Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Фізико-хімічні властивості білків




 

Індивідуальні білки відрізняються за своїми фізико-хімічними властивостями: формою молекул, молекулярною масою, сумарним зарядом молекули, співвідношенням полярних і неполярних груп на поверхні нативної молекули білка, розчинністю, а також ступенем стійкості до впливу денатуруючих агентів.

1. Відмінності білків за формою молекул. Як уже зазначалося вище, за формою молекул білки класифікують на глобулярні і фібрилярні. Глобулярні білки мають більш компактну структуру, їх гідрофобні радикали заховані в гідрофобне ядро, і вони значно краще розчинні в рідинах організму, ніж фібрилярні білки (виняток становлять мембранні білки).

2. Відмінності білків за молекулярною масою. Білки – високомолекулярні сполуки, але можуть сильно відрізнятися за молекулярною масою, що коливається від 6000 до 1 000 000 Да і вище. Молекулярна маса білка залежить від кількості амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі, а для олігомерних білків – і від кількості протомерів (або субодиниць), що входять до його складу.

Цікаво Дальтон (Да) і кілодальтон (кДа)– одиниці вимірювання маси білків. 1 дальтон дорівнює 1/12 маси атома вуглецю (12С), або 1,661 10–24 г. Названо на честь англійського фізика та хіміка Дж. Дальтона (1766–1844).

 


3. Сумарний заряд білків. За рахунок електролітичної дисоціації NH2 і COOH груп білки проявляють властивості амфотерних сполук. Білки мають у своєму складі радикали лізину, аргініну, гістидину, глутамінової та аспарагінової кислот, що містять функціональні групи, здатні до іонізації (іоногенні групи). Крім того, на N- і С-кінцях поліпептидних ланцюгів є α-аміно- і α-карбоксильна групи, також здатні до іонізації. Сумарний заряд білкової молекули залежить від співвідношення іонізованих аніонних радикалів Глу і Асп і катіонних радикалів Ліз, Apr і Гіс. Ступінь іонізації функціональних груп цих радикалів залежить від рН середовища. При рН розчину близько 7 всі іоногенні групи білка знаходяться в іонізованому стані. У кислому середовищі збільшення концентрації протонів (Н+) призводить до зменшення дисоціації карбоксильних груп і зменшення негативного заряду білків:

–СОО- + Н+ → –СООН.

У лужному середовищі зв’язування надлишку ОН- із протонами, що утворюються при дисоціації NH3+ з утворенням води, призводить до зменшення позитивного заряду білків:

–NH3+ + ОН- → –NH2 + H2O.

Значення рН, при якому білок набуває сумарний нульовий заряд, називають ізоелектричною точкою білка (pI, ІЕТ). В ізоелектричній точці кількість позитивно і негативно заряджених груп білка однакова, тобто білок знаходиться в ізоелектричному стані. Оскільки більшість білків у клітині має у своєму складі більше аніоногенних груп (–СОО-), то ІЕТ цих білків лежить у слабокислому середовищі. ІЕТ білків, у складі яких переважають катіоногенні групи, знаходиться в лужному середовищі. Найбільш яскравий приклад таких внутрішньоклітинних білків, що містять багато аргініну і лізину, – гістони, що входять до складу хроматину. Білки, що мають сумарний позитивний або негативний заряд, краще розчинні, ніж білки, що знаходяться в ізоелектричній точці. Сумарний заряд збільшує кількість диполів води, здатних зв’язуватися з білкової молекулою, і перешкоджає контакту однойменно заряджених молекул, у результаті розчинність білків збільшується.

Заряджені білки можуть рухатися в електричному полі: аніонні білки, що мають негативний заряд, будуть рухатися до позитивно зарядженого анода (+), а катіонні білки – до негативно зарядженого катода (–). Білки, що знаходяться в ізоелектричному стані, не переміщаються в електричному полі.

4. Співвідношення полярних і неполярних груп на поверхні нативних молекул білків. На поверхні більшості внутрішньоклітинних білків переважають полярні радикали, однак співвідношення полярних і неполярних груп відрізняється для індивідуальних білків. Так, протомери олігомерних білків в області контактів один з одним часто містять гідрофобні радикали. Поверхні білків, що функціонують у складі мембран або прикріпляються до них у процесі функціонування, також збагачені гідрофобними радикалами. Такі білки краще розчинні в ліпідах, ніж у воді.

5. Розчинність білків. Розчинність білків у воді залежить від усіх перелічених вище властивостей білків: форми, молекулярної маси, величини заряду, співвідношення полярних і неполярних функціональних груп на поверхні білка. Крім того, розчинність білка визначається складом розчинника, тобто наявністю в розчині інших розчинених речовин. Наприклад, деякі білки легше розчиняються в слабкому сольовому розчині, ніж у дистильованій воді. З іншого боку, збільшення концентрації нейтральних солей може сприяти випадінню певних білків в осад (висолювання).

6. Відмінності білків за ступенем стійкості до впливу денатуруючих агентів. Денатуруючі агенти, що наявні в розчині, також знижують розчинність білків. Денатурація – порушення просторової структури білка (втрата вторинної, третинної та четвертинної (якщо вона була) структур зі збереженням первинної структури) та порушення характерних для даного білка фізико-хімічних властивостей. Денатурація супроводжується зниженням або втратою специфічної для даного білка біологічної активності (ферментативної, гормональної тощо). Механізм впливу денатуруючих агентів полягає в руйнуванні слабких зв’язків (водневих, іонних, дипольних, гідрофобних), що стабілізують вторинну, третинну та четвертинну структури білкових молекул. Первинна структура при цьому зберігається, оскільки вона утворена міцними ковалентними зв’язками. Денатурація може бути оборотною (структура білка відновлюється після усунення денатуруючого агента – ренатурація) або необоротною (просторова структура молекули не відновлюється, наприклад, при осадженні білків концентрованими мінеральними кислотами, солями важких металів).

Фактори, що викликають денатурацію білків, можна поділити на фізичні і хімічні.

До фізичних факторів належать:

· висока температура. Для різних білків характерна різна чутливість до теплового впливу. Частина білків піддається денатурації вже при температурі 40-50 ºС. Такі білки називають термолабільними. Інші білки денатурують при значно вищих температурах, вони є термостабільними;

· ультрафіолетове опромінення;

· рентгенівське і радіоактивне опромінення;

· ультразвук;

· механічний вплив. Так, наприклад, інтенсивне струшування розчину білка призводить до зіткнення білкових молекул із повітряним середовищем на поверхні поділу фаз та зміни конформації цих молекул.

До хімічних факторів належать:

· концентровані кислоти і луги. Наприклад, трихлороцтова кислота (органічна), азотна кислота (неорганічна);

· солі важких металів (наприклад, CuSO4);

· органічні розчинники (етиловий спирт, ацетон);

· рослинні алкалоїди;

· сечовина у високих концентраціях;

· інші речовини, здатні порушувати слабкі типи зв’язків у молекулах білків.

Вплив денатуруючих факторів застосовують для стерилізації обладнання та інструментів, а також як антисептики.

Цікаво In vivo в організмі можлива ренатурація білків. Це пов’язано з продукцією у живому організмі специфічних білків, які “розпізнають” структуру денатурованого білка, приєднуються до нього за допомогою слабких типів зв’язку і створюють оптимальні умови для ренатурації. Такі специфічні білки відомі як “шаперони” (із французької shaperon – няня). Ці білки є в усіх клітинах організму. Вони виконують також функцію траспорту поліпептидних ланцюгів через біологічні мембрани і беруть участь у формуванні третинної і четвертинної структур білкових молекул. Шаперони, що беруть участь у захисті клітинних білків від денатуруючих впливів, відомі як “білки теплового шоку” або “білки стресу” і в літературі їх позначають як HSP (від англійської heat shock protein). При дії різних стресових факторів відбувається індукція синтезу таких білків: при перегріві організму (40– 44 ºС), гіпоксії, вірусних захворюваннях, дії ультрафіолетового опромінення, отруєннях. В організмі південних народів виявлено підвищений вміст білків стресу порівняно із північною расою. Встановлено, що короткотривалі стресові впливи збільшують вироблення білків теплового шоку і підвищують стійкість організму до тривалих стресових впливів. Так, короткотривала ішемія серцевого м’яза в період бігу при помірних тренуваннях значно підвищує стійкість міокарда до тривалої ішемії, викликаної стенокардією або закупорюванням судин серця тромбом. На сьогодні перспективними дослідженнями в медицині є пошуки фармакологічних і молекулярно-біологічних способів активації синтезу білків теплового шоку в клітинах.

 

 




Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2019 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных