Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Работа 4. Неконкурентное ингибирование каталазы крови.




Метод основан на визуальном сравнении интенсивности выделения пузырьков газа / кислорода / при разложении пероксида водорода с участием каталазы крови в отсутствии и присутствии азида натрия.

В две пробирки вносят по 2 капли крови и добавляют в одну из них 2 капли воды, а в другую – такой же объём раствора азида натрия. Пробы встряхивают и добавляют по 2 капли Н2О2 в обе пробирки. Затем делают вывод о действии азида натрия на каталазу крови. Неконкурентными ингибиторами геминовых ферментов / цитохромксидаза, каталаза и пероксидаза / являются азиды и цианиды, которые взаимодействуют с железом гема, входящего в активный центр, подавляя тем самым каталическую активность этих ферментов.

Благодаря этому азиды и цианиды являются сильными ядами.

5. Методы обучения и преподавания:Беседа и устный опрос. Работа в малых группах. Тесты.

6. Литература:

Основная литература

7. Медициналық биохимия. Тапбергенов С.О., 2011г.

8. Медицинская клиническая биохимия. Тапбергенов С.О. Тапбергенов Т.С. 2009 г.

9. Медицинская и клиническая биохимия. Тапбергенов С.О. Тапбергенов Т.С. 2012 г.

10. Интерпретация клинико-биохимических анализов. Тапбергенов С.О. Тапбергенов Т.С. 2008 г.

11. Медициналық биохимия. Тапбергенов С.О. 2007 г.

12. Биологическая химия с упражнениями и задачами Под ред. С.Е.Северина. 2011 г.

Дополнительная литература

5. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. Под ред. Тапбергенова С.О. 2012 г.

6. Биохимия. Под ред. Е.С.Северина. 2009 г.

7. Сеитов З.С. Биохимия : Өзгертіліп, толықтырылып үшінші рет басылып шығуы / З. С. Сеитов. - Алматы : "ЭВЕРО", 2012. - 570 с. : ил.

8. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. Биохимия в вопросах и ответах: учебное пособие / Т. С. Сейтембетов, Б. И. Төлеуов. - Алматы : ТОО"ЭВЕРО", 2010 г.

 

7. КонтрольТекущий контроль. Проверка результатов выполнения заданий, самооценка и групповая оценка при работе на занятии, тестовые задания тестирование (тесты прилагаются).

 

Тестовый контроль по теме: «Ферменты».

 

1.Укажите свойства ферментов обусловленные их белковой природой?

1 -ускоряют обратную реакцию

2 -обладают термолабильностью

3 -активность зависит от рН среды

4 -чувствительны к воздействию активаторов и ингибиторов

5 -обладают специфичностью

 

2.Укажите, какие группировки остатков аминокислот могут формировать активные центры ферментов?

1 -SH -СООН -NН2

2 -S- -СООН -СН3

3 -NH2 -ОН -СН3

4 - S-S- -NH2

5 - ОН -SH -CH3

 

3. Укажите, какие из перечисленных соединений принимают участие в формировании активных центров ферментов?

1 НАД

2 ТПФ

3 ФП-СН=О

4 КоQ

5 веpно все

 

4. Чем объснить, что многие ферменты снижают свою активность выше 45 градусов по Цельсию?

1 -белковая молекула фермента денатурируется

2 -возможен распад первичной структуры фермента

3 -обратимо меняется третичная структура фермента

4 -снижается энергия активации фермента

5 -разрушается кофермент

5.Что происходит при активации пепсиногена до пепсина?

1 -происходит денатурация

2 -происходит структурная реорганизация пепсиногена с отщеплением пептида

3 -происходит присоединение кофермента

4 -происходит формирование вторичной структуры пепсина

5 -происходит изменение третичной структуры пепсина

 

6.Что происходит при конкурентном ингибировании сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой?

1 -изменение третичной структуры фермента

2 -ингибирование продуктами реакции

3 -обратимое ингибирование

4 -угнетение в зависимости от концентрации ингибитора

5 -обратимое ингибирование зависимое от концентрации ингибитора

 

7.Что происходит при аллостерическом ингибировании любого фермента в т. ч. и цитратсинтетазы?

1 -ингибирование продуктами реакции

2 -изменение третичной струтуры фермента

3 -обратимое ингибирование продуктами реакции или другими метаболитами

4 -обратимое конкурентное ингибирование

5 - необратимое ингибирование и изменение третичной структуры фермента

 

8.Что присходит при связывании цианидов с активным центром гемсодержащих ферментов?

1 -необратимое ингибирование

2 -изменение третичной структуры фермента

3 -ингибирование, не связанное с концентрацией ингибитора

4 -необратимое ингибирование не связанное с концентрацией ингибитора

5 -веpно 1 и 2

 

9.Что происходит при действии сульфаниламидов на бактерий, поглотивщих эти соединения?

1 -изменение структуры коферментов производных фоливой кислоты

2 -изменение первичной и вторичной структуры дегидрогеназ

3 -изменение структуры митохондрий бактекий

4 -ингибирование оксидоредуктаз бактерий продуктами реакции

5 -нарушение структуры мембран лизосом бактерий

 

10. Как называется белковая часть двукомпонентных ферментов?

1 апофермент или апоэнзим

2 апоэнзим или холофеpмент

3 кофермент или апофеpмент

4 коэнзим или апоэнзим

5 кофактор или пpотеин

 

11. Какой витамин входит в состав ТПФ ?

1 рибофлавин

2 ниацин

3 пантотеновая кислота

4 цианкобламин

5 аневрин

 

12. Какой витамин входит в состав КоА ?

1 рибофлавин

2 тиамин

3 пантотеновая кислота

4 фолиевая кислота

5 биотин

 

13.Назовите кофермент формула которого вам представлена:

2-СН2-CН-(-СН2)4-СООН

| |

S----------S

1 пантотеновая кислота

2 рибофлавин

3 глютатион

4 убихинон

5 липоевая кислота

 

14. Формула какого кофермента изображена на рисунке ?

O

║ СН3 СН3

Н3С-О _ / \ _СН3 | |

Н3С-О _║ ║__(СН2-СН=С-СН2-)9-СН2-СН=С-СН3

\ /

О

1 пантотеновая кислота

2 рибофлавин

3 глютатион

4 убихинон

5 липоевая кислота

 

15. Производное какого витамина этот кофермент?

Н-С=О ОН

| |

НО__ / \\__CH2-О-Р=О

Н3С__|| | |

\ // ОН

N

1 В2

2 В3

3 РР

4 В1

5 В6

 

16.Перед вами формула одного из коферментов. Структура какого витамина в нем представлена?

 

2

|

OH OH

N СН2_+N__CH3 | |

|| ||_____CН2-СН2-О-Р-О-Р=О

\ / || |

H3C S О ОН

N

 

1 В1

2 В2

3 РР

4 В3

5 В6

 

17.Какое свойство ферментов изображено на этом графике?

 

V

¦ ___________

Vmax ¦

¦

¦____¦______________( S )

¦

1/2Smax

 

1- чувствительность к действию активаторов

2- чувствительность к действию ингибиторов

3- чувствительность к концентрации субстрата

4- чувствительность к концентрации фермента

5- чувствительность к температуре

18.Какое свойство ферментов можно изобразить этим графиком?

Vmax

¦ / \

¦ / \

¦ / \

¦/_______\__( ? )

 

1- чувствительность к действию активаторов и температуре

2- чувствительность к действию ингибиторов и рН

3- чувствительность к концентрации субстрата и активаторов

4- чувствительность к концентрации фермента и субстрата

5- чувствительность к температуре и рН

 

19.Как можно избавиться от ингибиpующего действия конуpентного ингибитоpа?

1 добавить активатоp

2 повысить концентpацию субстpата

3 понизить темпеpатуpу

4 изменить pH сpеды

5 повысить темпеpатуpу

 

20.Выбеpите наиболее хаpактеpный пpизнак аллостеpических феpментов:

1 -это олигомеpы, состоящие из 2 и более мономеpов

2 -они существуют в двух взаимосвязанных фоpмах- активной и неактивной

3 -они имеют кpоме активного и аллостеpический центp

4 -они имеют только аллостерический центр

5 -они не реагируют на аллостерические эффекторы

 

21.Ферменты по химической природе являются:

1 углеводами

2 белками специализированными

3 белками неспециализированными

4 неорганическими катализаторами

5 аминокислотами

 

22. Ферменты - биологические катализаторы, которые:

1 обладают меньшей мощностью действия, чем неорганические катализаторы

2 ускоряют реакции независимо от условий среды

3 входят в состав конечных продуктов

4 могут действовать на любой субстрат

5 обладают большей мощностью действия, чем неорганические катализаторы

 

23. Активный центр однокомпонентного фермента образован:

1 функциональными группами аминокислот

2 витаминами

3 нуклеиновыми кислотами

4 различными металлами

5 моносахаридами

 

24. Каталитический участок активного центра фермента обеспечивает:

1 узнавание субстрата и связывание с ним

2 характер катализируемой реакции

3 взаимодействие фермента с продуктом реакции

4 формирование аллостерического центра

5 образование фермент-субстратного комплекса

 

25. Температурный оптимум - это температура, при которой:

1 наблюдается обратимая инактивация

2 фермент обладает минимальной активностью

3 фермент осаждается

4 фермент проявляет максимальную активность

5 фермент не активен

 

26. Оптимум рН для действия пепсина лежит в области:

1 4,5-5,0

2 1,5-2,0

3 10,0

4 7,5-8,0

5 6,9-7,0

 

 

Код к тестам:

 

 

1. 2

2. 1

3. 5

4. 1

5. 2

6. 5

7. 3

8. 4

9. 1

10. 1

11. 5

12 3

13. 5

14. 4

15. 5

16. 1

17. 3

18. 5

19. 2

20. 3

21.2

22. 5

23. 1

24. 2

25. 4

26. 2

 

 




Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2019 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных