Этот процесс иногда называют активацией аминокислот.

Очень важно, чтобы фермент, присоединяющий аминокислоты, при работе допускал мало ошибок. Активный центр фермента обычно высокоспецифичен относительно своего субстрата. Он довольно легко отличает аминокислоты с сильно отличающимися свойствами, но ему намного труднее распознать похожие аминокислоты, такие, как валин и изолейцин.

Молекула тРНК имеет концевую 3'-тринуклеотидную последовательность - ССА. Аминокислота соединяется эфирной связью со свободной 3'-ОН группой рибозы последнего нуклеотида (А). Этот тринуклеотид образует гибкое плечо, которое может поместить аминоацильную группу на соответствующий реакцион­ный центр рибосомы.

Рибосомы – это нуклеопротеины, содержащие примерно 60% рибосомальной РНК и 40% различных белков. Каждая рибосома состоит из 2х субчастиц – большой и малой, комплекс которых и представляет собой собственно рибосому с молекулярной массой 2,5 млн (70S) у прокариот или 4,2 млн (80S) – у эукариот. Малая субчастица (30-40 S) служит для связывания мРНК и тРНК, а большая участвует в образовании пептидной связи. У прокариот: малая – 30S, большая – 50S. У эукариот: малая – 40S, большая – 60S.

Основу (каркас) каждой субчастицы составляют молекулы рибосомальных РНК, вокруг которых в определенном числе и порядке группируются белки малой (S-белки) и большой (L-белки) субчастицы рибосом. Например у Е. coli большая субчастица содержит 2 молекулы РНК, а малая субчастица - одну. Это - 16S рРНК малой субчастицы. Большая субчастица имеет две различные рРНК, оседающие при 23S и 5S. С рРНК ассоциированы многочисленные белки, в результате чего образуются плотные частицы; 34 белка входят в состав большой субчастицы и 21 - в состав малой.

В цитоплазме эукариот 80S рибосомы, у которых соотношение РНК: белок близко 1: 1. В их составе обнаружены ионы Mg²⁺ и Са²⁺, а также небольшое количество полиаминов.

Наиболее детально изучены рибосомы E. сoli. В малой субчастице различают доли, называемые «головкой», «телом» и боковой выступ, или платформа. Большая субчастица содержит три выступа, или протуберанца: центральный протуберанец (головка) и два боковых, среди которых различают «L7/L12 – стержень» («палец») и расположенные по другую сторону от головки «L1-ребро» (или боковая доля). В названии этих выступов отражена локализация в них соответствующих белков большой субчастицы (L-белков).

рРНК имеют весьма сложную пространственную организацию и выполняют ведущую роль в биосинтезе белка.

Рибосома присоединяется около 5'-конца мРНК и затем движется вдоль мРНК по направлению к 3'-концу, соединяя аминоацильные группы молекул тРНК (т.е. молекул тРНК с присоединенными молекулами аминокислот) в полипептидную цепь в соответствии с последовательностью кодонов.

Связывание аминоацил-тРНК происходит в рибосоме в двух специальных центрах, которые формируются в результате объединения большой и малой субчастиц – Р-центре (пептидильный центр) и А-центре (аминоацильный центр). Здесь происходит взаимодействие акцептирующих концов аминоацил-тРНК и пептидил-тРНК с образованием пептидной связи (реакция транспептидирования).

В конце мРНК рибосома встречает стоп-кодон, в этой точке белок высвобождается, рибосома отсоединяется и диссоциирует на субчастицы.

В ходе синтеза белковой молекулы также можно выделить три стадии: инициацию, элонгацию и терминацию.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: