ТОР 5 статей: Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы КАТЕГОРИИ:
|
Химические свойства аминокислот1.Аминокислоты проявляют амфотерные свойства и кислот и аминов, а также специфические свойства, обусловленные совместным присутствием указанных групп. В водных растворах АМК существуют в виде внутренних солей (биполярных ионов). Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот на лакмус нейтральны, т.к. в их молекулах содержится равное число -NН2- и -СООН групп. Эти группы взаимодействуют между собой с образованием внутренних солей: Такая молекула имеет в двух местах противоположные заряды: положительный NН3+ и отрицательный на карбоксиле –СОО-. В связи с этим внутренняя соль АМК имеет название биполярного иона или Цвиттер–иона (Zwitter – гибрид). Биполярный ион в кислой среде ведет себя как катион, так как подавляется диссоциация карбоксильной группы; в щелочной среде – как анион. Существуют значения рН специфические для каждой аминокислоты, в которой количество анионных форм в растворе равно количеству катионных форм. Значение рН при котором общий заряд молекулы АМК равен 0, называется изоэлектрической точкой АМК (pIАК). Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот обладают кислой реакцией среды: HООС-СH2-СH-СOOH «- OOC-CH2-CH–COO - + H+ | | NH2 NH3+ Изоэлектрическая точка моноаминодикарбоновых кислот находится в кислой среде и такие АМК называют кислыми. Диаминомонокарбоновые кислоты обладают в водных растворах основными свойствами (участие воды в процессе диссоциации показывать обязательно): NH2 NH3+ | | NH2-(CH2)4-CH-COOH + H2O «NH3+-(CH2)4-CН–COO - + OH- Изоэлектрическая точка диаминомонокарбоновых кислот находится в при рН>7 и такие АМК называют основными. Являясь биполярными ионами, аминокислоты проявляют амфотерные свойства: они способны образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями: Взаимодействие с соляной кислотой HCl приводит к образованию соли: R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH | | NH2 NH3+Сl- Взаимодействие с основанием приводит к образованию соли: R-CH(NH2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH2)-COONa + H2O
2. Образование комплексов с металлами – хелатный комплекс. Строение медной соли гликокола (глицина) можно изобразить следующей формулой: . Почти вся имеющаяся в организме человека медь (100 мг) связана с белками (аминокислотами) в виде этих устойчивых клешневидных соединений. 3. Подобно другим кислотам аминокислоты образуют сложные эфиры, галоген ангидриды, амиды. 4. Реакции декарбоксилирования протекают в организме при участии специальных ферментов декарбоксилаз: получающиеся при этом амины (триптамин, гистамин, серотинин) называются биогенными аминами и являются регуляторами ряда физиологических функций человеческого организма. 5. Взаимодействие с формальдегидом (альдегидами) R-CH-COOH + H2C=О ® R-CH-COOH | | NH2 N= CH2 Формальдегид связывает NН2– группу, -СООН группа остается свободной и может быть оттитрована щелочью. Поэтому данная реакция используется для количественного определения аминокислот (метод Сёренсена). 6. Взаимодействие с азотистой кислотой приводит к образованию гидроксикислот и выделению азота. По объему выделившегося азота N2 определяют его количественное содержание в исследуемом объекте. Эта реакция применяется для количественного определения аминокислот (метод Ван–Слайка): R-CH-COOH + HNO2 ® R-CH-COOH + N2 + H2O | | NH2 OH Это один из способов дезаминирования АМК вне организма 7. Ацилирование аминокислот. Аминогруппу АМК можно ацилировать хлорангидридами и ангидридами кислот уже при комнатной температуре. Продуктом записанной реакции является ацетил-α-аминопропионовая кислота. Ацильные производные АМК широко используются при изучении последовательности их в белках и в синтезе пептидов (защита аминогруппы). 8. Специфические свойства, реакции, связанные с наличием и взаимным влиянием амино- и карбоксильной групп - образование пептидов. Общим свойством a-АМК является процесс поликонденсации, приводящий к образованию пептидов. В результате этой реакции формируются амидные связи по месту взаимодействию карбоксильной группы одной АМК и аминогруппы другой АМК. Другими словами, пептиды – это амиды, образующиеся в результате взаимодействия аминогрупп и карбоксилов аминокислот. Амидная связь в таких соединениях называется пептидной связью (разобрать строение пептидной группы и пептидной связи: трехцентровая р,p-сопряженная система)
В зависимости от числа аминокислотных остатков в молекуле различают ди-, три-, тетрапептиды и т.д. вплоть до полипептидов (до 100 остатков АМК). Олигопептиды содержат от 2 до 10 остатков АМК, белки - более100 остатков АМК.В общем виде полипептидную цепь можно представить схемой: H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH | | | | R1 R2 R3 Rn Где R1, R2, … Rn – радикалы аминокислот. Понятие о белках. Наиболее важными биополимерами аминокислот являются белки – протеины. В организме человека насчитывается около 5млн. различных белков, которые входят в состав кожи, мышц, крови и других тканей. Белки (протеины) получили свое название от греческого слова «protos» - первый, важнейший. Белки выполняют ряд важнейших функций в организме: 1. Строительная функция; 2. Транспортная функция; 3. Защитная функция; 4. Каталитическая функция; 5. Гормональная функция; 6. Питательная функция. Все природные белки образуются из мономеров аминокислот. При гидролизе белков образуется смесь АМК. Этих АМК – 20. 4. Иллюстративный материал: презентация 5. Литература: Основная литература: 1. Биоорганическая химия: учебник. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. 2014г.
Дополнительная литература:
2. Слесарев В.И. Химия. Основы химии живого. С-Пб.: Химиздат, 2001 3. Ершов Ю.А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия биогенных элементов. М.: ВШ, 2003. 4. Асанбаева Р.Д., Илиясова М.И. Теоретические основы строения и реакционной способности биологически важных органических соединений. Алматы, 2003.
6. Контрольные вопросы (обратная связь): 1. Что преопределяет структуру полипептидной цепи в целом? 2. К чему приводит денатурация белка? 3. Что называют изоэлектрической точкой? 4. Какие аминокислоты называются незаменимыми? 5. Каким же образом белки образуются в нашем организме?
Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:
|