Строение и функции белков.

1.Состав, строение и физико-химические свойства белков.

2.Методы количественного измерения концентрации белков.

3.Уровни структурной организации белковых молекул.

4.Зависимость биологических функций структуры белков.

5.Классификация белков. Простые и сложные белки. Структурные белки.

6.Биологические функции белков. Рецепторные белки, белки клеточных мембран. 7.Изменения белкового состава при онтогенезе и болезнях.

8.Структура и функции нуклеопротеидов и нуклеиновых кислот.

9.Структурная организация хромосом.

10. Механизмы синтеза белка и нуклеиновых кислот.

Ферменты.

1.Структурно-функциональная организация клетки и функции их компартментов. 2.Свойства ферментов.

3. Механизм действия и особенности ферментативного катализа.

4.Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации

фермента и субстрата.

5. Единицы измерения активности и количества ферментов.

6.Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции

витаминов.

7.Регуляция активности ферментов. Ингибиторы и активаторы ферментов.

Лекарственные препараты - ингибиторы и активаторы ферментов.

8.Классификация ферментов и их номенклатура. Классы ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, изомеразы, лиазы, лигазы; их подклассы.

9.Различия ферментного состава органов и тканей.

10.Изоферменты. Органоспецифические ферменты.

11.Мультиферментные комплексы.

12.Изменения активности ферментов в онтогенезе и при патологии. Наследственные

энзимопатии.

13.Ферменты в медицине.

14.Применение ферментов в лечении заболевании.

5. Методы обучения и преподавания: Письменный контроль с последующим устным опросом.

6. Литература:

Основная литература

19. Медициналық биохимия. Тапбергенов С.О., 2011г.

20. Медицинская клиническая биохимия. Тапбергенов С.О. Тапбергенов Т.С. 2009 г.

21. Медицинская и клиническая биохимия. Тапбергенов С.О. Тапбергенов Т.С. 2012 г.

22. Интерпретация клинико-биохимических анализов. Тапбергенов С.О. Тапбергенов Т.С. 2008 г.

23. Медициналық биохимия. Тапбергенов С.О. 2007 г.

24. Биологическая химия с упражнениями и задачами Под ред. С.Е.Северина. 2011 г.

Дополнительная литература

13. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. Под ред. Тапбергенова С.О. 2012 г.

14. Биохимия. Под ред. Е.С.Северина. 2009 г.

15. Сеитов З.С. Биохимия: Өзгертіліп, толықтырылып үшінші рет басылып шығуы / З. С. Сеитов. - Алматы: "ЭВЕРО", 2012. - 570 с.: ил.

16. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. Биохимия в вопросах и ответах: учебное пособие / Т. С. Сейтембетов, Б. И. Төлеуов. - Алматы: ТОО"ЭВЕРО", 2010 г.

7. Контроль. Рубежный контроль. Письменный контроль с последующим устным опросом (билеты прилагаются).

Билеты к рубежному контролю по теме: «Белки. Ферменты».

Билет 1

1. Структурная организация живого, свойства живых систем. Место биохимии среди

других наук.

1. Классификация аминокислот. Моноаминомонокарбоновые аминокислоты. Формирование пептидных связей в молекуле белка.
2. Трансляция и его механизм. Посттрансляционные изменения.
3. Структура кофермента ТПФ. Характеристика ферментов класса оксидоредуктаз. Примеры их каталитического действия. Происхождение ферментов плазмы крови. Гиперферментемия, причины развития.

Билет 2

1. Важнейшие этапы истории биохимии. Разделы биохимии. Медицинская и клиническая биохимия.

2. Моноаминодикарбоновые аминокислоты. Формирование ионных связей в молекуле белка.

3. Репликация ДНК и его механизмы.

4. Строение кофермента убихинона. Характеристика ферментов класса трансфераз. Примеры их каталитическго действия. Изменение активности ферментов при болезнях. Наследственные энзимопатии.

Билет 3

1. Физико-химические свойства белков. Глобулярные и фибриллярные белки.

2. Диаминомонокарбоновые аминокислоты. Ионизация и заряд белковых молекул.

3. Нуклеотидный состав и строение ДНК. Типы связей в молекуле ДНК.

4. Коферменты анаэробных дегидрогеназ. Характеристика ферментов класса гидролаз. Примеры их каталитического действия. Изменение ферментативного состава тканей при онтогенезе.

Билет 4

1. Биологические функции белков. Классификация белков.

2. Гомоциклические аминокислоты. Вторичная структура белковых молекул.

Альфа – спираль. Бета структура.

3. Повреждение ДНК. Виды. Механизмы репарации.

4. Структура кофермента ФАД и ФМН. Характеристика ферментов класса изомераз. Органоспецифичные ферменты. Изоферменты. Примеры их каталитического действия.

Билет 5

1. Формирование представления о белках как о классе соединений и важнейшем компоненте организмов. Пептидная теория строения белков.

2. Гетероциклические аминокислоты. Формирование гидрофобных связей в молекуле белка.

3. Транскрипция. Его фазы и механизм. Типы РНК.

4. Структура НАД (НАДФ). Единицы измерения активности и количества ферментов. Характеристика ферментов класса лиаз. Примеры их каталитического действия. Применение ферментов для лечения и диагностики болезней.

Билет 6

1. Типы химических связей в белковых молекулах. Строение полипептидных цепей.

2. Серосодержащие аминокислоты. Формирование дисульфидных связей в белковых молекулах.

3. Ген, геном, генотип и фенотип. Генетический код. Его особенности и функция.

4. Особенности ферментативного катализа. Конкурентные и неконкурентные ингибиторы. Структура кофермента НАДФ Характеристика ферментов класса лигаз. Примеры их каталитического действия.

Билет 7

1. Физико-химические свойства белковю свойства белков как амфолитов и коллоидов.

2. Аминокислоты алифатического ряда. Первичная структура белковых молекул.

3. Регуляция биосинтеза белка. Теория оперона.

4. Регуляция действия ферментов. Факторы, влияющие на активность ферментов. Коферменты производные витамина В 1. Характеристика ферментов класса оксидоредуктаз. Примеры их каталитического действия.

Билет 8

1. Цветные реакции на белки. Методы количественного определения белков.

Изоэлектрическая точка и изоэлектрическое состояние белковых молекул.

2. Циклические аминокислоты. Формирование водородных связей в молекуле

белка.

3. Основной постулат молекулярной биологии. Триплетный код. Способ записи

информации в ДНК. Структура гена.

4. Современные данные о механизме действия ферментов.

Металлокоферменты. Характеристика ферментов класса трансфераз.

Примеры их каталитического действия

Билет 9

1. Уровни структурной организации белков. Типы связей в белковых молекулах.

2. Моноаминокарбоновые аминокислоты. Формирование пептидной связи.

3. Структурная организация молекулы разных типов РНК. Особенности вторичной структуры тРНК.

4. Коферменты производные витамина В2. Характеристика ферментов класса гидролаз. Примеры их каталитического действия. Номенклатура ферментов. Единицы измерения активности ферментов.

Билет 10

1. Третичная структура белковых молекул. Конформационные изменения белковой молекулы изменение и их значение. Денатурация белков. Факторы денатурации белков. Ренатурация.

2. Диаминомокарбоновые аминокислоты. Величина заряда белковых молекул.

3. Наследственные болезни. Биохимические механизмы патогенеза наследственных болезней.

4. Коферменты аэробных дегидрогеназ. Характеристика ферментов класса

лиаз. Примеры их каталитического действия. Определение ферментов

в плазме крови с целью диагностики болезней.

Билет 11

1. Способность к специфическим взаимодействиям (узнавание) как основа биологических функции белков. Самосборка многомолекулярных белковых структур.

2. Мономинодикарбоновые аминокислоты. Ионные связи в белковых молекулах.

3. Нуклеотидный состав и строение РНК. Типы РНК.

4. Коферменты производные витамина РР. Характеристика ферментов

класса изомераз. Примеры их каталитического действия. Механизмы

развития нарушения обменных процессов при а- и гиповитаминозах.

Билет 12

1. Методы количественного определения индивидуальных белков по их

биологическому действию.

2. Ароматические аминокислоты. Неполярные связи в белковых

молекулах.

3. Пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды. Минорные основания.

4. Современные представления о структуре ферментов. Строение

коферментов гетероциклического ряда. Характеристика ферментов

класса лигаз. Примеры их каталитического действия.

Билет 13

1. Методы выделения и очистки белков. Цветные реакции на белки.

2. Серосодержание аминокислоты. Формирование дисульфидных связей в белковых молекулах.

3. Нуклеопротеиды. Строение хромотина, хромосомы и рибосомы.

4. Химическая природа ферментов. Кофакторы ферментов. Коферментные функции витаминов. Характеристика ферментов класса оксидоредуктаз. Примеры их каталитического действия.

Билет 14

1. Биологические функции белков. Рецепторные белки. Белки клеточных мембран. Биологические ффункции белков Различия белкового состава органов и тканей.

2. Диаминомокарбоновые аминокислоты. Ионизацация и заряд белковых молекул.

3. Вторичная структура ДНК. Модель Уотсона и Крика. Правила Чаргаффа.

4. ВОсобенности ферментативного катализа. Коферменты производные витамина РР. Характеристика ферментов класса гидролаз. Примеры их каталитического действия.

Билет 15

1. Изменение белкового состава при онтогенезе и болезнях.

2. Аминокислоты алифатического ряда. Формирование полипептидных цепей белковых молекул.

3. Трансляция и его механизм. Регуляция биосинтеза белка. Теория оперона.

4. История открытия и изучения структуры ферментов. Коферменты алифатического ряда. Характеристика ферментов класса трансфераз. Примеры их каталитического действия.

Билет 16

1. Основные факторы стабилизации белковых растворов. Осаждение

белков. Высаливание. Факторы вызывающие необратимое и обратимое

осаждение белков.

2. Типы связей в белковой молекуле. Образование пептидной и

дисульфидной связи. Цветные реакции на пептидную связь и отдельную

аминокислоты.

3. Структурная организация ДНК. Вторичная структура ДНК. Модель Уотсона

и Крика. Её особенности.

4. Необратимое и обратимое ингибирование ферментов.

Механизмы их действия. Механизм действия конкурентных ингибиторов.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: