Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






R1 – СО – NН - R2 – СО – NН - R3 - …….- СО – NН - Rn




МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ УКРАИНЫ

ДОНЕЦКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

ЭКОНОМИКИ И ТОРГОВЛИ

Им. М. ТУГАН-БАРАНОВСЬКОГО

 

 

Кафедра технологии питания

В.А.Гницевич

ТЕОРЕтические основы пищевых технологий

 

 

Учебное пособие

для студентов специальности 7.091711 «Технология питания»

Дневной и заочной форм обучения

Издание второе, переработанное и дополненное

 

  Рассмотрено на заседании кафедры технологии питания Протокол № от 2006г.
  Одобрено учебно-методическим советом университета Протокол № от 2006г.  

 

Донецк 2006

 

ББК 36-1 я 73

Г 56

УДК 641.1(075.8)

 

Рецензенты:

 

Стиборовский С.Э.., канд. техн. наук, доцент

Нужная Т.В.., канд. хим. наук, доцент

 

 

Гницевич В.А.

Г 56 Теоретические основы пищевых технологий. Уч. пособие для студ. спец. 7.091711 «Технология питания» дневной и заочной форм обучения. Издание 2-е, перераб. и доп. - Донецк: ДонГУЭТ, 2006. – 175 с.

 

В учебном пособии рассматриваются сущность физико-химических изменений, формирующих качество продуктов питания в процессе технологической обработки. Акцентируется внимание студентов на значимость этого материала, так как он тесно связан с практической технологией и позволяет лучше понять процессы, которые происходят в пищевых продуктах в процессе обработки.

 

 

ББК 36-1 я 73

 

  © Гницевич В.А., 2006
  ©Донецкий государственный университет экономики и торговли им. М. Туган-Барановского, 2006.  

 

СОДЕРЖАНИЕ

 

Вступление  
Систематизация составных частей пищевых продуктов……………..
Белки в технологиях пищевых производств……………………………  
Характеристика и изменение белков в технологическом процессе
Общая характеристика белков……………………………………………….
Характеристика свойств белков……………………………………………..
Модификация белков…………………………………………………………
Гидратация, дегидратация, денатурация и деструкция белков пищевых продуктов………………………………………………………………………  
Характеристика белков пищевых продуктов ……………………….
Белки мяса……………………………………………………………………..
Белки молока………………………………………………………………….
Белки куриного яйца…………………………………………………………
Белки зерномучных продуктов……………………………………………..
  Жиры, их характеристика и изменения в технологическом процессе  
Общая характеристика жиров………………………………………..
Физические свойства триглицеридов………………………………..
Технологические свойства жиров…………………………………..
Химические свойства жиров…………………………………………
Окисление жиров …………………………………………………………….
Гидролиз жиров………………………………………………………………
Пищевая порча жиров……………………………………………………….
Изменение жиров при тепловой обработке………………………….
Изменение жиров при варке…………………………………………………
Изменение жиров при жарке………………………………………………..
Физико-химические и органолептические изменения жиров при фритюрной жарке…………………………………………………………...  
Влияние жарки на пищевую ценность жира………………………..
Пути повышения стойкости жиров при хранении и тепловой обработке ……………………………………………………………..
  Углеводы и их роль в технологии кулинарной продукции………….  
Изменение свойств сахара и сахаристых веществ под влиянием технологических факторов…………………………………………...  
Характеристика углеводов пищевых продуктов…………………………..
Товароведно-технологическая характеристика углеводов и их общие технологические функции…………………………………………………..
Изменение свойств сахара и сахаристых веществ под влиянием технологических факторов………………………………………………….  
  Крахмал и его влияние на обеспечение качества кулинарной продукции………………………………………………………………
Общая характеристика крахмала и крахмальных полисахаридов……….
Строение крахмального зерна……………………………………………….
Характеристика крахмалов, используемых в технологиях кулинарной продукции…………………………………………………………………….  
Изменения крахмала при технологической обработке……………………
Модифицированные крахмалы……………………………………………...
Характеристика углеводов клеточных стенок растительной ткани..
Характеристика сырья, строение ткани овощей и плодов……………….
Особенности химического состава отдельных структурных элементов растительной ткани………………………………………………………….  
Строение клеточных стенок…………………………………………………
Роль полимеров клеточных стенок в формировании органолептических показателей кулинарной продукции………………………………………  
Влияние некоторых факторов на продолжительность тепловой обработки овощей и плодов…………………………………………………  
  Изменение цвета и формирование вкусо-ароматического комплекса при тепловой обработке продуктов………………………..    
Изменение цвета плодов и овощей………………………………….
Формирование вкуса и аромата растительных продуктов в процессе тепловой обработки………………………………………...  
Органолептические изменения мяса и мясных продуктов в процессе технологической обработки……………………………….  
  Изменение содержания воды, сухих веществ, витаминов в процессе технологической обработки пищевых продуктов……………………..    
Вода в пищевых продуктах, виды связи влаги с материалом……..
Изменение содержания воды, сухих веществ при механической обработке продуктов………………………………………………….  
Изменение содержания воды, сухих веществ при тепловой обработке продуктов………………………………………………….  
Изменение содержания витаминов…………………………………..
  Литература ………………………………………………………...    

 

ВСТУПЛЕНИЕ

 

Питание - одна из центральных проблем, решение которой составляет предмет постоянных забот человечества.

Пища человека содержит множество химических соединений как органических, так и минеральных. Главную долю органических веществ пищи составляют основные вещества – белки, углеводы, жиры. Основную массу элементов, из которых построены пищевые вещества, а также и тело человека, составляют углерод, водород, кислород и азот. Эти элементы входят и в состав главных конечных продуктов обмена веществ – углекислого газа, воды и мочевины.

Здоровье человека в значительной степени определяется его пищевым статусом, т.е. степенью обеспеченности организма энергией и целым рядом пищевых веществ. Отклонения от формулы сбалансированного питания приводит к нарушению функций организма.

Социально-экономическая проблема дефицита, высокая стоимость и низкое качество пищевых и, в первую очередь, мясных продуктов, приобрели в данный момент особую остроту.

Несмотря на формальное наличие нормативных документов, регламентирующих характеристику сырья, вспомогательных материалов и готовых изделий, их качество часто не отвечает современным требованиям, а существующая система технологического контроля не является достаточно эффективной. И в этом вопросе основную роль должна принадлежать инженеру-технологу как специалисту отрасли.

В настоящее время специалист в области питания обязан не только в совершенстве знать состав и основные свойства сырья, не только понимать сущность и взаимосвязь процессов, происходящих в продуктах на разных этапах переработки, но и в совершенстве знать причины изменений отдельных показателей качества на различных этапах технологической цепочки, уметь управлять качеством сырья и готовой продукции, быть ориентированным на запросы потребителей, владеть вопросами ценообразования, рыночной конъюнктуры и рекламы.

В настоящем учебном пособии рассматриваются материалы, касающиеся физико-химических изменений, протекающих в пищевых продуктах при кулинарной обработке, их влияние на пищевую ценность и безопасность продукции (изменения белков, липидов, сахаров, крахмала, витаминов, образование новых вкусовых и ароматических веществ), изменение структурно-механических характеристик продукции и другие вопросы. Таким образом, в пособии рассмотрены научно-теоретические основы технологии продуктов питания на базе новейших исследований, выполненных в нашей стране и за рубежом. Показано, что кулинарная обработка оказывает двоякое влияние на пищевые продукты: с одной стороны улучшаются вкус, запах консистенция продукта, с другой – разрушаются витамины и другие биологически активные вещества, образуются новые химические соединения, вредные организму человека. Изучение физико-химических процессов необходимо для усиления положительного и минимизации отрицательного влияния кулинарной обработки на качество готовых изделий.

Материал, изложенный в учебном пособии, призван помочь студентам разобраться в сложных вопросах, касающихся роли основных пищевых веществ в пищевой технологии, в проблемах, связанных с превращением микро- и макронутриентов в технологическом потоке.

 

 

СИСТЕМАТИЗАЦИЯ СОСТАВНЫХ ЧАСТЕЙ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТОВ

Среди основных проблем, стоящих перед человеческим обществом в настоящее время, можно выделить несколько главных, превалирующих над всеми другими:

Ø обеспечение населения земного шара продуктами питания;

Ø обеспечение энергией;

Ø обеспечение сырьем, в том числе водой;

Ø охрана окружающей среды, экологическая и радиационная безопасность жителей планеты.

Среди них одной из важнейших является обеспечение населения продуктами питания.

Питание является необходимой физиологической потребностью организма. Ингредиенты пищевых веществ, поступая в организм человека с пищей и преобразуясь в ходе метаболизма, обеспечивают организм энергией для построения тканей и клеток, являются источником или основой образования ферментов, гормонов и других регуляторов метаболизма, создают необходимую физиологическую и умственную работоспособность, определяю здоровье и продолжительность жизни человека, его способность к воспроизводству. Поэтому состояние питания, является одним из важнейших факторов, определяющих здоровье нации.

Продукты питания должны не только удовлетворять потребности человека в основных питательных веществах и энергии, но и выполнять лечебные и профилактические функции. На решение этих задач и направлена концепция государственной политики Украины в области здорового питания населения. Концепция здорового питания подразумевает проведение комплекса мероприятий, направленных на создание условий, обеспечивающих удовлетворение потребностей населения в рациональном здоровом питании с учетом его традиций, привычек, экономического положения, соответствия требованиям медицинской науки.

Организация здорового питания – сложный и многофакторный процесс, который можно реализовать, только опираясь на глубокие знания, стройную научную концепцию и продуманную научно-техническую политику. Все это требует не только коренного совершенствования технологии получения традиционных продуктов питания, но и создания нового поколения продуктов, отвечающих требованиям и реалиям сегодняшнего дня.

Классификацию современных продуктов можно представить семой (рис. 1.1).

 

 


Рис. 1.1. Классификация продуктов питания

 

Питание – достаточно сложный процесс потребления, переваривания и усваивания пищи. Но поскольку любому процессу потребления предшествует технологический процесс переработки продукта, то понятно, почему важно сделать его обоснованным.

Пища – это сложная смесь приготовленных к потреблению продуктов. Для того чтоб узнать, как усваивается пища, необходимо определить ее составные части и их роль в технологическом процессе. С точки зрения технологии в составе пищи выделяют пищевые и непищевые (посторонние) вещества.

Пища главным образом состоит из продуктов животного и растительного происхождения, так как вода из-за ее широкого распространения, в понятие пищи не входит.

Главную часть пищевых веществ составляют так называемые питательные вещества: белки, жиры, углеводы, минеральные вещества, витамины и вода. Питательными их называют потому, что они играют ведущую роль в питании, хотя структурный состав продуктов питания более разнообразен и дополняется другой группой пищевых веществ – вкусовыми веществами (ароматические вещества, красители, пищевые волокна). Зачем они нужны?

Если основные питательные вещества не имеют выраженных вкуса, запаха и цвета, то вкусовые вещества обеспечивают органолептические показатели продукта, что немаловажно, так как преимущество всегда отдается продуктам с приятным цветом, вкусом и запахом.

Таким образом, основные питательные вещества и вкусовые вещества составляют в сумме пищевые вещества. Что касается их необходимости, то белки, некоторые жиры (вернее жирные кислоты), витамины, вода, минеральные вещества относятся к безусловно необходимым, т. к. в организме человека не синтезируются. Углеводы и некоторые жиры принадлежат к заменимым пищевым веществам.

Кроме заменимых и незаменимых пищевых веществ выделяют также посторонние вещества, которые возникают либо под влиянием технологического процесса или неоптимального хранения, либо появляются в продукте из окружающей среды или содержатся в пищевых продуктах как их составная часть. Природные компоненты посторонних веществ можно разделить на несколько групп:

Ø Антипитательные вещества (ингибиторы ферментов, антиаминокислоты, антивитамины, антиминеральные вещества).

Ø Вещества с токсическим действием (природные и антропогенные контаминанты – пестициды, некоторые консерванты, искусственные пигменты, радиоактивные вещества).

Ø Пищевые добавки (используются в технологическом процессе сознательно).

Состав пищевых продуктов в обобщенном виде представлен на рис.1.2.

 

 

Рис. 1.2. Состав пищевых продуктов

 

Каждая из представленных групп веществ должна быть объектом контроля различных служб. Можно сделать вывод, что любой технологический процесс должен усиливать действие полезных веществ и сводить к минимуму влияние веществ, имеющих неблагоприятный характер. Потому инженеру технологу необходимо так построить технологический процесс, чтоб эффективность питания была максимальной при влиянии негативных факторов.

Для этого необходимо знать про роль отдельных составных частей продуктов и факторы, которые на них влияют. Но знать систематизацию веществ по составу недостаточно, так как они по-разному используются в организме. Необходимо знать и роль отдельных веществ в покрытии потребностей организма.

 

С этой точки зрения пищевые вещества делятся на 3 группы:

Ø вещества преимущественно энергетического направления (жиры, углеводы, некоторые белковые вещества, спирт, органические кислоты);

Ø вещества, используемые преимущественно для пластических нужд (белки, жиры, углеводы, кальций, фосфор, железо);

Ø вещества, используемые как катализаторы или материал для образования ферментов.

Если провести детальный анализ всех пищевых веществ по степени их необходимости, то нужно отметить, что пищевой рацион человека должен включать порядка 46 соединений:

Ø 8 незаменимых аминокислот;

Ø 3 жирные аминокислоты;

Ø 16 жиро- и водорастворимых витаминов;

Ø 15 минералов и воду.

В свете вышеизложенного становится очевидной роль инженера технолога: максимальное обеспечение организма человека незаменимыми нутриентами, что возможно только при глубоких знаниях сущности технологических процессов.

 

БЕЛКИ В ТЕХНОЛОГИЯХ ПИЩЕВЫХ ПРОИЗВОДСТВ

ХАРАКТЕРИСТИКА И ИЗМЕНЕНИЕ БЕЛКОВ В ТЕХНОЛОГИЧЕСКОМ ПРОЦЕССЕ

  Общая характеристика белков

 

Общее представление о белках как химических веществах было получено при изучении курса органической химии.

Белки в питании человека занимают особое место, так как они выполняют ряд специфических функций, свойственных только живой материи. Биологические функции белков многосторонни и разнообразны, и более полные сведения об этом были получены при изучении курса «Основы физиологии питания».

В последние годы проблема обеспечения населения пищевым белком приобретает все большее значение. Необходимо не просто увеличение количества потребляемого белка, но и его рациональное использование.

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, являющиеся сополимерами аминокислот. На долю белков приходится около половины сухой биомассы клетки. В природе существует примерно от 1010 до 1012 различных белков, составляющих основу всех видов живых организмов. Огромное многообразие белков обусловлено способностью 20 α-аминокислот взаимодействовать друг с другом с образованием полимерных соединений с молекулярной массой от 6 тысяч и до 1 миллиона (и более) дальтон. Поэтому белки отличаются длиной цепи, количеством каждой из 20-ти аминокислоты, порядком их очередности. Отсюда очевидно, что число вероятных аминокислотных последовательностей практически неисчерпаемо. Аминокислотный состав белков не одинаков и является важнейшей их характеристикой, определяется наследственной информацией, закодированной в ДНК.

Аминокислоты, входящие в состав белков, являются амфотерными электролитами, обладают свойствами как кислот, так и оснований, поскольку содержат основные группы (-NН2) и кислые (-СООН). В 1888 г. А.Я.Данилевский предположил, что основной связью в белковой молекуле является пептидная (-СО-NН-), возникающая между остатками аминокислот вследствие взаимодействия их основных и кислых групп.

Аминокислоты, входящие в состав белков, могут быть заменимыми и незаменимыми (не синтезируемыми в организме). Поэтому белки, содержащие все 8 незаменимых аминокислот, называют полноценными, лишенные (лимитированные) одной или нескольких - неполноценными. Степень полноценности зависит также от оптимального их соотношения в белке.

В связи с огромным разнообразием белков, различием их химических, физических и биологических функций классификация и номенклатура белков разработаны далеко не полностью. Строго научная классификация отсутствует. На сегодняшний день наиболее удачной считается классификация по структурным признакам с определенным сочетанием характерных физико-химических свойств белков.

Все белки по составу подразделяются на:

Ø простые (протеины);

Ø сложные (протеиды), в состав которых входят:

Ø глюкоза – гликопротеиды;

Ø липиды – липопротеиды;

Ø пигменты – хромопротеиды.

Ø нуклеиновые кислоты – нуклеопротеиды.

По пространственному расположению:

Ø фибриллярные (склеропротеины) – состоят из вытянутых или спирализованных полипептидных цепей, расположенных параллельно, полипептидные цепи объединены в волокна (фибриллы). Нерастворимы в воде.

Ø глобулярные (сферопротеины) – состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, плотно свернутых за счет ковалентных и нековалентных связей в компактную частицу, называемую глобулой. Обычно хорошо растворимы в воде.

По количеству цепей в молекуле:

Ø олигомеры (больше, чем 1 цепь);

Ø протомеры (1 отдельная цепь).

 

 

По растворимости:

Ø альбумины – в воде и разведенных солях в интервале рН = 4-8,5;

Ø глобулины – в нейтральных растворах солей сильных кислот, нерастворимы в воде;

Ø глутелины – в разведенных щелочах и кислотах (содержат 45% глутаминовой кислоты);

Ø проламины – в 50-90%м этаноле (до 45% глутаминовой кислоты и 15% пролина);

Ø гистоны – низкомолекулярные, основные, растворимые в воде и кислотах.

Все белки имеют определенную пространственную структуру, которая очень сложная, но построена по определенным закономерностям. Основными уровнями строения белковой молекулы приняты:

Ø первичная;

Ø вторичная;

Ø третичная;

Ø четвертичная.

Деление на структуры основано на систематизации видов связей, образующих тот или иной уровень.

В молекуле белка линейная последовательность размещения аминокислот строго определена, характерна только для данного вида белка и определяет его природную структуру. Эта последовательность является уникальной и называется первичной структурой. В основе образования первичной структуры лежит пептидная связь, разрушаемая только при жестком химическом, физическом или термическом воздействии.

 

R1 – СО – NН - R2 – СО – NН - R3 - …….- СО – NН - Rn

Вторичная структура образуется в результате взаимодействия атома водорода одной цепи и атома кислорода другой или той же самой цепи с образованием водородной связи NH…O=CH-

Из-за большого количества образовавшихся водородных связей цепь белковой молекулы скручивается в спираль. Когда образование водородной связи невозможно из-за возникновения дисульфидных связей или наличия аминокислоты пролина, образуется изгиб или петля.

Кроме спиралевидной образуется еще и складчатая вторичная структура, характерная для коллагена – фибриллярного белка. Особенностями вторичной структуры объясняется различное отношение белков к внешним воздействиям. Так, спираль разрушается легко, тогда как коллаген очень стоек.

Полипептидные цепочки в белке определенным образом группируются и фиксируются в пространстве с помощью взаимодействия белковых групп одной цепи или нескольких. Такая структура также уникальная для каждого вида белка, называется третичной. В ее образовании принимают участие:

Ø дисульфидная связь R1-S-S-R2 (между группами -SH соседних участков);

Ø водородные мостики R1-C=O…H-N-R2;

Ø ионная связь R1-CО;

Ø O-H3N-R2;

Ø солевые мостики;

Ø эфирные связи.

Для многих белков характерна четвертичная структура – это объединение нескольких одинаковых по первичной, вторичной, третичной структуре белковых молекул. Четвертичную структуру имеет, например, гемоглобин.

 

а) б) в)

 

Рис. 2.1. Схема структуры белка

а – вторичная, б - третичная; в - четвертичная

Каждая из перечисленных структур определяет свойства белковой молекулы. Суммарные свойства неизменного белка называется нативными свойствами.

С другой стороны, каждая из форм очень чувствительна к воздействию внешних факторов и может изменяться под их влиянием, вследствие свойства белка также изменяются.

Белки являются полиамфотерными электролитами из-за наличия карбоксильных и аминных групп на их поверхности. Белок преимущественно является кислотой, чем щелочью, поэтому его изоэлектрическая точка лежит при рН ниже 7.

Величина рН и добавление электролитов влияют на заряд и форму белковой молекулы, поэтому, вероятно, эти факторы могут влиять и на свойства рецептурных систем, в состав которых входит белок – вязкость, объем набухших студней, влагоудерживающую способность.

 

  Характеристика свойств белков

Белки, как сложные полимерные соединения, характеризуются определенными физико-химическим показателями. Это молекулярная масса, наличие определенных полярных групп, определенное значение изоэлектрической точки, оптические свойства, показатель преломления и т. д. Эти свойства проявляются в связи с тем, что белок – химическое вещество с наличием в своем составе определенных химических соединений. Благодаря пониманию того, белок является соединением с определенными общими (для всех белков) и индивидуальными (для отдельных белков) свойствами, появляется возможность их определения в смесях веществ (например, биуретовая реакция). Можно также проводить и индивидуальные реакции, которые в технологическом процессе оцениваются как модификация.

Помимо физико-химических, существуют еще и функциональные свойства белка. Их оценивают как возможность белка – вещества выполнять ту или другую функцию в технологическом процессе. Под функциональными свойствами подразумевают так же физико-химические характеристики белков, определяющие их поведение при переработке в пищевые продукты и обеспечивающие определенные структуру, технологические и потребительские свойства. Например, способность белка быть анионом, катионом (в зависимости от рН) определяет его растворимость в определенных условиях или способность выпадать в осадок.

Физико-химические свойства нативного белка – это его объективная характеристика, а функциональные свойства зависят от многих условий, т. е. их можно корригировать. Технологу необходимо знать, при каких условиях белок максимально проявляет свои функциональные свойства.

Существует понятие и технологические свойства – это общие свойства пищевых продуктов, которые реализуются в технологическом процессе. Так как практически все продукты питания состоят из нескольких пищевых веществ, то технологические свойства этих продуктов проявляются как функциональные свойства их составных частей.

В технологическом плане многие продукты используются с учетом того, что их технологические свойства объясняются присутствием белка как носителя функциональных свойств. Существует много функциональных свойств, желательных в белоксодержащих продуктах. Для наглядности приведем примеры некоторых функциональных свойств, необходимых или желательных в производстве тех или иных продуктов.

Растворимость – используется для достижения необходимой консистенции, создания коллоидной системы (например, напитки).

Водоудерживающая способность – используется при приготовлении рубленых мясных и рыбных фаршей, замесе теста.

Эмульгирующая способность – используется при приготовлении соусов эмульсионного типа (майонезы), рубленых мясных изделий, колбас.

Пенообразующая способность – используется в изделиях с пенной структурой (бисквитное тесто, кремы, муссы, самбуки, мороженое и т. д.).

Когезионная способность – проявляется при замесе различных видов теста, приготовлении фаршевых изделий, использовании панировки.

Текстурность – (способность расслаиваться, крошиться и т. д.) – используется при приготовлении песочного, слоеного тесто, текстурированных продуктов, хлебобулочных изделий.

Студнеобразующая способность - используется при приготовлении студней, джемов, желе, колбасных изделий.

Функциональные свойства определяются природой белка и характером взаимодействия с другими компонентами пищевой системы.

Функциональные свойства зависят от структуры и состояния белка и могут корригироваться параметрами технологического процесса.

Функциональные свойства обуславливаются поверхностными характеристиками белка на уровне первичной структуры, соотношением межмолекулярных и внутримолекулярных связей различных типов, аминокислотной последовательности, вторичной и третичной структурой, определяющими пространственную доступность.

 

  Модификация белков

Методами различного влияния на белок, которые, в общем, называют модификацией, можно достичь изменения целого комплекса физико-химических свойств. Эта проблема очень важна, т. к. открывается возможность целенаправленного регулирования функциональных свойств белка и белковых систем в технологии приготовления продуктов питания.

На современном этапе модификация функциональных свойств белка не очень расширена в технологиях пищевых производств, но технологу нужно знать, что ее использование позволит существенно влиять не только на технологический процесс, но и на рецептурный состав и качество изделий.

Выделяют 3 основных направления регулирования свойств белка:

Ø ферментативная обработка;

Ø химическая модификация;

Ø физико-химическая обработка.

 

  Химическая модификация

Возможности химической модификации связаны, в первую очередь, с деструкцией пептидных целей, гидролизом амидных групп аспарагина и глутамина, изменением структуры белка путем образования новых ковалентных и ионных связей. Химическая модификация позволяет регулировать гидрофильно-гидрофобный баланс белковых систем путем введения с помощью реагентов функциональных дополнительных групп, измерять суммарный заряд белка.

Химическая модификация осуществляется за счет кислотного или щелочного гидролиза белков (солюбилизация), стабилизация белков путем солеобразования, ацилирования, пластеиновой реакции.

Щелочной и кислотный гидролиз нашли широкое применение для солюбилизации белков рыбы в ходе получения белковых рыбных концентратов, в результате чего улучшилась их растворимость, эмульгирующая и пенообразующая способность.

Интенсивность гидролиза зависит от:

Ø концентрации кислот и щелочей;

Ø субстратного соотношения;

Ø температуры;

Ø времени гидролиза.

В результате полного гидролиза получают аминокислоты, используемые в современных технологиях.

Путем химической модификации добиваются деструкции глобулина, бобовых и сои, придавая им способность к гелеобразованию, что больше характерно для фибриллярных белков (желатин).

Возможна солюбилизация белков путем солеобразования. Уже отмечалось, что белки могут взаимодействовать как с катионами, так и с анионами путем образования либо «солевых мостиков», либо путем сорбции ионов на поверхности белка. При этом образуются протеинаты, характеризирующиеся большей растворимостью в сравнении с нативными или обессоленными белками. Это соевые протеинаты, казеинат молока, натриевый копреципитат молока. Наиболее часто из солей – модификаторов используют хлористый натрий и неорганические фосфаты.

 

 

Таблица 2.1. Методы химической модификации

 

Реакция Реагирующие функциональные группы Структурные эффекты
Ацетилирование -NН2, -ОН, Tyr-OH, -SH Гидрофобизация, изменение конформации при высоких степенях модификации
Гликозилирование   -NН2, Гидрофилизация
Фосфолирирование -ОН, -NН2, Tyr-OH, (-СООН) Гидрофилизация,сшивание, гидрофобизация как результат изменения конформации
Дезаминирование -СОNН2 Гидрофилизация, гидрофобизация как результат изменения конформации
  Этерификация   -СООН Гидрофобизация

 

 

  Ферментативная модификация белков

В этом случае изменяют структуру белка путем использования ферментов растительного, животного или микробного происхождения. Благодаря частичному гидролизу белков достигают повышения его растворимости, эмульгирующей способности, пенообразования.

Особый интерес представляет реакции расщепления и образования пептидных связей под действием протеаз.

Наиболее эффективный метод повышения растворимости белков путем ферментативного гидролиза. Единственное, нужно учитывать, что глубокий гидролиз белков животного происхождения приводит к накоплению пептидов гидрофобного характера (ферменты: пепсин, папаин, проназа).

Ферментативный гидролиз в отличии от химического, не снижает пищевую ценность белков и не уменьшает его усвояемость.

Очень интересна и сочень перспективна недавно открытая пластеиновая реакция – процесс, обратный ферментативному расщеплению, когда под действием протеолитических ферментов заново образуются пептидные связи. Этот процесс используется для повышения биологической ценности и функциональных свойств белков. Проведены опыты по повышению биологической ценности зеина – белка кукурузы - путем встраивания в его структуру триптофана, лизина и метионина. Повышают ценность соевых белков, добавляя в них серосодержащие аминокислоты. Добавляя глутаминовую кислоту в некоторые растительные пластеины, добиваются определенного вкуса термообработанного мяса. Реакция проходит по схеме:

 

Белок Гидролиз
 
 


протеаз

Пептиды с молекулярной массой 3-20кД Концентри- рование Концентрат пептидов (30-40%) Синтез фермент Пластеин

 

Используя пластеиновую реакцию можно исключать нежелательные аминокислоты. Например, фенилаланин вызывает обострение у больных фенилкетанурией. Исключая эту аминокислоту, создают продукты для людей с данным заболеванием.

 

Таблица 2.2. Методы ферментативной модификации белков

 

Реакция Фермент Реагирующие функциональные групы Структурные эффекты
Протеолиз Протеиназы Специфическое расщепление пептидных связей Уменьшение молекулярной массы, гидрофилизация
Пластеиновая реакция Протеиназы Пептидные связи, -NН2 и -СООН   Транспептидация после ферментативного расщепления
Гликозилирование   Трансглутаминаза Glu-CO-NН2 Гидрофилизация
Фосфорилирование   Протеинкиназы -ОН То же

 

 

Продолжение табл. 2.2.

Дезаминирование   Транглутаминазы Glu-CO-NН2 То же
Сшивание Трансглутаминазы, пероксидаза, полифенолоксидаза Glu-CO-NН2 Tyr Tur Стабилизация структуры

 

Из ферментативных способов модификации наибольшее распространение получил метод ограниченного ферментативного протеолиза. С его использованием для замены яичного альбумина выпускают пенообразующие модифицированные белки: гидролизаты изолята и гидролизаты муки.

 

  Физико-химические методы модификации

Эти методы наиболее часто используются в кулинарной практике и объединяют следующие приемы:

Ø комплексообразование с природными полимерами (белками, полисахаридами), мономерными соединениями (углеводами, липидами);

Ø механическое действие различного рода;

Ø термическую обработку и т. д.

Комплексообразование по типу белок – белковое взаимодействие, как технологический прием известно, давно, только недавно была подведена научная база. Давно установлено, что использование зерновых добавок к рыбным фаршам (добавляется от 10% до 30% пшеничной муки, риса или другой муки), обеспечивает минимальные потери влаги в процессе тепловой обработки. Добавление растительных белков к мясным фаршам так же, благо0даря комплексообразованию, обеспечивает минимальные потери воды при термообработке.

Высокими функциональными свойствами характеризуются конъюгаты белков и углеводов, традиционно используемые в технологическом процессе. Известно, что сахароза повышает температуру коагуляции белков яиц, что используется в приготовлении сладких блюд, кондитерских изделий. Углеводы стабилизируют белки животного происхождения против действия низко- и высокотемпературной денатурации. При совместном высушивании рыбных белков с моносахаридами образуются комплексы, которые характеризуются высокой растворимостью. Аналогично стабилизируют рыбные белки глицерин и модифицированный крахмал.

Известны способы повышения «силы» клейковины муки при использовании кислых полисахаридов - производных пектина, а также ксантана (0,1…0,5%).

Жиры, образуя комплексы с белками, также защищают их от денатурации – используется при приготовлении фаршевых колбасных масс.

Физические методы также влияют на модификацию свойств белка. Так степень и способ помола оказывают решающее влияние на качество пшеничной муки.

Изменением температурного режима регулируют влагоудерживающую способность, нежность, сочность изделий.

Некоторые функциональные свойства мясных систем можно изменять режимами тепловой обработки – установлением определенных температурных режимов регулируют водоудерживающую способность, нежность, сочность изделий.

Высокая степень измельчения мясных и рыбных фаршей, особенно на коллоидных мельницах, приводит к механической деградации миофибрилл, что повышает их водоудерживающую способность и растворимость.

Температурой и сроками обработки регулируют показатели качества творога. Одновременное перемешивание в сывороточной среде приводит к образованию «казеинового зерна», которое по органолептическим показателям отличается от творога, полученного термокислотной коагуляцией, но без перемешивания.

Можно предположить, что среди физико-химических методов воздействия наиболее перспективным является комплексообразование, так как оно не имеет очевидных недостатков, характерных для химической и ферментативной модификации.

 

  Гидратация, дегидратация, денатурация и деструкция белков пищевых продуктов

 

Изменение белков пищевых продуктов при производстве полуфабрикатов и блюд, в значительной мере определяет выход изделий, структурно-механические свойства, органолептические показатели и т.д.

Глубина и степень этих изменений зависит от природных свойств белков, характера внешнего воздействия, коллоидного состояния белков и т. д. Наиболее значительные изменения белков пищевых продуктов связаны с их гидратацией, дегидратацией, денатурацией и деструкцией.

 

  Гидратация белков

 

Из всех компонентов продуктов питания наибольшее влияние на их свойства оказывает вода. Во многих пищевых продуктах на ее долю приходится наибольший удельный вес. Характер воздействия воды на процессы, протекающие при производстве пищевых продуктов, определяется, прежде всего, количеством воды и формой связи ее с другими компонентами, в основном с белками.

По количеству влаги пищевые продукты целесообразно подразделять на три основные группы:

Ø продукты с высокой влажностью (более 40% воды);

Ø со средней или промежуточной влажностью(10…40% воды);

Ø с низкой влажностью (менее 10% воды).

Влажность пищевых продуктов непосредственно связана с таким показателем их качества, как активность воды (аw), величина которой влияет на течение химических реакций размножение микроорганизмов в продукте.

Различают четыре формы связи влаги с материалом, и, в частности, с компонентами пищевых продуктов: химическую, адсорбционную, осмотическую и капиллярно-связанную.

Химически связанная – это вода молекулярных соединений в виде кристаллогидратов.

Адсорбционно-связанная вода – образуется в результате притяжения диполей воды полярными группами, расположенными на поверхности субстрата.

Пищевые продукты представляют собой капиллярно-пористые тела с порами различного диаметра, которые могут быть заполнены жидкостью. Капилярно-связанная влага образуется в результате адсорбции воды стенками капилляров.

Осмотически связанная вода – это влага, которая адсорбируется в клетках пищевого продукта за счет разности концентраций растворенных веществ.

Гидратация белков пищевых продуктов в основном обусловлена адсорбционно- и химически связанной водой.

Способность белков связывать воду является одним из характерных физико-химических свойств, играющих исключительно важную роль в технологии пищевых продуктов. С гидрофильностью связаны такие процессы, как набухание и растворимость белков, их осаждение и денатурация при воздействии жестких физико-химических факторов среды.

Гидратацией называется процесс связывания воды сухими веществами или структурой продукта. Это сложный коллоидный процесс, в котором используют термин степень гидратации. Под степенью гидратации подразумевают способность сухих веществ, в том числе и белковых, переводить воду из структурно свободной в состояние структурно связанной, а так же то, насколько эта способность реализована.

Гидратация белков – важнейший фактор устойчивости их растворов. Гидратация ионогенных групп белка обусловлена ориентацией дипольных молекул воды в электрическом поле иона, а гидратация полярных групп белка – ориентацией молекул воды в результате взаимодействия диполей и образования водородных связей. Молекулы гидратной воды можно представить в виде одного слоя вокруг полярных и ионизированных групп белка. Неполярные участки белка (в случае их наличия в белке) свободны от воды. Такая вода прочно удерживается белком и называется адсорбционной.

Адсорбционная вода удерживается белками достаточно прочно и не может служить растворителем для других веществ. Количество связанной воды для различных белков составляет около 0,15-0,35 г на 1 г белка.

 

 

Рис 2.2. Схема вероятного присоединения молекул воды к полярным группам белка

 

1 – связь структуры первого порядка; 2 – связь структуры

второго порядка

 

Адсорбционная вода удерживается белком благодаря образованию между их молекулами водородных связей, которые относятся к разряду относительно слабых. Однако это свойство компенсируется значительным их числом: каждая молекула воды способна образовывать 4 водородные связи, которые распределяются между полярными группами белка и соседними молекулами воды.

Различают ионную и молекулярную адсорбцию, что связано с наличием в белке свободных и связанных полярных групп.

Свободные полярные группы (аминогруппы, карбоксильные группы дикарбоновых кислот) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией. Эта величина может быть изменена изменением рН среды. Связанные (пептидные группы полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют воду за счет молекулярной адсорбции, которая является постоянной величиной для белка.

При низком содержании белка в растворе, их молекулы полностью гидратированы и не способны к дополнительной гидратации (например, молоко, жидкое тесто, омлеты и др.).

В концентрированных белковых растворах при дополнительном добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков (добавление воды к измельченному мясу в определенных количествах), поскольку способность белковых веществ связывать воду значительно больше, чем физически присутствующее количество воды в продукте. К таким продуктам принадлежат мясо, рыба, яйца. При последующей тепловой обработке в результате денатурации белков и структурообразования получается студень, удерживающий всю содержащуюся в белковом растворе влагу. Эффективность дополнительной гидратации в данном случае заключается в улучшении реологических показателей студня – снижении его механической прочности и упругости.

В студнях молекулы белка удерживают много воды вследствие образованной гидратной сетки из белковых молекул и тяжей, но количество воды строго определенно для каждого вида белка.

Чем длиннее и тоньше молекула белка, тем меньше концентрация его необходима для образования студня, поэтому большинство студней обводнены больше, чем концентрированные растворы. Это явление используется при варке студней из частей туш с максимальным содержанием соединительной ткани, имеющей фибриллярную структуру белков.

При производстве полуфабрикатов во время смешивания компонентов процесс гидратации складывается из растворения и набухания. При этом мягкость изделий повышается, они лучше формуются, улучшается сочность, консистенция, вкус готового изделия (котлетная масса).

При гидратации белковых веществ различают ограниченное и неограниченное набухание.

Неограниченное - приводит к образованию растворов (молекулы белка отрываются друг от друга и переходят в раствор).

Ограниченное- не заканчивается растворением.

Набухание белков в процессе гидратации имеет выборочный характер относительно растворителя (необходимо вспомнить классификацию белков относительно растворителя).

Так как белки имеют полярные группы, то набухают они в полярных растворителях - вода, спирты.

На степень и кинетику набухания белков в растворителях влияют:

Ø температура;

Ø давление;

Ø величина рН среды;

Ø наличие электролитов и их концентрация;

Ø степень измельчения;

Ø "возраст" полимера.

Минимальное набухание и наибольшая способность белков к агрегации наблюдается в изоэлектрической точке (ИЭТ). Так как заряд белковой молекулы при этом минимален, минимальной является и степень гидратации белковых ионов. При сдвиге рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается заряд белковой молекулы и усиливается гидратация белка. Каждый белок характеризуется своей ИЭТ: пепсин – 1,0; яичный альбумин – 4,7; сывороточный альбумин – 4,59; желатин – 5,05; лактоглобулин – 5,1; гемоглобин – 6,87.

В технологической практике это используется для усиления их водосвязывающей способности (маринование мяса). Использование кислотосодержащих маринадов снижает рН мяса до 3,0…3,5, т.е. ниже изоэлектрической точки основных белков мяса. При тепловой обработке такое мясо меньше обезвоживается.

В мясной промышленности дополнительная гидратация белков мяса достигается добавлением пищевых фосфатов, смещающих рН мяса в нейтральную или слабощелочную сторону.

Гидратация зависит от вида продукта и состояния белков в нем. Классическим примером гидратации является образование теста из муки. Сухие белки муки, крупы, бобовых, которые содержатся в них в виде высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень.

Мука состоит преимущественно из сухих белковых гелей и крахмальных зерен, которые, взаимодействуя с водой, проявляют коллоидные свойства, обуславливая образование теста. Ведущая роль в образовании теста принадлежит нерастворимым клейковинным белкам муки, которые в процессе разной степени гидратации образуют клейковину с разными свойствами.

При смешивании с водой или водными растворами белки на протяжении 3…5 минут гидратируются, образуя тонкие пленки и нити. При этом гидратация складывается из двух стадий. Первая стадия является экзотермической и проявляется в мицеллообразовании. При этом вокруг ионизированных полярных групп образуются гидратные оболочки. В процессе набухания молекулы воды размещаются между молекулами белков, раздвигают их, при этом уменьшается сила взаимодействия между ними и сопротивление проникновению новых молекул воды. При достаточном гидромодуле процесс гидратации белков муки идет приблизительно 30 минут. При этом белки связывают до 200% воды к своей массе. Механическое перемешивание облегчает процесс гидратации и интенсифицирует процесс.

Мясной фарш представляет собой сложную полидисперсную систему, в которой роль дисперсионной среды выполняет водный раствор белков, низкомолекулярных органических и неорганических веществ, а дисперсной фазой служат частицы мышечной, жировой и соединительной ткани, хлеба и других компонентов. Частицы в фарше связаны между собой молекулярными силами сцепления и образуют сплошную объемную сетку. Одновременно частицы взаимодействуют с дисперсионной средой.

Важной характеристикой сырого фарша является липкость, которая зависит от количества белка, находящегося в растворенном состоянии в водной фазе. Липкость определяет связность структуры готового фарша.

Свойства мясного фарша зависят от его состава, степени измельчения, влажности, природы и концентрации растворенных в воде веществ, водосвязывающей способности компонентов и прочности связи между дисперсными частицами.

Степень измельчения мясного сырья определяет характер разрушения клеточной структуры и переход в окружающую среду содержимого клеток, а также величину дисперсных частиц. При увеличении степени измельчения возрастают дисперсность частиц и доля растворенного белка в дисперсной среде, что повышает водосвязывающую способность фарша. Последняя также зависит от качества исходного мясного сырья, и в первую очередь от его рН. Мясо с высоким значением рН (6,2 и более) способно удерживать большое количество воды. Увеличение доли прочно связанной белками воды приводит к нарастанию прочностных свойств в системе, что нежелательно, поэтому количество воды, добавляемой при приготовлении фарша, должно быть таким, что бы сырой фарш хорошо формовался, а готовое изделие было сочным. Поэтому, несмотря на то, что количество воды в рецептурах регламентировано, для получения изделия высокого качества необходимо учитывать качество мясного сырья и добавок (их водосвязывающую способность).

Поваренная соль в концентрации до 0,1…0,15 М способствует гидратации белковых систем за счет ионной гидратации и в результате повышения осмотического давления и увеличения растворимости глобулинов.

При оценке роли гидратационных процессов необходимо иметь в виду, что в пищевых продуктах наряду с адсорбционной водой, прочно связанной с белками, содержится большее или меньшее количество осмотически и капиллярно-связанной воды, которая также оказывает влияние на качество продукции.

 

  Растворимость белков

Растворимость - один из основных, самых важных показателей функциональности белков и технологических свойств белоксодержащих продуктов.

Еще одним свойством является способность белка растворяться под воздействием технологических факторов. То есть возникают ситуации, когда способный к растворению белок находится в условиях плохой растворимости и наоборот. Таким образом, показатель растворимости может корригироваться параметрами технологического процесса.

Нельзя объединять понятия растворимости и гидратации.

Хотя направление обоих процессов одинаково, они по сути разные. Белковая система, состоящая из нерастворимых белков, вполне может быть гидратирована, то есть перемешена с водой, которая будет удерживаться благодаря силам физической природы. Но при этом белки будут нерастворимы. Изменением рН или введением электролитов гидратированный белок можно перевести в растворимое состояние.

Растворимость белковых систем зависит:

Ø от степени измельчения фазы (молекулярной массы белка);

Ø характера связи фазы с дисперсной средой;

Ø характера самой жидкой среды.

 

  Дегидратация белков

Дегидратация – это процесс обратный гидратации, сопровождается потерей белками воды. Дегидратация белоксодержащих продуктов может быть следствием целенаправленных действий согласно технологического процесса, а также результатом влияния различных нежелательных действий, последствием которых является потеря функциональных свойств белков, например растворимости или влагоудерживающей способности. В технологической практике различают обратимую и необратимую дегидратацию.

Обратимая дегидратация — составная часть целенаправленного технологического процесса, наблюдается при сублимационной сушке. Метод сублимационной сушки основан на способности льда при определенных условиях испаряться, минуя жидкую фазу. При обычной тепловой сушке влага с наружной поверхности материала испаряется, а из внутренних непрерывно перемещается к наружным, вызывая перераспределение водорастворимых веществ, витаминов, солей и др. При сублимационной сушке такого перераспределения не происходит. В процессе сублимационной сушки из продукта удаляется капиллярно-связанная и осмотически связанная вода. Адсорбционно-вязанная вода удаляется не полностью, так как ее мономолекулярный слой, располагающийся ан поверхности белковых молекул, очень прочно связан с белком. Эта вода (гидратная) может быть удалена только пр нагревании до температуры 100оС и выше, что приводит к денатурации белка. Ее количество достигает 5% от массы сухих белков.

Сухая возгонка льда непосредственно в пар способствует сохранению формы высушиваемого продукта, усадки продукта не происходит. По мере сушки образуется сухой высокопористый продукт, представляющий собой каркас с ячейками, равными по величине кристаллам испарившегося льда.

При последующем замачивании гидратная оболочка практически полностью восстанавливается за 5…15 минут.

Сублимации можно подвергать не только пищевые продукты, но и готовые к употреблению блюда. Такие блюда восстанавливаются двумя способами: продукт заливают кипящей водой и варят при слабом кипении 5…10 минут с момента закипания, жир добавляют по рецептуре или продукт заливают кипящей водой, оставляют для набухания на 6…8 минут и кипятят 6…10 минут при осторожном помешивании. Высушенные сублимацией свежие плоды и ягоды восстанавливаются путем погружения в холодную кипяченую воду на 5…8 минут.

Необратимая дегидратация (невозможно восстановить первоначальные свойства продукта) —происходит при размораживании мяса, рыбы и тепловой обработке продуктов. При быстром размораживании мяса происходит неполное восстановление белковых коллоидных систем, нарушенных в период замораживания. Дегидратация белков мяса и рыбы связана с денатурацией их при замораживании и последующем хранении. При размораживании этих продуктов часть воды выделяется в окружающую среду в капельно-жидком состоянии. Поэтому рыбу оттаивают в воде, так как нативная структура ее белков не восстанавливается.

При воздействии тепла происходит необратимая денатурация белков с выделением воды вместе с растворенными в ней веществами, что снижает массу изделий, изменяет ее пищевую ценность и органолептические показатели.

Дегидратация — процесс, противоположный гидратации, то есть это процесс выделения влаги из продукта. Это очень важный технологический процесс, который обеспечивает органолептические показатели белоксодержащих изделий и функциональную активность белковых веществ.

Необратимая дегидратация, как правило, сопровождается денатурацией белков.

Так как причинами денатурации является действие тепла, химических веществ, механическое воздействие, течение времени, облучение, то эти же факторы являются и причинами дегидратации. В реальных технологических процессах невозможно точно установить причинно-следственную взаимосвязь денатурации, дегидратации и изменение коллоидного состояния, так как эти процессы идут одновременно и характеризуют технологический процесс с разных сторон.

Одним из факторов дегидратации есть денатурация белков, в результате чего изменяется их агрегатное состояние. Поэтому главным признаком дегидратации является переход коллоидного состояния белковых веществ:

золь – гель

гель I рода – гель II рода

раствор – флокулят

Относительно технологии продукции питания эти переходы воспринимаются как изменение консистенции пищевых продуктов.

Типичным примером целенаправленной дегидратации является получение творога из молока, когда повышение концентрации Н приводит к потере казеином агрегативной устойчивости, при этом происходит интенсивный процесс синерезиса, система расслаивается с образованием творожного сгустка. Причина — изменение агрегативной стойкости белков под влиянием химических веществ.

Причиной дегидратации могут быть денатурационные изменения под влиянием тепловой энергии. В технологии большинство процессов основано на эффекте тепловой денатурации белковых веществ и, как следствие, необратимой дегидратации. Одновременно процессы денатурации, коагуляции и агрегации приводят к дегидратации белковых систем. Например, приготовление прозрачных бульонов.

Важная роль в дегидратации принадлежит реакции среды. Одни и те же белки при разных значениях рН имеют разную устойчивость к дегидратации. В изоэлектрической точке (ИЭТ) белки находятся в минимальной степени гидратации, способность их удерживать воду наименьшая. Поэтому факторы, вызывающие дегидратацию в ИЭТ действуют с максимальным эффектом.

Это свойство широко используется при получении изолированных белков (изолятов), белковых концентратов, копреципитатов — изменяя рН, добиваются максимальной растворимости белков, переводят их в раствор, затем сепарируют, отделяя нерастворимые частицы, потом подтитровывают до значения ИЭТ, когда он выпадает в осадок, который отцеживают.

На методе дегидратации базируется производство консервированных продуктов и полуфабрикатов. Посол приводит к обезвоживанию продукта и повышению части связанной воды, а следовательно к уменьшению количества микроорганизмов. Дегидратация белков происходит при всех видах сушки, а также при биохимических, осмотических и ферментативных процессах — в период посмертного окоченения.

 

  Денатурация белков

Важное свойство белков – их способность к денатурации. Денатурация белков в технологии пищевых продуктов рассматривается с нескольких позиций.

Во-первых - фактор, обеспечивающий реализацию понятия кулинарная готовность продукта.

Во-вторых – фактор, позволяющий либо полностью остановить ферментативную деятельность, либо уменьшить ее.

В-третьих – фактор, обеспечивающий соблюдение такого важного показателя как микробиологическая безопасность.

В-четвертых – фактор потери белками своих функциональных свойств и своей видовой специфичности.

Денатурацией называется необратимое изменение нативной вторичной, третичной, четвертичной пространственной структуры белковой молекулы под влиянием внешних факторов.

В зависимости от характера внешнего воздействия различают следующие виды денатурации:

Ø тепловая;

Ø механическая (взбивание, встряхивание);

Ø кислотная или щелочная;

Ø при сушке и замораживании.

Наиболее часто инженеры-технологи сталкиваются с тепловой денатурацией.

При тепловой денатурации разрушаются поперечные связи между боковыми цепями, поэтому изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются глобулы и свертываются по новому образцу. Но прочные пептидные (ковалентные) связи, обеспечивающие первичную структуру белка, сохраняются. Фибриллярный белок коллаген при тепловой денатурации плавится, так как поперечные связи между полипептидными цепями исчезают и образуется стекловидная масса.

Каждый белок имеет индивидуальный температурный диапазон денатурации. Так, для белков рыбы темпратура денатурации близка к 30оС, мяса – 45..60оС, коллагена – 55…60оС.




Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2019 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных