Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Биологическое значение аминокислот




1. Входят в состав белков организма человека.

2. Входят в состав пептидов организма человека.

3. Из аминокислот образованы в организме многие низкомолекулярные биологически активные вещества: ГАМК, биогенные амины и др.

4. Часть гормонов в организме — производные ами­нокислот (гормоны щитовидной железы, адреналин).

5. Предшественники азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот.

6. Предшественники порфиринов, идущих на биосин­тез гема (для гемоглобина и миоглобина).

7. Предшественники азотистых оснований, входящих в состав сложных липидов (холина, этаноламина).

8. Участвуют в биосинтезе медиаторов в нервной си­стеме (ацетилхолин, дофамин, серотонин, норадреналин и др.).

Пептиды — органические молекулы, в состав кото­рых входит несколько остатков аминокислот, связанных пептидной связью. В зависимости от количества остатков аминокислот и молекулярной массы различают:

Ø Низкомолекулярные пептиды, содержащие в своем составе от двух до десяти остатков аминокислот. На­пример, ди-, три-, тетра-, пентапептиды и т.д.

Ø Пептиды со средней молекулярной массой — от 500 до 5000 Д, так называемые «средние молекулы».

Ø Высокомолекулярные пептиды с молекулярной мас­сой от 5000 до 16000 Д.

Биологическое значение пептидов. Пептиды облада­ют значительной биологической активностью, являясь ре­гуляторами ряда процессов жизнедеятельности. В зави­симости от характера действия и происхождения пепти­ды делят на несколько групп:

· Пептиды-гормоны: например, вазопрессин, окситоцин, люкагон, кальцитонин, рилизинг-факторы и др-;

· Пептиды, участвующие в регуляции пищеварения: гастрин, секретин, панкреатический полипептид (ПП), вазоактивный интестинальный полипептид (ВИП)и др.;

· Пептиды крови: глутатион, ангиотензин, брадикинин, каллидин и др.;

· Нейропептиды: пептиды памяти, пептиды сна, эндорфины, энкефалины и др.;

· Пептиды, участвующие в сокращении мышц: ансерин, карнозин;

· Пептиды «средние молекулы» — внутренние эндотоксины, образующиеся в организме в результате раз­личных патологических процессов, обусловливающих тяжесть протекания заболевания.

Белки – это самый многочисленный класс присутствующих в клетках макромолекул: они составляют свыше половины сухого веса клеток. Белки представляют собой очень длинные полипептидные цепи, содержащие от 50 до 1000 и более аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями.

Из клеток, тканей, органов животных, растений, микроорганизмов выделено много белков разнообразных по строению и физико-химическим свойствам. В настоящее время обширный класс белков делят на две большие группы: простые белки (протеины) и сложные белки (протеиды). Простыми называют белки, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К простым белкам относятся: альбумины, глобулины, гистоны, протамины и др.

Сложные белки, в отличие от простых белков, молекулы которых состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, содержат добавочную группу небелковой природы. Эту группу называют простетической группой. В зависимости от природы простетической группы (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы, окрашенные соединения и др.) сложные белки разделяют на следующие группы: нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды и др.

Белки — полимеры 20 природных аминокислот со специфической структурой. Первичная структура — последовательность амино­кислотных остатков в полипептидной цепи, образуется за счет пептидных связей, возникающих за счет a-кар­боксильной группы одной аминокислоты и a-амино­группы последующей аминокислоты.

Вторичная структура — способ укладки полипеп­тидной цепи в альфа-спираль или b-структуру за счет менее прочных водородных связей.

Третичная структура — пространственная укладка a-спирали или полипептидной цепи в определенную конформацию за счет четырех видов связей: водородных, ионных (солеобразующих), дисульфидных, гидрофобных (сил Вандер-Ваальса). Третичная структура — субъединица.

Четвертичная структура — «комплекс субъединиц, способных к диссоциации» (Джон Бернал), или объеди­нение в определенном порядке двух и большего количе­ства субъединиц в молекулу олигомерного белка. Например, молекула гемоглобина состоит из четы­рех субъединиц (по 17000 Д каждая).




Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2019 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных