Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Сумський державний університет




МІНІСТЕРСТВО ОХОРОНИ ЗДОРОВ`Я УКРАЇНИ

МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ І НАУКИ УКРАЇНИ

СУМСЬКИЙ ДЕРЖАВНИЙ УНІВЕРСИТЕТ

 

 

 

 

КУРС ЛЕКЦІЙ ІЗ БІОХІМІЇ

Для студентів спеціальності 7.110101

Денної форми навчання

Розділ

«Структура та функції білків»

Затверджено

на засіданні кафедри біофізики, біохімії, фармакології та біомолекулярної інженерії як курс лекцій із дисципліни «Біологічна хімія».

Протокол № 25 від 13.05.2013 р.

Суми

Сумський державний університет

 

Курс лекцій із біохімії. Розділ «Структура та функції білків» / укладачі: І. В. Чорна, І. Ю. Висоцький. – Суми : Сумський державний університет, 2013. – 72 с.

 

Кафедра біофізики, біохімії, фармакології та біомолекулярної інженерії

 

 

ЗМІСТ  
  C.
Передмова..................................................................................... ...........5
1. Загальна характеристика та біологічні функції білків і пептидів........................................................................................   ...........6
2. Амінокислотний склад білків і пептидів............................... ............7
2.1. Будова та класифікації амінокислот................................... ............7
2.2. Функціональна роль протеїногенних амінокислот............ ........12
2.3. Фізико-хімічні властивості протеїногенних амінокислот..................................................................................   ..........14
2.3.1. Кислотно-основні властивості......................................... ..........14
2.3.2. Стереоізомерія.................................................................... .........20
2.3.3. Спектральні властивості................................................... .........21
2.3.4. Полярність.......................................................................... .........21
3. Методи виявлення та дослідження в біологічних рідинах амінокислот....................................................................   .........22
3.1. Кольорові реакції на амінокислоти..................................... .........22
3.2. Розділення амінокислот за допомогою іонообмінної хроматографії...............................................................................   .........24
4. Рівні структурної організації білкових молекул................... .........25
5. Природні пептиди: класифікація, біохімічна характеристика............................................................................   .........36
6. Сучасні класифікації білків. Загальна характеристика окремих класів білків, їх роль...................................................   .........40
7. Фізико-хімічні властивості білків.......................................... .........48
8. Етапи дослідження первинної структури білків і пептидів........................................................................................   .........53
8.1. Методи виділення білків із біооб’єктів.............................. .........53
8.2. Методи фракціонування білків........................................... .........54
8.2.1. Відділення білків від низькомолекулярних домішок..... .........54
8.2.2. Розділення білків за молекулярною масою..................... .........54
8.2.3. Розділення білків за зарядом............................................ .........57
8.2.4. Розділення білків за зарядом і молекулярною масою.... .........58
8.2.5. Розділення білків за здатністю до специфічних взаємодій......................................................................................   .........61
8.3. Аналіз будови білків............................................................. .........62
8.3.1. Аналіз гомологічних білків............................................... .........62
8.3.2. Встановлення амінокислотного складу білка................. .........63
8.3.3. Визначення N-кінцевої амінокислоти.............................. .........64
8.3.4. Визначення С-кінцевої амінокислоти............................. .........67
8.3.5. Визначення амінокислотної послідовності білкового ланцюга.......................................................................   .........67
9. Коротка історична довідка...................................................... .........68
Список використаної літератури................................................ .........69
Додаток А...................................................................................... .........71

Передмова

 

У запропонованому курсі лекцій стисло і доступно висвітлені основні положення про будову і функції одного із основних класів біомакромолекул – білків. Багато уваги приділено принципам структурної організації, класифікації та фізико-хімічним властивостям білків і амінокислот. Наведено детальний опис основних методів дослідження, що застосовуються в сучасній біохімії для виділення, очищення, розділення білків та аналізу амінокислотної послідовності білкового ланцюга (висолювання, ультрацентрифугування, хроматографічні, електрофоретичні методи, секвенування та ін.). Конспект ілюстрований.

Вивчення хімії білків і методів дослідження цих біомолекул важливе як для формування фундаментальних уявлень про молекулярну основу життя, так і для подальшого розуміння студентами-медиками причин виникнення і перебігу патохімічних процесів, що лежать в основі розвитку ряду захворювань. Автори мають надію, що запропонований курс лекцій із розділу «Структура та функції білків» дасть можливість студентам краще підготуватися до практичних занять із біологічної хімії, а також сприятиме ефективнішому вивченню ними інших клінічних дисциплін.

 






Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2020 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных