Главная | Случайная
Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Белки структура и роль в жизнедеятельности организма




1. Классификация аминокислот. Протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты. Стандартные «основные» аминокислоты, редковстречающиеся аминокислоты.

2. Особенности строения протеиногенных аминокислот. Функциональные группы, входящие в состав аминокислот. Общая формула аминокислот.

3. Амфотерные свойства аминокислот.

4. Оптические свойства аминокислот. Стереоизомерия аминокислот.

5. Изоэлектрическое состояние аминокислот. Изоэлектрическая точка.

6. Заменимые и незаменимые аминокислоты.

7. Питательная ценность растительных и животных белков.

8. Особенности строения пептидной связи.

9. Особенности строения пептидов.

10. Биологические функции, строение глутатиона.

11. Пептиды-нейромедиаторы. Энкефалины.

12. Пептиды-антибиотики.

13. Пептидные гормоны (окситоцин, вазопрессин, глюкагон, гастрин, АКТГ, соматостатин).

14. Пептиды-яды.

15. Другие функции пептидов.

16. Полипептидная теория строения белка Данилевского и Фишера. Структурная организация белковой молекулы. Четыре уровня структурной органи­зации белка.

17. Первичная структура белка. Принципиальное отличие первичной структуры от высших уровней организации белка. Пептидные связи: образование, строение, свойства. Методы определения первичной структуры белков. Значение первичной структуры для нормального функционирования белков (на примере гемоглобина).

18. Вторичная структура белка. Силы, стабилизирующие вторичную структуру. Основ­ные типы вторичной структуры (α-спираль, β-складчатая структура). Взаимосвязь первичной и вторичной структуры белка. Препятствия к образованию определен­ных видов вторичной структуры.

19. Третичная структура белка. Силы, стабилизирующие третичную структуру. Особая роль дисульфидных связей. Взаимосвязь первичной и третичной структуры. Обра­зование третичной структуры белка из элементов вторичной структуры, устойчивые комбинации элементов вторичной структуры. Форма белков как результат третич­ной структурной организации. Глобулярные и фибриллярные белки.

20. Четвертичная структура белка. Принципиальное отличие четвертичной структуры от низших уровней структурной организации белка. Взаимодействия между субъединицами, стабилизирующие четвертичную структуру. Структурная организация контактов между субъединицами. Гомоолигомеры и гетероолигомеры.

21. Простые и сложные белки. Простетическая группа.

22. Нарушения пространственной структуры белка. Денатурация и ренатурация. Обра­тимая и необратимая денатурация. Признаки денатурации. Денатурирующие факторы. Возможность нарушения первичной структуры белка при длительном действии денатурирующих факторов.

23. Физико-химические свойства белков: ионизация, гидратация и растворимость. Зависимость физико-химических свойств от первичной и пространственной структуры белка.

24. Коллоидные свойства растворов белков. Факторы устойчивости белка в растворе. Осаждение белков из растворов: механизм, способы устранения действия факторов устойчивости, обратимое и необратимое осаждение. Практическое применение осадителей.

25. Классификация белков. Принципы классификации белков. Классификация по хи­мическому составу, наличию и природе простетической группы, структурной организации, числу субъединиц, форме, осаждению определенными агентами и т.д.

26. Функции белков в живых организмах. Классификация белков по функции. Нераз­рывная связь между структурной организацией и функцией белка.

27. Взаимодействие белков с лигандами как основа их функционирования. Понятие об активном центре белка. Особенности формирования активного центра. Специфич­ность связывания белка с лигандом. Принцип комплементарности. Две гипотезы соответствия структур активного центра и лиганда (гипотеза «ключ - замок» и ги­потеза индуцированного соответствия). Обратимость связывания.

28. Доменная организация белков. Понятие о доменах. Особенности пространственной организации и функционирования доменных белков. Эволюционное значение до­менной организации. Роль пространственной структуры и доменной организации в функционировании иммуноглобулинов.

29. Функциональное значение четвертичной структуры белка. Кооперативность. Эво­люционные преимущества олигомерных белков перед мономерными (сравнение ге­моглобина и миоглобина).

30. Особенности первичной и пространственной структуры мембранных белков.

31. Взаимосвязь функции и особенностей строения структурных фибриллярных белков.

32. Ингибиторы белковых функций.

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА

1. Гемоглобин содержит 0,34% железа. Высчитайте минимальную молекулярную массу гемоглобина (одного протомера).

2. По аналитическим данным гемоглобин лошади содержит:

Fe - 0,335%; S - 0,390%; Гемоглобин свиньи содержит: Fe-0,400%; S- 0,480%. Определите минимальные молекулярные массы гемоглобинов этих двух видов животных.

3. Содержание меди в гемоциане, выделенном из разных видов животных, таково:

A. Рак - 0,32%
Б. Омар - 0,34%

B. Осьминог - 0,38%

Г. Улитка - 0,29%

Д. Мечехвост - 0,173%

Рассчитайте и сравните минимальные молекулярные массы гемоцианов разного происхождения.

4. Напишите формулы тетрапептидов, определить их заряд и рН их растворов:

A. Ала-глу-асн-три
Б. Гис-вал-сер-цис

B. Лей-про-мет-фен

5. Имеется смесь пептидов:

A. Лиз-гли-ала-гли
Б. Лиз-гли-ала-глу

B. Гис-гли-ала-глу
Г. Глу-гли-ала-глу
Д. Гли-гли-ала-лиз

Укажите направление движения (остаются на старте, движутся к катоду или аноду) этих пептидов рН=1,9; рН =3,0; рН=6,5; рН=10,0.

6. Белки, их природа. Назовите функции белков и приведите конкретные примеры. Опишите структуру белков.

7. Найдите соответствие:

A. Ферритин а) фосфопротеид, у которого фосфорная кислота присоединяется к молекуле белка сложноэфирной связью по месту гидроксильных групп оксиаминокислот;
Б. Кератин б) белок, содержащий в своем составе 20% железа, являющийся депо последнего в организме животных;
B. Казеин в) непременный компонент ядерного материала и цитоплазмы;
Г. Хитин г) кутикулярный гликопротеид;
Д. Нуклеопротеид д) содержит большое количество цистеина.

 

8. Глобулярные и фибриллярные белки. Определение и примеры. Ответьте на вопро­сы: необходимо из смеси белков сконцентрировать (не нарушая нативности) один из белков с известным значением ИЭТ. Как действовать, располагая набором ки­слот, оснований и этанолом?

9. Сложные белки. Определение, примеры. Найдите соответствие:

A. Родопсин а) рибонуклеотид, содержащий 6% РНК;
Б. Вирус табачной мозаики б) простетическая группа белка, участвующего фотосин­тезе;
B. Миоглобин в) хромопротеид присутствующий в палочках сетчатки глаза и определяющий остроту сумеречного зрения;
Г. Хлорофилл г) белок мышц млекопитающих, связывающий кислород;
Д. Инсулин д) белок с гормональной активностью, участвующий в регуляции углеводного обмена.

 

10. Уровни структурной организации. Ответить на вопрос: в биохимической лаборатории из печеночной ткани выделен полипептид, изучена последовательность аминокислот в его молекуле.

A. Какие участки в указанном ниже полипептиде могли бы иметь а - спиральную конфигурацию при рН=7,0?

Б. Где могли бы находиться точки сгиба?

B. В каком месте могли бы образовываться поперечные связи?

Иле – ала -гис- тре- тир- гли- про- фен- глу- ала- мет- цис- лиз- трипт- глу- глу-глу- про- асп - гли- мет- глу- цис- ала- фен- гис- арг.

11. Фактор стабильности белков в растворе. Ответьте на вопрос: изоэлектрическая точ­ка гемоглобина 6,8. В каком направлении перемещаются частицы белка в электри­ческом поле при рН-3,4?

12. Медико-биологическое значение электрофореза белков на бумаге и в ПААГе. От­ветьте на вопрос: при частичном гидролизе инсулина (fi- цепь) обнаружен тетрапеп­тид глу- глу- ала- лей. Укажите направление движения этого пептида в электриче­ском поле при рН = 3,0 и 10,5.

13. Четыре особенности пептидной связи. Аминокислоты и пептиды как лекарственные вещества. Ответить на вопрос: в биохимической лаборатории методом электрофореза на бумаге при рН = 6,0 разделили смесь аминокислот, в которую входили: серин, глицин, аланин, глутаминовая кислота, лизин, аргинин.

A. Какие соединения двигались к аноду?

Б. Какие соединения двигались к катоду?

B. Какие соединения оставались на месте?

14. Структура и биосинтез антител как пример полиморфизма белков. Ответьте на вопрос: в каком направлении будут двигаться в электрическом поле (к аноду, катоду или оставаться на месте) следующие белки:

A. Яичный альбумин при рН = 5,0 (ИЭТ=4,6)

Б. Лактоглобулин при рН = 5,0 и 7,0 (ИЭТ=5,2)

B. Химотрипсиноген при рН = 5,0 9,5 и 11,0 (ИЭТ=9,5)

15. Особенности строения, функционирования и регуляции функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. Объясните, каков механизм связывания гемоглобина с кислородом. Как повлияет каждое из перечисленных воздействий на сродство гемоглобина А к кислороду in vitro:

A. Увеличение рН от 7,2 до 7,4.

Б. Увеличение рСО2.

B. Увеличение концентрации БФГ.

Г. Диссоциация тетрамера гемоглобина на мономерные субъеденицы?

16. Особенности аминокислотного состава, структуры всех типов коллагенов человеческого организма. Ответьте на вопрос: химически синтезированный полипептид поли- L- пролин спирализуется также как и каждая из цепей в тройной спирали коллагена.

A. Поли- L- пролин не способен образовывать тройную спираль, как и коллаген. Почему?

Б. Поли (гли-про-про) образует такую же тройную спираль, как и коллаген. Предскажите, какова будет термостабильность тройных связей: поли (гли-про-гли) по сравнению с поли (гли-про-про).

B. Может ли поли (гли-про-гли- про) образовать такую же тройную спираль, как коллаген?

 

САМОСТОЯТЕЛЬНАЯ РАБОТА

Заполните таблицу «Методы, применяемые в биологической химии для выделения белков»

Название метода Принцип Краткое описание Оборудование Применение в лаборатории
Избирательное осаждение        
Гель-фильтрация        
Электрофорез        
Ионообменная хроматография        
Аффинная хро­матография        

 

Заполнить таблицу «Реагенты и условия, вызывающие денатурацию белков»

 

Реагенты и условия Какие изменения (разрушение водородных или ионных связей, образование новых связей и т.д.) происходят в структуре белка
Высокая температура  
Низкая температура  
Встряхивание    
Органические кислоты  
Спирт, ацетон  
Соли тяжелых металлов  
Мочевина    

РЕФЕРАТЫ

1. Роль доменной структуры в функционировании иммуноглобулинов, рецепторов, ферментов.

2. Строение и функции мембранных белков.

3. Структурно-функциональные особенности коллагена и эластина.

4. Структурно-функциональные особенности актина, миозина.

ЛИТЕРАТУРА

• Практическая химия белка / Под ред. Дарбре А.- М., 1989

• Сорокина Д. Структурно-функциональные свойства белков.- М., 1990.

• Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков.- М., 1996

• Фрайфелдер Д. Физическая биохимия.- М., 1980

• Кульберг А.Я. Молекулярная иммунология.- М., 1985

• Литмен Г. и др. Иммуноглобулины.- М., 1981.

• Пол У. Иммунология.- М., 1987

• Серов В. и др. Соединительная ткань.- М., 1992

• Сорокина Д. Структурно-функциональные свойства белков.- М., 1990.

• Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков.- М., 1996

• Шайтан К.В. Диффузия лигандов в белках. Соросовский образовательный журнал, 2000, № 6, с.8

 

Модуль № 3. Углеводы, строение и их биологическая роль

Цель: Рассмотреть особенности химического состава и строения угле­водов в связи с выполняемыми ими функциями. Рассмотреть методы определения углеводов.

Углеводы – органические вещества широко распространенные в природе, особенно в растительном мире. Углеводы являются полигидроксиальдегидами или полигидроксикетонами либо образуют эти вещества в результате гидролиза. Большинство распространенных углеводов имеет эмпирическую формулу (СН2О)n. Различают три основных класса углеводов: моносахариды, олигосахариды и полисахариды. Среди природных моносахаридов наиболее распространены гексозы (глюкоза, фруктоза) и пентозы (рибоза и дезоксирибоза). Олигосахариды – низкополимерные углеводы, содержащие несколько остатков моносахаридов, соединенных ковалентными связями. Наиболее часто встречаются дисахариды: сахароза, лактоза, мальтоза. Полисахариды представляют собой длинные цепи, образованные сотнями, тысячами моносахаридных единиц. К ним относятся крахмал, гликоген, целлюлоза (клетчатка), хитин, гиалуроновая кислота, пектиновые вещества и др.

Углеводы играют очень важную роль в жизнедеятельности организма. Доля их участия в общем энергетическом балансе оказывается весьма значительной, превышающей почти в полтора раза долю белков и жиров взятых вместе




Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2019 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных