Химия белков, ферменты

Вопросы тестового контроля по биохимии

Выберите все правильные ответы:

1. Факторами устойчивости коллоидных растворов белка являются: А. молекулярная масса белка; Б. способность связывать природные лиганды; В. наличие простетических групп в молекуле; Г. одноимённый электрический заряд; Д. гидратная оболочка

2. Нейтрализация электрического заряда белковой молекулы лежит в основе реакций осаждения белков: А. этиловым спиртом; Б. сульфатом аммония; В. хлоридом натрия; Г. сульфатом меди; Д. серной кислотой

3. Разрушение гидратной оболочки белковой молекулы лежит в основе осаждения белка: А. нагреванием; Б. этиловым спиртом; В. ацетоном; Г. концентрированной Н₂SО₄; Д. концентрированной НNО₃

4. При высаливании белков плазмы крови при более высокой концентрации сульфата аммония осаждаются альбумины, потому что они по сравнению с глобулинами: А. более гидрофильны; Б. обладают более высокой молекулярной массой; В. обладают более высоким электрическим зарядом; Г. более гидрофобны; Д. имеют больший размер молекулы

5. Денатурацию белка могут вызвать: А. концентрированные кислоты; Б. концентрированные щёлочи; В. соли тяжёлых металлов; Г. сульфат аммония; Д. хлорид натрия

6. Для денатурированных белков характерно: А. увеличение растворимости в воде; Б. изменение конформации молекулы; В. потеря биологической активности; Г. увеличение гидрофобности молекулы; Д. меньшая устойчивость к действию протеолитических ферментов

7. Различия белков по молекулярной массе составляют основу использования следующих методов разделения: А. изоэлектрическое фокусирование; Б. аффинная хроматография; В. ионообменная хроматография; Г. гель-фильтрация; Д. ультрацентрифугирование

8. Для разделения белков по электрическому заряду используются: А. ультрацентрифугирование; Б. диализ; В. осаждение органическими растворителями; Г. ионообменная хроматография; Д. изоэлектрическое фокусирование

9. Для очистки белков от низкомолекулярных примесей используют: А. ионообменную хроматографию; Б. электрофорез; В. изоэлектрическое фокусирование; Г. гель-фильтрацию; Д. диализ

10. Белковой природой ферментов обусловлены их: А. термолабильность; Б. высокая специфичность действия; В. зависимость скорости реакции от рН среды; Г. обратимость действия; Д. зависимость скорости реакции от концентрации фермента

11. Абсолютной специфичностью действия обладают ферменты: А. пепсин; Б. липаза; В. уреаза; Г. аргиназа; Д. амилаза

12. Относительной специфичностью действия обладают ферменты: А. уреаза; Б. трипсин; В. химотрипсин; Г. липаза; Д. пепсин

13. Стереохимической специфичностью обладает фермент, если он катализирует превращение А. L-изомеров в D-изомеры; Б. α-гликозидов, но не β-гликозидов; В. цис -изомеров в транс -изомеры; Г. L-изомера, но не D-изомера; Д. цис -изомера, но не транс -изомера

14. Для того, чтобы определить общую активность фермента, нужно знать: А. концентрацию субстрата в среде до инкубации; Б. разведение биоматериала; В. концентрацию субстрата в среде после инкубации; Г. количество биоматериала, взятого на анализ; Д. время инкубации пробы

15. Для конкурентного ингибирования ферментов характерно: А. связывание ингибитора с активным центром фермента; Б. структурное сходство ингибитора и субстрата; В. зависимость степени ингибирования от концентрации ингибитора; Г. снижение оборотов фермента под действием ингибитора; Д. связывание ингибитора с участком, отличным от активного центра

16. Для неконкурентного ингибирования ферментов характерно: А. отсутствие структурного сходства ингибитора и субстрата; Б. зависимость степени ингибирования от концентрации ингибитора; В. уменьшение сродства фермента к субстрату в результате изменения конформации активного центра; Г. снижение оборотов фермента под действием ингибитора; Д. структурное сходство ингибитора и субстрата

17. Для аллостерических ферментов характерно: А. высокая молекулярная масса; Б. наличие четвертичной структуры; В. наличие регуляторного центра; Г. отсутствие активного центра; Д. конформационные изменения молекулы в присутствии эффекторов

18. Взаимодействие аллостерического эффектора с ферментом вызывает: А. частичный протеолиз; Б. изменение конформации фермента; В. фосфорилирование или дефосфорилирование фермента; Г. изменение природы образующегося продукта реакции; Д. изменение сродства активного центра к субстрату

19. Регуляция активности ферментов путём ковалентной модификации предполагает: А. кооперативный эффект; Б. конкурентное ингибирование; В. аллостерическое ингибирование; Г. частичный протеолиз профермента; Д. фосфорилирование — дефосфорилирование

20. В ходе превращения профермента в фермент происходит: А. отщепление фрагмента полипептидной цепи; Б. сближение радикалов аминокислот, формирующих активный центр; В. отщепление остатка фосфорной кислоты от молекулы профермента; Г. присоединение остатка фосфорной кислоты к молекуле профермента; Д. изменение пространственной конформации молекулы

21. Наличие проферментных форм характерно для ферментов: А. трипсина; Б. химотрипсина; В. энтерокиназы; Г. эластазы; Д. пируватдегидрогеназы

22. Для мультимолекулярных ферментных комплексов характерны: А. определённый порядок расположения каталитических белков в пространстве; Б. связывание ферментов в единый недиссоциирующий комплекс; В. отсутствие диффузии промежуточных продуктов в окружающую среду; Г. высокая скорость перемещения субстратов с одного активного центра на другой; Д. одинаковая скорость реакции, катализируемой мультиферментным комплексом и его изолированными ферментами

23. Молекулярные формы лактатдегидрогеназы отличаются друг от друга: А. молекулярной массой; Б. электрофоретической подвижностью; В. чувствительностью к аллостерическим эффекторам; Г. сродством к субстратам и продуктам реакции; Д. типом катализируемой химической реакции

24. Иммобилизованные на носителе ферменты отличаются от нативных ферментов: А. меньшей устойчивостью к денатурирующим воздействиям; Б. избирательным сродством к тканям; В. более стабильной третичной структурой; Г. большей устойчивостью к протеолитическим ферментам; Д. более выраженными антигенными свойствами

25. Повышение активности ферментов в плазме крови при патологических состояниях происходит вследствие: А. увеличения проницаемости мембран клеток повреждённых тканей; Б. выхода фермента в кровь из разрушенных клеток; В. снижения активности ферментов в повреждённых тканях; Г. замедления синтеза ферментов в повреждённых тканях; Д. денатурации ферментов

26. Активность ферментов в клинике оценивают по: А. изменению концентрации субстрата; Б. изменению концентрации продукта реакции; В. изменению содержания восстановленных форм коферментов; Г. количеству щёлочи, израсходованному на титрование кислот, образующихся в процессе реакции; Д. количеству ферментативного белка в исследуемом материале

27. Для определения скорости ферментативной реакций, протекающих с изменением интенсивности поглощения световых и ультрафиолетовых волн, используются методы: А. фотоколориметрические; Б. спектрофотометрические; В. титрометрические; Г. гравиметрические; Д. манометрические

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: