Общие свойства ферментов

Все ферменты характеризуются рядом общих свойств: высокая каталитическая активность, специфичность действия, термолабильность, влияние рН на активность ферментов, обратимость ферментов.

1 Каталитическая активность:

Как типичный катализатор химической реакции, фермент изменяет (в большую или меньшую сторону) энергию активации реагирующих молекул, уменьшая или увеличивая скорость реакции соответственно. Снижая энергию активации (энергетический барьер), фермент ускоряет контролируемую реакцию и делает ее, тем самым, энергетически выгодной.

Нередко присутствие фермента ускоряет реакцию в миллион раз. Так, например, на гидролиз крахмала минеральными кислотами при кипячении уходят несколько часов, а при участии соответствующего фермента он идет за несколько минут при комнатной температуре.

2 Специфичность действия:

Одним из отличительных свойств ферментов является специфичность их действия. Это свойство отличает их действие от других катализаторов.

Каждый фермент каталитически ускоряет, как правило, одну единственную химическую реакцию, или группу реакций одного типа.
По специфичности действия они делятся на типы ферментов: стереохимический, абсолютный, абсолютно групповой и относительно групповой.

3 Температурные условия действия ферментов:

Ферменты термолабильны. Это означает, что при нагревании
они теряют активность. Обычно нагревание до 80 градусов (бланширование сырья) необратимо разрушает ферменты. Это связано
с их белковой природой. Как и все белки, они при нагревании денатурируются. Исключение составляют отдельные ферменты, которые не разрушаются при 80 и при 100 градусах.

При низких температурах (ниже нуля) ферменты сохраняются,
но скорость катализа резко снижается. Оптимум действия большинства ферментов животного происхождения приходится на интервал:
40-50 градусов, а для ферментов растений – 50-60 градусов.

4 Влияние рН на действие ферментов:

Ферменты достаточно стабильны в слабощелочных и слабокислых средах, но разрушаются в сильнокислых и сильнощелочных растворах. Для проявления максимальной каталитической активности ферментов требуется определенная концентрация водородных ионов. Каждый фермент наиболее активен в пределах довольно узкой зоны рН, называемой оптимумом рН, активность фермента уменьшается, если рН отклоняется в любую сторону от оптимума. Активность некоторых ферментов зависит от природы и концентрации водородных ионов, присутствующих в реакционной среде.

Для мальтозы дрожжевой – 6,7-7,2; для амилазы слюны – 6,9-7,0.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: