фермент инактивируется. При температуре ниже 350С происходит снижение активности фермента, но она восстанавливается при возвращении к оптимальной температуре. При повышении температуры на 100С скорость реакции возрастает в 2 раза. Это происходит до определенного уровня – температурного оптимума – 450С.

· рН среды –каждый фермент проявляет свою максимальную активность только при определенных значениях рН среды: пепсин – 1.5 – 2.5, трипсин – 6.8 – 7.4, гастриксин – 4.5 – 5.5. При отклонении от оптимума рН наблюдается снижение активности фермента, а при значительных изменениях рН - происходит инактивация фермента.

· Активаторы –вещества повышающие скорость ферментативной реакции. Например, ионы хлора активируют амилазу слюны, протоны водорода – пепсин.

· Ингибиторы –вещества способные снижать скорость реакции, путем угнетения действия ферментов. Например, ионы меди тормозят действие амилазы слюны. Процесс действия ингибитора называется - ингибирование. Ингибирование бывает: необратимое,т. е. фермент полностью теряет свою активность, что связано с нарушением его структуры. Это вызывают сильные кислоты, щелочи, спирты, яды. Обратимое - оно происходит только в период непосредственного взаимодействия фермента и ингибитора, после удаления ингибитора активность фермента вновь возвращается. Обратимое ингибирование делится на конкурентное и неконкурентное. Конкурентноеингибирование наблюдается, когда ингибитор и субстрат имеют сходные структуры и конкурируют за связывание с активным центром фермента. Поскольку конкурентный ингибитор связывается обратимо с ферментом, то при увеличении концентрации субстрата увеличивается вероятность связывания фермента и субстрата, и ингибирование таким образом можно преодолеть. Неконкурентное ингибирование наблюдается, когда ингибитор и фермент не сходны по структуре и ингибитор присоединяется к регуляторному центру фермента. В данном типе ингибирования влияние ингибитора не может быть преодолено повышением концентрации субстрата.







Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2021 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных