ТОР 5 статей:
Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия
Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века
Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка
Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы
КАТЕГОРИИ:
- Археология
- Архитектура
- Астрономия
- Аудит
- Биология
- Ботаника
- Бухгалтерский учёт
- Войное дело
- Генетика
- География
- Геология
- Дизайн
- Искусство
- История
- Кино
- Кулинария
- Культура
- Литература
- Математика
- Медицина
- Металлургия
- Мифология
- Музыка
- Психология
- Религия
- Спорт
- Строительство
- Техника
- Транспорт
- Туризм
- Усадьба
- Физика
- Фотография
- Химия
- Экология
- Электричество
- Электроника
- Энергетика
Загальна характеристика 8 страница
Повне розщеплення крохмалю в пивоварстві небажано, оскільки пиво повинне містити ще багато низькомолекулярних продуктів розщеплення крохмалю (декстрини), що сприяють одержанню тонкого смаку і піноутворенню.
У харчовій промисловості амілази із солоду або цвілевих грибів часто додають у борошно, оскільки власна амілазна активність борошна не завжди достатня для утворення необхідної для готування тіста кількості цукру, ступінь бродіння тіста виявляється незначним і не досягається потрібний ступінь пористості хліба. Крім того, із крохмалю за допомогою препаратів амілаз готують солодкі сиропи (патоки), що знаходять застосування у виробництві кондитерських виробів і лікерів. Амілази застосовують і при готуванні солодового оцту.
Широке застосування знаходять амілази у виробництві миючих засобів, паперової і особливо в текстильній промисловості для шліхтування з метою зміцнення і розгладження ниток.
Так само виготовляють аппреатуру, що додає готовим тканинам міцність, твердість і глянець. При одержанні біологічно активних миючих засобів у них додають суміш ферментів, що розщеплюють крохмаль, білки і жири.
Інулаза гідролізує b-1,2 зв'язки фруктану в інуліні з утворенням фруктози. Вона має визначене значення при виготовленні горілки з бульб топінамбура (земляної груші).
Полігалактуроназа гідролізує a-1,4 D галактуронидні зв'язки в пектатах і інших полігалактуронідах.
Як джерела полігалактуроназ використовують вищі рослини (помідори, редька, гарбуз, авокадо, боби, морква), цвілеві гриби, дріжджі і бактерії. Мікроорганізми синтезують також ферменти, що розщеплюють пектин, діючі одночасно або послідовно на відповідні субстрати (пектолітичні ферменти).
Температурний оптимум дії пектолітичних ферментів дуже важливий для технології, оскільки освітлення фруктових соків здійснюється найчастіше при підвищених температурах. Активаторами пектолітичних ферментів є хлориди лужних металів.
Таблиця 4.2.
Використання ферментів в технологіях харчових речовин
| Субстрат, його перетворення | Фермент | Результат використання ферменту |
| Глюкоза ® лактон глюконової кислоти + Н2О2 2Н2О2 ® 2Н2О + О2 Глюкоза ® фруктоза Сахароза ® глюкоза + фруктоза Лактоза ® галактоза + глюкоза Жири ® гліцерин + жирні кислоти Крохмаль ® декстрин + мальтоза Крохмаль ® мальтоза + декстрин Крохмаль ® глюкоза Целюлоза ® глюкоза | Глюкозооксидаза Каталаза Глюкозоизомераза b-Фруктофурано-зидаза b-Галактозидаза Ліпаза a-амілаза b-Амілаза Глюкоамілаза «Целюлоза» | Попереджає реакцію Майяра (побуріння), а також прогіркання майонезу Видалення Н2О2 при консервуванні молока Больш високий ступінь сахаристості крохмальної патоки и напоїв Зміна консистенції при виготовленні штучного меду і морозива, а також при виробництві пролине з м'якою начинкою Зміна консистенції при виготовленні морозива, підвищення засвоюваності молока в осіб, у яких не синтезується лактаза Одержання летучих жирних кислот, поліпшення аромату сирів, краще збивання білків. Готування сусла, затору, крохмальної патоки, допоміжний засіб при випічці. Виробництво сусла і затору, крохмальної патоки, хлібопекарський покращувач Виробництво глюкози і затору. Поліпшення смакових якостей харчових продуктів, поліпшення екстракції, переробка відходів |
Продовження таблиці 4.2.
| Метиловий ефір пектину ® пектин –СООН + СН3ОН Метиловий ефір пектину Пектин –СООН ® залишки галактуронової кислоти Метиловий ефір пектину Пектин –СООН ® D -4,5-ненасиченого залишка галактуронової кислоти Гідроліз геміцелюлоз Гідроліз пептидних зв’язків Гідроліз зв’язків в казеїні Попередники ароматизаторів ® ароматизатори Ненасичені жирні кислоти ® перекиси ненасичених жирних кислот | Пектинестераза Полігалактуроназа Геміцелюлаза Протеїнази Ферменти згортання молока Невідомі ферменти Ліпооксигеназа | Розчинення пектинових оболонок рослинних волокон, усунення помутніння фруктових соків, виготовлення плодових і овочевих пюре (в останньому випадку при сов-місцевому використанні з целюлозою), виготовлення мармеладів і желе, розрідження мезги на плодово-ягідних спиртових заводах Розчинення геміцелюлозних оболонок рослинних волокон Поліпшення якості м'яса (тендеризація), виготовлення високо повноцінного і дитячого харчування, виготовлення соусів, видалення з жирів супровідних білків, запобігання помутнінню пива при збереженні його на холоді, переробка борошна, багатого білками, чищення апаратів, що застосовуються в харчовій промисловості (наприклад, фільтрів на пивоварних заводах), обробка і переробка м'ясних відходів Виробництво сиру Ароматизація сухого харчування, виготовлення фруктових соків і плодово-ягідних вин Одержання скоринок при випіканні білого хліба |
Ферментологія дає можливість дослідникам впливати на обмін речовин в організмі, а також керувати технологічними процесами в харчовій промисловості. Використовуючи ферменти, що викликають бродіння, людина одержує продукти (наприклад, молочнокислі), що легше, ніж вихідні (молоко), засвоюються організмом.
Як відомо, до надходження на підприємства харчування, м'ясо після забою худоби повинне "дозріти", у процесі чого усувається післязабійне задубіння і відбувається ряд інших змін, завдяки чому воно здобуває відповідні органолептичні властивості. "Дозрівання" м'яса триває досить довго, однак за допомогою препаратів деяких ферментів, що синтезують деякі гриби, цей процес можна значно прискорити.
На підприємствах харчування використовують ферменти в якості "пом’якшувачів" м'яса: вони діють на сполучну тканину, що саме і додає твердість продуктові.
Ферменти відіграють важливу роль у збереженні харчової сировини і готової продукції. В одних випадках ферменти мікроорганізмів мають позитивний, в інші - негативний вплив. Так, дріжджі використовують при випічці хліба, виготовленні вин, кефіру, кумису. Псування продуктів також викликають ферменти мікроорганізмів. З метою їх інактивування застосовують нагрівання (стерилізацію, пастеризацію, варіння, жарення), або створюють середовище, у якому ферменти неактивні. Застосування пестицидів засноване на припиненні дії ферментів шкідників сільськогосподарських культур.
За допомогою специфічного ферменту видаляють неприємний запах, властивий сої через альдегіди, що містяться в ній. Він перетворює їх у кислоту.
На дії ферментів засноване виробництво тютюну, шкіри й інших галузей промисловості.
В зарубіжній та вітчизняній практиці ферменти широко використовуються в технології переробки сировини, зокрема, при рішенні питань про інтенсифікацію виробництва, збільшення виходу готової продукції з однієї ж і тієї сировини, і покращення її якості.
В хлібопекарській і кондитерській промисловості при виробництві хлібобулочних виробів використовуються очищені ферментні препарати, які включені в стандарти на хлібобулочні вироби. Практично всюди закордоном і на Україні близько 75 % всього білого хліба випікається з додаванням амілази пліснявих грибів.
В Японії в хлібопекарській промисловості використовується більше 50 різних ферментних препаратів.
В крохмале-патоковій промисловості застосування ферментів - один з шляхів підвищення виробництва пшеничного, картопляного і кукурудзяного крохмалів. При виробництві пива і хлібного квасу використання ферментних препаратів дозволяє значно зменшити витрати солоду.
В молочній промисловості використання ферментів при виробництві твердих сирів значно прискорює процеси його дозрівання.
В консервній промисловості застосування пектолітичних ферментних препаратів підвищує вихід готової продукції на 15-20 % і сприяє освітленню фруктових соків. Використання при замочуванні бобових і круп амілолітичних ферментів дозволяє скоротити час їх варіння і доведення до готовності на 30 %.
В рибній промисловості протеолітичні ферменти використовуються для прискорення дозрівання оселедців. Для переробки відходів рибної
промисловості з метою отримання білкових гідролізатів.
В м'ясній промисловості ферменти використовуються для приготування гідролізатів, м'ясних паштетів, паст і екстрактів, полегшення відділення м'яса від кісток, при солінні м'яса, субпродуктів, збільшення термінів зберігання м'ясопродуктів.
Для пом'якшення жорстких тканин, особливо яловичих туш і для виробництва жарених напівфабрикатів використовують ферменти мікробного (терезин), тваринного (пепсин, трипсин, СК ПФ - сухий комплексний препарат із підшлункової залози) і рослинного (папаїн, бромелаїн, ферменти із пророслого насіння сої та інші) походження.
Ферменти мікробіального походження сильно впливають на м'язові волокна, ферменти рослинного походження - на елементи сполучної тканини; ферменти тваринного походження займають проміжне положення.
Під дією ферментів в сполучнотканинних прошарках відмічається розпад мукополісахаридів, розрихлення, фрагментація і деструкціяколагенових і еластинових волокон. Поряд зі зміною в сполучній тканині відбуваються порушення структури м'язових волокон, що є небажаним, тому що погіршує якість готових виробів.
Важливе значення має також спосіб застосування ферментів, в якізанурюють шматки м'яса або шірицюють їх за допомогою голок і безгольчастим способом шляхом внутрішньовенного введення ферментів перед забоєм тварини.
Широко використовують ферменти для аналізу харчових продуктів. Ці методи ефективніші традиційних хімічних методів. Окрім позитивної ролі ферменти можуть виконувати і негативну роль в ході зберігання і переробки харчової продукції, тобто:
- знижують харчову цінність продуктів в процесі тривалого зберігання;
- дія амілази в крохмальвмісних продуктах викликає деградацію крохмалю, знижує хлібопекарські властивості борошна і таким чином якість хліба;
- тривала дія протеолітичних ферментів зменшує вміст в пшениці, житі лізину, що знижує їх біологічну цінність;
- під дією о-дифенолоксидази відбувається потемніння на повітрі очитщеної картоплі;
- під дією оксидаз відбувається потемніння нарізаних яблук і груш.
КОНТРОЛЬНІ ПИТАННЯ Й ЗАВДАННЯ:
1. Яка роль ферментів в організмі?
2. Розповідайте про будову ферментів й їхніх активних центрів.
3. Якими властивостями володіють ферменти?
4. Як впливають на активність ферментів фізичні й хімічні фактори?
5. Чим обумовлена специфічність дії ферментів? Види специфічності.
6. Які номенклатура й класифікація ферментів?
7. Охарактеризуйте різні класи ферментів.
8. Які процеси харчових виробництв засновані на дії ферментів?
9. Які ферменти застосовуються в консервній промисловості?
10. Які ферменти застосовуються в м‘ясопереробній промисловості?
11. Які ферменти застосовуються в крохмале-патоковій промисловості?
Тести для контролю знань і самопідготовки
1.Що таке ферменти?
| o | а) неорганичні каталізатори клітин |
| o | б) органични сполуки, які можуть збуджувати нові реакції |
| o | в) інгібітори хімічних реакцій |
| o | г) біологічні каталізатори білкової природи |
2. Які молекули називають активованими?
| o | а) здатні реагувати активно |
| o | б) такі, що мають вільні валентності |
| o | в) такі, що мають певний запас потенціальної енергії |
| o | г) такі, що мають на зовнішній орбіті вільні електрони |
3. Що таке енергія активації?
| o | а) енергія, необхідна для переводу всіх молекул моля сполуки в активний стан за даної температури |
| o | б) енергія, необхідна для розриву (синтезу) хімічних зв'язків у молекулах, що взаємодіють |
| o | в) енергія, необхідна для активації однієї з молекул, що взаємодіють |
| o | г) енергія, необхідна для взаємодії електронейтральних молекул |
4. Що таке енергетичний бар'єр реакції?
| o | а) мінімальна енергія, необхідна для активації молекул, що взаємодіють |
| o | б) запас енергії, достатній для подолання сил відштовхування між реагуючими молекулами |
| o | в) енергія, необхідна для запуску біоенергетичної реакції |
| o | г) енергія, нижча за енергію потенціальної взаємодії молекул, що реагують |
5. Яким шляхом фермент знижує енергію активації?
| o | а) збільшенням кількості вільних зарядів у молекул, що взаємодіють |
| o | б) підвищенням енергетичного бар’єру реакції |
| o | в) утворенням проміжних субстрат-ферментних комплексів |
| o | г) збільшенням числа активованих молекул, які стають реакційно-здатними на більш низькому енергетичному рівні |
6. Якими сполуками є ферменти за своєю хімічною природою?
| o | а) ліпопротеінами |
| o | б) білками-протеінами |
| o | в) глікопротеінами |
| o | г) нуклеопротеінами |
7. Скільки ферментів одержано в кристалічному стані?
| o | а) понад 20 |
| o | б) близько 100 |
| o | в) понад 200 |
| o | г) понад 1000 |
8. Чим відрізняються прості ферменти від складних?
| o | а) прості ферменти складаються з поліпептидних ланцюгів і внаслідок гідролізу розпадаються лише на АК, а складні, крім АК, містять небілковий компонент |
| o | б) прості ферменти є простими білками, а складні - складними |
| o | в) прості ферменти є термостабільними, а складні - термолабільними |
| o | г) прості ферменти містять АК і НК, а складні - також простетичні інші групи |
9. Що таке апофермент?
| o | а) вітамін |
| o | б) білкова частина складних ферментів |
| o | в) гормони |
| o | г) кофактори ферментів |
10. Що таке простетична група двокомпонентного ферменту?
| o | а) небілкова частина ферменту, яка легко дисоціює із комплексом з апоферментом |
| o | б) вітаміни |
| o | в) білкова частина ферменту; |
| o | г) небілкова частина ферменту, що міцно зв’язана з білком - носієм |
11. Які основні функції апоферменту?
| o | а) підсилює каталітичну активність небілкової частини і визначає специфічність дії ферменту |
| o | б) визначає специфічність ферменту |
| o | в) бере участь в акті каталізу і стабілізує кофермент |
| o | г) відповідає за зв’зок між коферментом і субстратом |
12. Яка частина ферменту визначає його специфічність?
| o | а) апофермент і кофермент |
| o | б) кофермент |
| o | в) апофермент (білкова частина) |
| o | г) рівною мірою апофермент і кофермент |
13. Що таке каталітична ділянка активного центру?
| o | а) активні групи АК- залишків активного центра |
| o | б) площадка, яка забезпечує специфічну спорідненість до субстрату |
| o | в) ділянка активного центра, яка безпосередньо вступає в хімічну взаємодію з субстратом |
| o | г) ділянка коферменту, яка забезпечує взаємодію ферменту з субстратом |
14. Що таке контактна (якірна) ділянка активного центру?
| o | а) ділянка апоферменту, яка вступає в хімічну реакцію з субстратом |
| o | б) площадка, яка забезпечує специфічну спорідненість до субстрату і формування його комплексу з субстратом |
| o | в) функціонально активні групи АК, які зв’язуються апоферментом |
| o | г) ділянка апоферменту, що взаємодіє з коферментом |
15. Які основні функції виконують коферменти і простетичні групи?
| o | а) стабілізують апофермент |
| o | б) беруть участь в акті каталізу |
| o | в) відповідають за специфічність ферменту і за зв’язок між апоферментом і субстратом |
| o | г) беруть участь в акті каталізу, забезпечуючи контакт між ферментативним білком і субстратом і стабілізуючи апофермент |
16. Які ферменти мають відносну специфічність?
| o | а) пепсин, ліпаза, амілаза |
| o | б) уреаза |
| o | в) аргіназа |
| o | г) трипсин, хімотрипсин |
17. Що таке алостретичний центр ферменту?
| o | а) ділянка молекули ферменту, що зв’язує апофермент з гормонами, медіаторами |
| o | б) ділянка зв’язування ферменту з ефекторами, молекули яких відрізняються від субстрату |
| o | в) ділянка зв’язування ферменту з низькомолекулярними сполуками, молекули яких подібні до субстрату |
| o | г) ділянка ферменту, що зв’язує апофермент і кофермент |
18. Що таке ізоферменти?
| o | а) різні форми одного ферменту, які каталізують одну й ту ж реакцію, різняться за фізіко - хімічними властивостями |
| o | б) дві форми ферменту, які каталізують одну й ту ж реакцію, різняться за деякими властивостями |
| o | в) сукупність форм ферментів, які різняться складовими субодиницями |
| o | г) генетично різні субодиниці в складі мультимера |
19. Що таке мультіферментний (надмолекулярній) комплекс ферментів?
| o | а) група однакових ферментів, що каталізують послідовності каскадного перетворення будь-якого субстрату |
| o | б) група ферментів, локалізованих в одних і тих же субклітинних структурах |
| o | в) група різних ферментів, які забезпечують повне перетворення однієї речовини в каскадній реакції |
| o | г) складний фермент четвертинної структури |
20. Які речовини і фактори є активаторами ферментів?
| o | а) мінеральні та органічні кислоти, іони одновалентних металів |
| o | б) SH – вмисні сполуки, іони важких металів |
| o | в) оптимальна температура, буферні розчини, іони одновалентних (іноді двовалентних) металів |
| o | г) іони двовалентних (іноді одновалентних) металів, соляна кислота, жовчні кислоти, SH – вмисні сполуки |
21. Яка температура є оптимальною для дії більшості ферментів?
| o | а) 28-32°С |
| o | б) 37-43°С |
| o | в) 45-50°С |
| o | г) 50-60°С |
22. Як змінюється стан ферментів за низьких температур (близько 0 ° С)?
| o | а) повністю руйнується (денатурується) |
| o | б) частково денатуруються з подальшою інактивацією |
| o | в) не руйнуються, але майже повністю втрачають активність |
| o | г) не денатуруються, але повністю втрачають активність |
23. Яке оптимальне значення рН середовища для дії амілази слини?
| o | а) рН 4,5-5,0 |
| o | б) рН 6,8-7,0 |
| o | в) рН 6,8-7,8 |
| o | г) рН 7,0-8,5 |
24. Яке оптимальне значення рН для дії пепсину?
| o | а) рН 4,5-5,0 |
| o | б) рН 6,8-7,0 |
| o | в) рН 7,5-8,5 |
| o | г) рН 1,5-2,5 |
25. Для яких ферментів оптимальними є значення рН 9,5-10,0?
| o | а) для пепсину |
| o | б) для амілази |
| o | в) для гастриксину |
| o | г) для ліпазишлункового соку |
26. Чим зумовлена висока специфічність ферментів?
| o | а) унікальною структурою апоферменту |
| o | б) унікальною структурою коферменту |
| o | в) конфірмаційною і електростатичною компліментарністю між субстратом і ферментом (активним центром) |
| o | г) конфірмаційною і електростатичною компліментарністю між коферментом та апоферментом у процесі каталізу. |
27. Що таке абсолютна специфічність ферменту?
| o | а) здатність каталізувати перетворення лише одного субстрату |
| o | б) здатність каталізувати розрив одного певного зв’язку |
| o | в) здатність каталізувати перетворення однієї певної групи субстратів, схожих за структурою кофермента |
| o | г) здатність каталізувати перетворення всіх субстратів |
28. Що таке відносна специфічність ферменту?
| o | а) здатність каталізувати перетворення однієї певної групи субстратів |
| o | б) здатність каталізувати перетворення лише одного субстрату |
| o | в) здатність каталізувати перетворення групи близьких за властивостями субстратів з певним типом зв’язків |
| o | г) здатність каталізувати перетворення загальної групи стерео-ізомерів |
29. Що таке стереохімічна специфічність ферменту?
| o | а) здатність каталізувати перетворення цис- або транс стереоізомерів |
| o | б) здатність каталізувати перетворення D - або L -стереоізомерів |
| o | в) здатність каталізувати перетворення лише одного стереоізомера |
| o | г) здатність каталізувати перетворення сполук D -ряду |
30. Які ферменти мають абсолютну специфічність?
| o | а) амілаза, ліпаза |
| o | б) аргіназа, уреаза |
| o | в) трипсин, пепсин |
| o | г) фосфорилаза, фосфотаза |
31. Які сполуки викликають конкурентне гальмування?
| o | а) сполуки, що зв’язуються з активним центром ферменту і мають структуру, схожу на структуру субстрату |
| o | б) речовини, що блокують активний центр ферменту |
| o | в) речовини, що інактивують фермент шляхом його денатурації |
| o | г) солі важких металів, мінеральні та органічні кислоти |
32. Чим зумовлено конкурентне гальмування активності ферменту?
| o | а) конкуренцією між субстратом та ферментом |
| o | б) конкуренцією між ферментом та інгібітором |
| o | в) конкуренцією між субстратом та інгібітором за вплив на фермент |
| o | г) конкуренцією між коферментом і субстратом за зв’язок з апоферментом |
33. Які механізми зниження енергетичного бар’єра під час ферментативних реакцій?
| o | а) утворення додаткових ковалентних зв’язків між апо- і коферментом |
| o | б) утворення проміжного фермент - субстрактного (ES) комплексу |
| o | в) участь макроенергетичних сполук (АТФ тощо) у ферментативному каталізі |
| o | г) зменшення площі контактної ділянки |
34. Які механізми зумовлюють великі швидкості ферментативних реакцій?
| o | а) зниження енергії активації реакції, що каталізується |
| o | б) підвищення енергії активації молекул речовин, що взаємодіють |
| o | в) забезпечення ферментативних реакцій енергію АТФ |
| o | г) швидке досягнення термодінамічної рівноваги між ферментом і субстратом |
35. Що таке інгібітори ферментів?
| o | а) речовини, що перешкоджають утворенню зв’язку між субстратом і ферментом |
| o | б) речовини, що викликають часткове або повне гальмування реакцій, які каталізують ферментами |
| o | в) фактори, що повністю гальмують ферментативні реакції |
| o | г) речовини, що викликають денатурацію ферментів |
36. Які реакції каталізуються ізомеразами?
| o | а) ізомерізації сполук |
| o | б) розщеплення полімерів |
| o | в) синтезу стереоізомерів |
| o | г) взаємоперетворень ізомерів за участю АТФ |
Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: