Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Некоторые коферменты




Кофермент Общая роль Витамин предшественник
NAD+ , NADP+ Перенос водорода (электронов) Никотиновая кислота - витамин РР
FAD Перенос водорода (электронов) Рибофлавин - витамин В2
Кофермент А Активация и перенос ацильных групп Пантотеновая кислота
Биотин Связывание СО2 Биотин
Пиридоксальфосфат Перенос аминогрупп Пиридоксин - витамин В6
Тетрагидрофолиевая кислота Перенос одноуглеродных фрагментов Фолиевая кислота

Роль кофактора в основном сводится к следующему:

  • изменение третичной структуры белка и создание комплементарности между ферментом и субстратом;
  • непосредственное участие в реакции в качестве еще одного субстрата.

В этой роли обычно выступают органические коферменты. Их участие в реакции иногда сводится к тому, что они выступают как доноры или акцепторы определенных химических групп.

Схема

Схематично роль кофактора при взаимодействии фермента и субстрата можно представить как комплекс E-S-Me, где Е - фермент, S - субстрат, Me - ион металла.

В качестве примера можно привести расположение субстратов в активном центре гексокиназы (рис. 2-3).

Гексокиназа катализирует перенос концевого, γ-фосфатного остатка молекулы АТФ на глюкозу с образованием глюкозо-6-фосфата:

Рис. 2-3. Участие ионов магния в присоединении субстрата в активном центре гексокиназы. В активном центре гексокиназы есть участки связывания для молекулы глюкозы и комплекса Мд2+-АТФ. В результате ферментативной реакции происходит перенос концевого, γ-фосфатного остатка молекулы АТФ на глюкозу с образованием глюкозо-6-фосфата.

Ион Mg2+ участвует в присоединении и "правильной" ориентации молекулы АТФ в активном центре фермента, ослабляя фосфоэфирную связь и облегчая перенос фосфата на глюкозу.

Коферменты

Как уже было сказано, для проявления каталитической активности большинству ферментов необходимо наличие кофермента. Исключение составляют гидролитические ферменты (например, протеазы, липазы, рибонуклеаза), выполняющие свою функцию в отсутствие кофермента.

Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов. Кофермент может быть связан с белковой частью молекулы ковалентными и нековалентными связями. В первом случае он называется простетической группой (например, FAD, FMN, биотин, липоевая кислота). Вместе с тем известны примеры, когда кофермент присоединяется к ферменту нековалентными связями настолько прочно, что не диссоциирует от белковой молекулы, например тиаминдифосфат.

Во втором случае кофермент взаимодействует с ферментом только на время химической реакции и может рассматриваться в качестве второго субстрата. Примеры - NAD+, NADP+.

Апофермент обеспечивает специфичность действия и отвечает за выбор типа химического превращения субстрата. Один и тот же кофермент, взаимодействуя с различными апоферментами, может участвовать в разных химических превращениях субстрата. Например, пиридоксальфосфат в зависимости от того, с каким апоферментом взаимодействует, участвует в реакциях трансаминирования или декарбоксилирования аминокислот.

Химическая природа коферментов, их функции в ферментативных реакциях чрезвычайно разнообразны. Традиционно к коферментам относят производные витаминов, хотя помимо них есть значительный класс небелковых соединений, принимающих участие в

проявлении каталитической функции ферментов.

К коферментам относят следующие соединения:

  • производные витаминов;
  • гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и являющиеся простетической группой ферментов;
  • нуклеотиды - доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты;
  • убихинон, или кофермент Q, участвующий в переносе электронов и протонов в ЦПЭ;
  • фосфоаденозилфосфосульфат, участвующий в переносе сульфата;
  • S-аденозилметионин (SAM) - донор метильной группы;
  • глутатион, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях.

Строение и функции этих коферментов подробно рассмотрены в соответствующих разделах учебника.

4.

ИЗОФЕРМЕНТЫ

Изоферменты, или изоэнзимы,– это множественные формыфермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг от друга по физическим и химическим свойствам, в частности по сродству к субстрату, максимальной скорости катализируемой реакции (активности), электрофоретической подвижности или регуляторным свойствам.

Рис. 4.5.Модели строения некоторых олигомерных ферментов.

а - молекула глутаматдегидроге-назы, состоящая из 6 протоме-ров (общая мол. м. 336000); б -молекула РНК-полимеразы; в -половина молекулы каталазы; г - молекулярный комплекс пи-руватдегидрогеназы.






Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2020 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных