Структура белковой молекулы

Белки построены по единому принципу и имеют 4 уровня организации:

I уровень. Первичная структура

- линейная цепь аминокислот, расположена в определенной последовательности и соединяется между собой пептидными связями (ковалентная пептидная связь).

Основа цепи – многократно повторяющаяся последовательность – СО – СН – NH- Радикалы расположены вне цепи, именно они несут главную нагрузку при выполнении белками их функций.

Аминокислотный остаток, на одном конце пептида, где имеется a-аминная группа- аминоконцевым или N-концевым остатком.

На противоположном конце молекулы, имеющим свободную карбоксильную группу – карбоксиконцевой или С-концевой. Название пептидов образуется из входящих в них аминокислот остатков в соответствие с их последовательностью, начиная с N – конца.

Каждый белок имеет в своем составе определенное количество аминокислот, соединенных между собой в строго зафиксированной последовательности с помощью пептидных (ковалентных) связей, что и определяет специфичность и уникальность каждого белка.

Первым белком, у которого была определена первичная структура, стал инсулин, содержащий 51 аминокислоту = > что позволило получить его искусственным путем.

II уровень. Вторичная структура

– спираль, в которой закручивается полипептидная цепочка.

Спирализация возможна благодаря водородным связям между остатками карбоксильных и аминных групп.

Основа альфа – спирали – пептидная цепь, а радикалы аминокислот направлены к наружи, располагаются по спирали. Внешне альфа-спираль похожа на растянутую спираль электроплитки. Такая форма характерна для белков, имеющих 1 полипептидную цепь (альбумины, глобулины).

Складчатая β- структура – плоская форма, похожа на меха гармошки.

Характерна для белков, имеющих несколько полипептидных цепей, расположенных параллельно.

β- структура встречается в таких белках, как трипсин, рибонукмаза, кератин волос, коллаген, сухожилий.

Водородная связь слабая, легко образуется и легко разрывается (в белках этот вид связи: между Н альфа-аминной группы одной пептидной связи и О₂ β – карбоксильной группы другой).

В образовании вторичной структуры белковой молекулы принимают участие и дисульфидные связи (образованы между сульфгидрильными группами цистеина).

III уровень. Третичная структура

– пространственная форма, которую стремится принять спираль вторичной структуры, складываясь и изгибаясь под действием образования дополнительных дисульфидных связей (дисульфидных мостиков, которые образуются между атомами серы двух молекул цистеина, расположенные в разных участках полипептидной цепи) – связь очень прочная (только сильные кислоты, щелочи, алкоголь, высокая температура может разрушить – S - S).

! Именно третичная структура обеспечивает выполнение белком его основных функций и может быть представлена в виде шарика (глобулы), яичный белок, казеин молока, белки сыворотки крови (альбумины, глобулины) и в виде нитей (фибрилл: белки опорных тканей: миозин мышц, оссеин костей, фибрин крови.

Глобулярные белки хорошо растворимы в воде. Фибриллярные плохо или совсем не растворяются.

Итак, третичную структуру поддерживают четыре вида связи:

1) водородные (Н... О);

2) Ионные (солеобразующие) –NH _{3 ….}C

3) Дисульфидные – S-S -;

4) Гидрофобные (силы Ван-дер-Ваальса).

IV уровень. Четвертичная структура

– характерна для белков состоящих из 2 или более полипептидных цепей, связанных между собой слабыми ионными связями. Это объединение в определённом порядке двух или более субъединиц в молекулу олигомерного белка.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: