Белки структура и роль в жизнедеятельности организма

1. Классификация аминокислот. Протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты. Стандартные «основные» аминокислоты, редковстречающиеся аминокислоты.

2. Особенности строения протеиногенных аминокислот. Функциональные группы, входящие в состав аминокислот. Общая формула аминокислот.

3. Амфотерные свойства аминокислот.

4. Оптические свойства аминокислот. Стереоизомерия аминокислот.

5. Изоэлектрическое состояние аминокислот. Изоэлектрическая точка.

6. Заменимые и незаменимые аминокислоты.

7. Питательная ценность растительных и животных белков.

8. Особенности строения пептидной связи.

9. Особенности строения пептидов.

10. Биологические функции, строение глутатиона.

11. Пептиды-нейромедиаторы. Энкефалины.

12. Пептиды-антибиотики.

13. Пептидные гормоны (окситоцин, вазопрессин, глюкагон, гастрин, АКТГ, соматостатин).

14. Пептиды-яды.

15. Другие функции пептидов.

16. Полипептидная теория строения белка Данилевского и Фишера. Структурная организация белковой молекулы. Четыре уровня структурной органи­зации белка.

17. Первичная структура белка. Принципиальное отличие первичной структуры от высших уровней организации белка. Пептидные связи: образование, строение, свойства. Методы определения первичной структуры белков. Значение первичной структуры для нормального функционирования белков (на примере гемоглобина).

18. Вторичная структура белка. Силы, стабилизирующие вторичную структуру. Основ­ные типы вторичной структуры (α-спираль, β-складчатая структура). Взаимосвязь первичной и вторичной структуры белка. Препятствия к образованию определен­ных видов вторичной структуры.

19. Третичная структура белка. Силы, стабилизирующие третичную структуру. Особая роль дисульфидных связей. Взаимосвязь первичной и третичной структуры. Обра­зование третичной структуры белка из элементов вторичной структуры, устойчивые комбинации элементов вторичной структуры. Форма белков как результат третич­ной структурной организации. Глобулярные и фибриллярные белки.

20. Четвертичная структура белка. Принципиальное отличие четвертичной структуры от низших уровней структурной организации белка. Взаимодействия между субъединицами, стабилизирующие четвертичную структуру. Структурная организация контактов между субъединицами. Гомоолигомеры и гетероолигомеры.

21. Простые и сложные белки. Простетическая группа.

22. Нарушения пространственной структуры белка. Денатурация и ренатурация. Обра­тимая и необратимая денатурация. Признаки денатурации. Денатурирующие факторы. Возможность нарушения первичной структуры белка при длительном действии денатурирующих факторов.

23. Физико-химические свойства белков: ионизация, гидратация и растворимость. Зависимость физико-химических свойств от первичной и пространственной структуры белка.

24. Коллоидные свойства растворов белков. Факторы устойчивости белка в растворе. Осаждение белков из растворов: механизм, способы устранения действия факторов устойчивости, обратимое и необратимое осаждение. Практическое применение осадителей.

25. Классификация белков. Принципы классификации белков. Классификация по хи­мическому составу, наличию и природе простетической группы, структурной организации, числу субъединиц, форме, осаждению определенными агентами и т.д.

26. Функции белков в живых организмах. Классификация белков по функции. Нераз­рывная связь между структурной организацией и функцией белка.

27. Взаимодействие белков с лигандами как основа их функционирования. Понятие об активном центре белка. Особенности формирования активного центра. Специфич­ность связывания белка с лигандом. Принцип комплементарности. Две гипотезы соответствия структур активного центра и лиганда (гипотеза «ключ - замок» и ги­потеза индуцированного соответствия). Обратимость связывания.

28. Доменная организация белков. Понятие о доменах. Особенности пространственной организации и функционирования доменных белков. Эволюционное значение до­менной организации. Роль пространственной структуры и доменной организации в функционировании иммуноглобулинов.

29. Функциональное значение четвертичной структуры белка. Кооперативность. Эво­люционные преимущества олигомерных белков перед мономерными (сравнение ге­моглобина и миоглобина).

30. Особенности первичной и пространственной структуры мембранных белков.

31. Взаимосвязь функции и особенностей строения структурных фибриллярных белков.

32. Ингибиторы белковых функций.

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА

1. Гемоглобин содержит 0,34% железа. Высчитайте минимальную молекулярную массу гемоглобина (одного протомера).

2. По аналитическим данным гемоглобин лошади содержит:

Fe - 0,335%; S - 0,390%; Гемоглобин свиньи содержит: Fe-0,400%; S- 0,480%. Определите минимальные молекулярные массы гемоглобинов этих двух видов животных.

3. Содержание меди в гемоциане, выделенном из разных видов животных, таково:

A. Рак - 0,32%
Б. Омар - 0,34%

B. Осьминог - 0,38%

Г. Улитка - 0,29%

Д. Мечехвост - 0,173%

Рассчитайте и сравните минимальные молекулярные массы гемоцианов разного происхождения.

4. Напишите формулы тетрапептидов, определить их заряд и рН их растворов:

A. Ала-глу-асн-три
Б. Гис-вал-сер-цис

B. Лей-про-мет-фен

5. Имеется смесь пептидов:

A. Лиз-гли-ала-гли
Б. Лиз-гли-ала-глу

B. Гис-гли-ала-глу
Г. Глу-гли-ала-глу
Д. Гли-гли-ала-лиз

Укажите направление движения (остаются на старте, движутся к катоду или аноду) этих пептидов рН=1,9; рН =3,0; рН=6,5; рН=10,0.

6. Белки, их природа. Назовите функции белков и приведите конкретные примеры. Опишите структуру белков.

7. Найдите соответствие:

8. Глобулярные и фибриллярные белки. Определение и примеры. Ответьте на вопро­сы: необходимо из смеси белков сконцентрировать (не нарушая нативности) один из белков с известным значением ИЭТ. Как действовать, располагая набором ки­слот, оснований и этанолом?

9. Сложные белки. Определение, примеры. Найдите соответствие:

10. Уровни структурной организации. Ответить на вопрос: в биохимической лаборатории из печеночной ткани выделен полипептид, изучена последовательность аминокислот в его молекуле.

A. Какие участки в указанном ниже полипептиде могли бы иметь а - спиральную конфигурацию при рН=7,0?

Б. Где могли бы находиться точки сгиба?

B. В каком месте могли бы образовываться поперечные связи?

Иле – ала -гис- тре- тир- гли- про- фен- глу- ала- мет- цис- лиз- трипт- глу- глу-глу- про- асп - гли- мет- глу- цис- ала- фен- гис- арг.

11. Фактор стабильности белков в растворе. Ответьте на вопрос: изоэлектрическая точ­ка гемоглобина 6,8. В каком направлении перемещаются частицы белка в электри­ческом поле при рН-3,4?

12. Медико-биологическое значение электрофореза белков на бумаге и в ПААГе. От­ветьте на вопрос: при частичном гидролизе инсулина (fi- цепь) обнаружен тетрапеп­тид глу- глу- ала- лей. Укажите направление движения этого пептида в электриче­ском поле при рН = 3,0 и 10,5.

13. Четыре особенности пептидной связи. Аминокислоты и пептиды как лекарственные вещества. Ответить на вопрос: в биохимической лаборатории методом электрофореза на бумаге при рН = 6,0 разделили смесь аминокислот, в которую входили: серин, глицин, аланин, глутаминовая кислота, лизин, аргинин.

A. Какие соединения двигались к аноду?

Б. Какие соединения двигались к катоду?

B. Какие соединения оставались на месте?

14. Структура и биосинтез антител как пример полиморфизма белков. Ответьте на вопрос: в каком направлении будут двигаться в электрическом поле (к аноду, катоду или оставаться на месте) следующие белки:

A. Яичный альбумин при рН = 5,0 (ИЭТ=4,6)

Б. Лактоглобулин при рН = 5,0 и 7,0 (ИЭТ=5,2)

B. Химотрипсиноген при рН = 5,0 9,5 и 11,0 (ИЭТ=9,5)

15. Особенности строения, функционирования и регуляции функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. Объясните, каков механизм связывания гемоглобина с кислородом. Как повлияет каждое из перечисленных воздействий на сродство гемоглобина А к кислороду in vitro:

A. Увеличение рН от 7,2 до 7,4.

Б. Увеличение рСО₂.

B. Увеличение концентрации БФГ.

Г. Диссоциация тетрамера гемоглобина на мономерные субъеденицы?

16. Особенности аминокислотного состава, структуры всех типов коллагенов человеческого организма. Ответьте на вопрос: химически синтезированный полипептид поли- L- пролин спирализуется также как и каждая из цепей в тройной спирали коллагена.

A. Поли- L- пролин не способен образовывать тройную спираль, как и коллаген. Почему?

Б. Поли (гли-про-про) образует такую же тройную спираль, как и коллаген. Предскажите, какова будет термостабильность тройных связей: поли (гли-про-гли) по сравнению с поли (гли-про-про).

B. Может ли поли (гли-про-гли- про) образовать такую же тройную спираль, как коллаген?

САМОСТОЯТЕЛЬНАЯ РАБОТА

Заполните таблицу «Методы, применяемые в биологической химии для выделения белков»

Заполнить таблицу «Реагенты и условия, вызывающие денатурацию белков»

РЕФЕРАТЫ

1. Роль доменной структуры в функционировании иммуноглобулинов, рецепторов, ферментов.

2. Строение и функции мембранных белков.

3. Структурно-функциональные особенности коллагена и эластина.

4. Структурно-функциональные особенности актина, миозина.

ЛИТЕРАТУРА

• Практическая химия белка / Под ред. Дарбре А.- М., 1989

• Сорокина Д. Структурно-функциональные свойства белков.- М., 1990.

• Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков.- М., 1996

• Фрайфелдер Д. Физическая биохимия.- М., 1980

• Кульберг А.Я. Молекулярная иммунология.- М., 1985

• Литмен Г. и др. Иммуноглобулины.- М., 1981.

• Пол У. Иммунология.- М., 1987

• Серов В. и др. Соединительная ткань.- М., 1992

• Сорокина Д. Структурно-функциональные свойства белков.- М., 1990.

• Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков.- М., 1996

• Шайтан К.В. Диффузия лигандов в белках. Соросовский образовательный журнал, 2000, № 6, с.8

Модуль № 3. Углеводы, строение и их биологическая роль

Цель: Рассмотреть особенности химического состава и строения угле­водов в связи с выполняемыми ими функциями. Рассмотреть методы определения углеводов.

Углеводы – органические вещества широко распространенные в природе, особенно в растительном мире. Углеводы являются полигидроксиальдегидами или полигидроксикетонами либо образуют эти вещества в результате гидролиза. Большинство распространенных углеводов имеет эмпирическую формулу (СН₂О)_n. Различают три основных класса углеводов: моносахариды, олигосахариды и полисахариды. Среди природных моносахаридов наиболее распространены гексозы (глюкоза, фруктоза) и пентозы (рибоза и дезоксирибоза). Олигосахариды – низкополимерные углеводы, содержащие несколько остатков моносахаридов, соединенных ковалентными связями. Наиболее часто встречаются дисахариды: сахароза, лактоза, мальтоза. Полисахариды представляют собой длинные цепи, образованные сотнями, тысячами моносахаридных единиц. К ним относятся крахмал, гликоген, целлюлоза (клетчатка), хитин, гиалуроновая кислота, пектиновые вещества и др.

Углеводы играют очень важную роль в жизнедеятельности организма. Доля их участия в общем энергетическом балансе оказывается весьма значительной, превышающей почти в полтора раза долю белков и жиров взятых вместе

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: