Загальна характеристика 2 страница

КОНТРОЛЬНІ ПИТАННЯ І ЗАВДАННЯ.

1. Які неорганічні і органічні речовини входять до складу організму?

2. Назвіть основні структури клітини і їх функції.

3. Опишіть будову цитоплазматичної мембрани і перелічте її функції.

4. Що таке обмін речовин?

5. Які харчові речовини забезпечують пластичні процеси в організмі?

6. Які харчові речовини необхідні для утворення енергії в організмі?

Тести для контролю знань і самопідготовки

1. Що вивчає біохімія?

2. До яких наук належить біохімія?

3. Що вивчає статична біохімія?

4.У чому полягають задачі динамічної хімії?

5. У чому полягають задачі функціональної біохімії?

6. Які елементи складають понад 98% маси біосфери?

7. Які елементи легко утворюють спарені електрони і міцні ковалентні зв’язки?

8. Які хімічні елементи є основою органічних речовин?

9. Які основні типи сполук входять до складу тварин організмів?

10. Які сполуки характерні лише для рослинних організмів?

11. Які функції виконують білки в тваринних організмах?

12. Які функції виконують нуклеїнові кислоти?

13. Які функції виконують ліпіди?

14. Які основні функції виконують вуглеводи?

15. Які функції виконує вода в організмі вищих тварин?

16. На які групи поділяються мінеральні речовини, що містяться в організмі людини?

17. Які функції забезпечують макроелементи?

18. Які функції виконують мікроелементи?

19. Яку функцію виконує мікроелемент йод?

20. Які функції виконує залізо?

21. Де локалізовані біохімічні процеси в клітині?

22. В яких субклітинних структурах відбувається синтез білків?

23. Де відбувається фотосинтез?

РОЗДІЛ 2. ХІМІЯ БІЛКІВ

2.1. БІОЛОГІЧНА РОЛЬ БІЛКІВ

Білки - найважливіший компонент живих організмів не тільки за значенням, але і за кількісним вмістом в тканинах і органах. Як правило, у рослинах білка міститься менше, ніж в організмах тварин.

Білки, або протеїни (від грецької protos - перший) складають основу живої матерії і відіграють першорядну роль у функціонуванні будь-якого організму. Вони є нітрогенвмісними високомолекулярними органічними сполуками (полімерами), що складаються з амінокислот (мономерів), що послідовно з'єднані між собою пептидними зв'язками.

Основним джерелом засвоюваного людиною нітрогену служать амінокислоти білків їжі, отже, білки незамінні в раціоні харчування.

Кожен білок унікальний за своєю структурою і функціями. За виконуваною біологічною роллю білки можна розділити на декілька груп.

Каталітичні білки. За біологічною значимістю центральне місце серед білків належить ферментам. Усі хімічні перетворення в живих організмах прискорюються і регулюються каталізаторами - ферментами. Більшість вивчених ферментів є простими або складними білками.

Структурні (опорні) білки. Ця група сама численна з білків живих організмів. Опірні білки беруть участь у побудові мембран усіх кліток. У хребетних тварин і людини до 1/3 загального білка організму складають колаген сполучних і кісткових тканин, кератин волосся, нігтів, шкіри.

Скорочувальні (рухові) білки. У живій природі будь-які форми руху (робота м'язів, рух протоплазми в клітці, рух ресничок і жгутиків у одноклітинних організмів) здійснюються білковими комплексами. Наприклад, у процесі м'язового скорочення і розслаблення важливу роль грають специфічні білки м'язової тканини - актин і міозин. Молекули цих білків здатні щільно стискати і розслаблювати свою структуру, використовуючи хімічну енергію, що накопичується в особливих сполуках, багатих на енергію.

Транспортні білки. Деякі білки, наприклад, що містяться в рідкій частині крові, переносять багато речовин через клітинні мембрани. Так, гемоглобін - переносник оксигену в крові від легень до тканин і органів, оксид карбогену - від органів і тканин до легень, альбуміни - переносники ліпідів, вітамінів, іонів металів, гормонів.

Захисні білки. У процесі еволюції живі організми виробили механізми захисту проти впливу несприятливих для життєдіяльності факторів. Основну функцію захисту у людини виконує імунна система, що забезпечує синтез специфічних білків - антитіл у відповідь на надходження в організм бактерій, токсинів і інших чужорідних речовин (антигенів). Антитіла беруть участь у знешкодженні антигенів шляхом утворення комплексів "антиген - антитіло". Згортання крові, що запобігає кровотечі, засноване на перетвореннях білків крові - фібриногену і тромбіну. Внутрішні стінки стравоходу і шлунка вистелені захисним шаром слизуватих білків - муцинів. Токсини багатьох видів організмів також є білками (зміїні отрути, бактеріальні токсини).

Травні білки. Виділювані в процесі шлунково-кишкової секреції ферменти є білками (наприклад, амілаза, пепсин, трипсин, ліпаза). Вони каталізують розщеплення харчових речовин на менш складні сполуки.

Рецепторні білки. До них відносяться білки, здатні вибірково "впізнавати" і приєднувати речовини. Білки-рецептори клітинної мембрани після зв'язування окремих сполук передають інформацію усередину клітки й до інших клітин. На такому механізмі заснована органолептика (сприйняття різних роздратувань органами почуттів: нюху, смаку, дотику).

Регуляторні білки. Дія білків-регуляторів різноманітна, оскільки вони представлені різними біологічно активними речовинами: гормонами, що утворюються в залозах внутрішньої секреції, медіаторами, що виділяються в області нервових закінчень і ін.

Гомеостатичні білки. Завдяки наявності в складі білків амінних і карбоксильних груп, вони мають амфотерні властивості. Будучи частиною буферних систем крові, білки забезпечують сталість внутрішнього середовища організму (гомеостаз).

Енергетичні білки. При окиснюванні 1 г білка утворюється 4 ккал. Встановлено тісний взаємозв'язок між структурою і функціями молекул білків, тому перш ніж приступати до розгляду їхньої будови необхідно вивчити біохімію амінокислот, що являють собою основні "будівельні" одиниці ("цеглинки") білків.

2. 2. АМІНОКИСЛОТИ

Амінокислоти є похідними карбонових кислот, у яких один з гідрогенів карбогенового ланцюга заміщений на аміногрупу. В залежності від положення - NH₂ групи бувають a-, b-, g- і т.п. амінокислоти. У природі зустрічається близько 300 амінокислот, їх можна умовно розділити на дві групи:

1) вільні амінокислоти (непротеїногенні), що не беруть участь в утворенні білків;

2) протеїногенні, ковалентно зв'язані одна з одною у складі пептидів і білків.

Непротеїногенні амінокислоти більш різноманітні в порівнянні з протеїногенними.

До складу білків входять 20 a-амінокислот, у яких аміногрупа -NH₂ і карбоксильна група -СООН приєднані до того ж самого a-карбогенового атома. Загальна структурна формула a-амінокислот може бути представлена в наступному виді:

a- Амінокислоти відрізняються одна від одної структурою і складом групи R (бічний ланцюг), що може являти собою атом гідрогену, як у гліцині, або більш складне угруповання, як наприклад, гуанідинова група в аргініні.

Амінокислоти класифікуються відповідно до хімічної будови на ациклічні (аліфатичні), ароматичні, гетероциклічні; за кількістю в молекулі амінних і карбоксильних груп - на моноаміномонокарбонові, диаміномонокарбонові, моноамінодикарбонові, диамінодикарбонові.

За сучасною раціональною класифікацією, заснованою на полярності радикалів, виділяють 4 класи амінокислот: 1) неполярні або гідрофобні; 2) полярні (гідрофільні) незаряджені; 3) негативно заряджені; 4) позитивно заряджені при фізіологічних значеннях рН (при рН 6,0 - 7,0).

У таблиці 2.1. представлена класифікація протеїногенних амінокислот. У ній історичні і раціональні найменування, структурна формула і скорочені позначення амінокислот, прийняті у вітчизняній і іноземній літературі.

За біологічним значенням (харчовою цінністю) амінокислоти поділяються на замінні і незамінні. Незамінні амінокислоти не можуть синтезуватися організмом з інших сполук. Людина одержує їх тільки з їжею. Таких амінокислот вісім: з аліфатичних незаміщених - валін, лейцин, ізолейцин; з аліфатичних заміщених - треонін, лізин, метіонін; з ароматичних - фенілаланін; з гетероциклічних - триптофан. Дві амінокислоти - аргінін і гістидин незамінні для дитячого організму, у дорослих же вони частково синтезуються, але в недостатній кількості.

Вищі рослини можуть містити всі необхідні для білкового синтезу амінокислоти. В організмі людини синтезується тільки 10 з 20 амінокислот, що найбільше часто зустрічаються в білках, тому вони відносяться до замінних амінокислот.

У білках є і модифіковані амінокислоти. Хімічна модифікація звичайно відбувається вже після того, як вихідна амінокислота включається до складу білка. Один із прикладів важливої модифікації - окиснювання двох-SH груп цистеїнових залишків з утворенням амінокислоти цистін, що містить дисульфідний зв'язок.

Таблиця 2.1.

Класифікація протеїногенних амінокислот

Назва	Структура	Скорочена назва
I. Неполярні або гідрофобні амінокислоти
l. L-Аланін (α –амінопропіонова кислота)		Ала (Ala)
2. L-Валін (α – аміноізовалеріанова кислота)		Вал (Val)
3. L-Лейцин (α – аміноізокапронова кислота)		Лей (Leu)
4. L-Ізолейцин (α-аміно-β-метилвалеріанова кислота)		Иле (Ile)
5. L-Триптофан (α-аміно-β-індолілпропіонова кислота)		Три (Try)
6. L-Пролін (пірролідин-α-карбонова кислота)		Про (Pro)
7. L-Фенілаланін (α-аміно-β-фенілпропіонова кислота)		Фен (Phe)
8. L-Метіонін (α-амино-γ-метилтіомасляна кислота)		Мет (Met)
II. Полярні (гідрофільні) незаряджені амінокислоти
9. Гліцин (амінооцтова кислота)		Гли (Gly)
10. L-Серин (α-аміно-β-оксипропіонова кислота)		Сер (Ser)
11. L-Треонін (α-аміно-β-окси-масляна кислота)		Тре (Thr)
12. L-Цистеїн (α-аміно-β-тіопропіонова кислота)		Цис (Cys)
13. Цистин		Цит (Cyt)
14. L-Тирозин (α-аміно-β-параоксифенілпропіонова кислота)		Тир (Туr)
15. L-Аспарагін (амід аспарагінової кислоти)		Асн (Asn)
16. L-Глутамин (амід глутамінової кислоти)		Глн (Gln)
III. Негативно заряджені (кислі) амінокислоти
17. L-Аспарагінова кислота (α-амінобурштинова кислота)		Асп (Asp)
18. L-Глутамінова кислота (α-аміноглутарова кислота)		Глу (Glu)
IV. Позитивно заряджені (основні) амінокислоти
19. L-Лізин (α, ε-диамінокапронова кислота)		Лиз (Lys)
20. L-Аргінін (α-аміно-β-гуанідинвалеріанова кислота)		Арг (Arg)
21. L-Гістидин (α-аміно-β-імідазолілпропіонова кислота)		Гис (His)

Стереоізомерія амінокислот

Стереоізомери - сполуки з однаковою послідовністю атомів, але з різним їх розташуванням у просторі. В усіх протеїногенних амінокислотах, за винятком гліцину, a-карбогеновий атом має чотири різних заступники (хіральний атом карбогену).

За розташуванням заступників навколо хірального атома карбогену розрізняють L- і D-стереоізомери, які можна розглядати, як предмет і його дзеркальне відображення. Щоб визначити до L- або D-форми відноситься ізомер амінокислоти, порівнюють конфігурацію його хірального центра зі стереоізомерами гліцеринового альдегіду. Якщо аміногрупа розташована праворуч від осі OH-R, то це D-амінокислота (dextro – правий), якщо ліворуч від цієї осі - L-форма (levo – лівий). Такий розподіл амінокислот має біологічне значення. До складу білків входять тільки L-амінокислоти.

Фізико-хімічні властивості амінокислот

За хімічними властивостями амінокислоти, що мають у своєму складі амінні і карбоксильні групи, є амфотерними електролітами.

Крім a-аміно- і a-карбоксильної груп, у загальному заряді молекули в складі кислих і основних амінокислот є ще і третя - іоногенна група в бічному ланцюзі. Такі амінокислоти несуть додатковий негативний або позитивний заряд. Біполярність молекул амінокислот обумовлює такі їхні властивості, як гарна розчинність у воді, високі значення діелектричних постійних і температури плавлення.

Функціональні групи амінокислот різноманітні, що дозволяє виявляти більшість їх за допомогою кольорових реакцій. Багатьох з них, дуже чуттєвих і специфічних, виявляють навіть в малих кількостях у складі складних сумішей, біологічній сировині рослинного і тваринного походження, білках. Реакція з нінгідрином лежить в основі кількісного визначення амінокислот і білків.

При взаємодії нінгідрину з a-аміногрупою утворюється продукт синьо-фіолетового кольору з максимумом поглинання при 580 нм; інтенсивність фарбування при цьому пропорційна кількості амінокислоти. Амінокислота пролін дає з нінгідрином жовте фарбування (максимум поглинання при 440 нм). Цю реакцію використовують у різних видах хроматографії для ідентифікації і кількісного визначення амінокислот.

Аміногрупи амінокислот (пептидів, білків) можуть вступати в реакцію з карбонільними групами альдегідів і цукрами, що відновлюються. Це реакції меланоїдиноутворення.

У результаті реакцій меланоїдиноутворення розщеплюються як амінокислота, так і цукор: з амінокислоти утворюється відповідний альдегід, аміак і оксид карбогену (ІV), а з цукру - фурфурол (з пентоз) або оксиметилфурфурол (з гексоз). Наприклад, реакція лейцину з ксилозою протікає в такий спосіб:

Одержувані з амінокислот альдегіди мають приємний запах. Сполучення запахів різних альдегідів визначає аромат багатьох харчових продуктів. Фурфурол (оксиметилфурфурол) легко вступає в подальші реакції, утворюючи меланоїдини. Поява останніх обумовлює потемніння ряду продуктів при їхньому виготовленні і збереженні. Особливо інтенсивно протікають реакції меланоїдиноутворення при підвищенні температури: під час сушіння овочів, плодів, випічці хліба, жаренні горіхів, кави, консервуванні молока, виготовленні кондитерських виробів, солоду, цукрових розчинів, при тепловій обробці вина і т.п.

Амінокислотний склад білків

Білки різного походження відрізняються один від одного кількістю у них амінокислот. В даний час вивчений амінокислотний склад багатьох сотень білків мікроорганізмів, рослин і тварин.

Кількісний амінокислотний аналіз застосовується для характеристики будь-якого білкового препарату. Кожен білок має цілком визначений амінокислотний склад.

У ряді білків цілком відсутні деякі амінокислоти (наприклад, зеїн кукурудзи не містить лізину, треоніну і гліцину). Отже, білки можуть бути повноцінними і неповноцінними за амінокислотним складом. Так, казеїн молока і яєчний альбумін є повноцінними білками: в них містяться всі протеїногенні амінокислоти, у тому числі і незамінні. Навпроти, колаген і зеїн кукурудзи - неповноцінні білки, оскільки в них відсутній ряд амінокислот, включаючи і незамінні.

2.3. БІОЛОГІЧНА РОЛЬ ОКРЕМИХ АМІНОКИСЛОТ

Гліцин або глікокол. Гліцин є попередником пуринового кільця гема крові і утворює так звані парні сполуки з жовчними кислотами, наприклад, холевою кислотою, він утворює глікохолієву кислоту, з бензойною кислотою - гіппурову кислоту.

Глікохолієва кислота бере участь у процесі засвоєння ліпідів, а у формі гіппурової кислоти з організму виводиться токсична бензойна кислота.

Як бічний ланцюжок він входить до складу циклічних амінокислот (фенілаланін, тирозин, гістидин, триптофан). Біологічна роль визначається також наявністю його похідних: серин, цистеїн, цистін, треонін, метіонін.

Цистеїн. У тканинах організму легко здійснюється ферментативна окиснювально-відновна реакція, обумовлена наявністю в цистеїні реакційно здатної SH-групи. При цьому утворюється цистін.

Властивість даної амінокислоти окиснюватися додає їй захисні і радіопротекторні властивості. У присутності цистеїну знижується інтенсивність окисних процесів у ліпідах і білках, підвищується стійкість організму до іонізуючого випромінювання і стабілізується якість прийнятих лікарських препаратів. При участі двох залишків цистеїну в поліпептидних ланцюгах утворюються дисульфідні зв'язки, що обумовлюють біологічну активність або функціональні властивості білків у складі їжі. Особливо важливу роль дисульфідні зв'язки грають у білках пшениці, тому що вони додають клейковині пружні властивості.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: