Основные свойства ферментов.

Высокая активность в мягких биологических условиях. Скорости реакций, катализируемых ферментами, в сотни тысяч – миллионы раз. Это связано с тем, что ферменты проводят реакцию по пути с очень низкой энергией активации.

Специфичность действия. Каждый фермент действует на строго определенные молекулы в качестве субстратов, осуществляя только одну строго определенную химическую реакцию. Так как активный центр комплементарен только своему субстрату.

Регулируемость. Активность ферментов регулируется гормонами, субстратами и другим регуляторами. В ходе регуляции изменяется конформация фермента.

Фермент в ходе реакции все время подстраивается под переходное состояние субстрата, понижая его энергию. Реакция с участием фермента идет по другому механизму с гораздо более низкой энергией активации.

По уравнению Аррениуса k=k_oe^{- Ea/RT} константа скорости экспотенциально возрастает при снижении энергии активации.

Ферменты не только снижают энергию активации процесса, но увеличивают скорость реакции, повышая k_o (предэкспоненту). В активном центре происходит «правильная» ориентация субстратов, что увеличивает вероятность эффективного соударения.

Активность фермента – это скорость, катализируемой им реакции. Чаще всего активность измеряется в ммоль/л. час.

Применительно к лекарственным препаратам, содержащим ферменты, часто пользуются международной единицей активности (МЕД ) - это количество фермента, катализирующее превращение субстрата со скоростью 1 мкмоль/мин.

Также используют удельную активность фермента – содержание международных единиц активности фермента на 1 мг белка в препарате. Еще одной международной единицей активности ферментов являетсяе катал. Катал – это количество фермента, катализирующее превращение 1 моль субстрата в продукт за 1 сек. 1 кат=6*10⁷ МЕД.

Чтобы фермент мог осуществлять свои функции он должен находиться в нативной (природной) конформации. Утрата этой конформации называется – денатурация. Денатурацию могут вызывать повышение или понижение температуры, повышение концентрации солей, изменение рН среды и другие факторы. Денатурация бывает обратимой и необратимой. Примером необратимой денатурации может быть ковалентное связывание фермента ацетилхолинэстеразы с боевым отравляющим веществом Диизопропилфторфосфатом. Ацетилхолинэстераза участвует в передаче нервного импульса, поэтому диизопропилфторфосфат – нейропарализующий яд.

По этому же механизму действуют ионы Hg²⁺, Pb²⁺, мышьяковистые соединения, некоторые инсектициды, дефолианты и другие яды. Примером обратимой денатурации можно считать повышение концентрации солей или понижение температуры.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: