Главная

Популярная публикация

Научная публикация

Случайная публикация

Обратная связь

ТОР 5 статей:

Методические подходы к анализу финансового состояния предприятия

Проблема периодизации русской литературы ХХ века. Краткая характеристика второй половины ХХ века

Ценовые и неценовые факторы

Характеристика шлифовальных кругов и ее маркировка

Служебные части речи. Предлог. Союз. Частицы

КАТЕГОРИИ:






Классификация ферментов. В основу современной классификации принят характер каталитического действия ферментов




В основу современной классификации принят характер каталитического действия ферментов. По этому признаку все ферменты делятся на 6 классов:

1 Оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. К ним относятся дегидрогеназы, катализирующие процесс окисления органических веществ путем отщепления водорода и переноса его на другой субстрат и оксидазы, катализирующие перенос водорода с субстрата, подвергающиеся окислению, на кислород.

2 Трансферазы – ферменты, катализирующие перенос различных групп (остатков фосфорной кислоты, амино-, метильных групп и т.д.)

3 Гидролазы – ферменты, катализирующие реакции гидролитического расщепления. К ним относятся многочисленные ферменты, действующие на сложноэфирные связи (эстеразы), гликозидные соединения (гликозидазы), пептидные связи (пептидазы).

4 Лиазы – ферменты, катализирующие реакции негидролитического расщепления. Например, между атомами углерода, углерода
и кислорода, углерода и азота, углерода и галогена. К ферментам этой группы относятся декарбоксилазы, отщепляющие молекулу диоксида углерода от органической кислоты.

5 Изомеразы – ферменты, катализирующие реакции внутримолекулярной перестройки. Их используют, например,
при получении глюкозно – фруктозных сиропов.

6 Лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие реакции синтеза. Эти ферменты катализируют образование связей углерод – кислород, углерод-сера, углерод-азот, углерод-углерод. К этой группе относятся ферменты, участвующие в превращениях аминокислот (аспарагинкиназа, глутаминсинтетаза, карбоксилаза) и в удлинении углеродной цепи органических соединений.


2.6 Практическая часть: Исследование влияния температуры и рН среды на активности амилазы и сахаразы

2.6.1 Лабораторная работа №3 "Термолабильность ферментов"

Сущность метода. Действие ферментов зависит от температуры. При низкой температуре ферментативные реакции идут медленно.
По мере повышения температуры скорость ферментативных реакций обычно повышается. По достижении некоторого оптимума повышение температуры уже ведет к падению активности и, вследствие этого,
к понижению скорости ферментативных реакций. Так, уже при температуре раствора 50-60 градусов часто происходит температурная инактивация ферментов. Для огромного большинства ферментов температурный оптимум лежит в пределах 37-40°С. Низкие температуры не инактивируют ферменты. Как правило, они лишь замедляют или останавливают их действие.

 

Опыт 1. Влияние температуры на активность амилазы слюны

Реактивы:

1. Крахмал, 1%-ный раствор;

2. Реактив Фелинга;

3. Препарат слюны (1-2 мл собирают в стакан и разводят дистиллированной водой в 5 раз, перемешивают);

4. Раствор Люголя (Приготовление: в 100 мл воды растворяют 20 г йодида калия и 10 г йода. Полученный раствор разводят водой 1:5)

Оборудование:

1. Водяная баня

2. Пробирки

3. Термометр







Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

vikidalka.ru - 2015-2024 год. Все права принадлежат их авторам! Нарушение авторских прав | Нарушение персональных данных