ГОМОЦИКЛИЧЕСКИЕ (АРОМАТИЧЕСКИЕ) АМИНОКИСЛОТЫ

ЧАСТЬ А

1). Аминокислоты – это органические соединения, в молекуле которых одновременно присутствуют основная аминогруппа (NH2) и кислая карбоксильная группа (СООН). К настоящему времени описано около 200 природных аминокислот, выделенных из животного и растительного материала. Все природные амино-кислоты делят на две группы: п р о т е и н о г е н н ы е, или белко-вые (обнаружены только в белках) и н е п р о т е и н о г е н н ы е, или небелковые (в белках не обнаружены). 1. Протеиногенные аминокислоты. Аминокислоты, обнаруженные в белках, можно классифицировать по разным признакам. По строению боковой цепи (R-группы) различают алифатические, ароматические и гетероциклические аминокислоты, по числу аминных и кар-боксильных групп - моноаминомонокарбоновые (одна NH2-группа и одна СООН-группа), диаминомонокарбоновые (две NH2 -группы и одна СООН-группа), моноаминодикарбоновые (одна NH2 -группа и две СООН-группы), по положению изо-электрической точки - нейтральные, основные и кислые. Аминокислоты, содержащие в радикалах ОН - группы, называют гидроксиаминокислотами, а содержащие серу - серосодержащими кислотами. По способности к синтезу в животном организме биохимики делят аминокислоты на заменимые и незаменимые. Аминокислоты, содержащие NH-группы вместо NH2 - групп, называют иминокислотами.По полярности R-групп, т.е. способности R-групп к взаимодей-ствию с водой при соответствующих внутриклеточных условиях рН (рН вблизи 7,0), аминокислоты делят на четыре группы: с не-полярными или гидрофобными R-группами, полярными, но не заряженными R-группами, отрицательно заряженными R-группами и положительно заряженными R-группами. Рассмотрим строение аминокислот этих групп. Растения и некоторые микроорганизмы могут синтезировать все аминокислоты, нужные им для построения клеточных белков. Животный организм способен синтезировать только около половины аминокислот, необходимых ему для построения белков своего тела. Эти аминокислоты получили название з а м е н и м ы е. Остальные десять протеиногенных аминокислот животные организмы синтезировать не могут и должны получать их с пищей. Эти аминокислоты называют н е з а м е н и м ы м и или о б я з а т е л ь н ы м и. К ним принадлежат: валин, изолейцин, метионин, лейцин, лизин, треонин, триптофан, фенилаланин, аргинин и гистидин. Отсутствие или недостаток в пище каких-либо незаменимых аминокислот приводит к угрожающим жизни явлениям (задержка роста, расстройство биосинтеза белков, возникновение заболеваний и т.п.).Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.Данную особенность «живых» аминокислот весьма трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Возможно, выбор одной из форм (L или D) — просто результат случайного стечения обстоятельств: первые молекулы, с которых смог начаться матричный синтез, обладали определенной формой, и именно к ним «приспособились» соответствующие ферменты. Физические свойства аминокислот: Растворимы в воде (лучше растворимы положительно- и отрицательно заряженные аминокислоты, затем гидрофиль-ные, хуже – гидрофобные).Имеют высокую точку плавления (обусловлено тем, что в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов). Обладают оптической активностью, которая обусловлена наличием асимметрического атома углерода (за исключением гли). В связи с этим аминокислоты:существуют в виде L- и D-стереоизомеров, но в состав белков высших животных входят в основном аминокислоты L-ряда; количество стереоизомеров зависит от количества асимметрических атомов углерода и рассчитывается по формуле 2n, где n – кол-во асимметрических атомов С;способны вращать плоскость поляризованного света вправо или влево; величина удельного вращения у разных аминокислот варьирует от 10 до 30о. Амфотерные свойства (аминокислоты, кроме гли, при физиологических значениях рН и в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов). Величина рН, при которой суммарный заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой. Для моноаминомонокарбоновых аминокислот она лежит в интервале 5,5-6,3, диаминомоно-карбоновых – больше 7, для дикарбоновых меньше 7. Химические свойства:кислотные свойства, обусловленные наличием карбок-сильной группы, основные свойства, обусловленные наличием амино-группы,свойства, обусловленные взаимодействием аминогруппы и карбоксильной между собой, свойства, обусловленные наличием функциональных групп в боковой цепи.

2) Кислотно-основные свойства аминокислот связаны с наличием в их структуре двух ионизируемых групп-карбоксильной и аминогруппы, поэтому амнокислоты могут проявлять свойства как кислот, так и оснований, т.е. они являются амфотерными соединениями. В кристаллическом состоянии и в водных растворах a-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов, называемых также цвиттерионами. Ионное строение обуславливает некоторые особенности свойств a-аминокислот: высокую температуру плавления (200-300°С), нелетучесть, растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. С растворимостью аминокислот в воде связана их всасываемость и транспорт в организме. Ионизация молекул аминокислот зависит от рН раствора. Для моноаминомонокарбоновых кислот процесс диссоциации имеет следующий вид:

При значении рН, превышающем изоэлектрическую точку, аминокислота заряжается отрицательно, а при значении рН ниже рI аминокислота несет суммарный положительный заряд. Например, при рН = 1,0 все молекулы аланина существуют в форме ионовс суммарным зарядом +1. При рН = 2,34, когда имеется смесь равных количеств ионов суммарный заряд = +0,5. Аналогичным образом можно предсказать знак и величину суммарного заряда для любой другой аминокислоты при любом значении рН.Аминокислоты с ионизируемой группой в радикале имеют более сложные кривые титрования, складывающиеся из 3-ох участков, соответствующих трем возможным стадиям ионизации, и, следовательно, они имеют три значения рК (рКa1, рКa2 и рКR). Кислотно-основные свойства аминокислот используются для разделения и последующей идентификации аминокислот методами электрофореза и ионообменной хроматографии. Оба эти метода основаны на различиях в знаке и величине суммарного электрического заряда при данном значении рН.

3) Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония: H2N–CH2–COOH + HCl ® Cl- [H3N–CH2–COOH]+.Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

а) соли

H2N–CH2–COOH + NaOH ® H2N–CH2–COO- Na+ + H2O

б) сложные эфиры

Амфотерные свойства аминокислот обусловливают то, что в растворах аминокислоты могут действовать как кислотно-основные буферные системы, компенсирующие изменения кислотности (щёлочности) раствора, характеризуемой pH. При добавлении в раствор аминокислот щёлочи, то есть при повышении pH аминокислоты являются донорами катионов, например H+, (и/или акцепторами анионов и/или электронов). При этом аминокислоты отдают катионы водорода, приобретают отрицательный заряд. В электрическом поле такая заряженная аминокислота будет перемещаться к положительному электроду (аноду). При добавлении в раствор кислоты, то есть при понижении pH аминокислоты являются акцепторами катионов, например H+, (и/или донорами анионов и/или электронов). При этом аминокислоты присоединяют катионы водорода, приобретают положительный заряд. В электрическом поле такая заряженная аминокислота будет перемещаться к отрицательному электроду (катоду). В результате при любом изменении кислотности (щелочности) буферного раствора аминокислота восстанавливает исходный уровень pH, компенсируя внешнее влияние на раствор щелочи или кислоты. Её суммарный заряд опять становится нейтральным.

ГОМОЦИКЛИЧЕСКИЕ (АРОМАТИЧЕСКИЕ) АМИНОКИСЛОТЫ

К числу гомоциклических аминокислот принадлежат две кислоты: тирозин (параоксифенилаланин) и фенилаланин. Эти кислоты играют важную роль в организме.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: