Ферментные препараты, применяемые в стоматологии. Определение активности амилазы.

Ферменты — высокомолекулярные специфические белки, являющиеся биологическими катализаторами различных биохимических реакций. Они характеризуются определённой субстратной специфичностью, обеспечивая динамическое равновесие обменных процессов в физиологических условиях, а также принимают участие в развитии патологических процессов (воспаления, аллергии и др.).
В стоматологической практике при лечении гнойно-воспалительных процессов тканей челюстно-лицевой области используют различные группы ферментных препаратов, которые отличаются функциональной активностью и оказывают направленное влияние на определённые звенья патогенеза воспаления.
КЛАССИФИКАЦИЯ
• Протеазы:
-животного происхождения: трипсин, химотрипсин;
-микробного происхождения: лизоамидаза, террилитин;
-растительного происхождения: папаин℘;

-иммобилизированные ферменты: стоматозим℘, иммозимаза℘;
-комбинированные препараты: ируксол♠.
• Нуклеазы: рибонуклеаза, дезоксирибонуклеаза♠.
• Лиазы: гиалуронидаза.

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ И ФАРМАКОЛОГИЧЕСКИЕ ЭФФЕКТЫ
Протеазы расщепляют молекулы белка, гидролизуя пептидные связи гликопротеидов нежизнеспособных тканей. Расплавляют некротизированные ткани и фибринные образования, разжижают вязкие секреты и экссудаты, сгустки крови, улучшают микроциркуляцию, ускоряют процесс регенерации, обладают выраженным противовоспалительным и противоотёчным действием. В жизнеспособных тканях есть специфические ингибиторы протеолитических ферментов, и протеазы в них не активны.
Нуклеазы — ферменты, деполимеризующие нуклеиновые кислоты и уменьшающие вязкость гнойного содержимого, оказывают противовоспалительное действие, задерживают размножение ряда патогенных для человека вирусов.
Лиазы расщепляют мукополисахариды межклеточного вещества соединительной ткани, в том числе гиалуроновую кислоту, увеличивая проницаемость тканевых барьеров, продвижение жидкости в межтканевых пространствах. Улучшают трофику тканей, способствуют рассасыванию гематом и устранению контрактур, делают более эластичной рубцовую ткань, улучшают проникновение лекарственных препаратов в ткани.
ПОКАЗАНИЯ
В стоматологической практике протеазы и нуклеазы применяют в комплексном лечении гнойно-некротических и воспалительно-дистрофических процессов слизистой оболочки полости рта, языка, губ, пародонта, при лечении пульпита, гнойного периодонтита, одонтогенного гайморита, остеомиелита (чаще хронического) челюстных костей, травматических пролежней, ожоговых поражений. При герпетических стоматитах дезоксирибонуклеазу♠ вводят под слизистую оболочку полости рта.
Лиазы применяют при лечении хронических воспалительных процессов, артрозов и контрактур височно-нижнечелюстного сустава, для размягчений рубцовых поражений, рассасывания гематом.
ПРОТИВОПОКАЗАНИЯ
Противопоказано назначение ферментов при гиперчувствительности к препаратам, также при злокачественных новообразованиях (лиазы).
Противопоказания для инъекционного введения протеаз:
-сердечно-сосудистая недостаточность в стадии декомпенсации;
-эмфизема лёгких с дыхательной недостаточностью;
-декомпенсированная форма туберкулёза лёгких;
-острая дистрофия и цирроз печени;
-инфекционный гепатит;
-панкреатит;
-нефрит;
-геморрагический диатез.
ПРЕДОСТЕРЕЖЕНИЯ
Протеолитические ферменты не следует вводить в очаги воспаления, кровоточащие полости, нельзя наносить на изъязвлённые поверхности злокачественных опухолей, с осторожностью следует назначать при нарушении свёртывания крови.
Нуклеазы у пациентов с бронхиальной астмой могут вызывать учащение приступов, что требует отмены препаратов.
Лиазы не следует применять при инфекционных и острых воспалительных процессах, поскольку они повышают проницаемость тканей и могут способствовать увеличению отёка при острых воспалительных процессах и распространению инфекции и продуктов жизнедеятельности микроорганизмов.
ПОБОЧНЫЕ ЭФФЕКТЫ
При инъекционном введении протеаз могут возникать боль и гиперемия в месте инъекции, аллергические реакции с развитием бронхоспазма, связанные преимущественно с всасыванием продуктов протеолиза некротизированных тканей, повышение температуры, тахикардия.
При местном применении: аллергия, местнораздражающее действие.
ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
Протеазы усиливают действие антикоагулянтов, применяемых внутрь, увеличивают концентрацию антибиотиков в тканях. Минеральные соли, кислоты и щёлочи снижают активность иммозимазы℘. Нуклеазы и лиазы повышают эффективность антибиотиков.

Определение активности амилазы в сыворотке - широко распространенное исследование, применяемое при подозрении на острый панкреатит. Если активность амилазы выше 65 МЕ/л, то диагноз острого панкреатита вероятен, выше 130 МЕ/л - весьма вероятен, а если она в 3 раза и более выше нормы - достоверен (если исключены перфорация кишечника или инфаркт кишечника). При остром панкреатите активность амилазы в сыворотке повышается в течение 24 ч после начала заболевания и сохраняется повышенной в течение 1-3 сут. Если не развиваются обширный некроз поджелудочной железы, частичное нарушение проходимости ее протоков и не формируется ложная киста, то активность амилазы в течение 3-5 сут возвращается к норме. Повышение активности амилазы в сыворотке наблюдается примерно у 85% больных острым панкреатитом. Однако она может оказаться нормальной, если исследование проводят спустя 2-5 сут после начала приступа, при хроническом панкреатите, а также при гипертриглицеридемии, при которой результаты определения активности амилазы иактивности липазы в сыворотке оказываются заниженными.

Амилаза содержится не только в поджелудочной железе, но и в слюнных железах, печени, тонкой кишке, почках и маточных трубах. Поэтому повышение ее активности в сыворотке может быть обусловлено поражением этих органов (табл. 303.2). Кроме того, амилаза продуцируется некоторыми опухолями (рак легкого, рак пищевода, рак молочной железы, рак яичников). Различают два изофермента: панкреатическую амилазу и непанкреатическую амилазу; определение активности этих изоферментов порой имеет важное значение. В норме от 35 до 45% общей активности амилазы в сыворотке обусловлено панкреатической амилазой. Приостром панкреатите общая активность нормализуется раньше, чем активность панкреатической амилазы. Поэтому определение последней через сутки после начала заболевания является более чувствительным исследованием для диагностики панкреатита.

Простых методов определения активности этих двух изоферментов нет; кроме того, при незначительном повышении общей активности амилазы эти исследования не всегда надежны. В таких случаях целесообразно определить сывороточный уровень трипсиногена. Посколькутрипсиноген вырабатывается только поджелудочной железой, то его нормальный уровень при небольшом повышении активности амилазы позволяет исключить острый панкреатит.

Определение активности амилазы в моче, а также отношения клиренсов амилазы и креатинина по своей чувствительности и специфичности не превосходит определение активности амилазы в сыворотке.

Повышение активности амилазы в асцитической жидкости наблюдается при остром панкреатите, а также при панкреатогенном асците, вызванном истечением сока поджелудочной железы при разрыве ее протока (обычно это наблюдается при ложной кисте поджелудочной железы), или при заболеваниях органов брюшной полости, которые могут протекать под маской панкреатита (кишечная непроходимость, инфаркт кишечника, прободная язва).

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: