Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Фізико-хімічні властивості протеїногенних амінокислот




2.3.1. Кислотно-основні властивості.Амінокислоти мають радикал і дві функціональні групи із протилежними властивостями: кислу – карбоксильну та основну – аміногрупу. Амінокислоти є амфотерними електролітами, що можуть дисоціювати з утворенням іонних форм – аніона або катіона. У водному середовищі амінокислоти існують у вигляді рівноважної суміші, що складається з аніонної, катіонної форм та біполярного іона (цвітер-іона).

 


Зазначені реакції утворення аніонів, катіонів та біполярних іонів амінокислот повністю відповідають тільки схемі кислотно-основної дисоціації моноаміномонокарбонових амінокислот. У цьому найпростішому випадку рівновага між позитивно та негативно зарядженими молекулами може теоретично досягатися вже в нейтральних розчинах, тобто при рН=7.

Таким чином, нейтральні амінокислоти у воді мають сумарний нульовий заряд і можуть функціонувати або як кислоти (донори протонів), або як основи (акцептори протонів). Речовини з такими подвійними властивостями є амфотерними (із грецької “amphi” – обидва) і часто їх називають амфолітами, (скорочення від слів амфотерні електроліти).

Кислі (моноамінодикарбонові) амінокислоти мають дві карбоксильні групи, які дисоціюють, віддаючи 2 протони, але оскільки в них тільки одна аміногрупа, що приймає один протон, то такі амінокислоти поводять себе як кислоти та їх розчин має кислу реакцію. Сам іон амінокислоти заряджається негативно (сумарний заряд “-1”).

Основні (диаміномонокарбонові) амінокислоти реагують у водному розчині як слабкі основи, оскільки один протон, який вивільняється при дисоціації карбоксильної групи таких амінокислот, зв’язується з однією з аміногруп, а друга аміногрупа зв’язує протон із водного оточення, у результаті збільшується кількість OH груп і підвищується pH. Заряд іона таких амінокислот буде позитивним (сумарний заряд “+1”).

При додаванні до розчину амінокислот додаткової кількості протонів (кислоти) пригнічується дисоціація карбоксильних груп та збільшується кількість позитивно заряджених NH3+-груп. Отже, у сильно кислому середовищі всі амінокислоти переходять у катіонну форму (набувають позитивного заряду). При додаванні лугу, навпаки, збільшується дисоціація карбоксильних груп. Отже, у сильно лужному середовищі всі амінокислоти переходять у аніонну форму (набувають негативного заряду). Таким чином, змінюючи pH розчину, можна змінювати заряд молекул амінокислот.

 

Таблиця 1 – Зміна сумарного заряду амінокислот залежно від рН середовища

(за Є. С. Северіним та ін.)

 
 

 

 


При певному значенні pH середовища настає такий стан, при якому заряд амінокислоти дорівнює нулю. Таке значення pH називається ізоелектричною точкою (ІЕТ)і позначається рI. При значенні pH, що дорівнює ізоелектричній точці, амінокислота не переміщується в електричному полі. Якщо pH нижче ІЕТ, то катіон амінокислоти рухається до негативно зарядженого катода, а при pH вище ІЕТ аніон амінокислоти – до позитивно зарядженого анода. На цих властивостях амінокислот базується можливість їх розділення в електричному полі (електрофорез). Для нейтральних α-амінокислот значення ІЕТ є дещо нижчими ніж 7 (5,5-6,3) унаслідок більшої здатності до іонізації карбоксильної групи. У кислих α-амінокислот (аспарагінова і глутамінова кислоти) ІЕТ знаходиться значно нижче 7, наприклад, для аспарагінової кислоти рІ=2,97 і при фізіологічних значеннях рН (наприклад, крові 7,36–7,44) вони знаходяться у вигляді аніонів, оскільки у них іонізовані обидві карбоксильні групи. Для лужних амінокислот ІЕТ знаходиться у межах рН вище 7, і в організмі вони містяться у вигляді катіонів, тобто в них протонізовані обидві аміногрупи. Крім того, при рН=рІ амінокислоти мають найнижчу розчинність у воді.

На рисунку 1 подано криву титрування на прикладі амінокислоти гліцину. Титрування відбувається через дві стадії, кожна з яких відповідає відщепленню одного протона. На самому початку титрування гліцину його молекули знаходяться у повністю протонованій формі, і в розчині переважають іони +NH3–CH2–COOH. У середній точці ділянки кривої, що відповідає першій стадії титрування, коли відбувається відщеплення протона від карбоксильної групи, наявні еквімолярні концентрації донора (+NH3–CH2–COOH) та акцептора (+NH3–CH2–COO) протонів. У даному випадку середній точці кривої на першій стадії титрування відповідає рН 2,34, отже, величина константи дисоціації α-СООН-групи гліцину (pK1’) дорівнює 2,34. Продовжуючи титрування, ми досягнемо другої важливої точки, що відповідає рН 5,97, – точки перегину кривої. Саме в цей момент закінчується стадія відщеплення першого протона і починається стадія відщеплення другого протона. При цьому значенні рН гліцин знаходиться переважно у формі біполярного іона +NH3–CH2–COO, і його заряд дорівнює нулю. Таким чином, рН 5,97 є ізоелектричною точкою для гліцину.

На другій стадії титрування відбувається відщеплення протона від +NH3-групи гліцину. Середня точка цієї ділянки кривої титрування відповідає еквімолярним концентраціям іонів +NH3–CH2–COO і NH2–CH2–COO. Значення рН у цій точці дорівнює 9,60, таке саме значення має і константа дисоціації α-+NH3-групи гліцину (pK2’). Титрування завершується приблизно при рН 12, коли гліцин знаходиться переважно у формі повністю депротонованих іонів NH2–CH2–COO.

Значення ІЕТ для амінокислот, що містять одну α-аміногрупу, одну α-карбоксильну групу і бічний радикал, що не дисоціює, може бути обчислене, використовуючи таку формулу:

pI = ½( pK1’+ pK2’),

де pK1– константа дисоціації α-СООН-групи амінокислоти;

pK2 – константа дисоціації α-+NH3-групи амінокислоти.

Для гліцину pI = ½( 2,34+ 9,60)=5,97.

 
 

 


Рисунок 1 – Крива титрування 0,1 М гліцину

Амінокислоти, які мають дві карбоксильні групи (моноамінодикарбонові кислоти), титруються в 3 етапи:

1) дисоціація α-СООН-групи амінокислоти;

2) дисоціація СООН-групи бічного радикала;

3) дисоціація α-+NH3-групи амінокислоти.

Значення ІЕТ для амінокислот, що містять дві карбоксильні групи та одну α-аміногрупу, може бути обчислене, використовуючи таку формулу:

pI = ½( pK1’+ pK2’),

де pK1– константа дисоціації α-СООН-групи амінокислоти;

pK2 – константа дисоціації СООН-групи бічного радикала.

Для глутамінової кислоти pI = ½( 2,19+ 4,25)=3,22.

Амінокислоти, які мають дві аміногрупи (диаміномонокарбонові кислоти), титруються в 3 етапи:

1) дисоціація α-СООН-групи амінокислоти;

2) дисоціація α-+NH3-групи амінокислоти;

3) дисоціація +NH3-групи бічного радикала.

Значення ІЕТ для амінокислот, що містять дві аміногрупи та одну α-карбоксильну групу, може бути обчислене, використовуючи таку формулу:

pI = ½( pK1’+ pK2’),

де pK1– константа дисоціації α-+NH3-групи амінокислоти;

pK2 – константа дисоціації +NH3-групи бічного радикала.

Для аргініну pI = ½(9,04+ 12,48)=10,76.

У цистеїні та тирозині R-група бічного радикала іонізується раніше, ніж α-+NH3-група, тому значення ІЕТ для цих амінокислот може бути обчислене, використовуючи таку формулу:

pI = ½( pK1’+ pK2’),

де pK1– константа дисоціації α-СООН-групи амінокислоти;

pK2 – константа дисоціації R-групи бічного радикала.

Для цистеїну pI = ½(1,71+ 8,33)=5,02.

Для тирозину pI = ½(2,20+ 9,11)=5,65.

У таблиці А. 1 наведені значення pK дисоціації α-СООН-, α-+NH3- та R-груп протеїногенних амінокислот.

 

2.3.2. Стереоізомерія.Усі α-амінокислоти, крім гліцину, оптично активні і можуть існувати у вигляді L- або D-стереоізомерів. Стереоізомерія зумовлена наявністю в амінокислоті асиметричного α-вуглецевого атома (називається хіральний центр), біля якого розташовані чотири різні функціональні групи.

 
 

 

 


До складу білків організму людини і тварин входять тільки амінокислоти, що мають L-конфігурацію. У їх проекціях аміногрупа знаходиться ліворуч подібно до гідроксигрупи в L-гліцериновому альдегіді.

 
 

 


Використання α-амінокислот L-ряду для біосинтезу білків людського організму має надзвичайно важливе значення у формуванні їх просторової структури та виявленні біологічної активності. Із цим безпосередньо пов’язана стереоспецифічність дії ферментів-білків. Залишки D-α-амінокислот входять до складу багатьох природних пептидів, насамперед антибіотиків. D-амінокислоти знайдено у складі біополімерів клітинних стінок бактерій. Наприклад, залишок D-глутамінової кислоти входить до оболонки бактерій сибірської виразки.

Цікаво Залишки аспарагінової кислоти в метаболічно неактивних структурних білках зазнають повільної мимовільної неферментативної рацемізації: так, у білках дентину й емалі зубів L-аспартат переходить у D-форму зі швидкістю ~ 0,1% на рік, що може бути використано для визначення віку ссавців. Рацемізація залишків аспарагінової кислоти також виявлена при старінні колагену, передбачається, що така рацемізація специфічна для аспарагінової кислоти і відбувається за рахунок утворення сукцинімідного кільця при внутрішньо-молекулярному ацилюванні пептидного азоту вільною карбоксильною групою аспарагінової кислоти  

 

 


2.3.3 . Спектральні властивості.Усі амінокислоти поглинають світло в інфрачервоній області спектру. В ультрафіолетовій області поглинають світло три циклічних амінокислоти: тирозин, триптофан (λmax=280 нм) і фенілаланін (λmax=260 нм). Цю властивість широко використовують для аналітичного визначення білків.

2.3.4 . Полярність. Залежно від полярності бічних радикалів (R-груп) амінокислоти в більшій або меншій мірі взаємодіють із диполями води, тобто проявляють гідрофільні або гідрофобні властивості.

 




Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2019 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных