Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






III За ступенем складності молекули




1. Прості білки (складаються лише з амінокислот).

2. Складні білки (складаються з простого білка, зв’язаного із небілковим компонентом). Небілкова частина називається простетичною групою. Білок без простетичної групи називається апопротеїном. Білкова частина із простетичною групою називається холопротеїном. Простетична група відіграє ключову роль у функціонуванні білка.

Класифікація простих білків базується на розчинності. До простих білків належать:

1) альбумін – білок, який добре розчиняється у воді та добре висолюється з водних розчинів. Цей білок має некомпенсований від’ємний заряд і кислі властивості (ізоелектрична точка – 4,7). Альбумін відіграє основну роль у формуванні онкотичного тиску плазми, приєднує і транспортує жирні кислоти, холестерол, білірубін, вітаміни, гормони, фенол та інші токсичні і лікарські сполуки;

2) глобуліни – білки, розчинні у слабких сольових розчинах. Як правило, для їх екстракції застосовують 10 % розчин NaCl. Це слабкокислі або нейтральні білки (ізоелектрична точка лежить у межах рН 6–7,3), які містять менше, ніж альбуміни, кислих амінокислот. Глобуліни виконують різноманітні функції в організмі. Деякі з них транспортують мінеральні речовини (мідь, залізо та ін.), гормони, жирні кислоти, вітаміни; інші є антипротеазами;

3) протаміни – це білки невеликої молекулярної маси, що складаються на 80 % із основних амінокислот (аргініну) і не містять сірки. Ці білки знаходяться переважно у сперміях. За величиною молекул протаміни – білки найменшого розміру. Деякі з них навіть складаються із семи амінокислот, серед яких аргінін, пролін і серин становлять більше половини молекули;

4) гістони – низькомолекулярні білки, містяться у хромосомах клітинних ядер і відіграють важливу роль в утворенні структури хроматину. Гістони – справжні білки, до їх складу входять майже всі білкові амінокислоти. Вони характеризуються високим вмістом основних амінокислот: аргінін (до 26 %), лізин (8-10 %). Ізоелектрична точка різних гістонів знаходиться в межах рН 9,5–12,0. Залежно від співвідношення аргініну і лізину розрізняють 5 типів гістонів: Н1, Н, Н2b, Н3, Н4. Гістони міцно зв’язані з ДНК за допомогою електростатичного зв’язку (вони мають позитивний заряд, а ДНК – негативний). У складі нуклеопротеїнів ядра гістони виконують структурну і регуляторну функції: стабілізують просторову структуру ДНК, складають основу нуклеосом. Гістони блокують передачу генетичної інформації від ДНК до РНК (роль репресора), тобто регулюють біосинтез білка;

5) проламіни – білки, які розчиняються в 60-80 % розчині етилового спирту. Назву “проламіни” вони отримали тому, що до їх складу входить велика кількість амінокислоти проліну. Проламіни синтезуються тільки в насінні злакових рослин. Проламіни пшениці називають гліадин, кукурудзи – зеїн, ячменю – гордеїн;

6) глютеліни – білки, які виділяють із рослинних тканин розведеними розчинами лугів (0,2 % NаОН). Вони нерозчинні у воді, спирті й розчинах солі. Глютеліни пшениці – це глютенін, рису – орізенін;

7) склеропротеїни – фібрилярні білки, що входять до складу опорних та покривних тканин – кісток, хрящів, зв’язок, волосся, нігтів, шкіри тощо. Ці білки нерозчинні у воді й сольових розчинах, слабо розчинні у кислотах і лугах. Прикладами склеропротеїнів є колаген, еластин, кератини.

Колаген – основний білок сполучної тканини. Молекула колагену побудована із трьох поліпептидних ланцюгів, у кожному з них міститься приблизно 1000 амінокислотних залишків. Кожен ланцюг утворює спіралі, що відрізняються від α-спіралі. Молекула колагену побудована на 30 % із амінокислоти гліцину, на 20 % – із проліну та гідроксипроліну, на 10 % – з аланіну та на 40 % – з інших амінокислот.

Інший білок сполучної тканини – еластин – відрізняється від колагену структурою і властивостями: хімічно він активніший, частково перетравлюється травними ферментами, має еластичні властивості.

Кератини – фібрилярні білки епідермісу шкіри, волосся, нігтів. До їх складу входить багато сірковмісних амінокислот (цистеїн, цистин) і тирозину. Молекули кератину з’єднуються між собою дисульфідними зв’язками, що надає міцності й жорсткості всій структурі. Поліпептидні ланцюги кератинів утворюють α-спіраль. Об’єднання трьох таких ланцюгів, закручених у суперспіраль, утворює протофібрилу. Спіральний джгут із декількох протофібрил утворює мікрофібрилу, а з декількох мікрофібрил – макрофібрилу.

Класифікація складних білків базується на будові простетичної групи. До складних білків належать:

1) хромопротеїни – білки, які мають забарвлену простетичну групу.

Простетична група хромопротеїнів зв’язується із гістидином поліпептидного ланцюга за допомогою координаційних зв’язків. У свою чергу, хромопротеїни поділяють на:

· гемопротеїни (гемоглобін, міоглобін, цитохроми, каталаза, пероксидаза). Простетичною групою цих білків є гем. Гем – молекула, що має структуру циклічного тетрапіролу, де 4 пірольних кільця з’єднані між собою метиленовими містками та містять 4 метильні групи, 2 вінільні групи та 2 залишки пропіонової кислоти у бокових ланцюгах. Ця органічна частина гему називається протопорфірином. У гемі 4 атоми азоту пірольних кілець протопорфірину зв’язані чотирма координаційними зв’язками з Fe2+, що знаходиться в центрі молекули;

гемоглобін як білковий компонент містить глобін, а небілковий – гем. Видові відмінності гемоглобіну обумовлені глобіном, у той час як гем однаковий у всіх видів гемоглобіну. Гемоглобін траспортує кисень від легенів до тканин і діоксид вуглецю – від тканин до легень. У молекулі гемоглобіну дорослої людини HbА1 (від англ. аdult - дорослий) містяться чотири поліпептидні ланцюги, які разом складають білкову частину молекули – глобін. Два з них, що називаються α-ланцюгами, мають однакову первинну структуру і складаються із 141 амінокислотного залишку. Два інші, що позначаються β-ланцюгами, також ідентично побудовані і містять по 146 амінокислотних залишків. Таким чином, уся молекула білкової частини гемоглобіну складається із 574 амінокислот.

Окрім HbA1, у крові дорослої людини міститься гемоглобін НbА2, який складається із 4 субодиниць: двох α-ланцюгів і двох δ-ланцюгів. На частку НbА2 припадає близько 2,5 % від усього гемоглобіну. Відомий, крім того, фетальний гемоглобін (гемоглобін новонароджених), що позначається HbF та складається із двох α-ланцюгів і двох γ-ланцюгів. Фетальний гемоглобін відрізняється від HbA1 не тільки складом амінокислот, але й фізико-хімічними властивостями: спектральним показником, електрофоретичною рухливістю, стійкістю до лужної денатурації та ін. Кров новонароджених містить до 80 % HbF, але до кінця 1-го року життя він майже цілком замінюється на НbА (все ж у крові дорослої людини міститься до 1,5 % HbF від загальної кількості гемоглобіну).

Сполука гемоглобіну з киснем називається оксигемоглобіном (HbO2). Сполука гемоглобіну із чадним газом називається карбоксигемоглобіном (HbСO). Сполука гемоглобіну із вуглекислим газом називається карбгемоглобіном (HbСO2). Під впливом окисників гемоглобін перетворюється в метгемоглобін, що містить тривалентне залізо;

міоглобін – білок м’язів, що містить гем і глобін. На відміну від гемоглобіну, міоглобін – мономер, його глобінова частина представлена одним поліпептидним ланцюгом. Міоглобін у 5 разів швидше зв’язує кисень, ніж гемоглобін. Завдяки цьому міоглобін створює запас кисню і забезпечує дихання м’язів до надходження кисню із гемоглобіном крові. Подібно до гемоглобіну міоглобін здатний утворювати похідні з киснем, оксидом вуглецю, ціанідами.

Цитохроми – білки мітохондрій і ендоплазматичної сітки. Вони транспортують електрони по дихальному ланцюгу і таким чином беруть участь в окисно-відновних процесах, що спрямовані на вироблення енергії в дихальному ланцюгу мітохондрій або знешкодження токсичних речовин в ендоплазматичній сітці.

Ферменти каталаза і пероксидаза виконують антиоксидантну функцію в організмі.

· флавопротеїни. Флавопротеїни містять міцно зв’язані з білком простетичні групи, представлені ізоалоксазиновими похідними – окисненими флавінмононуклеотидом (ФМН) і флавінаденіндинуклеотидом (ФАД). Наявність коферментних форм вітаміну B2 надає флавопротеїнам жовтого кольору. Флавопротеїни входять до складу оксидоредуктаз – ферментів, які каталізують окиснювально-відновні реакції в клітині. Деякі флавопротеїни містять іони металів. Типовими представниками флавопротеїнів, що містять також негемове залізо, є ксантин-оксидаза, альдегідоксидаза, дигідрооротатдегідрогеназа, ацил-КоА-дегідрогеназа і флавопротеїн, який транспортує електрони. На частку двох останніх припадає до 80 % мітохондріальних флавопротеїнів, що виконують важливу роль у біоенергетиці клітини. Негемове залізо зв’язується з білковим компонентом, що відрізняється від гемовмісних хромопротеїнів. Залізо ковалентно зв’язане з атомом сірки залишку цистеїну білка. При кислотному гідролізі такого білка вивільняються залізо і H2S. Незважаючи на структурні відмінності від цитохромів, негемові флавопротеїни виконують аналогічну функцію в транспорті електронів завдяки здатності переходити з окисненого у відновлений стан;

2) глікопротеїнибілки, простетична група яких містить вуглеводи (глюкозу, галактозу, манозу та ін.) або їх похідні (глюкозаміни, галактозаміни та ін.). Вуглеводна частина глікопротеїнів може бути представлена моно- або полісахаридом. Вуглевод з’єднується з білковою частиною ковалентними зв’язками. У зв’язуванні з вуглеводом бере участь OH-група амінокислоти серину або треоніну. Цим білкам належить важлива роль у структурній організації клітин і тканин, вони забезпечують клітинну адгезію, молекулярне і клітинне розпізнавання, антигенну активність пухлинних клітин, виявляють захисну, гормональну, а також антивірусну дію; ряд ферментів і гормонів за природою є глікопротеїнами.

Усі глікопротеїни поділяються на дві групи:

· власне глікопротеїни;

· протеоглікани.

Власне глікопротеїни – це типові білки. Вміст вуглеводних компонентів у них – до 4 %. Протеоглікани (стара назва “мукопротеїни”) містять до 90 % і більше вуглеводів. В їх складі містяться глікозаміноглікани або кислі мукополісахариди, які є характерними для сполучної тканини. Прикладами глікопротеїнів є α1-, α2-глобуліни, резус-антитіла, муцини. Глікопротеїни шлунково-кишкового тракту муцини – основа різних слизів, вони виконують захисну функцію, послаблюючи механічне та хімічне подразнення клітин травного тракту. Мукоїди – протеоглікани синовіальних рідин у суглобах і хрящах, що відіграють роль змащувальних матеріалів. Їх простетичною групою є гіалуронова та хондроїтинсірчана кислоти. Протеоглікан гепарин виконує антикоагулянтну функцію. Рецептори плазматичних мембран за своєю природою є глікопротеїнами;

3) ліпопротеїни білки, простетична група яких містить ліпіди (триацилгліцероли, жирні кислоти, фосфоліпіди, холестерол). Умовно ліпопротеїни можна поділити на рухомі (ліпопротеїни плазми крові, молока та ін.) та фіксовані або структурні (містяться в складі мембран). Перші є водорозчинними, а другі – жиророзчинними. Зв’язки між білковою частиною молекули і ліпідом – гідрофобні або іонні.

Ліпопротеїни плазми крові являють собою міцели, в центрі яких знаходяться триацилгліцероли та ефіри холестеролу, а зовнішній шар утворений фосфоліпідами, неетерифікованим холестеролом та білками. За рахунок такої будови ліпопротеїни розчиняються у плазмі крові й забезпечують транспорт ліпідів до органів. Розрізняють хіломікрони, α-ліпопротеїни (ліпопротеїни високої щільності, ЛПВЩ), β-ліпопротеїни (ліпопротеїни низької щільності, ЛПНЩ), пре-β-ліпопротеїни (ліпопротеїни дуже низької щільності, ЛПДНЩ). Кожен із них відповідає за транспортування певних видів ліпідів: хіломікрони транспортують екзогенні триацилгліцероли від кишечника до тканин, ЛПДНЩ транспортують ендогенні триацилгліцероли від печінки до тканин, ЛПНЩ здійснюють транспорт холестеролу до периферійних тканин (атерогенні), ЛПВЩ здійснюють транспорт холестеролу з периферійних тканин до печінки (антиатерогенні).

Структурні ліпопротеїни є компонентами біологічних мембран. Вони містять більше білків (до 65-85 %) і розчиняються у жиророзчинниках. У цих ліпопротеїнах білки утворюють серцевину, а оболонку утворюють полярні ліпіди;

4) металопротеїни – білки, простетична група яких представлена іоном якогось одного металу або декількох металів. Вони транспортують або беруть участь у депонуванні металів. До таких білків належать, наприклад, білки, що містять негемове залізо, а також білки, що координаційно зв’язані з атомами металів у складі складних білків-ферментів. Типовими представниками перших є залізовмісні білки феритин, трансферин і гемосидерин. Феритин – високомолекулярний водорозчинний білок із молекулярною масою 400000, в якому вміст заліза становить від 17 до 23 % (у середньому 20 %). Він зосереджений головним чином у селезінці, печінці, кістковому мозку, виконуючи роль депо заліза в організмі. Залізо у феритині знаходиться в окисненій формі. Трансферин – розчинний у воді залізопротеїн (молекулярна маса 90000), глікопротеїн, виявляється головним чином у сироватці крові у складі β-глобулінів. Вміст заліза в ньому становить 0,13 %. Припускають, що атом заліза з’єднується з білком координаційними зв’язками за участі гідроксильних груп тирозину. Молекула трансферину містить 2 атоми заліза; трансферин служить фізіологічним транспортером заліза в організмі. Гемосидерин на відміну від феритину і трансферину є водонерозчинним залізовмісним білковим комплексом, що складається, крім того, на 25 % із нуклеотидів і вуглеводів. Він міститься головним чином у ретикулоендотеліоцитах печінки і селезінки. Біологічна роль гемосидерину вивчена недостатньо. До другої групи металопротеїнів належить ряд ферментів: ферменти, що містять зв’язані з молекулою білка іони металів, що визначають їх функцію, – металоферменти (у процесі очищення метали залишаються зв’язаними із ферментами); ферменти, що активуються іонами металів, менш міцно зв’язані з металами, але для прояву своєї активності потребують додавання до реакційного середовища певного металу. Припускають, що механізми участі металу в акті каталізу в обох випадках, найімовірніше, подібні; іони металу беруть участь в утворенні потрійного комплексу: активний центр ферменту-метал-субстрат (Е-М-S) або М-Е-S, або Е-S-М. Є докази, що в активному центрі багатьох ферментів у зв’язуванні металу бере участь імідазольна група гістидину;

5) нуклеопротеїни – білки, простетичною групою яких є нуклеїнова кислота. Розрізняють дезоксирибонуклеопротеїни (простетична група – ДНК) і рибонуклеопротеїни (простетична група – РНК). Їм належить важлива роль у зберіганні, передачі і реалізації генетичної інформації. Між білком і молекулою нуклеїнової кислоти утворюються іонні зв’язки. Білкова частина нуклеопротеїнів у людини та високоорганізованих тварин представлена переважно гістонами і протамінами. Тому за білковими частинами нуклеопротеїни поділяють на нуклеогістони та нуклеопротаміни. Дезоксирибонуклеопротеїни є надмолекулярними комплексами, що формують хроматин, а рибонуклеопротеїни – рибосоми;

6) фосфопротеїни – білки, що містять у своєму складі фосфорну кислоту. Між білком і залишком фосфорної кислоти формуються складноефірні зв’язки, в утворенні яких беруть участь OH-групи серину або треоніну. Ці білки знаходяться в молоці (казеїноген), ікрі риб (іхтулін), жовткові курячого яйця (вітелін, вітеленін, фосфовітин). Фосфорна кислота у фосфопротеїнах, відщеплюючись, може використовуватись організмом для енергетичних і пластичних цілей. Саме тому вони містяться переважно в тих продуктах, які використовуються в ембріогенезі або в постембріональному періоді. Деякі ферменти, наприклад, фосфорилаза, пепсин, за своєю природою є фосфопротеїнами.

 






Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2020 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных