Ферменты – это белковые катализаторы.

Белки – это полимеры, состоящие из 20 аминокислот. Отсюда понятно, что существует огромное многообразие белков.

Аминокислоты связаны в белке пептидными связями. Последовательность аминокислот в цепи называется первичной структурой. Эта последовательность закодирована последовательностью нуклеотидов в ДНК.

Полипептидная цепь за счет водородных связей может образовывать вторичную структуру (α-спираль и β-складку).

Пространственная структура полипептидной цепи называется третичной структурой. Она сформирована водородными, электростатическими, гидрофобными связями и дисульфидными мостиками между молекулами цистеина. Третичная структура формирует глобулу или фибриллу. Несколькоплипептидоных цепей за счет тех же связей формируют четвертичную структуру.

Белки обладают некоторыми уникальными свойствами такими как:

1. Подвижность белков – возможность переходить из одной пространственной структуры к другой (менять конформацию) и совершать работу

2. Разнообразие белков.

3. Способность «узнавать» молекулы (субстратная специфичность).

Существует два или несколько состояний белка с низкой энергией. Переходя из одного состояния в другое, белок совершает работу. Так происходят:

Сокращение мышц.

Транспорт веществ через мембрану.

Ферментативный катализ.

Для ферментов характерны свойства катализаторов и свойства белков.

Исходные вещества в биохимии называются субстратами.

Ферменты по структуре разделяются на протеины и протеиды. Протеины состоят только из белкового компонента (апофермента). Протеиды кроме белкового компонента содержат небелковую часть (кофермент). В качестве коферментов обычно выступают:

1. Витамины и их производные.

2. Нуклеотиды.

3. Производные гема.

4. Неорганические ионы, входящие в состав активного центра.

Если кофермент связан с апоферментом ковалентной связью, то он называется простетической группой. Примером простетической группы может быть ФАД в составе флавиновых дегидрогеназ.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: