Интрондардың бірінші және екінші топтарындағы сплайсинг процесі.

1-интрон тобындағы сплайсинг механизмі. Бірінші кезеңде гуанозин, ГМФ, ГДФ немесе ГТФ нуклеофиль бола алады. Сплайсингке түскен интрон қалайда ыдырайды.

Сплайсинг ядродағы «сплайсомалар» деп аталатын ерекше структураларда жүреді және ол кіші ядролық нуклеопротеин (кяРНП) бөлшектерімен байланысқан пре-мРНҚ тұрады. Белоктармен байланысып кяРНП түзетін, U1 – U6 деп аталатын алты кяРНҚ болады. Интрондардың пре-мРНҚ-дан дұрыс кесіп-алынуын қамтамасыз ететін кяРНҚ молекулалары. Сплайсинг кяРНҚ-ның екі молекуласының интронның бас және аяқ жақтарындағы ұштарымен әрекеттесуінен басталады. Бұл жағдай екі және бір тізбекті бөлімдердің шекарасында әрекет жасайтын эндонуклеазаға дұрыс бағыт (ориентация) береді. пре-мРНҚ-ның бірінші үзілуі интронның 5’-ұшы аймағында жүреді. Бұл кезде интронның 5’-ұшы сол интронның орта бөлігіндегі нуклеотидтердің біреуімен байланысады – ол сақиналы (дәлірек айтқанда, лассо-тәріздес) құрылымның пайда болуына алып келеді. Cодан кейін пре-мРНҚ-ның екінші үзілуі іске асады және экзонның екі интронмен байланысы экзон-1 байланысымен орын алмасады.

Интрондардың екінші тобындағы сплайсинг процесі. Бұл жердегі интрон сплайсингі 1-ші топтікіне ұқсас, тек нуклеофильдің ұқсастығы болмайды, себебі – оның бір тармағы 2,5-фосфодиэфир байланысын береді. мРНҚ-ның алғашқы транскрипттарындағы сплайсинг механизмі төмендегідей. А – сплайсома комплексін түзу кезінде РНҚ-ның өзара жұп құра әрекеттесуі. Б – сплайсомалардың бірігуі.

Сонымен қатар процессинг кезінде жетіліп келе жатқан мРНҚ молекуласының 5’-ұшына 7-метилгуанозиин және 3’-ұшына поли(А)-фрагменті жалғасып, оның ұштары модификацияланады. Поли(А)-фрагмент шамамен 50 - 200 аденин-нуклеотидінің қалдықтарынан тұрады. Полиаденилдік «құйрық» пісіп-жетілген мРНҚ-ның рибосомаға тасымалдануын қамтамасыз етеді деп есептеледі. 5-ұштағы «кэп» (ағылшынша - «қалпақ») болып табылатын 7-метилгуанозин мРНҚ-ның ядродан цитоплазмаға тасымалдану кезінде оны ферменттік ыдыраудан сақтайды және оның рибосомамен байланысуына қатысады. Ерекше мән беретін нәрсе – 7-метилгуанозин мРНҚ-ның 5’-ұшына трифосфаттық байланыс арқылы өзгеше жолмен байланысады.

«Қалпақ» жалғаудың химиялық мәні төмендегідей. 7-метилгуанозин қалдығы трифосфат арқылы транскрипттің 5’-ұшына жалғанады, мРНҚ-ның 5’-ұшындағы бірінші және екінші нуклеотидтердің 2’-ОН топтарын метилдейді. Алғашқы транскрипттің 3’-ұшын полиаденилдеу процесі бірнеше кезеңнен тұрады және эндонуклеаза және полиаденилатполимераза ферменттері қатысады. Эндонуклеаза мРНҚ-ны сигналдық 5‘-ААУААА-3’ қатары бар жерінде үзеді. Сол үзілген жерден бастап полиаденилатполимераза поли-А тізбегін (20-250 аденин қалдығы) синтездейді. 5’-қалпақ рибосоманың белгілі бір белогымен байланысып, мРНҚ-ның рибосомада белок синтезінің инициациясына қатысады деген болжам бар.

Рибосомалық РНҚ эукариоттарда да, прокариоттарда да бір полинуклеотид тізбегінің құрамында болашақ РНҚ молекулалары болатын ұзын бастапқы-молекулалардан пайда болады. Мысалы, прокариоттардағы 16S- және 23S рРНҚ-лар ұзын 30S-, молекулалық массасы 2 х 10⁶ болатын бастапқы-молекуладан туындайды. Бұл бастапқы молекула арнайы негіздер бойынша метилденеді және бөлініп 17S- және 25S-аралық РНҚ-ларды береді, одан ары процессинг кезінде олардағы қалдықтар нуклеаза арқылы бөлініп тасталынып, прокариоттарға тән 16S- және 23S-рРНҚ молекулалары пайда болады (сурет 4.7.). 5S-pPHҚ бастапқы 30S-молекуланың 3’-ұшындағы бөлігінен өз алдына бөлек пайда болады.

Эукариоттардың рибосомалық РНҚ-лары алдымен құрамында 18S-, 28S- және 5,8S РНҚ болатын бастапқы 45S РНҚ-дан пайда болады (сурет 4.8.). 45S РНҚ-ның процессингі ядрошықта өтеді. Алғаш 45S РНҚ-ның 14000 нуклеотидтерінің 100-ден аса саны метилденеді. Негізінен рибоза қалдықтарының 2’-гидроксил топтары модификацияланады. 4.8-ші суретте көрсетілгендей, метилденгеннен кейін 45S РНҚ-ның ферменттермен бірқатар бөлшектенуі, ақырында эукариоттардың рибосомасына тән 18S-, 28S- және 5,8S рРНҚ молекулаларының пайда болуына алып келеді. Эукариоттардың 5S рРНҚ-сы бөлек синтезделеді.

Кейде бірнеше транспорттық рРНҚ-лар біртұтас бастапқы молекула түрінде пайда болады. Барлық жағдайларда болашақта пісіп-жетілетін молекулалардың арасында ақырғы құрылымдардың ешқайсысының құрамына кірмейтін фрагменттер болады. Сондықтан процессингтің бірінші кезеңінде бастапқы-молекула құрамында ақырғы РНҚ молекулаларының тек біреуі болатын фрагменттерге кесілуі қажет.

Кейбір тРНҚ-лардың гендерінің құрамында тікелей антикодондық иыққа сәйкес келетін бөлімнің алдында орналасқан, ұзындығы 10-40 нуклеотид болатын жалғыз интрон болады. Сондықтан көптеген тРНҚ молекулаларының алғашқы транскрипттерінің процессингі интрондарды бөліп тастау кезеңі және кодонды танитын аймақтағы дәл сплайсингті қамтуы керек. Бұл кезеңнің тРНҚ-ның белок синтезі кезінде адапторлық молекулалар қызметіне ие болуында шешуші мәні бар.

Нуклеотидтердің алкилденуі және олардың 3’-ұшына оларға тән ЦЦА-триплетінің жалғануы тРНҚ молекулаларының ары қарай модификациялануы болып табылады. тРНҚ-ның бастапқы-молекулаларының метилденуі ядрода, ал бөлшектенуі және ЦЦА-триплетінің жалғануы цитоплазмада жүреді.

Кері транскриптаза. 1964 жылы Г. Темин рак ауруын тудыратын вирустың өз РНҚ-сына сәйкес етіп адам мен жануар клеткасы жаңа ДНҚ тізбегін синтездейді деген күтпеген тұжырым жасады.

Вирустың рак тудыратыны белгілі. Бірақ сол вирус рак клеткасында белгісіз болып жоғалып кететін. Сонымен қатар рак вирусында тек ДНҚ ғана бар. Темин осыларды былай түсіндіреді: вирустың РНҚ-сының әсерінен жануар клеткасы ДНҚ тізбегін жасайды және ол ДНҚ-ны өз геномының (өз ДНҚ-сының) құрамына ендіреді. Соның нәтижесінде сау клетка рак клеткасына айналады. Құрамында вирус РНҚ-сының әсерінен пайда болған жаңа ДНҚ тізбегі болғандықтан да рак клеткалары өз қасиеті мен белгісін қанша бөлінсе де сақтайды.

1970 жылы Хьюстонда болған 10-шы Халықаралық конгресте Темин РНҚ-ны негізге ала отырып әлдебір полимераза ферменті комплементарлы ДНҚ тізбегін синтездей алатынын хабарлады. Д. Балтимор басқа рак вирусының түрінен РНҚ-дан ДНҚ синтездейтін осындай фермент тапты. Ғалымдар өздері ашқан ферментке алғаш «РНҚ-ға байланысты ДНҚ-полимераза» деп шұбатылған ат берген еді, кейін ол «кері транскриптаза» деп аталды. Бұл фермент қазіргі ген инженериясының таптырмас құралдарынының біріне айналып отыр. Сонымен ДНҚ à РНҚ à белок заңдылығы мызғымас емес екен: РНҚ-ға қарап ДНҚ синтезделетін процесс ашылды.

мРНҚ шаблон синтетикалық олигонуклеотид-праймерге annealed, 2- кері транскриптаза және дНТФ-тар комплементарлы ДНҚ тізбегін береді, 3- мРНҚ сілтімен ыдыратылады, 4- ДНҚ-полимераза-1 және дНТФ-тар екі тізбекті ДНҚ-ны береді.

Бақылау сұрақтар:

1. Транскрипция бойынша прокариоттар және эукариоттардың арасында қандай айырмашылықтарды байқауға болады?
2. Неге прокариоттарда сплайсинг процесі болмайды?
3. Эукариоттардағы альтернативті сплайсингтің мәнісі неде?
4. Транскрипцияның биологиялық мәнісі неде?
5. Кері транскрипция қай жерде қай уақытта жүреді?

7-ші дәріс. Белок синтезі немесе трансляция.

Дәрістің жоспары:

1. Генетикалық код

2. тРНҚ-ның аминоацилсинтетаза арқылы амино-ацилденуі.

3. Траняляцияның инициациясы

4. Трансляцияның элонгациясы

5. Трансляцияның терминациясы

6. Секрециялық белоктар

Ген ДНҚ-дан тұратынын, ал ДНҚ қос тізбекті спираль екенін білдік. Өткен тарауларда әр ген белгілі белок түрін беретінін, қажетті белокті басқа организмде жасау үшін ген инженериясы арқылы оның генін тасымалдау керек екенін айттық. Олай болса ген белокты қалай жасайды?

Бұл мәселені алғаш көтерген физик Г. Гамов болатын. ДНҚ құрылысы толық анықталғаннан кейін бір жылдан соң ол белоктағы амин қышқылдарының орналасу тәртібі ДНҚ-ның бір тізбегіндегі төрт түрлі нуклеотидтердің белгілі тәртіппен тізбектелу жолы арқылы белгіленуі керек деген ой түйді. Гамов клеткада ДНҚ-ның төрт әріпті (нуклеотид) тілін жирма әріпті (амин қышқылдары) белок тіліне аударатын «сөздік» болуы керек деп санады. Алғаш генетикалық код идеясы осылайша пайда болды.

Үзіліссіз ұзын ДНҚ-ның молекуласында әр түрлі белоктар туралы жеке мәліметтер қалай жазылған? Ол мәліметтер бір-бірінен қалай ажыратылады, генетикалық кодтың құпиясы неде?

ДНҚ-ның тізбегінде төрт түрлі нуклеотидтермен «жазылған» нақты бір белоктың аты сол аты сол белоктың гені болып табылады. Ал енді ДНҚ-дағы нуклеотидтік «әріп» қалай құрылған? Ф. Крик бастаған ғалымдар 50 – 60-жылдары жүргізген зерттеулердің нәтижесінде әр амин қышқылына ДНҚ-дағы үш нуклеотид сәйкес келетінін (сол үш нуклеотид амин қышқылының аты болып табылады) ашты. Оны кодон деп атады. Белок құрамына 20 түрлі амин қышқылы кіреді. Сондықтан нуклеотидтік құрылысы бір-біріне ұқсамайтын 20 кодон болуы керек. Ал, төрт түрлі нуклеотидтен бір-біріне ұқсамайтын 64 кодон алуға болады (4³=64). Артық 44 кодонның неге керегі бар? Біріншіден, амин қышқылдарының әрқайсысына бінеше кодон сәйкес келеді, екіншіден, үш кодон ешбір амин қышқылына сәйкес келмейді, олар мәнсіз кодондар АТТ, АТЦ және АЦТ. ДНҚ-дағы гендер осындай мәнсіз кодондармен бітеді және соның нәтижесінде кодондармен жазылған белоктың «аты» тиянақты болып шығады.

Амин қышқылдарының кодондық белгілері тікелей ДНҚ-да анықталған жоқ. Ол үшін геннің дәл көшірмесі болып табылатын и-РНҚ-ның қызметі пайдаланылады. ДНҚ-дағы геннің нуклеотидтік құрамын сәйкес нуклеотидтермен (Т-ның орнына ол урайилді (У) қолданады) өз бойына жазып алған соң и-РНҚ ол хабармен белок жасайтын рибосомаға келеді. Рибосома и-РНҚ тізбегіндегі кодондарға қарап отырып сәйкес амин қышқылдарын бір-бірімен тізіп, жалғастыра береді.

М. Ниренберг белок синтездейтін рибосомаға клеткадан тыс, пробиркада жұмыс істей алатын жағдай туғызды. Содан соң ол рибосомаға жасанды РНҚ берді. Урацилден тұратын РНҚ бергенде рибосома тек фенилаланиннен тұратын «белок» жасады. Тек А-дан тұратын тізбек бергенде – лизиннен тұратын, тек Ц-ның берген кезде тек пролиннен құралған «белок» синтезделе бастады. Яғни, УУУ кодоны фенлаланинге, ААА-лизинге, ЦЦЦ-пролинге сәйкес келетін кодондар екеніне еш күмән қалмады. 1961 жылы Мәскеуде өткен Халықаралық биохимия конгресінде осы нәтижесі туралы жасаған Ниренбергтің баяндамасы үлкен жаңалық болған еді.

Тағы бір үлкен жаңалық ашқан А. Тоддтың шәкірті индиялық Х. Г. Корана болды. Ол РНҚ тізбегін химиялық жолмен қолдан жасап алу әдісін тапты. Соның нәтижесінде 2 жыл ішінде барлық амин қышқылына сәйкес келетін 61 кодон толық анықталды. Төменде әртүрлі амин қышқылдарына сәйкес кодондардың кестесі жасалды.

Х. Г. Корана өз әдісімен тек қана генетикалық код ашып қойған жоқ, сонымен қатар тұңғыш рет генді химиялық жолмен синтездеді. Оның синтездегені аланиннің т-РНҚ-сының гені еді. Сөйтіп амин қышқылдарына сәйкес келетін кодондар и-РНҚ тізбегі үшін анықталды. Бұдан ДНҚ-дағы сәйкес кодондарды табу әрине өте оңай. Амин қышқылдарының кодондармен осылай белгіленуі барлық организмдерге тән екенін кейінгі зерттеулер көрсетті. Бұл заңдылыққа тек өсімдіктер мен жануарлардың клеткасындағы митохондрия ДНҚ-сы толық бағынбайды екен. Митохондрия дегеніміз не? Ол – клетка цитоплазмасында жүзіп жүретін кішкентай дене. Клеткаға түскен қоректік заттардың ыдырауынан (углевод, майлар секілді қосылыстардың ыдырауы) алған энергияны ол АТФ түріне жинап отыратын кілетканың өзіндік бір энергия қоры сияқты. Оның ішінде өзінің рибосомасы, ДНҚ-сы, и-РНҚ-сы, т-РНҚ-сы бар. Дегенмен, ол да бір қатар белок түрлерін цитоплазмадағы рибосомалардан алады.

Ғалым Б. Беррел адам клеткасының митохондриясының ДНҚ-сындағы кодондарды мұқият зерттеп мынадай жәйтке тап болған. Басқа организмдердің кодондарымен салыстырғанда митохондрияның төрт кодоны басқа амин қышқылдарын белгілейді екен. Мысалы, лейциннің кодондарын треонин иемденіп кетсе, оның есесіне треонин сегіз бірдей кодонды өз атына «жазып» алады.

Неге кішкентай ғана митохондрияда орасан зор тірі дүние әлемі қолданып отырған кодон дұрыс қолданылмаған? Оны түсіндіру үшін ғалымдар әр түрлі болжамдар айтуда. Митохондрия эволюция кезінде күрделі организмдердің клеткасына еніп кеткен бактеряның қалдығы деп есептеліп жүр. Эволюция барысында клетканың ядросындағы ДНҚ кодондары біртіндеп бұрынғыдан біршама өзгеріске ұшыраған да, митохондриядағы кодондар сол күйінде сақталған.

Бүкіл тірі организмдердің клеткаларындағы белоктар рибосомада синтезделеді. Бактерия клеткаларында рибосомалар біркелкі шашырап жататын болса, жоғарғы сатыдағы организмдерде олар клетка ішіне қарай тарамдалып жатқан мембрана өсінділерін жағалай орналасқан. Жай бактерияның бір клеткасының өзінде 50 000-ға жуық рибосома болады.

Рибосома екі бөлшектен тұрады. Оның бірі екіншісінен екі есеге жуық үлкен. Осы екі бөлшектің құрамына барлығы 50-ге жуық белок түрі кіреді, сонымен қатар кіші бөлшекке орта шамадағы РНҚ (16S), ал үлкен бөлшекке өте кіші (5S) және ірі (23S) молекулалы р-РНҚ-лар кіреді. Осы рибонуклейн қышқылдарының бірнеше қызметтерінің бірі әлгі белоктарды бір-бірімен біріктіріп тұру.

Белок заводына құрылыс материалдары – амин қышқылдарын әкеліп тұрушы – т-РНҚ-лар. т-РНҚ-ның формасын жоңышқа жапырағы дедік. Оның орталық «жапырағын» құрап тұрған нуклеотидтер тізбегінің иірімінің сыртқы бетінде үш нуклеотидтен құралған антикодон орналасқан. Аты айтып тұрғандай антикодон и-РНҚ-дағы кодонға сәйкес және белок синтезі кезінде онымен бірігіп-ажырасып құрады. Антикодон да кодон секілді әр түрлі болады. т-РНҚ құрамында бір ғана антикодон болғандықтан т-РНҚ-ның түрінің саны да көп.

тРНҚ-ның аминоацилсинтетаза арқылы амино-ацилденуі. Алғаш аминоациладенилат пайда болады, ол активті орталыққа байланысқан күйінде қалады. Келесі кезеңде аминоацил топ тРНҚ-ға тасымалданады. Осы кезеңнің механизмі аминацил-тРНҚ-синтетазалар үшін біршама өзгеше. 1-ші кластың ферменттері үшін аминоацил тобы алғаш аденинннің 3’-ұшындағы 2’-гидроксил тобына тасымалданады. Одан соң трансэтерфикация реакциясы арқылы 3’-гидроксил тобына көшеді. 2-ші класс өкілдері үшін аминоацил тобы тікелей ең соңғы аденилаттың 3’-гидроксил тобына тасымалданады.

т-РНҚ-ның өзі антикодоны арқылы и-РНҚ-дағы сәйкес кодондармен бірігеді, сонымен қатар ол өзіне арналған амин қышқылымен ковалентті байланысады. Әр амин қышқылын т-РНҚ-ның сәйкес түріне арқалату үшін арнаулы фермент керек. Ол кез келген амин қышқылын кез келген т-РНҚ-ға жүктей бермейді, ол бірінші т-РНҚ-ның құрлымымен және антикодонмен танысып алады, сонан соң оған «арқалатған» амин қышқылының түрін іздеп тауып, сонан кейін оларды бір-бірімен қосады. Қорыта айтқанда, 20 амин қышқылының әрқайсысында өздеріне тән РНҚ мен фермент түрлері бар деген сөз. Бұл олардың жұмысын шатасудан сақтайды.

и-РНҚ-ның бас жағында, яғни 5’ – ұшында 6 – 8 нуклеотидтерден құралған тізбек бар. Ол тізбек рибосоманың кіші бөлшегінде орналасқан р-РНҚ-ның 3’ ұшымен сәйкес (комплементарлы) келеді. Сондықтан ДНҚ-дағы геннің құрылысын көшіріп алған и-РНҚ рибосомадағы сол р-РНҚ-мен байланысады. Белок синтезі и-РНҚ-ның рибосомамен дәл осы байланысынан басталады. Осылай рибосоманың кіші бөлшегіне ұсталып тұрған и-РНҚ-ның тізбегіндегі амин қышқылдарын белгілейтін кодондарының ең біріншісі әрқашан метионинның кодоны. Ал бактерияда – рибосома оған кәдімгі метионинді емес, оның формилметионин болып өзгерген түрін ғана жалғайды. Сонымен кез келегн белок формилметиониннен басталады.

Клеткадағы рибосоманың айналысында өзіне тән амин қышқылын «арқалаған» т-РНҚ-лар жүреді. Бірақ рибосома олардың ішінен бірінші тұрған метионин кодонынан кейін тұрған сәйкес келетін т-РНҚ-ны ғана қабылдайды. Ол т-РНҚ өзінің антикодоны арқылы и-РНҚ-дағы сәйкес кодонымен, яғни метионин кодонынан кейінгі кодонмен байланысып тұрады. Сол кезде рибосома оның жеткізген амин қышқылын өзінің т-РНҚ-сына жүктеліп тұрған әлгі формилметионинге (немесе метионинге) байланыстырып жібереді. Осы кезде ғана формилметиониннің т-РНҚ-сы өз міндетінен құтылып, рибосомадан босап шығады. Рибосома и-РНҚ-ның жеткізген амин қышқылына жаңағы әдіспен келесі т-РНҚ әкелеген амин қышқылын жалғағанда, екінші т-РНҚ рибосомадан босап шығады. Рибосома и-РНҚ-ның кодондарының тізбегінің бойымен жүріп отырып, осылай т-РНҚ-лар алып келген амин қышқылдарын бір біріне жалғай береді. и-РНҚ-ның екінші ұшына жеткенде ең соңғы амин қышқылын жалғайды да дайын болған белокты клетка ішіне еркіне босатып жібереді. 300 амин қышқылынан тұратын белокты рибосома небәрі 20 секундтың ішінде синтездейді. Химиялық жолмен синтетикалық белок алуға әр түрлі компьютер мен автоматты қолданғанның өзінде ондай белокты синтездеуге бірнеше күн кетер еді.

Секрециялық белоктар. Тағы бір мынадай жағдайды еске сала кеткен жөн. Кейбір клеткалар рибосомада интезделген белоктардың бірнеше түрін сыртқы ортаға бөліп отырады. Оларды секрециялық белоктар дейді. Мысалы, антиденелерді Б-лимфоциттер, интерлейкинді макрофаг пен Т-лимфоцит, инсулинді қарын асты безінің клеткалары бөлетінін айтып кеттік. Организм клеткаларының, әсіресе микроорганизмдердің өз клеткасынан белоктарды сыртқы ортаға бөліп шығару қасиетінің биотехнология үшін маңызы ерекше.

Неге клетка мембранасы белоктың бір түрінің сыртқа шығуына кедергі жасамайды, ал көпшілігін клетка ішінде ұстап қалады? Секрайиялық белоктардың ДНҚ-дағы генінің алдында басқа бір шағын ген орналасқан екен. Бұл «шағын ген» өзінен кейін тұрған белоктың генімен бірігіп кеткен, яғни олардан бір бүтін и-РНҚ жазылып алынады. Ол и-РНҚ-ға қарап синтезделген белок тізбегінің бас жағында (яғни: N – ұшында) 10 – 40 амин қышқылынан тұратын басқа полипептид жалғасқан болып шығады. Дәл осы полипептидтік тізбек секрациялық белокты клетка мембранасынан сыртқа алып өтеді. Оның себебі әрқашан аланинмен басталатын бұл полипептид гидрофобтық амин қышқылдарынан тұрады. Клетка мембранасындағы ішкі ортасы гидрофобтық амин қышқылдарынан құралған белок әлгі полипептид оңай өтетін «туннель» болып табылады. Өзіне жалғасқан белок тізбегін мембранадан өткізетін сол поипептидті сигналдық немесе бастаушы тізбек деп атайды. Сигналдық пептид өзіне жалғасқан секрациялық белоктың рибосомада толық жасалып бітуін күтпей-ақ оның дайын болған ұшын мембранадан сыртқы ортаға «сүйреп» шығара бастайды. Яғни секрациялық белок тізбегінің соңғы бөлігі рибосомада жасалып жатады да алғашқы бөлігі мембранадан өтіп үлгіреді. Клеткадан сыртқа шыққан сигналдық пептидті мембранада орналасқан сигналаза деген фермент негізгі секрациялық белоктан үзіп тастайды. Сонымен гені сигналдық пептидтің генінің соңына жалғасқан белоктар ғана клеткадан сыртқа бөлінеді.

Рибосомадағы полйпептид синтезіне де арнайы белоктар белсенді түрде қатысып отырады, олардың көмегінсіз рибосома өз қызметін атқара алмайды. Ондай белоктардың бір тобын бастаушы белоктар деп атайды (ғылым тілінде иницияция факторлары – ИФ). ИФ-1деген белок рибосоманың кіші бөлшегіне жалғасады да рибосоманың кіші бөлшегі үлкен бөлшегінен ажырайды. Соның нәтижесінде и-РНҚ рибосоманың кіші бөлшегімен оңай байланысады.

ИФ-3 деген белок и-РНҚ-ның әлгі кіші бөлшекпен байланысын сақтап тұрады. ИФ-2 клетка ішіндегі энергия көзін пайдалана отырып метионил-т-РНҚ комплекісін рибосоманың кіші бөлшегінде тұрған и-РНҚ-ға жалғайды (дәлірек айтқанда и-РНҚ-ның бастапқы ұшындағы АУГ кодонына жалғайды). Сөйтіп бастаушы ИФ-белоктар, и-РНҚ, метионил т-РНҚ алғаш рибосоманың кіші бөлшегіне жалғасады екен. Осыдан кейін ғана рибосоманың үлкен бөлшегі кіші бөлшегімен бірігеді. Бұл кезде әлгі бастаушы белоктар (ИФ-1, ИФ-2, ИФ-3) кіші бөлшектен ажырап кетеді.

Ал, алғашқы метионил т-РНҚ-ға келесі амин қышқылдарын пептидтік байланыспен тізбектеп ЕФ-Т_u, ЕФ-Т_s және ЕФ-_p белоктарды жалғастырады (елонгация – «Е» жалғастырушы дегенді білдіреді). Ақырында синтезделіп біткен полипептид тізбегін рибосомадан босатып, шығарып жіберетін де РФ-1 және РФ-2 деген белоктар («Р» – рилизинг – босату дегенді білдіреді).

Бақылау сұрақтар:

1. Кодондардың құрамындағы қайсы нуклеотидтер шешуші роль атқарады?

2. Аминоацилсинтетаза қандай реакцияларды іске асырады?

3. Амин қышқылын байланыстыратын тРНҚ-ның қандай нуклеотидтер орналасқан?

4. Метионинге сәйкес қанша тРНҚ болады?

5. Қандай фермент амин қышқылдарының арасындағы пептидтік байланысты түзеді?

6. Секрециялық белоктар клеткадан қалай шығарылады?

8-ші дәріс. Көмірсулар және оның өсімдіктердегі маңызы.

Дәрістің жоспары:

1. Көмірсуларға жалпы түсініктеме

2. Моносахаридтер және дисахаридтер.

3. Организмдерде гексозаның әртүрлі туындыларының болуы

4. Полисахаридтердің түрлері және маңызы

5. Кейбір гомополисахаридтер - отынның сақтаулы формалары.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: