Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Химический состав мышечной ткани




В составе мышечной ткани содержатся (в %): вода — 70— 75, белки—18—22, ферменты липиды — 2—3, азотистые экстрактивные вещества — 1 —1,7, безазотистые экстрактивные вещества — 0,7—1,35, неорганические соли—1 —1,5, углеводы-0,5—3, а также витамины.

Белковые вещества мышечной ткани.Белковые вещества составляют 60—80 % сухого остатка мышечной ткани, или 18-22 % массы ткани. Белки мышечной ткани являются «строительным материалом». Из них построены различные структурные компоненты клеток (саркоплазма, сарколемма, миофибриллы, органеллы) и межклеточного вещества. Кроме этого, ряд белков мышечной ткани обладает ферментативными свойствами.

Белки мышечной ткани можно подразделить на растворимые в воде (белки саркоплазмы), растворимые в солевых растворах (белки миофибрилл) и нерастворимые в водно-солевых растворах, условно называемые белками стромы. Фракция стромы включает белки, входящие в состав сарколеммы и внутримышечной соединительной ткани, а также белки ядер.

Белки саркоплазмы составляют около 20—25% всех мышечных белков. К ним относятся миоген, миоальбумин, глобулин X и миоглобин. За исключением миоглобина, это сложные смеси белковых веществ, близких по физико-химическим и биологическим свойствам. Например, характеризуя белок саркоплазмы миоген, мы имеем в виду не отдельный белок, а миогеновую фракцию — ряд сходных белков-миогенов (миогены А, В, С).

По физико-химическим свойствам (растворимости и высаливаемости) миоген довольно близок к альбуминам; миоальбумин является типичным альбумином. Глобулин X является псевдоглобулином, так как для растворения его достаточно незначительной концентрации солей. Наличие небольшого количества неорганических солей (1 —1,5%) в самой мышечной ткани оказывается достаточным, чтобы при извлечении водой глобулин X перешел в раствор. Миоглобин также является водорастворимым белком. Таким образом, белки саркоплазмы являются в основном водорастворимыми.

Миоген, миоальбумин и глобулин X относятся к простым белкам. Это белки полноценные и хорошо усвояемые. Их изоэлектрические точки находятся в кислой среде. У миогеновой фракции рН 6,0—6,7, у миоальбумина рН 3—3,5, у глобулина X рН 5,2.

Ряд белков миогеновой фракции обладает ферментативной активностью; они катализируют процессы гликолиза.

Важным белковым компонентом саркоплазмы является миоглобин— дыхательный пигмент мышечной ткани, окрашивающий ее в красный цвет. Миоглобин (Mb) —это сложный белок из класса хромопротеидов. Его молекула состоит из белка глобина и простетической группы — тема (см. рис. 11). Миоглобины различных животных различаются по белковой части-глобину. Строение гема у различных животных одинаково. Миоглобин—белок с небольшой молекулярной массой (16800). Молекула его состоит из одной полипептидной цепи, полная аминокислотная последовательность которой в настоящее время расшифрована.

Гем является производным класса порфинов — соединений, в структуре которых содержится четыре пиррольных кольца, связанных между собой метиновыми группами (—СН = ):

Порфин

Порфины различаются по природе групп, находящихся в боковых цепях. В теме порфин находится в форме протопорфирина, представляющего собой порфин, в молекуле которого введены боковые цепочки — четыре метильные (СН3), две винильные (—СН=СН3) и два остатка пропионовой кислоты (СН2—СН2—СООН).

В теме содержится один из изомеров протопорфиринов—протопорфирин

Порфирины могут присоединять ноны металлов. Биологические наиболее важны металлопорфирины, которые содержат железо или магний.

Комплекс протопорфирина IX с атомом Fe (II) называется гемом.

В этом соединении ион железа замещает диссоциирующие атомы водорода двух пиррольных колец (см. формулу порфирина) и одновременно связывается координационными связями с атомами азота двух других колец.

Миоглобин легко соединяется с некоторыми газами (С>2, СО, NO и др.), не изменяя при этом валентности железа. Так образуются производные миоглобина: оксимиоглобин (МЬО2) ало-красного цвета, карбоксимиоглобин (МЬСО) вишнево-крас­ного цвета; нитрозомиоглобин (MbNO) красного цвета.

При действии сильных окислителей (длительное воздействие кислорода, перекиси водорода и др.) железо тема, теряя один электрон, переходит в трехвалентное состояние. Комплексное соединение протопорфирина IX с Fe (III) носит название ге­ми н а, или гематина. Вследствие такого окисления миоглобин переходит в метмиоглобин (ММЬ)—пигмент коричневого цвета. Метмиоглобин может быть восстановлен в миоглобин только под действием сильных восстановителей, например ас­корбиновой кислоты.

При взаимодействии миоглобина с сероводородом в присут­ствии кислорода образуется сульфомиоглобин — пигмент зеле­ного цвета. Гем может окисляться не только вследствие окис­ления железа, но и порфиринового кольца с образованием зе­леных пигментов — сульфомиоглобина и холеоглобина, а при дальнейшем окислении кольца образуются вещества с разной окраской — от желтой до светлой. Поваренная соль ускоряет эти процессы, поэтому при посоле мышечная ткань теряет свою естественную окраску и приобретает серо-коричневую с различ­ными оттенками.

Несмотря на небольшое содержание в мышечных клетках (около 1 % всех белков ткани), миоглобин играет важную роль в передаче кислорода, поставляемого кровью, клеткам мышеч­ной ткани. Кроме того, миоглобин выполняет роль кислород-

ного резерва. Это свойство белка имеет важное значение. Таким образом запасается кислород в мышечных клетках на случай всякого рода переборов в снабжении, например на случай длительного погружения под воду.

В связи с тем что мышечная ткань снабжается кислородом посредством миоглобина, в усиленно работающих мышцах миоглобина содержится больше, так как в них окисление протекает интенсивнее. Известно, что мышцы ног сильнее окрашены, чем спинная мышца. Особенно это заметно у домашних птиц, грудные мышцы которых, являясь нерабочими, почти не окрашены.

Миоглобин — полноценный белок. Изоэлектрическая точка его лежит при рН 7,0.

Белки миофибриллмиозин, актин, актомиозин, тропомиозин и некоторые другие — являются сократительными белками мышц. Они составляют около 80 % общего белка мышц.

Миозин, на долю которого приходится около 40 % всех белков мышечной ткани, относится к фибриллярным белкам благодаря вытянутой форме своих молекул. Молекула его представляет собой длинную фибриллярную нить с глобулярной «головкой» и построена из четырех полипептидных цепей - двух больших и двух малых. Как видно из рис. 45, две большие

 

Рис. 45. Строение молекулы миозина: Рис. 46. Строение двойной спирали

/ — глобулярная «головка»; Г-актина

2 — фибриллярный «хвост»

 

полипептидные цепи, каждая из которых свернута в а-спираль, закручены относительно друг друга, образуя двойную спираль. На одном конце молекулы миозина две более короткие полипептидные цепочки, присоединяясь, как бы продолжают эту нить, но не связываются в общую спираль, а находятся в свободном состоянии, образуя шарообразное утолщение, своего рода «головку». В структуре молекулы миозина имеются, таким образом, четыре субъединицы, в результате объединения которых образуется четвертичная структура миозина.

Миозин получен в кристаллическом виде. Молекулярная масса его 470 000. По растворимости и высаливаемости он ведет себя как типичный глобулин. Около 30 % всех аминокислот миозина приходится на долю дикарбоновых кислот, что придает белку кислый характер. Изоэлектрическая точка его находится при рН 5,4.

Большое количество полярных групп, а также фибриллярная форма молекул обусловливают значительную гидратацию миозина — способность удерживать большое количество воды.

Молекулы миозина легко соединяются друг с другом, с другими белками, в частности с актином с образованием актомиозина. Кроме того, миозин взаимодействует с другими компонентами клетки — гликогеном, АТФ, липидами.

Он выполняет не только пластическую функцию, участвуя в построении миофибрилл мышечных клеток, но и обладает ферментативными свойствами. Советские ученые В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова доказали наличие у миозина способности катализировать гидролитический распад АТФ по следующей реакции:

Миозин

АТФ + Н2О-------+ АДФ + Н2РО4 + Q (энергия).

Следовательно, миозин является ферментом аденозинтрифосфатазы. Ферментативная активность чистого миозина проявляется в присутствии ионов Са. В расслабленных мышцах миозин находится в комплексе с Mg и АТФ. Мышца находится в эластическом состоянии. Удаление АТФ из комплекса, например, путем отмывания, вызывает потерю эластичности. Миозин — белок полноценный и хорошо усвояемый.

Актин составляет 12—15 % всех мышечных белков. Он существует в двух формах — глобулярной (Г-актин) и фибриллярной (Ф-актин), резко различающихся по своим физико-химическим свойствам. Эти две формы могут переходить одна в другую. Молекулы Г-актина шаровидные с молекулярной массой 47 000. Г-актин может полимеризоваться с образованием Ф-актина. Такая агрегация зависит от небольшого изменения в солевом составе среды и рН. Полимеризация ускоряется в присутствии АТФ. При удалении солей, например, при диализе происходит обратное явление:

Нить Ф-актина состоит из двух Г-актиновых цепей, образующих двойную спираль (рис. 46). Каждая спираль — это цепочка, состоящая из 200—300 отдельных глобул-бусинок. Молекулярная масса Ф-актина до 1500000. Актин не обладает АТФ-азной активностью, относится к полноценным и хорошо усвояемым белкам.

Актомиозин, — это комплекс, состоящий из двух белков актина и миозина. При образовании актомиозина молекулы миозина прикрепляются своими головками к бусинкам актина через SH-группы миозина и ОН-группы актина. Поскольку цепь Ф-актина содержит много молекул Г-актина, каждая нить Ф-актина может связывать большое число молекул миозина. Важным свойством актомиозинового комплекса является его способность диссоциировать в присутствии АТФ и Mg4-4-. Актомиозин как подлинный глобулин нерастворим в воде. Раствор актомиозина отличается высокой вязкостью. Степень вязкости растворов актомиозина зависит от соотношения в них актина и миозина: чем больше содержится актина, тем выше вязкость. Молекулярная масса актомиозина колеблется в широких пределах, так как соотношение актина и миозина в актомиозиновом комплексе может быть различным.

Тропомиозин составляет 10—12 % всех белков миофибрилл или 2,5 % белков мышц. Тропомиозин растворим в воде, но из мышечной ткани водой не извлекается, что свидетельствует о связи его с нерастворимыми в воде белками миофибрилл. Тропомиозин — это фибриллярный белок, имеет форму сильно вытянутых палочек. Он состоит из двух сходных полипептидных цепей, которые образуют двойную спираль. Тропомиозин образует комплекс с Ф-актином, участвует в мышечном сокращении. Тропомиозин — белок неполноценный, он не содержит триптофана. Изоэлектрическая точка его 5,1, молекулярная масса 130000.

В миофибриллах обнаружено небольшое количество других белков (тропонин, актинин и др.)> которые также участвуют в мышечном сокращении.

Белки стромы входят в состав сарколеммы и рыхлой соединительной ткани, объединяющей мышечные волокна в пучки и белки ядер. Эти белки не растворяются в водно-солевых растворах. К ним относятся соединительнотканные белки: коллаген, эластин и ретикулин и гликопротеиды — муцины и мукоиды. Последние представляют собой слизистые белки, выполняющие защитные функции и облегчающие скольжение мышечных пучков. Эти белки извлекаются щелочными растворами.

В ядрах мышечных клеток содержатся, по крайней мере, три белковые фракции: нуклеопротеиды, кислый белок и остаточный белок. Ядро мышечных клеток построено главным образом из нуклеопротеидов. Простетической группой этих сложных белков является дезоксирибонуклеиновая кислота, белковыми компонентами нуклеопротеидов — гистоны. Это неполноценные белки — в них нет триптофана. Нуклеопротеиды растворяются в щелочах. «Кислый белок» также растворяется в щелочах. В отличие от гистонов в молекуле «кислого белка» содержится триптофан. После удаления нуклеопротеидов и «кислого белка» в ядрах остается желеобразная масса — остаточный белок, по свойствам и аминокислотному составу похожий на коллаген.

Ферменты мышечной ткани. Мышечная ткань характеризуется большим разнообразием содержащихся в ней ферментов, ибо мышечная ткань является одной из самых «работающих» тканей. Это прежде всего ферментная система, связанная с прижизненной функцией мышц —функцией движения. Эта ферментная система управляет актом сокращения и расслабления мышечных волокон. Она включает в себя как ферменты, связанные с сокращением миофибрилл и распадом АТФ — вещества, непосредственно поставляющего энергию сокращающимся миофибриллам, так и совокупность ферментов, обеспечивающих получение большого количества энергии в форме АТФ, необходимой для мышечной деятельности. Это ферменты гликолиза, а также ферменты цикла трикарбоновых кислот и дыхательной цепи.

После углеводов жиры являются важнейшим источником энергии в мышцах. При недостатке углеводов в процесс обмена вовлекается большое количество жира. В мышцах присутствуют ферменты, окисляющие жирные кислоты. Непосредственно с этими ферментными системами связаны и ферментные системы, обусловливающие распад и синтез главных структурных элементов мышечной ткани: ферменты, принимающие участие в синтезе белка на рибосомах, обмене аминокислот и др. Таким образом, в мышечной ткани содержатся сложные ферментные системы, составляющие единый комплекс.

Особо следует остановиться на ферментах, которые содержатся в лизосомах. Это гидролазы, способные гидролизовать высокомолекулярные компоненты клеток — белки, полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты. В неповрежденных клетках эти ферменты надежно удерживаются липопротеидной мембраной внутри лизосом. Если целостность лизосомы нарушена, то гидролазы высвобождаются и переваривают компоненты клетки, как это имеет место, например, после смерти животного на поздних стадиях автолиза.

Липиды. Липиды мышечной ткани представлены жирами, фосфолипидами, а из стеридов— свободным и связанным холестерином. Липиды, входящие в состав мышечной ткани, выполняют функции двоякого рода. Часть их, главным образом фосфолипиды, является пластическим материалом. Фосфолипиды входят в состав митохондрий, миофибрилл, клеточных мембран. Другая часть липидов выполняет роль резервного энергетического материала. Такие липиды, главным образом жиры, содержатся в саркоплазме мышечного волокна в виде мельчайших капелек, придавая ей мутный вид. В большом количестве липиды содержатся в межклеточных пространствах, между пучками мышц в соединительнотканных прослойках. Общее содержание липидов в мышечной ткани, а также их компонентов колеблется в широких пределах и зависит от упитанности животного, вида, возраста, пола и т. д.

Углеводы. Содержание углеводов в мышечной ткани сравнительно невелико. Они представлены главным образом гликогеном и глюкозой. Содержание гликогена в мышцах зависит от тренированности и упитанности животного: в мышцах плохо откормленных, истощенных, голодных и больных животных его в 2—3 раза меньше, чем в мышцах животных, находящихся в нормальном физиологическом состоянии. В разных мышцах содержание гликогена различно: в усиленно работающих мышцах его почти в 1,5 раза больше, чем в мышцах, мало работающих. В свежих мышцах убойных животных содержится 0,3— 0,9%, а иногда и 2% гликогена и 0,5,% глюкозы.

Минеральные вещества. В мышечной ткани присутствует большое количество минеральных веществ. В табл. 9 приведены обобщенные данные по содержанию элементов в мышечной ткани крупного рогатого скота.

Таблица 9

  Элемент Содержание, мг% Элемент Содержание, мг%    
  Фосфор Калий Натрий Кальций Магний Железо Цинк Алюминий Медь 2,7 3,4 0,5 0,11 Марганец Кобальт Молибден Никель Свинец Хром Фтор Йод 0,024 0,004 0,0075 0,008 0,008 0,011 0,03 0,014  

 

Как видно из табл. 9, по сравнению с другими элементами особенно много в мышечной ткани содержится калия и фосфора. Значительная доля калия и кальция связана с белками. Взаимодействие калия, магния и кальция с актином, миозином и АТФ имеет важное значение в процессах сокращения и расслабления миофибрилл.

Витамины. В составе мышечной ткани имеются почти все водорастворимые витамины, но практически отсутствует витамин С. В липидпой части мышц содержится небольшое количество (0,02 мг%) витаминов А и D (0,0002 мг%). Для различных животных и разного их состояния количество витаминов неодинаково.

Экстрактивные вещества.При обработке мышечной ткани водой из нее экстрагируется ряд органических веществ, кроме белков и липидов. Поэтому их называют экстрактивным и. Различают азотистые и безазотистые экстрактивные вещества.

К безазотистым экстрактивным веществам относятся углеводы и продукты их обмена, витамины, органические фосфаты. Продуктами обмена углеводов являются глюкоза, мальтоза, молочная, пировиноградная, янтарная и другие органические кислоты. Из них в количественном отношении молочная кислота наиболее значительна. Количество других относительно невелико.

Азотсодержащие экстрактивные вещества — это вещества, содержащие азот, но не относящиеся к белкам. Среди них можно выделить конечные (мочевина, мочевая кислота, аммонийные соли) и промежуточные (пуриновые основания, аминокислоты и др.) продукты белкового обмена. Мышечная ткань содержит также ряд азотсодержащих веществ, которые при жизни животного выполняют специфические функции в процессе обмена веществ и энергии. К ним относятся карнозин, ансерин, креатин, креатинфосфат, аденозинтрифосфат и другие свободные нуклеотиды.

Современные представления об экстрактивных веществах мышечной ткани основываются на работах известного русского биохимика В. С. Гулевича. Им был выделен ряд специфических экстрактивных веществ из мышц человека и животных.

Карнозинпредставляет собой дипептид, состоящий из остатков β-аланина и гистидина:

Из мышечной ткани гусей был выделен гомолог карнозина — метилированный карнозин, который получил название ансерин. Он широко распространен и в мышцах других животных

 

При жизни животного эти дипептиды участвуют в процес­сах окислительного фосфорилирования,происходящего в мышцах при образовании макроэргических фосфатных соединений (аденозинтрифосфата и креатинфосфата).В скелетных мышцах убойных животных содержание карнозкна и ансерина колеблется в широких пределах (от 14 мг °/о до 1 %).

Глутатион— это специфический трипептид, состоящий из глутаминовой кислоты, цистеина и глицина:

Глутатион является сильным восстановителем и легко окисляется. В живых тканях он находится в основном в восстановленной форме и по мере надобности переходит в окисленную форму:

—2Н

2SH—Глутатион < S — S=Глутатион.

+2Н

Биологическая функция глутатиона до сих пор недостаточно выяснена. По-видимому, она сводится в основном к поддержанию на определенном уровне содержания биологически активных сульфгидрильных групп (SH) в белках клетки и активации ферментов, содержащих в активном центре SH-группы. В мышцах при жизни содержание глутатиона составляет 25,8— 41,5 мг%.

Креатинпо своему строению является метилгуанидинуксусной кислотой:

При жизни животного свободного креатина в мышцах содержится сравнительно мало. 70—80 % его связано с фосфорной кислотой в макроэргическом соединении, называемом креатинфосфатом (КРФ):

 

В мышечных клетках КРФ образуется путем фосфорилирования креатина, т. е. присоединения к нему одной из фосфатных групп, отщепляемых от АТФ. Реакцию осуществляет фермент креатинфосфокиназа(КФК). Эта реакция обратима. КФК способна также расщеплять креатинфосфат и за его счет, фосфорилируя АДФ, восстанавливать в тканях АТФ: Креатин | АТФ Креатинфосфат | АДФ.

Креатинфосфат— богатое энергией соединение, выполняющее роль легко мобилизуемого резерва энергии. Кроме того, он выполняет функцию внутриклеточного транспорта энергии от митохондрий (место ее получения) к сократительным элементам— миофибриллам (место ее потребления в мышечных клетках). Во фракции экстрактивных веществ содержится 10— 11 % общего количества азота в свежей мышечной ткани.

После убоя животного экстрактивные вещества и продукты их превращения участвуют в создании специфического вкуса и аромата мяса.




Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2019 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных