Физические свойства белков

Тщательное изучение химического состава и строение белков позволяет в общих чертах описать свойства белков, в частности, растворов белка или дисперсных систем, несущих в себе черты коллоидных
и истинных растворов: медленно диффундируют, имеют аномально высокую вязкость, не проходят через фильтры животного происхождения, они однородны, устойчивы.

1 Изоэлектрическая точка:

Как и аминокислоты, из которых состоят, белки обладают амфотерными свойствами. В зависимости от рН раствора макромолекулы белка могут существовать в виде катионов и анионов.

В кислой среде, когда подавлена ионизация карбоксила, молекула белка ведет себя как основание, приобретает (+) положительный заряд
и при электрофорезе движется к катоду (катион):

В щелочной среде молекула ведет себя как основание, приобретает
(–) заряд и при электрофорезе движется к аноду (анион).

То значение рН, при котором белок электронейтрален, называется изоэлектрической точкой белка (ИЭТ). В изоэлектрическом состоянии свойства растворов белков резко меняются: уменьшается вязкость, увеличивается растворимость, меняется форма молекул, что имеет большое физиологическое значение. Большинство белков животного происхождения имеют ИЭТ при рН = 5-6; для щелочных белков (гистонов и протаминов) ИЭТ находится в щелочной области (рН>7).

Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул широко используется для выявления
их из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов из молока.

2 Гидратация белков:

Белки проявляют гидрофильные свойства и связывают воду. При этом они набухают, увеличивая свою массу и объем. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность белков зависит от их строения. Гидрофильные группы белка (пептидная, аминная, карбоксильная) образуют с молекулами воды водородную связь, за счет которой вода удерживается на поверхности молекулы белка. Водная оболочка препятствует агрегации молекул белка и, следовательно,
их осаждению.

В ИЭТ белки обладают наименьшей способностью связывать воду.
В этой точке происходит разрушение гидратной (водной) оболочки, молекулы белка соединяются в крупные агрегаты и выпадают в осадок.

ИЭТ достигается и при обработке растворов белка солями электролитов: сульфатами аммония или натрия, хлоридами аммония, натрия, калия и др.

Механизм действия солей заключается в нейтрализации заряда коллоидной частицы белка противоположным зарядом электролита
и молекула становится электронейтральной. Кроме того, ионы щелочных металлов связывают большое количество молекул воды, что при достаточно больших концентрациях ведет к дегидратации коллоидных частиц и их выпадению в осадок. Такой метод осаждения белков носит название “высаливание”.

Агрегация белка происходит и при обезвоживании его этиловым спиртом.

Все эти методы осаждения белка широко используют
в аналитической химии и некоторые из них в пищевой технологии.
При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Гидрофильные свойства белков, т.е. их способность набухать, стабилизировать суспензии, эмульсии, пены широко используются в пищевой промышленности, хлебопекарной, кондитерской, мясной, рыбной, молочной.

3 Денатурация белков:

Денатурация белков связана с изменением пространственной конфигурации вторичной, третичной и четвертичной структур белков. Химический состав белков не изменяется.

С изменением конфигурации молекул белка меняются физические свойства молекул: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется их биологическая активность, увеличивается активность некоторых химических групп, что облегчает воздействие на белок ферментов и химических реагентов.

Денатурация белков происходит пол воздействием внешних факторов: температуры, химических реагентов, механического воздействия (давление, растирание, встряхивание, ультразвук).

В пищевой технологии практическое значение имеет тепловая денатурация белков. Степень денатурации зависит от температуры, продолжительности нагрева, влажности. Это необходимо учитывать
при бланшировании растительного материала, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий.

Практическое значение имеет и денатурация, вызываемая механическим воздействием, и воздействием химических реагентов: кислот, щелочей, спирта, солей.

Все эти приемы широко используются в пищевой технологии.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском: