ТОР 5 статей:
Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия
Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века
Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка
Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы
КАТЕГОРИИ:
- Археология
- Архитектура
- Астрономия
- Аудит
- Биология
- Ботаника
- Бухгалтерский учёт
- Войное дело
- Генетика
- География
- Геология
- Дизайн
- Искусство
- История
- Кино
- Кулинария
- Культура
- Литература
- Математика
- Медицина
- Металлургия
- Мифология
- Музыка
- Психология
- Религия
- Спорт
- Строительство
- Техника
- Транспорт
- Туризм
- Усадьба
- Физика
- Фотография
- Химия
- Экология
- Электричество
- Электроника
- Энергетика
Белоктардың организімде атқаратын қызметтері
| 1.Серпімділік | Клетканың құрылыс материлы | Мысалы,коллаген,қабықша, мембраналық белоктар |
| 2.Тасмалдаушы | Әр түрлі заттарды тасымалдайды | Мысалы, гемоглобин(О₂, СО₂ тасымалдау) |
| 3.Қорғағыштық | Бөтен заттарды зиянсыздандырады | Мысалы,қан сары суының ϒ-глобулині |
| 4.Энергетикалық қуат көзі | Организмді энергиямен қамтамасыз етеді | 1 г белок ыдырағанда, 17,6 кДж энергия босайды |
| 5.Катализдік | Организімдегі химиялық реакциялардың жүрісін тездетеді | Барлық ферменттердің табиғаты белоктық.Мысалы,рибонуклеаза |
| 6.Жиырылғыштық | Организм мен клеткаларға тән барлық қозғалыстарды тездетеді | Мысалы,миозин(бұлшық ет белогы) |
| 7.Реттеушілік | Алмасу процестерін реттейді | Гормондар,мысалы,инсулин(глюкоза алмасуы) |
Белоктардың гидролиздену реакциясы нәтижесінде оның әр түрлі α-аминқышқылы қалдықтарынан тұратыны анықталды.Олардың кейбіреулері мыналар:
Н₂N- CH₂ -COOH глицин
CH₃-CHNH₂ -COOH аланин
HS- CH₂-CHNH- COOH цистеин
HOCH₂-CHNH₂-COOH серин
C₆H₅-CH₂-CHNH₂-COOH фенилаланин
α-Аминқышқылыдарын жалпы түрде R-CHNH₂-COOH деп белгілейміз, радикалдар құрамына ашық тізбектер, тұйық тізбектер және әр түрлі функционалды топтар-SH,-ON,-COOH, -NH₂, т.б.кіруі мүмкін.
Аминқышқылдары пептидтік байланыс арқылы байланысатындықтан, белоктарды табиғи полипептидтер деп қарастырады:
... ̶ N ̶ CH ̶ C ̶ N ̶ CH ̶ C ̶ N ̶ CH ̶ C ̶ N ̶ CH ̶ C ̶...
l l ll l l ll l l ll l l ll
H R O H R¹ O H R² O H R³ O
Осындай ретпен түзілген полипептид тізбегінің кейбір бөліктері өз ішінде немесе тізбектер арасында өзара қосымша дисульфидтік байланыстармен байланысады.Оларды дисульфидтік көпірше (̶ S ̶ S ̶ S ̶) деп атайды.
Белок молекулаларының құрылысы. Организімде әр түрлі Маңызды қызметтер атқаратын Белоктардың құрылысы да бір-біріне мүлде ұқсамайды.Әр белоктің өзіне тән жеке тұрақты құрылымы болады.
Белок молекулаларының төрт реттік құрылымы бар. Белоктың Бірінші реттік құрылымы ̶ бұл полипептид тізбегіндегі аминқышқылдарының саны мен ретін көрсетеді.Белок құрылымының полипептидтік теориясын XX ғасырдың басында неміс химигі Э.Фишер ұсынған болатын.Адам организмінде 10000-нан аса белок түрлері болса, оның барлығы да бізге белгілі 20 шақты аминқышқылынан құрылған. Бір белок молекуласын түзуге 50-ден 10⁵-не дейін аминқышқылдарының қалдықтары қатысады.
Бірінші реттік құрылымы 1954 жылы белгілі болған алғашқы белоктардың бірі ̶ инсулин гормонының (қандағы қант мөлшерін реттейді) макромолекуласы 2 полипептид тізбегінен (біреуінде 21 аминқышқылының, екіншісінде 30аминқышқылының қалдығы бар, М ᵣ (инсулин) = 5700) тұрады.
Екінші белок рибонуклеаза ферментінің бірінші тізбегінде 124 аминқышқылының, екінші тізбегінде 30 аминқышқылының қалдығы бар және М ᵣ ≈ 1500 шамасында болады(36-сурет).
Белоктың екінші реттік құрылымы ̶ бұл СО жәнеNM топтары әсерінен түзілетін сутектік байланыстар есебінен полипептид тізбегінің α-оралмаға оралуы. Барлық пептидтік топтарда сутектік байланыстар түзілу мүмкіндігі жоғары болғандықтан, екінші реттік құрылым тұрақты болады.
36-сурет. Рибонуклеаза ферменті белогының бірінші реттік құрылымы.
Белоктардың екінші реттік құрылымын 1951жылы американдық химик Л.Полинг анықтаған.
Белоктардың үшінші реттік құрылымы ̶ оралманың кеңістіктегі түрліше түйін түзе конфигурациялануы. Кеңістіктегі осы құрылым белоктардың көптеген физикалық, химиялық және негізгі биологиялық қасиеттерін анықтайды. Ол көмірсутек радикалдарының гидрофобтық, сондай-ақ сутектік, дисульфидтік иондық байланыстар есебінен ұсталады.
“Гидро” ̶ грекшеден аударғанда – су, “фобос”- қорқу деген мағынаны білдіреді.Белок молекуласы сулы ерітіндіде гидрофобты (көмірсутекті радикалдар бөлігі) бүйірімен (су жұқпайтын) ішке қарай, полярлы топтар орналасқан гидрофильді (ерігіш) бүйірімен сырқа қарап орналасып, түйін түзеді.
Белоктардың төртінші реттік құрылымы бірнеше полипептид тізбегінің сутекті байланыстар көмегімен бірігуінен жасалатын түзіліс. Мысалы, гемоглобин (37-сурет, қан белогы)- глобин белогының 4 полипептид тізбегіндегі қанға қызыл түс беретін 4 гемнің (белоктық емес түзіліс) көмегімен бірігуінен түзілген күрделі белок. Әрбір гемнің құрамында бір молекула оттекті байланыстыратын екі валентті темірдің бір атомы бар. Осылайша оттекті байланыстырған гемоглобин оксигемоглобин деп аталады және ол 4молекула оттекті тасымалдайды. Ал ұлпалардан полипептид тізбегіндегі аминтоптары өздеріне көмірқышқыл газын байланыстырып алып шығады.
37-сурет. Гемоглавин белогынің құрылымы
15-кесте
Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: