ТОР 5 статей: Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы КАТЕГОРИИ:
|
Механизм действия ферментовВ основе взаимодействия субстрата и фермента лежат две модели. Первая модель «ключ-замок» (или модель «жесткой матрицы»), предложенная Эмилем Фишером. Согласно этой модели жесткая структура активного центра оказывается комплементарной молекулярной структуре субстрата, обеспечивая высокую специфичность фермента (субстрат подходит к ферменту, т.е. активному центру, как ключ к замку) (рис.13). Рис. 13. Образование субстрат-ферментного комплекса Данная модель имеет значение для понимания некоторых свойств ферментов, например, их способности к строго определенному связыванию двух или более числа субстратов, или для объяснения кинетики насыщения субстратом. Однако недостатком модели Фишера является подразумеваемая в ней жесткость каталитического центра. В модели индуцированного соответствия, предложенной Кошландом, активный центр фермента достаточно гибок и может изменять свою конформацию при связывании субстрата. Ферменты ускоряют химические реакции за счет снижения энергии активации. Энергией активации называется энергия, необходимая для перевода всех молекул моля вещества в активизированное состояние при данной температуре (т.е. эта энергия необходима для запуска химической реакции, без которой реакция не начинается, несмотря на ее термодинамическую вероятность). Фермент снижает энергию активации путем увеличения числа активированных молекул, которые становятся реакционноспособными на более низком энергетическом уровне (рис. 14). Рис. 14. Энергетический механизм ферментативной S - исходный субстрат, Р – продукт, DЕнф – энергия активации неферментативной реакции, DЕф – энергия активации ферментативной реакции, DG – стандартное изменение свободной энергии
Действуя на скорость реакции, ферменты не изменяют равновесия между прямой и обратными реакциями, как и не влияют на величину свободной реакции, они лишь ускоряют наступление равновесия химической реакции. Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:
|